koper zestawu1

1.Znaczenie cyklu pentozofosforanowego

2.Indukcja i represja enzymu-mechanizm

4.R.charakt.aa aromat.

5.Zw.wysokoenergetyczne,ich powstanie i rola

6.R.powstawania czynnej glukozy

7.Wzór i rola zw.z 3-ma gr.metylowymi

8.Rola CO₂ w biosyntezie kw.tł

9.Izomeraza-3 pkt.r.katalizujących(cykl glikolizy)

10.Alkohole wyst.w woskach

*AMINOKW.

12.Fotoliza wody

13.Wykrywanie nienasyc.kw.tł.

14.Mechanizm biosyntezy łańcucha kw.tł

15.Powstawanie malonylo CoA i jego funkcje

16.R.L-oksydacji kw.tł i jej wydajność energ.w porównaniu z B-oksydacją

18.Ostateczny produkt utleniania kw.tł

21.R.pozwalająca wykryć glicerol w tł właściwych

22.Dlaczego HNO3 barwi skórę na żółto

23.Na jakiej drodze przyswajalny jest amoniak-NH3

24.Znaczenie c.mocznikowego

25.Elongacja ł.peptydow.

26.Synteza sacharozy

27.W jaki sposób szczawiooctan wchodzi w szlak przemian cukrowych

28.Co jest produktem r.katalizowanej przez fosforylazy

29.Wzory 3 zw.które mogą być utworzone ze szczawiooctanu

30.Przedstaw sumarycznie równanie szlaku(cyklu) fosfopentazowego

31. 2 r.w których powstaje FADH2

32.B-oksydacja kw.tł.-odwronie acyloSCoA

33.Enz.dostarczające zredukowanych Co w c.Krebsa

34.Fosforan pirodoksalu PLP-w jakich r.przemian aa uczestniczy

35.Przedstawić r.katalizowaną przez epimerazy

36.Rola GTP w biosyntezie białek

37.Przez jaki zw.c.mocznikowy łączy się z cyklem Krebsa

38.R.w której bierze udział dehydrogenaza pirogronowa

39.Rola w tRNA końca 3 i antykodonu

40.Co powstaje w wyniku działania enz.na glukozo-6-P

41.Kod genet-znaczenie w biosyntezie białka

43.R.syntezy karbomoilofosforanu

44.Jak działają karboksypeptydazy

45.R.działania karboksypeptydaz

46.Zw.kondensujący z acetoacetylo CoA lub acylo CoA w r.syntezy kw.tł

47.R.fermentacji mlekowej wychodząc od pirogronianu

48.W jakich etapach c. Glikolizy kom.uzyskują en.

49.Jaką r.katalizuje acetylotransferaza

51.Cel bioch.c.kw. glikosalowego

52.Co warunkuje przyłączenie tRNA- aa do określ.odc. mRNA

54.R.z udziałem mutazy

55.Na czym polega r.cysteinowa

57.Różnice w bud.i f. Bioch.hemoglobiny i cytochromu

58.Rodzaje dekarboks.w c.Krebsa

62.Gdzie zachodzi r. Peroksydacyjnej dekarboks.i na czym polega

64.Odc.nici DNA ma sekwencję zasad ATTACGTGGAAG. Podaj sekwencję zasad odc.powstałego kw.rybon..jaki to kw.

66.Glutation-f.biol.i bud

69.W jakich warunkach glikolizy, kom. wykorzystują en.

71.R.transaminacji między ala i kw. L-ketoglutarowym

72.Zw.powstałe w fazie jasnej fotosynt.i rola w fazie ciemnej c.Calvina

73.Składniki NADP+ pełna nazwa

74.Rodzaje fosforylacji i ł. Przenośników ele.

75.Z 1 mola NADPH+ H+ powstają

77.Etapy biosyntezy białka,substraty

78.Lipazy

82.Cytochromy

85.Co to jest dinitrofuranobenzen

86.Dlaczego w c.pentozofosforanowym powstaje 36 ATP

87.Różnica między NAD a NADP+

88.HMG CoA -czego jest metabolitem

89.Enz.zawierające fosforan pirydoksalu PLP jako gr.prostetyczną

90.W jakich r. Powstaje kw.glioksalowy i jego f.

92.W jakich warunkach powstaje UMP i f.

