2006/2007

Ćw. 2: Aminokwasy, peptydy, białka

1. Ornityna i cytrulina:

1. są α-aminokwasami

2. są składnikami białek

3. biorą udział w syntezie mocznika

2. Punkt izoelektryczny:

1. aminokwasy występują w formie niezjonizowanej

2. kwas asparaginowy występuje jako kation

3. lizyna występuje jako anion

3. Kolagen:

1. jest globuliną

2. ulega modyfikacji potranslacyjnej

3. zawiera dużo alaniny

4. Struktura β

1. jest przykładem struktury III rzędowej

2. jest niewrażliwa na działanie czynników denaturacji

3. może występować w strukturze białek oligomerycznych

Ćw. 3: Biosynteza białka

1. Insercja jednego nukleotydu powoduje:

1. skrócenie białka

2. wydłużenie białka

3. zmianę jednego aminokwasu w białku

2. Wskaż fałszywe:

1. zmiana adeniny na cytozynę to przykład tranzycji

2. każde białko na N końcu ma metioninę

3. każdy aminokwas ma charakterystyczny dla siebie tRNA

3. Prawdziwe jest:

1. polimeraza RNA syntetyzuje komplementarnie do pasma kodującego DNA

2. RNA jest dobudowywany antyrównolegle do pasma matrycowego DNA

3. polimeraza RNA jako substraty wykorzystuje monofosforany

4. DNA:

1. jest mniej stabilne od RNA

2. ilość puryn równa się ilości pirymidyn

3. DNA może być syntetyzowane na RNA

5. Kod genetyczny:

1. jest jednorodny i zdegenerowany

2. ulega mutacji

3. to sekwencja zasad nukleinowych

6. Translokacja:

1. jest to etap transkrypcji

2. jest to mutacja z typu delecji

3. …

7. Adenozyna:

1. ulega fosforylacji

2. jest komponentem cAMP

3. zawiera adeninę

1. a,b

2. a,b

3. tylko b?

4. b,c ?

5. wszystkie

6. ?

7. wszystkie

Esejowe:

• funkcje ramion tRNA

• kiedy tranzycja i transwersja nie powodują zmiany sekwencji aminokwasów w białku

• skutki delecji

• opisać schemat reakcji aktywacji aminokwasów

Ćw. 4: Enzymy: właściwości ogólne i kinetyka reakcji enzymatycznych

1. Eznymy oligomeryczne:

1. składają się z kilku cząsteczek enzymów

2. katalizują kilka różnych reakcji

3. mają budowę podjednostkową

2. Koenzymy:

1. zmieniają się chemicznie przy pracy enzymu

2. zwiększają szybkość reakcji

3. zwiększają powinowactwo enzymu do substratu

3. Aminotransferazy: (żadne)

1. to funkcjonalne białka osocza

2. ich liczba zwiększa się w osoczu przy stanach zapalnych trzustki

3. nie wymagają obecności koenzymu

4. Stała Michaelisa: (żadne)

1. zależy od Vmax

2. przy inhibitorze kompetycyjnym maleje

3. przy inhibitorze niekompetycyjnym wzrasta

5. Enzym wpływa na:

- kierunek reakcji - nie ma wpływu

- G - nie ma wpływu

- szybkość reakcji - zwiększa

- energię aktywacji - zmniejsza

6. Obliczyć V przy Km=S

Ćw. 5: Enzymy: mechanizmy działania, regulacja aktywności

1. Karbamoilotransferaza asparaginowa: (żadna)

1. jest hamowana przez produkt katalizowanej reakcji

2. jej aktywność jest hamowana przez rtęć

3. podlega modyfikacji kowalencyjnej

2. Induktor:

1. aktywuje represor

2. może syntetyzować enzymy konstytutywne

3. może być substratem reakcji

3. Oddziaływanie allosteryczne:

1. jest przykładem hamowania zwrotnego

2. jest zawsze odwracalne

3. wymaga zużycia energii

4. Etap limitujący szlaku metabolicznego:

1. zazwyczaj katalizowany przez enzym regulujący

2. podlega proteolizie ograniczonej

3. wpływa na szybkość przepływu metabolitów w całym szlaku

5. Arginaza

1. jej k syntezy rośnie po obfitym białkowym posiłku

2. w czasie głodu jej k degradacji maleje

3. jest enzymem konstytutywnym

6. Ograniczona proteoliza różni się od fosforylacji:

1. brakiem udziału ATP

2. może występować tylko na enzymach proteolitycznych

3. jest nieodwracalna

7. Induktor

1. może się łączyć odwracalnie i nieodwracalnie

Esej:

