Białka są to zasadnicze elementy budowy wszystkich tkanek ustroju człowieka oraz wielu związków takich jak: enzymy, hormony, przeciwciała. Białka regulują procesy przemiany materii i wiele funkcji ustroju, zapewniając prawidłowy stan i funkcjonowanie naszego organizmu. Odpowiednie ilości białek decydują o normalnym wzroście i rozwoju człowieka, regeneracji wydalanych lub uszkodzonych tkanek.

Wszystkie białka zawierają azot (ok. 16%), poza tym węgiel, wodór, tlen, a często i inne pierwiastki, np. siarkę, fosfor, żelazo i miedź.

Podział białek:
a) ze względu na pochodzenie

• roślinne

• zwierzęce

• wirusowe

• bakteryjne

b) ze względu na ich funkcje biologiczne

• transportowe (hemoglobina, albumina osocza, lipoproteiny)

• strukturalne (kolagen, elastyna, keratyna, glikoproteiny)

• odpornościowe i ochraniające (g-globulina, fibrynogen)

• biorące udział w skurczu (miozyna)

• białka błon komórkowych

• hormony (insulina, glukagon, ACTH, ADH)

• toksyny (jad węża)

c) ze względu na rozpuszczalność i kształt cząsteczki

• fibrylarne - nierozpuszczalne w wodzie; o strukturach włóknistych; odporne na działanie kwasów, zasad i proteaz.

• globularne - rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli o kształtach kulistych lub elipsoidalnych.

d) ze względu na skład chemiczny

• proste (czyste) - w wyniku hydrolizy powstają tylko aminokwasy

• skoniugowane (złożone) - w wyniku hydrolizy powstają aminokwasy i inne składniki.

Właściwości fizyczne białek:

1. Mają charakter wielkocząsteczkowy, ich roztwory wykazują cechy koloidów
2. Wywierają ciśnienie koloidoosmotyczne.
3. Mają zdolność wiązania jonów.
4. Wędrują w polu elektrycznym dzięki posiadaniu ładunku elektrycznego (elektroforeza)
5. Ulegają wysalaniu(koagulacji) pod wpływem soli ((NH4)2SO4, Na2SO4, NaCl)
6. Są optycznie czynne (skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego w lewo) z wyjątkiem glicyny, -alaniny.(Efekt Tyndalla)
7. Ścinają się pod wpływem wysokiej temperatury.
8. Mają duży współczynnik załamania światła (który zależy liniowo od stężenia)
9. Pochłaniają światło UV przy 280 nm.

10 Rozpuszczalne i nierozpuszczalne w wodzie

11. W roztw. Wodnym tworzy roztw koloidalny

Właściwości chemiczne białek:

1. Ulegają denaturacji pod wpływem:
-wysokiej temperatury
-mocznika
-stężonych kwasów
-soli metali ciężkich
-stężonych alkoholi
-detergentów

Denaturacja białka polega ogólnie na takiej zmianie jego budowy przestrzennej, która powoduje zanik aktywności biologicznej (tj. np. aktywności enzymu białkowego).(Utrata struktury III lub IV rzędowej) Czynniki wywołujące denaturację, powodują na ogół rozerwanie w pierwszym rzędzie słabych oddziaływań, utrzymujacych struktury wyższych rzędów (np. rozerwanie mostków dwusiarczkowych, zniesienie oddziaływań wodorowych, itp.)
Wiele różnych substancji działa na białka denaturująco. Wśród nich są kwasy, zasady, alkohol, stężone roztwory mocznika. Czynnikiem denaturującym jest również temperatura. W wiekszości wypadków denaturacja białek jest procesem nieodwracalnym.

Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji - po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał. Niewielka część białek ulega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze, jednak proces wysalania jest w większości przypadków w pełni odwracalny, dzięki czemu umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek.

Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody.

2. Ulegają hydrolizie enzymatycznej (nie niszczy aminokwasów ale jest powolna i niecałkowita), kwasowej (rozkład tryptofanu) lub zasadowej (niszczy niektóre aminokwasy: cysteinę, argininę, treoninę) 

3. Reakcje barwne stosowane do oznaczania białka.

Struktura białek

Strukturę białek najczęściej rozpatruje się w czterech aspektach, tj.

• struktury pierwszorzędowej - określa, w jaki sposób atomy w cząsteczkach białka są z sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi, czyli jak tworzą się łańcuchy. Inaczej struktura pierwszorzędowa określa kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym.

• struktury drugorzędowej - określa, w jaki sposób utworzone łańcuchy są ułożone w przestrzeni, czyli jakie formy przestrzenne (spirale, arkusze albo kule) tworzą one za pomocą wiązań wodorowych, łączących różne łańcuchy lub różne części tego samego łańcucha

• struktura trzeciorzędowa - określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części cząsteczki białka z punktu widzenia energetycznego; zależy od oddziaływań między łańcuchami bocznymi jednej lub większej liczby makrocząsteczek.