93.Produkt końcowy przemian puryn

94. Różnice między tRNA a innymi kw.RNA

95.Podział i działanie egzopeptydaz

97.Na jakiej drodze może być włączony propionylo CoA do c. Krebsa.

100.Peedstaw wzorami ogólną syntezę skrobi.

101.Wymień substraty biosyntezy RNA i DNA.

102.Wymień skł. CoA.

103.Co przenoszą transketolazy i transaldolazy i jaki proces łączą.

104.Składniki biorące udział w syntezie pirymidyn.

105.Glikogeneza.

108.Do zaistnienia c. Krebsa potrzebne są.

109.Udowodnij w oparciu o znajomość r. Glikolizy, c. Krebsa, ł. Oddechowego, że całkow. il. Cz. ATP z 1 mola glukozy= 38ATP.

110.Ligazy DNA.

111.Powst. kw. Węglowych w kom.

112.AA zaw. Siarkę- wykrywanie.

113.Fosforylaza.

114.Co robi aidaza fruktozodifosforanowa.

122.Najważniejsza różnice w f. Bioch. Cytochromu i hemogl.

123.Wzór zw. Którego wiązanie jest bogatym w en. ATP.

124.Przemiany glukozy i ich efekty energetyczne.

125.R. dekar. Lizyny.

126.Indekcja enzymat.

201.Gdzie i jak powstaje acetylo CoA

202.Dekarboksylacja aa -odłączenie CO2

203.Kw.szczawiowy-wzór i z jakiego aa powstaje

204.Zw.w skład których wchodzi B-alanina

205.Aktywacja kw.tł

206.Wydatek en.w c.mocznikowym

207.Nazwy nietypowych zasad azotowych w tRNA

208.Ciała ketonowe-wzory,nazwy,wyst.

209.Jaką r.katalizuje acylotransferaza acetyloCoA

210.gzdie zachodzi fosforylacja substratowa w c.Krebsa

211.Od czego zależy budowa białka.

212.Transketolazy, transaldolazy.

213.Różnica między NADH+H⁺ i NADPH+H⁺

214.Cykliczny AMP- adenozynomonofosforan.

215.Co to jest fityna.

216.Proenzym- cel biochemiczny.

217.Zw. który jest akceptorem CO2 w c. Calvina.

218.Powstawanie aktywnego octanu.

219.Co tworzy centrum aktywne enz. Będących białkami prostymi a co złożonymi

220.W jakich r. Jedne cukry przechodza w drugie.

221.Co to jest sorbitol.

222.Rodzaje aktywacji aa

223.Mechanizm fosforylacji oksydacyjnej

224.BIOSYNTEZA

301.Wiązanie azotu

302.Transaminacja

303.Dezaminacja AA

304.Fermentacja alkoholowa

1.Znaczenie cyklu pentozofosforanowego

-doprowadzenie do całkowitej degradacji heksoz bez udziału cyklu krebsa

-jedyne źródło pentozofosforanów i ich degradacja

-źródło NADH

-umożliwia wzajemne przekształcanie się cukrów

-dostarcza energii

2.Indukcja i represia enzymu- mechanizm

enzymy indukcyjne-powstają w org. pod wpływem określonego substratu (bodźców zew.)

mechanizm ind. Polega na wyodrębnieniu przez gen reduktor represora pasującego strukturalnie do operatora. Represor może pod wpływem znajdującego się w środ. induktora

ulec takiej modyfikacji, że nie będzie pasował do operatora co da możliwość działania (odcinkom genomu prowadzić syntezę)

4.R. charakt. AA aromatycznych:

-r. Ksantoproteinowa- nitrowanie pierścieni arom. steżonym kw. azotowym. powstałe pochodne mają żółtą barwę

-r. Millona- tyrozyna daje różową barwę, tryptofan- żółtą

-tryptofan reaguje ze zw. Zawierającymi gr. aldehydowe np. aldehyd mrówkowy daje purpurowo niebieską barwe

-r. Adamkiewicza- Hopkinsa- na tryptofan

5.Zw. wysoko energetyczne, ich powstawanie i rola:

zaw. wiązania, których hydrolityczny rozkład: 25,12 KJ en./mol

-z wiązaniem pirofosforanowym O-P GTP ATP CT UTP

-z wiązaniem guanidynofosforanowym NH3-P

-z wiąz. endofosforanowym O~PO3 fosfoendopirogronian

-z wiąz. acylofosforanowym 1,3 fosfoglicerynian

-z wiąz. bioestrowym acetylo CoA

6.Powstawanie czynnej glukozy

UTP + glukozo1-p >pirofosforylaza>UDP- 1-glukoza + Ppi

7.Wzór dowolnego naturalnego zw.