- przekaźnik II rzędu, mechanizm działania

- kooperatywne hamowanie przez sprzężenie zwrotne, definicja

- karbamoilotransferaza asparaginowa - budowa, substraty, produkty, mechanizm działania

- narysuj schemat i wyjaśnij mechanizm fosforylacji białek

Ćw. 6: Białka pokarmowe

1. Somatostatyna:

1. zwiększa sekrecję HCl

2. zmniejsza wchłanianie glukozy

3. hamuje wytwarzanie enzymów trzustki

2. Aminokwasy egzogenne nie produkowane przez organizm człowieka:

1. arginina

2. cysteina

3. lizyna

4. metionina

3. Wydzielanie żółci z wątroby i pęcherzyka:

1. jest stymulowane przez cholecystokininę

2. hamuje trawienie białek

3. sprzyja aktywności enzymów proteolitycznych

4. Hormony pobudzające wydzielanie wodorowęglanów w soku trzustkowym:

1. GIP

2. VIP

3. sekretyna

4. polipeptyd trzustkowy (PP)

5. cholecystokinina

Esej:

5. Swoistość działania proteaz (czyli między jakimi aminokwasami rozrywają wiązania)

6. Przyczyny ujemnego bilansu azotowego

7. Czy żółć ma wpływ na trawienie białek w układzie pokarmowym?

8. Od czego zależy wielkość zapotrzebowania na białko?

Ćw. 7: Białka osocza

1. Idiotyp: żadna

1. jest to łańcuch lekki, który łączy się z łańcuchem ciężkim μ, γ, ε

2. to determinanta antygenowa utworzona przez określone reszty aminokswasowe w regionie nadzmiennym

3. to przeciwciała posiadające ten sam izotop

4. to inaczej class switching

2. Ferrytyna:

1. transportuje żelazo w warunkach niedoboru transferryny

2. w hemochromatozie zwiększa się zawartość ferrytyny w niektórych tkankach np. w śledzionie

3. używa się jej do oznaczenia całkowitej zdolności wiązania żelaza w osoczu

3. α2-makroglobulina

1. transportuje cytokiny do tkanek

2. jest głównym transporterem cynku w osoczu

3. to inaczej transformujący czynnik wzrostu

4. Przyporządkuj funkcje immunoglobulin:

1. IgG 2. IgA 3. IgM 4. IgE

1. wydziela mediatory granulocytów zasadochłonnych

2. tworzy receptor antygenowy na powierzchni limfocytów B

3. wiąże dopełniacz

4. bierze udział w reakcji pasożytniczej

5. Antyproteazy to:

1. α2-makroglobulina

2. CRP

3. orozomukoid

4. β2-mikroglobulina

6. Dopasuj

1. IgG 2. IgA 3. IgM 4. IgE

1. bierze udział w pierwotnej odpowiedzi immunologicznej

2. przechodzi przez łożysko

3. występuje w ślinie

4. uwalnia ziarnistości granulocytów kwasochłonnych

7. Choroba Wilsona:

1. miedź nie wiąże się z ceruloplaminą

2. wzrasta stężenie miedzi w moczu

3. spada stężenie miedzi w wątrobie

4. miedź odkłada się w mózgu

8. Haptoglobina:

1. jej stężenie spada w gwałtownej hemolizie

Esej:

9. Wyjaśnij wpływ dymu tytoniowego na rozwój rozedmy płuc.

10. Metalotioneiny: definicja, funkcje, lokalizacja tkankowa, regulacja stężenia

11. Rola transferryny w metabolizmie żelaza, uzasadnij

12. Monoklonalne przeciwciała, co to jest, jak powstają, użyteczność

13. Porównaj IgG i IgM

14. Wpływ białek na ciśnienie

Ćw. 8: Biosynteza aminokwasów endogennych

1. Glutaminian:

1. Jest substratem redukcyjnej aminacji

2. Jest produktem i substratem transaminaz

3. Powstaje z niego hydroksyprolina i hydroksylizyna

2. Jakie są produkty hydroksylazy fenyloalaninowej:

1. Tyrozyna, woda, tetrahydrobiopteryna

2. Tyrozyna, woda, dihydrobiopteryna

3. Tyrozyna, tlen, tetrahydrobiopteryna

4. Tyrozyna, tlen, dihydrobiopteryna

3. S-adenozylometionina jest wykorzystywana jako substrat do syntezy wszystkich związków za wyjątkiem:

1. Cysteina

2. Karnozyna

3. Anseryna

4. Spermina

5. Noradrenalina

4. Synteza poliamin:

1. Podlega regulacji na początku szlaku

2. Może być hamowana przez produkt końcowy szlaku

3. Zachodzi z wykorzystaniem aminokwasu egzogennego

Esej:

5. Omów produkty przemiany tyrozyny w komórkach nerwowych: noradrenalina, dopa

6. Wymień i omów 3 produkty przemian aminokwasów wykorzystywane do celów diagnostycznych: metylohistydyna, kreatynina, karnozyna, serotonina

Ćw. 9: Katabolizm łańcuchów węglowych aminokwasów

1. W przemianach alaniny

1. Bierze udział transaminaza asparaginianowa

2. Wszystkie zaburzenia katabolizmu są letalne

3. Ulega dekarboksylacji do pirogronianu

2. Choroba moczu o zapachu syropu klonowego:

1. dotyczy katabolizmu aminokwasów o rozgałęzionych łańcuchach

2. dotyczy braku lub znacznemu zmniejszeniu aktywności dekarboksylazy alfa- ketokwasowej

3. w moczu ( ale nie w osoczu) wykrywa się zwiększone ilości aminokwasów rozgałęzionych i ich alfa-ketokwasów

3. Przy niedoborze witaminy B6:

1. z tryptofanu powstaje ksantourenian

2. aktywność kinurenidazy jest upośledzona

3. upośledzona jest synteza niacyny

4. W metabolizmie histydyny: żadne

1. Produktem końcowym jest pirogronian

2. W końcowych etapach przemiany potrzebny jest fosforan pirydoksalu

3. Ostatnią reakcję katalizuje transaminaza glutaminianowa

Esej:

5. Scharakteryzuj fenyloketonurie - omów diagnostykę

6. Narysuj schemat katabolizmu L-asparaginy. Wyjaśnij czy mogą tu występować bloki enzymatyczne?

7. Wymień 6 aminokwasów, które przechodzą w pirogronian

8. Narysuj schemat przejścia glicyny do CO₂ i NH₄⁺

Ćw. 10: Katabolizm azotu aminokwasów

Esej:

1. Czy aminotransferazy wykazują swoistość substratową?

2. Amoniak jest związkiem toxycznym dla mózgu. Opisz mechanizmy wiązania amoniaku w mózgu. Jakie mogą być konsekwencje przedłużającej się ekspozycji na amoniak?

3. Do reakcji uwalniających amoniak należy:

1. deaminacja AMP w mięśniu

2. deaminacja seryny i glicyny w wątrobie

3. transaminacja α-ketoglutaranu

1. Przyporządkuj właściwe reakcje uwalniające amoniak do tkanki:

1. rozpad tryptofanu - wątroba

2. bakteryjny rozpad mocznika - jelito

3. rozpad glutaminy - nerki, jelito, wątroba

4. deaminacja AMP - mięśnie

1. Synteza:

1. karbomoilofosforanu zachodzi wyłącznie w wątrobie

2. glutaminy jest mało charakterystyczna dla mózgu

3. glutaminy zachodzi w mięśniach

1. Ubikwitynizacja:

1. wyznacza do degradacji białka długożyjące

2. wymaga ATP

3. zachodzi w lizosomach

Ćw.11: Cykl kwasu cytrynowego, łańcuch oddechowy

1. Cykl kwasu cytrynowego:

1. ulega zahamowaniu w warunkach anoksji

2. wszystkie enzymy CK są wolne zawieszone w macierzy mitochondrialnej

3. regulowany jest przez szybkość zużycia ATP

2. W łańcuchu oddechowym:

1. proces utleniania przebiega stopniowo i wydajnie

2. energia swobodna nie wykorzystana do syntezy bogatoenergetycznego wiązania fosforanowego jest uwalniana w postaci ciepła

