WI
ZANIE PEPTYDOWE
Wiązanie amidowe, podstawione, łączące grupęNH jednego aminokwasu z grupą COOH drugiego aminokwasu z
2
wydzieleniem czÄ…steczki wody. Ma charakter kowalencyjny
Cechy wiÄ…zania peptydowego
Øð semi-nienasycone  pojedyncze wiÄ…zanie C N ma charakter wiÄ…zania podwójnego, a podwójne wiÄ…zanie C=O ma
w podobnym stopniu charakter wiÄ…zania pojedynczego
Øð planarne  atom C i N a także C sÄ…siadujÄ…cy z nimi leżą w jednej pÅ‚aszczyz
nie
Øð trans-podstawione  atomy C znajdujÄ… siÄ™ w pozycji trans w stosunku do????????
Øð polarne
Synteza aminokwasów peptydowych
Cele
Øð Potwierdzenie poprawnych struktur pierwszorzÄ™dowych za pomocÄ… syntezy chemicznej
Øð Badanie zależnoÅ›ci pomiÄ™dzy strukturÄ… a aktywnoÅ›ciÄ… za pomocÄ… analogów syntetycznych
Øð Zmiany chemiczne biologicznie czynnych peptydów => modyfikacja efektów farmakologicznych
Øð Wymagania ekonomiczne
Øð Otrzymywanie peptydów modelowych
Synteza dipeptydów
Oznaczanie sekwencji aminokwasów
Øð Identyfikacja reszt aminokwasu NH i COOH koÅ„cowego
2
Øð Hydroliza Å‚aÅ„cucha polipeptydowego pod dziaÅ‚aniem trypsyny (inne enzymy proteolityczne ukÅ‚adu
pokarmowego)
Øð PodziaÅ‚ elektroforetyczny lub chromatograficzny uzyskanych fragmentów oraz identyfikacja NH i COOH
2
końcowych aminokwasów
Øð Stopniowa degradacja Edmana (peptydy do 30 aminokwasów)
Øð Hydroliza wyjÅ›ciowego materiaÅ‚u pod dziaÅ‚aniem innej peptydazy
Biologicznie ważne oligopeptydy
Øð Karnozyna i anseryna  dipeptydy
Øð Glutation
Øð Aspartam (sÅ‚odszy od cukru)
Øð Enkefaliny
Øð Angiotensyny
Øð Bradykininy
Øð Wazopresyna i oksytocyna
Biologicznie ważne polipeptydy
Øð Glukagon
Øð Insulina
Øð Endorfiny (znieczulajÄ…ce, endogenne)