Karnityna (trimetylo-∀amino-Bhydroksymaślan)

B- oksydacja zachodzi poza mitochon. a karnityna przenosi reszty acylowe mitochondrialne z cytoplazmy, ponieważ błony mitoch. Są nieprzepuszczalne dla acyloCoA. Tworzenie odpowiednich acylonowych pochodnych karnityny, które mogą swobodnie przechodzić

-przenosi rodniki acylowe przez blone

-pochodne AA (powstają wtórnie w wyniku procesow modyfikacji niektórych białek)

CH3

CH3—N—CH2—CH—CH2—COOH

I I

CH3 OH

8.Rola CO2 w biosyntezie kw. tł

CO2 bierze udział w dodatkowym uaktywnianiu cz. AcetyloCoA, przekształcając ją w malonyloCoA jako substrat w biosyntezie kw.tł.

CH3CO~S-CoA+ATP+CO2+H2O >karboksylaza acetyloCoA> COOH-CH2-CO~S-CoA +ADP+P >Co- biotynaa > malonyloCoA

9.Izomeraza- 3 punkty r. Katalizujących (cykl glikolizy)

Glukozo-6-P >izomeraza glukozofosforanowa > fruktoza-6-P

Fruktozo-6-P> -II- > glukozo-6-P

Fosfodihydroksyaceton> izomeraza triozofosforanowa> aldehyd3-fosfoglicerynowy

Aldehyd3-fosfoglicerynowy> izomeraza triozofosforanowa> fosfodihydroksyaceton

Rybulozo-5-P> izomeraza rybulozofosforanowa > rybozo-5-P

10.alkohole wystąpujące w woskach

-alk.cetylowy, cerylowy, melisytowy, batylowy, mirycylowy

12.Fotoliza wody

2H2O=2H+2OH, 2H⁺ redukcia NADP do NADPH⁺+H⁺, 2OH=2[OH]=H2O+1/2O2+2e

ATP zredukowany NADP

Źródłem ele. zaopatrujących pobudzony PS-2 jest woda. Reakcja wyjaśnia pochdzenie at. Potrzebnych do redukcji NADP⁺ i pochodzenie O2 uwalniającego się w czasie fotosyntezy.

Pobudzenie cz. chlorofilu b obecne w PS-2 odrywają ele. od jonów wodorotlenowych pochodzących z dysocjacji H2O i przenoszą je na układ plastochinonowy- niezbędny jest udział jonów Mn i Cl. 2H2O+ 2NADP⁺>światło>2H⁺+O2+2NADPH

Ele. na NADP są przenoszone przez oksydoreduktazę flawoproteidową. Fotoliza wody i zwiazana z nią redukcja NADP nazywa się drugą r. świetlną.

13.Wykrywanie nienasyconych kw. tł.

a)podwójne wiązania etylenowe w nienasyc. Kw. tł. Wiążą chlorowce. R. przyłączenia chlorowców jest podstawą do ilościowego oznaczenia zawartości nienasyc. Kw.tł.

CH3(CH2)7-CH=CH-(CH2)7COOH+Br2>> >>CH3(CH2)7CHBr-CHBr-(CH2)7COOH C17H33COOH- kw. Oleinowe

b)do tł. Dodajemy r-r Br w CCH4 aż do otrzymania pomar. zabarw.

c)pod wpływem KMnO4 następuje utlenienie nienasyc. Kw.tł. W miejscu podwójnego wiązania zostaje przyłączony tlen i kw. Rozpada się na 2 fragmenty, których analiza pozwala na ustalenie miejsca występowania nienasyc. wiązania w łańcuchu kw. Tł.

14.Mechanizm biosyntezy łańcucha kw.tł.

3CH3CO~S-CoA>><<CH3COCH2+CO~CoA+HS-CoA

15.Jak powstaje malonyloCoA I do czego jest wykorzystywany.