3. szybkość zużycia tlenu wzrasta po podaniu ADP i rozprzęgacza

3. Fosforylacja oksydacyjna zachodzi:

1. w sprzęgniętych, zamkniętych układach błonowych

2. gdy w środowisku jest obecny ADP i substrat

3. bezpośrednio w podjednostce Fo syntazy ATP

4. Przyporządkuj:

Kompleks I : NAD, Fes, FMN

Kompleks II : FAD, Fes

Kompleks III : Cyt c, Fes

Kompleks IV : Cyt a

5. Nazwij enzym katalizujący reakcję:

1. 2 H2O2 → 2 H2O + O2 - katalaza

2. O2 + A → AO2 - dioksygenaza

3. L-jabłczan + NAD → szczawiooctan + NADH + H - dehydrogenaza jabłczanowa

6. Wszystkie substancje całkowicie hamują fosforylację za wyjątkiem:

1. cyjanku

2. rozprzęgacza

3. rotenonu

4. oligomycyny

Przerywacz:

Ćw. 8 :

1. Porównaj i wskaż różnicę między reakcjami syntetazy asparaginowej i glutaminowej

2. Czy hydroksyprolina uzyskana z pożywienia może być wykorzystana do produkcji kolagenu?

3. Wymień aminokwasy egzogenne i wyjaśnij dlaczego nie są syntetyzowane w organizmie.

4. Do jakich reakcji używana jest glicyna jako substrat.

Ćw. 9 :

1. Co to jest alkaptonuria. Przyczyny, skutki, objawy.

2. Test diagnostyczny na niedobór kwasu foliowego. Z jakiej reakcji to wynika?

3. Uproszczony schemat reakcji katabolizmu aminokwasów rozgałęzionych.

4. Przy jakich enzymach uwalniany jest amoniak: arginaza, aminotransferaza, syntaza glicynowa, amoniakoliaza histydynowa

Ćw. 10:

1. Narysuj schemat wymiany międzynarządowej aminokwasów po resorpcji.

2. Droga usuwania amoniaku z mięśni w punktach.

3. Schematy reakcji usuwania amoniaku

4. Regulacja cyklu mocznikowego.

5. Funkcje transaminaz w usuwaniu amoniaku

Ćw. 11:

1. Witaminy i enzymy niezbędne do cyklu Krebsa.

2. Metabolity cyklu Krebsa i reakcje w których biorą udział

3. Jonofory

4. Wymień enzymy które konkurują z pirogronianem. Szlaki metaboliczne dla których one są ważne.

Ćw. 16 i 17: Równowaga kwasowo-zasadowa

1. Wydalanie z moczem jonów H⁺ w kanaliku dystalnym:

1. zależy głównie od działania aldosteronu

2. jest związane z syntezą równoważnej ilości jonów HCO₃^-

3. jest buforowane w moczu w 100%

2. Całkowite zahamowanie anhydrazy węglanowej w kanalikach nerkowych:

1. zmniejsza wytwarzanie kwaśności miareczkowej

2. uniemożliwia resorpcję wodorowęglanów w kanaliku proksymalnym

3. uniemożliwia produkcję HCO₃^- de novo

3. Amoniak w kanalikach nerkowych:

1. to produkt reakcji deaminacji z udziałem dehydrogenazy glutaminianowej

2. to najważniejszy ilościowo akceptor H⁺ w kwasicy

3. razem z fosforanami bierze udział w tworzeniu kwaśności miareczkowej

4. Hypokalemia prowadzi do:

1. alkalozy komórkowej

2. alkalozy pozakomórkowej

3. zakwaszenia moczu

5. U pacjenta : pH osocza = 7,25; pCO₂ = 40mmHg; HCO₃^- = 14mmol/l. Oceń z jakim zaburzeniem RKZ mamy do czynienia. Jakie mechanizmy wyrównawcze zostaną uruchomione.

