9. Narysuj dowolny tripeptyd

Glutation

8.BetaOksydacja kwasu palmitynowego

Beta-oksydacja polega na kolejnym odcinaniu jednostek dwuwęglowych (w postaci acetylokoenzymu-A) od łańcucha węglowodorowego kwasu tłuszczowego, co skutkuje jego stopniowym skracaniem, aż do całkowitego zmetabolizowania.
Powstające jednostki acetylokoenzymu-A (acetylo-CoA) są substratem dla cyklu Krebsa, gdzie ulegają dalszemu utlenieniu z pozyskaniem energii.
Dodatkowo, podczas beta-oksydacji redukowane są nośniki NAD i FAD, które następnie włączają się bezpośrednio w produkcję nośników energii w łańcuchu oddechowym.

Przykładowo: kwas palmitynowy C₁₅H₃₁COOH ma 16 atomów węgla, więc w procesie jego całkowitej beta-oksydacji powstanie 8 jednostek dwuwęglowych. Natomiast z kwasu stearynowego C₁₇H₃₅COOH powstanie tych jednostek 9.
Podsumowując: całkowite utlenienie (wszystkie 3 procesy) 1 cząsteczki popularnego kwasu tłuszczowego - kwasu palmitynowego daje aż 129 cząsteczek ATP - nośnika energii dla komórki. Dla porównania: z jednej cząsteczki cukru - glukozy, uzyskujemy tylko 36 cząsteczek ATP.
Beta-oksydacja nienasyconych kwasów tłuszczowych przebiega podobnie, ale celem poradzenia sobie z ich wiązaniami podwójnymi typu cis, w procesie tym dodatkowo uczestniczą enzymy z grupy izomeraz (zamiana wiązań cis na trans lub położenia wiązań trans) i reduktaz (uwodorowanie wiązań podwójnych cis).

6. łańcuch DNA narysować i podpisać wiązania

5. wyjaśnić pojęcia: izoenzymy, koloenzymy, epimery, centrum aktywne enzymu

Izoenzymy - homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję, ale różnią się nieznacznie strukturą, wartościami K_m i V_max oraz właściwościami regulacyjnymi. Izoenzymy często ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach lub w różnych stadiach rozwojowych. Są kodowane przez geny zajmujące różne loci, które zwykle powstają w wyniku duplikacji genu i dywergencji. Izoenzymy można często odróżnić od siebe na podstawie właściwości biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.Przykładem izoenzymu może być dehydrogenaza mleczanowa (LDH), enzym uczestniczący w beztlenowym metabolizmie glukozy i syntezie glukozy. W organizmie człowieka istnieją dwa izozymowe łańcuchy polipeptydowe tego enzymu: izozym H, ulegający silnej ekspresji w sercu i izozym M, występujący w mięśniach. Ich sekwencja aminokwasowa jest identyczna w 75%. Funkcjonalny enzym jest tetramerem i zawiera różne kombinacje wspomnianych podjednostek. Izozym H₄, wystęujący w sercu wykazuje mniejsze powinowactwo względem substratu niż izozym M₄. Te dwa izozymy różni również cecha, iż duże stężenie pirogronianu allosterycznie hamuje izozym H₄, ale nie izozym M₄. Inne połączenie takie jak H₃M, mają właściwości pośrednie, zależne od proporcji między dwoma typami łańcuchów.

HOLOENZYM cząsteczka enzymu będącego białkiem złożonym. Składa się z części białkowej - apoenzymu i części niebiałkowej - kofaktora (koenzym lub grupa prostetyczna). Dopiero gdy obydwie te części są ze sobą połączone, enzym stanowi funkcjonalną całość - holoenzym.

Epimery to stereoizomery sacharydów, różniące się konfiguracją przy jednym asymetrycznym atomie węgla. Epimerami są np. D-glukoza i D-galaktoza, D-erytroza i D-treoza, D-glukoza i D-mannoza.

Centrum aktywne - miejsce w cząsteczce enzymu odpowiedzialne za wiązanie substratów i przebieg reakcji katalizowanej przez enzym. Często ma postać wąskiej szczeliny albo wgłębienia w powierzchni białka. Prawidłowy kształt centrum aktywnego jest szczególnie ważny dla prawidłowego działania enzymu: mutacje powodujące zmianę struktury centrum aktywnego często pozbawiają enzym aktywności.

3. do jakich klas należą- oksydaza ksantynowa, heksokinaza, trombina, dekarboksylaza pirogronianowa, izomeraza maleinianowa, karboksylaza pirogronianowa

Oksydoreduktazy: oksydaza ksantynowa

Transferazy: heksokinaza,

Hydrolazy: trombina

Liazy: dekarboksylaza pirogronianowa

Izomerazy: izomeraza maleinianowa

Ligazy: karboksylaza pirogronianowa

2. hydrolazy- charakterystyka, przykłady

HYDROLAZY [gr.], bardzo liczna klasa enzymów katalizujących hydrolityczny (z udziałem cząsteczki wody) rozpad substratu.

Do hydrolaz należą enzymy rozkładające wiązanie:

1) estrowe (hydrolazy estrów)

2) glikozydowe (hydrolazy glikozydowe, nukleozydazy)

3) peptydowe (hydrolazy peptydów), wiązania C-N różne od peptydowych (amidazy, deaminazy), wiązania bezwodników kwasowych (fosfohydrolaza ATP) i in.; są to typowe reakcje rozkładu, na ogół nieodwracalne. Hydrolazy występują w znacznych ilościach poza komórką (w sokach trawiennych zwierząt), w dużej rozmaitości w komórkach i płynach ustrojowych.

---