Malonylon CoA jest aktywną formą kw. Malonowego. Substrat biosyntezy kw. Tł.; at. Reszt dwuwęglowych. W r. inicjującej biosyntezy kw.tł. w wyniku karboksylacji acetylo CoA w obecności swoistej karboksylazy, jej Co jest biotyna, powstaje malonylo CoA

CH3-C=O~S-CoA+CO2>ATPMnBiotyna>HOOC-CH2-C=O~S-CoA

ACETYLOCoA MALONYLOCoA

Cz. o łańcuchu ponad 12 at. C wymaga oddzielnych ukł. Enzymatycznych. W biosyntezie kw.tł. malonylo CoA jest donerem. W cytopl. Wyst malonylo CoA w mitochon. - acetylo CoA substrat biosyntezy kw.tł.

16.R.L-oksydacji kw.tł i jej wydajność energety. W porownaniu z B- oksydacyjną

a) R-CH2-CH2-COOH>> -CO2,H2O2 >> R-CH2-COH >> H2O, NADprzechodziNADH⁺H⁺>>R-CH2-COOH

b) R-CH2-COOH+ H2O2 >> PEROKSYDAZA KW. TŁ. >> R-COH+H2O+CO2+H2

c) R-COH+H2O+NAD⁺>>... >> R-COOH+NADH⁺+H⁺

d) R-H2N-COO~P zachodzi w roślinach specyf. dla nienasyc. kw.tł. o łańcuchach pow. 12 at.

18. Ostateczny produkt utleniania kw. tł.

a)o nieparzystej liczbie C - propionylo CoA

b)o parzystej liczbie C - acylo CoA

21.r-cja pozwalajaca wykrywająca glicerol w tł.właściwych

R.akrooleinowa-pod wpływem środków odwadniających gliceryna przechodzi w nienasyc.aldehyd-akrooleina-zw.o charakt.zapachu.

CH2OH-CHOH-CH2OH>>KHSO4>>COH-CH2=CH2

22.Jak HNO3 barwi białko

Białko pod wpływem HNO3 barwi się na żółto bo powstają zw.ksantoproteinowe,które w środow.zasad.mają barwę pomarańcz.

23.Na jakiej drodze przyswajalny jest amoniak

-utlenianie karbomoilofosforanu

-redukcja aminacyjna ketokw.

-aminacja aa kwaśnych

24.Znaczenie cyklu mocznikowego

-wydalanie z org.NH3 w postaci mocznika

-powstanie argininy przyswajalnej dla org.

-powstaje fumaran do cyklu krebsa

25.Elongacja łańcucha peptydowego.

Jest to przedłużenie łancucha pep. Na mRNA. Podczas przyłączenia łańcucha rybosom porusza się wzdłuż mRNA i do każdego kodonu przyłącza się odpowiedni aminoacylo CoA. Wiązanie pep. tworzy się przy udziale syntetazy peptydazowej.

26.Synteza sacharozy.

Czynna glukoza ( UDP glukozy ) reaguje z glukozo-6-P w wyniku czego powstaje trehalozo-6-P i reagując z fruktofuranozą daje sacharozę

27.Szczawiooctan w przemianach cukrowców.

Szczawiooctan jest pomocny przy glukogenezie warunkuje przejście pirogronianu w fosfoendopirogronian. Szczawiooctan powstaje w wyniku karboksylacji pirogronianu. Zostaje on w mitoch. Zredukowany do jabłczanu ( enz.-dehydrogenaza jabłczanowa ) w tej postaci przechodzi do cytoplazmy, gdzie jest utleniany do szczawiooctanu ( enz..- karboksylaza fosfopirogronianowa ). W obecności ITP. Katalizując redukcję dekarboksylacji szczawiooctanu w wyniku czego powstaje fosfoendopirogronian

COOH-CO-CH2-COOH+ITP>> Mg >> COOH-CO~P=CH2+CO2+IDP

28.Co jest produktem r. katalizowanej przez fosforylazy

>>H3PO4>> glikogen >> FOSFORYLAZA >>glukozo-1-fosforan

UTP+glukozo-1-P>>PIROFOSFORYLAZA>>UDP-1-glukoza+PP

29.Przedstaw wzory 3 związków, które mogą być utworzone ze szczawiooctanu.