6. Uzupełnij zdania:

1. Jeżeli ZB krwi wynoszą 51mmol/l to przywrócenie NZB wymaga wprowadzenia na każdy litr krwi 3 mmol H⁺

2. Jeżeli stężenie H⁺ w roztworze wynosi 10 moli to pH roztworu wynosi -1

3. Jeżeli pH roztworu wynosi 5 to stężenie H⁺ w tym roztworze równe jest 10^-5 a stężenie OH^- 10^-9

Ćw. 18: Hormony tarczycy i rdzenia nadnerczy

1. TBG: żadne

1. to frakcja prealbumin wiążących tyroksynę

2. jej synteza stymulowana jest przez androgeny i estrogeny

3. wiąże kowalencyjnie prawie całą ilość T4 i T3 w osoczu

2. Dekarboksylaza DOPA:

1. jest aktywna jedynie w rdzeniu

2. jest enzymem cytoplazmatycznym

3. do jej aktywności niezbędny jest fosforan pirydoksalu

3. W tyreoglobulinie:

1. wiele reszt aminokwasowych jest glikozylowanych

2. większość jodu występuje w MIT i DIT

3. więcej jest reszt T3 niż T4

4. Hydroksylaza tyrozynowa katalizuje:

1. uwalnianie I^- z MIT i DIT

2. powstawanie DOPA

3. powstawanie adrenaliny

5. Wymień biochemiczne skutki stymulacji receptorów α2

6. Na czym polega zagęszczanie jodków w tarczycy?

Ćw. 19: Metabolizm glikogenu

1. Pirofosforylaza UDPG i fosforylaza a:

1. są aktywne w postaci ufosforylowanej

2. jako substratu używają związku wysokoenergetycznego

3. jeden z substratów pierwszego enzymu jest jednym z produktów drugiego

2. Hydrolityczny rozpad wiązań glikozydowych:

1. powoduje uwalnianie glukozo-1-fosforanu

2. umożliwia dalsze działanie fosforylazy

3. prowadzi do usunięcia rozgałęzień w cząsteczce glikogenu

3. Wzrost stężenia cAMP w komórce: żadne

1. bezpośrednio aktywuje kinazę fosforylazy

2. wątrobowej spowodowany jest działaniem insuliny i glukagonu

3. mięśniowej spowodowany jest działaniem glukagonu i adrenaliny

4. Wzrost stężenia glukozy we krwi:

1. prowadzi do aktywacji fosfatazy fosforylazy w wątrobie

2. stymuluje glikogenezę w wątrobie i glikogenolizę w mięśniach

3. jest wynikiem glikogenolizy w mięśniach

5. Wymień w punktach wszystkie etapy działania adrenaliny na metabolizm glikogenu w mięśniach i wątrobie.

6. Porównaj metabolizm glikogenu w stanie hipoksji w wątrobie i w mięśniach. Wytłumacz różnicę.

Ćw. 20: Metabolizm glukozy

1. Glukoneogeneza:

1. może przebiegać wyłącznie w cytozolu

2. jest związana ze zużyciem ATP

3. jej szybkość jest przeciwstawna do szybkości glikolizy

2. Fruktozo-2,6-bisfosforan

1. jest metabolitem zarówno glikolizy jak i glukoneogenezy

2. jest efektorem zarówno glikolizy jak i glukoneogenezy

3. powstaje przy udziale fruktokinazy

3. PFK-2:

1. używa tego samego substratu co PFK-1

2. po defosforylacji wykazuje aktywność fosfatazową

3. produkt jej działania hamuje glukoneogenezę

4. Modyfikacja kowalencyjna: żadne

1. ma wpływ na aktywność wszystkich enzymów regulacyjnych glikolizy

2. ma wpływ na aktywność niektórych enzymów glukoneogenezy

3. ma wpływ na ilość niektórych enzymów glikolizy i glukoneogenezy

5. Mechanizm wpływu glukagonu na proces glukoneogenezy. Wszystkie etapy w punktach.

6. Wzorami reakcje w wyniku których powstaje substrat dla glukoneogenezy w cyklu Cori.

Ćw. 21: Szlak pentozofosforanowy

1. UDP glukuronian:

1. jest prekursorem proteoglikanów

2. jest donorem glukuronianu w reakcji sprzęgania bilirubiny

3. jest produktem reakcji UDP glukozy

2. Cechy wspólne glikolizy i cyklu HMP:

1. lokalizacja subkomórkowa

2. produkcja CO₂

3. fruktozo-6-fosforan jako jeden z metabolitów