• struktura czwartorzędowa - określa sposób przestrzennego powiązania kilku cząsteczek w jedną złożoną strukturę białka

Struktura pierwszorzędowa

Białka są produktami kondensacji wielu aminokwasów. Z dotychczasowych doświadczeń wynika, że aminokwasy nie są połączone między sobą w sposób przypadkowy, lecz kolejność ich jest specyficzna i charakterystyczna dla określonego białka. Ta uporządkowana kolejność nazywana jest sekwencją aminokwasów w białku.
Charakterystyczna dla określonego białka sekwencja łańcuchów bocznych, nadaje mu charakterystyczne właściwości

Struktura drugorzędowa

Termin "struktura drugorzędowa" określa wzajemne, przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu białkowym o określonej sekwencji. Najtrwalsze muszą zawierać maksymalną liczbę wiązań wodorowych między grupami karbonylowymi -C=O i grupami -N-H występującymi w wiązaniu peptydowym. Wiązania wodorowe będą silnie stabilizować strukturę, jednakże aby mogły powstać, odpowiednie grupy muszą znaleźć się w odległości oddziaływań wodorowych.
W przypadku białek z grupy skleroproteidów trwała struktura osiągana jest dzięki oddziaływaniom wodorowym między dwoma łańcuchami białkowymi biegnącymi równolegle do siebie. Tworzą one wtedy tzw. strukturę "pofałdowanej kartki (harmonijki)".
To pofałdowanie powstaje w wyniku ściągnięcia łańcuchów peptydowych, przez co zmienia się geometria wiązania peptydowego aminokwasu z płaskiej na pofałdowaną .

Struktura pofałdowana jest korzystna dla białek w których łańcuchy boczne są małe.
Gdy łańcuchy boczne są bardzo duże, wówczas najlepsze rozmieszczenie zapewnia struktura innego rodzaju, w której każdy łańcuch jest zwinięty i tworzy heliks (struktura alfa)

Łańcuch peptydowy jest tu spiralnie owinięty wokół hipotetycznego walca z taką gęstością zwojów, aby grupy -C=O i -N-H zwojów sąsiadujących ze sobą znalazły się w odległości odpowiedniej do utworzenia wiązań wodorowych. Z tego wynika, że różne fragmenty tego samego łańcucha są połączone wiązaniami wodorowymi, które pomagają utrzymać strukturę heliksu.

Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa określa sposób w jaki układają się i fałdują w przestrzeni łańcuchy białkowe o określonej strukturze drugorzędowej. Zwoje i fałdy jakie tutaj się obserwuje są utrzymywane różnego typu wiązaniami. Tymi wiazaniami są: wiązania wodorowe - które mogą powstawać między resztami aminokwasów zawierających grupy funkcyjne, nie związane wiązaniami peptydowymi (seryna, arginina, treonina, kwas glutaminowy), mostki siarczkowe - powstające między resztkami cysteiny, które łączą różne punkty spirali, zaginając ją w odpowiedni sposób, prolina (aminokwas z grupą aminową umieszczoną w pierścieniu) - która może w różny sposób odziaływać na strukturę drugorzędową.

Struktura czwartorzędowa

Struktura czwartorzędowa określa występowanie niektórych białek w postaci skupienia kilku podobnych lub nawet identycznych podjednostek o charakterze białkowym. Przykładem jest hemoglobina, gdzie cztery pofałdowane łańcuchy hemogloginy są do siebie dopasowane i tworzą w przybliżeniu kulistą cząsteczkę

Denaturacja białka

Denaturacja białka polega ogólnie na takiej zmianie jego budowy przestrzennej, która powoduje zanik aktywności biologicznej (tj. np. aktywności enzymu białkowego).(Utrata struktury III rzędowej) Czynniki wywołujące denaturację, powodują na ogół rozerwanie w pierwszym rzędzie słabych oddziaływań, utrzymujacych struktury wyższych rzędów (np. rozerwanie mostków dwusiarczkowych, zniesienie oddziaływań wodorowych, itp.)
Wiele różnych substancji działa na białka denaturująco. Wśród nich są kwasy, zasady, alkohol, stężone roztwory mocznika. Czynnikiem denaturującym jest również temperatura. W wiekszości wypadków denaturacja białek jest procesem nieodwracalnym.

Funkcje

• są niezbędnym materiałem do budowy nowych i odbudowy zużytych tkanek. Zajmują pierwsze miejsce wśród stałych składników ciała - stanowią 75% suchej masy tkanek miękkich ciała, 

• białka nie wykorzystane do anabolicznych są źródłem energii, przy spalaniu 1 g białka powstają 4 kcal energii, 

• są podstawowym składnikiem płynów ustrojowych: krwi, płynu śródtkankowego, mleka, 

• organizm tworzy z nich białkowe części enzymów trawiennych i tkankowych. Niedobory białkowe w diecie po kilku dniach odbijają się w ilościach i aktywności enzymów, 

• białka są materiałem do biosyntezy hormonów białkowych, 

• są materiałem do biosyntezy ciał odpornościowych, 

• biorą udział w odtruwaniu organizmu. 

Występowanie białek.

Pełnowartościowe białka występują w pokarmach pochodzenia zwierzęcego, w tym w mięsie, jajach, mleku, produkty te zawierają aminokwasy egzogenne. Białka niepełnowartościowe występują w nasionach, warzywach, ziarnach czy orzechach, nie ma w nich wszystkich aminokwasów egzogennych.

Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody.

---