3. Fruktoza jest metabolizowana szybciej od glukozy ponieważ:

1. nie wymaga fosforylacji

2. omijana jest reakcja katalizowana przez fruktokinazę

3. jej metabolizm jest mniej wrażliwy na czynniki regulacyjne

4. Transaldolazy i transketolazy:

1. umożliwiają całkowite utlenianie glukozy

2. ich działanie w cyklu HMP ma duży wpływ na syntezę KT i sterydów

3. zapobiegają spichrzaniu pentoz

5. Schemat przemiany aktywnej glukozy w aktywną galaktozę. Znaczenie przemiany.

6. Substraty i miejsce działania aldolazy B

Ćw. 22: Tkankowy metabolizm glukozy

1. Insulina:

1. w erytrocycie stymuluje cykl pentozowy

2. powoduje wzrost aktywności kinazy pirogronianowej w tkance tłuszczowej

3. w mięśniach stymuluje syntezę glikogenu

2. Wzrost stężenia fruktozo-2,6-bisfosforanu w komórce:

1. jest wynikiem wzmożonej glikolizy

2. powoduje zahamowanie glukoneogenezy

3. może być efektem nadmiernego obciążenia fruktozą

3. Glukokinaza i galaktokinaza:

1. są obecne w tej samej tkance

2. są enzymami regulacyjnymi

3. mają małe powinowactwo do substratu

4. Mózgowo-erytrocytarny transporter glukozy:

1. transportuje glukozę wyłącznie zgodnie z gradientem stężeń

2. wzrost glikemii powoduje wzrost szybkości transportu

3. charakteryzuje się wysokim powinowactwem do glukozy

5. Wysoki poziom cAMP w komórce stymuluje/hamuje glukoneogenzezę.

6. Wytłumacz dlaczego niedobór fruktokinazy wywołuje hypoglikamię.

Ćw. 23: Trawienie i wchłanianie lipidów. Lipidy o znaczeniu fizjologicznym

1. Kwas palmitooleinowy i oleinowy różnią się:

1. ilością węgli w cząsteczce

2. ilością wiązań podwójnych

3. pozycją wiązań podwójnych

2. Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe: żadne

1. jako materiał bogatoenergetyczny są wykorzystywane przez wszystkie tkanki

2. im więcej mają wiązań podwójnych tym większa jest ich polarność

3. w środowisku alkalicznym występują w postaci kationów

3. Do nienasyconych kwasów omega 6 należą kwasy:

1. linolowy

2. oleinowy

3. arachidonowy

4. palmitooleinowy

4. Fazy:

- micelarna: wchłanianie kwasów ze światła przewodu pokarmowego

- lipolityczna: powstawanie 2-monoacylogliceroli

- śluzówkowa: aktywacja kwasów tłuszczowych

tworzenie chylomikronów

estryfikacja cholesterolu

5. Przemiany wolnego glicerolu w enterocycie

6. Produkty całkowitej hydrolizy lecytyny

Ćw. 24: Transport i magazynowanie lipidów. Lipoproteidy

1. Wolne kwasy tłuszczowe w surowicy:

1. w okresie poresorbcyjnym pochodzą (w absolutnej większości) z lipolizy tkanki tłuszczowej i z metabolizmu VLDL

2. ich stężenie w stanie sytości wzrasta

3. ich stężenie jest większe u chorych z niewyrównaną cukrzycą

2. W metabolizmie HDL:

1. nowo powstały HDL i HDL3 pozyskują cholesterol wolny z tkanek i innych lipoproteid

2. estryfikacja cholesterolu odbywa się na wszystkich klasach HDL

3. przekształcanie HDL2 w HDL3 odbywa się przy udziale lipazy wątrobowej

Ćw. 25: Metabolizm kwasów tłuszczowych

1. Podczas syntezy kwasów tłuszczowych

1. w każdym obrocie dodawanie kolejnej reszty acetylowej wydłuża łańcuch o kolejne 2 atomy węgla

2. u ssaków cząsteczką inicjującą mogą być malonylo-CoA i butynylo-CoA

3. acetyloCoA tworzy 15 i 16 atom węgla w palmitynianie

2. Podkreśl prawidłowe:

1. produktami ATP-zależnej liazy cytrynianowej są: acetyloCoA i szczwiooctan / acyloCoA i szczawiooctan

2. gdy sacharoza w pokarmie zastąpi glukozę lipogenzeza jest nasilana / zmniejszana

3. nośnik trikarboksylanów przenosi cytrynian na wymianę z izocytrynianem / CoA / jabłczanem

4. tłuszcze zawarte w pokarmach hamują / aktywują litogenezę

3. Regulacja lipogenezy

Ćw. 26: Tkankowy metabolizm kwasów tłuszczowych

1. Insulina

1. w tkance tłuszczowej zwiększa syntezę i estryfikację kwasów tłuszczowych

2. może hamować liolizę poprzez aktywność fosfodiesterazy i zmniejszanie stężenia cAMP w komórce

3. aktywuje syntezę kwasów tłuszczowych poprzez aktywację procesu fosforylacji

2. Wytłumacz dlaczego zmniejszone utlenianie KT prowadzi do hipoglikemii.

3. Utlenianie KT

1. zawsze prowadzi do syntezy ATP

2. może być indukowane przez spożycie pokarmów bogatotłuszczowych

3. długołańcuchowych KT wymaga obecności karnityny

4. W komórce:

1. napływ CHE zwiększa syntezę receptorów apoB100/E

2. ACAT estryfikuje CHW wykorzystując jako substraty CHW i KT

3. napływ cholesterolu do komórek jest precyzyjnie regulowany przez zapotrzebowanie komórek na ten lipid

5. W krążeniu:

1. estry CH są przenoszone z HDL na chylomikrony i tą drogą mogą trafiać do wątroby

2. estry CH z LDL i IDL są przenoszone na HDL

3. CHW trafia do wątroby z chylomikronami resztkowymi, LDL-ami i IDL-ami

6. Dobry i zły cholesterol - wytłumacz pojęcie. Jak przeciwdziałać wysokiemu stężeniu cholesterolu. (pozafarmakologicznie)

Ćw. 27: Regulacja hormonalna gospodarki węglowodanowo-lipidowej. Biochemia hormonów trzustkowych

1. Niezależnie od gatunku struktura insuliny:

1. charakteryzuje się występowaniem tych samych aminokwasów w pozycji 8-10 w łańcuchu A

2. charakteryzuje się tą samą długością łańcucha polipeptydu C

3. jest konserwatywna dla położenia w łańcuchu reszt disiarczkowych

2. Proinsulina:

1. ma 23 aminokwasową sekwencję prowadzącą

1. W wątrobie insulina:

1. zwiększa bezwzględną ilość glukokinazy w komórce

2. hamuje wypływ glukozy do osocza

3. hamuje fosfodiesterazę i aktywuje fosforylazę

1. Insulina:

1. jest represorem karboksykinazy fosfoenolopirogronianowej w różnych tkankach

2. jest aktywatorem lipazy wrażliwej na hormony w tkance tłuszczowej

3. nasila syntezę ciał ketonowych

1. Scharakteryzuj zaburzenia lipidowe u chorych z niedoborem insuliny z uwzględnieniem wpływu na metabolizm LP osocza.

2. Wyjaśnij rolę jonów Ca2+ w przekształcaniu i wydzielaniu insuliny.

3. Omów mechanizm wpływu glukagonu na glukoneogenezę.

4. Połącz właściwie:

Okres resorpcyjny: c, d

Cukrzyca: a, b, d

1. hiperketonemia

2. wysoki poziom WKT w osoczu

3. duża aktywność lipazy lipoproteinowej

4. wysokie stężenie lipoprotein w osoczu

1. Przekształcenie proinsuliny w insulinę jest związane z:

1. wytworzeniem wiązań disiarczkowych

2. działaniem endopeptydazy

3. dzialaniem egzopeptydazy

1. Glukagon:

1. synteza, transport w osoczu, inaktywacja

2. czynniki modyfikujące wydzielanie

3. działanie w komórkach

Ćw. 28: Metabolizm cholesterolu i kwasów żółciowych

1. Cholesterol:

1. wydalany jest z organizmu wyłącznie w postaci soli kwasów żółciowych

2. jest magazynowany w formie estrów z kwasami tłuszczowymi

3. jest transportowany w osoczu w formie wolnej i zestryfikowanej

2. Podczas syntezy cholesterolu w komórce wątrobowej:

1. acetyloCoA może powstawać z intermediatu ketogenezy - acetonu

2. cholesterol pokarmowy może być represorem reduktazy HMG CoA

3. insulina przyczynia się do defosforylacji reduktazy HMG CoA i jej inaktywacji

3. Kwasy żółciowe:

1. reakcje regulatorowe - schemat

2. aktywatory procesu

3. pierwotne i wtórne- scharakteryzuj

Ćw. 29: Biochemia hormonów steroidowych. - PYTANIA PROFESORA

1. Które z następujących enzymów są w mitochondriach?

1. C_20-22 liaza

2. 11β- hydroksylaza

3. ∆^5,4 izomeraza

4. 21- hydroksylaza

1. Znaczenie C₂₁ - hydroksylacji.

2. Który ze związków ma szkielet 19C?

1. progesteron

2. kortyzol

3. dehydroepiandrosteron

4. estriol

5. testosteron

1. Zdania prawdziwe:

1. aldosteron wydalany jest w moczu jako 3 glukuronid tetrahydroksyaldosteron

2. obniżone ciśnienie krwi stymuluje sekrecję reniny

3. stężenie K⁺ ma wpływ na syntezę kortyzolu

1. Wymień kolejno enzymy biorące udział w przekształceniu pregnenolonu do kortyzolu.

2. Aldosteron

1. zmniejsza pośrednio aktywność syntazy cytrynianowej

2. nie posiada specyficznego białka transportowego w surowicy

3. jest syntetyzowany z kortykosteronu w warstwie kłębkowatej kory nadnerczy

Ćw. 30: Metabolizm porfiryn. Barwniki żółciowe. Metabolizm żelaza

1. W syntezie hemu:

1. pierwszy etap jest zależny od obecności witaminy z grupy B

2. pierwszy i ostatni etap przebiega w mitochondrium

3. biosynteza 85% całości hemu ustrojowego zachodzi w hepatocytach

2. W hepatocycie:

1. spadek syntezy hemu nasila własną syntezę

2. glukoza zmniejsza syntezę hemu

3. hematyna jest induktorem syntazy ALA

3. Fizjologicznie w katabolizmie hemu:

1. hem pełni rolę induktora oksygenazy nasilając swój rozpad

2. w osoczu bilirubina wiąże się kowalencyjnie z albuminą

3. bilirubina może być wydzielana do żółci w postaci siarczanu bilirubiny

4. Czy glukoza może nasilać / łagodzić ataki porfirii. Wyjaśnij.

5. TIBC - charakterystyka, wykorzystanie w diagnostyce.

6. Zdania/zdanie fałszywe to:

1. w jelicie krętym część urobilinogenów ulega wchłonięciu stanowiąc krążenie jelitowo-wątrobowe barwników żółciowych

2. w żółtaczce mechanicznej reakcja oznaczania barwników żółciowych zachodzi bez metanolu

3. w żółtaczce fizjologicznej noworodków zwiększa się aktywność UDP-glukuronozylotransferazy

Przerywacz:

Ćw. 28:

1. Ile cząsteczek ATP potrzeba do utworzenia 1 cząsteczki skwalenu. Oblicz i wytłumacz

2. W jaki sposób nienasycone kwasy tłuszczowe wpływają na zmniejszenie stężenia cholesterolu w osoczu?

3. Enzymy metabolizmu cholesterolu

4. 7α hydroksylaza i jej znaczenie w tworzeniu kwasów żółciowych

5. Kiedy stężenie wolnego cholesterolu w komórce się zmniejsza?

Ćw. 31:

1. Białka produkowane w wątrobie o znaczeniu ogólnoustrojowym

2. Metabolizm cholesterolu w wątrobie

3. Zalety i wady metabolizowania substancji przez cytochrom P-450, przykłady

4. Stłuszczenie wątroby ,co to jest, jakie są przyczyny

5. Regulacja glikemii przez wątrobę

Ćw. 32:

1. Wymień co najmniej 5 procesów, do których jest potrzebna witamina C

2. Wymień co najmniej 5 enzymów, których kofaktorem jest witamina B2 i podaj jakie to procesy.

3. Wypisz reaktywne formy tlenu i jakie związki one inaktywują

4. Dlaczego kobiety w ciąży muszą przyjmować kwas foliowy?

5. Witamina A i jej pochodne- za co odpowiadają.

---