COOH-CO-CH2-COOH+ITP>> >>COOH-CO~P=CH2+CO2+IDP FOSFOENDOPIR.

COOH-CO-CH2-COOH+H>> >>CH3-CO-COOH+CO2 PIROGRONIAN

COOH-CO-CH2-COOH+NADH+H>><<COOH-CHCH3-CH2-COOH JABŁCZAN

COOH-CO-CH2-COOH>>NADH=NAD,+2H>>COOH-CH2-CHOH-COOH kw.JABŁK

COOH-CO-CH2-COOH+CH3-CO-ScoA>> >>CH2COO^-COHCOO^-CH2COO^-+HS-CoA

30.Przedstaw sumarycznie równanie szlaku(cyklu) fosfopentazowego

6-heksazo-6-P+7H2O+12NADP⁺> >6CO2+5-heksozo-6-P+12(NADPH⁺+H^-)+HO-P

31.Przedstaw wzorami 2 r., w których powstaje FADH2.

a)CH2-COOH FAD=FADH2 CH-COO-

I + FAD<dehydrogenaza > II +FADH2

CH2-COOH bursztynianowa CH-COO-

BURSZTYNIAN FUMARAN

b)CH3 CH3 CH3

I ala I I ketokw.

CH-NH2 >> FAD=FADH2 >> C=NH >> H2O >> C=O+NH3

I I I

COOH COOH COOH

32.Beta oksydacja kw.tł.- odwrotnie acylo SCoA.

R-CH2-CH2-CO~S-CoA+FAD>>>>R-CH=CH-CO-S-CoA+FADH2

33.Nazwać enz. Dostarczające zredukowanych Co w cyklu krebsa.

-dehydrogenaza izocytrynianowa, bursztynianowa, jabłczanowa

-kompleks dehydrogenazy L-ketoglutaranowej

34.Fosforan pirodoksalu PLP- w jakich r. przemian AA uczestniczy.

-transaminacia, dekarboksylacja, dezaminacia

35.Przadstawić dowolna r. katalizowaną przez epimerazy

a)w cyklu pentozofosforanowym

D-rybulozo-5-P>>epimeraza rybulozofosforanowa>> D-ksylolozo-5-P

b)wzajemne przekształcanie heksoz

UDP-galaktoza>> epimeraza UDP glukoza>> UDP glukoza

36.Jaką rolę odgrywa GTP w biosyntezie białek.

Stanowi źródło en. ( translacji )- niezbędnej w procesie elągacji potrzebnej by formylo-melionylo tRNA przyłączył się do kodonu i amino-acylo tRNA do mRNA.

37.Przez jaki zw. Cykl mocznikowy łaczy się z cyklem krebsa.

Fumaran CHCOOH=CHCOOH

38.Nazwać proces w którym bierze udział dehydrogenaza pirogronowa ( kompleks dehydrogenazy pirogronowej) i przedstawić go r.

Kompleks dehydrogenazy pirog. Złożony jest:

-dehydrogenaza pirogronowa, amidu kw. dihydroliponowego, transacetylaza dihydroliponianowa.

39.Jaką role w tRNA spełnia koniec 3 i antykodon.

Poprzez antykodon wiąże się tRNA z odpowiednim kodonem mRNA, gdyż zasady antykodonu są komplemętarne z zasadami kodonu. Koniec 3 to trojki nukleotydow o skladzie CCA. Do tego skrajnego fragmentu przyłącza się aktywna reszta aminoacylowa wiążąc się estrowo z 3 gr. wodorotlenową rybozy, która znajduje się na zakończeniu łańcucha. Drugi koniec 5 łańcucha zakończony jest przeważnie guanozyno-5-fosforanem. Koniec 3 zawiera sekwencję CCA, która bezpośrednio wiąże AA. Antykodon stanowi 3-kę zasad które rozpoznają tRNA- z jednej str. Dla wiązania AA, z drugiej dla wiązania z RNA na rybosomie.

40.Co powstaje w wyniku działania enz. na glukozo-6-P.

-dehydrogenaza- lakton 6-P glukarowy

-mutaza- glukozo-1-P

-fosfataza- glukoza

-izomeraza- fruktozo-6-P

-fosfokinaza- 1,6-diglukozofosforan

41.Kod genetyczny- znaczenie w biosyntezie białka.

Kod gen. To sposób zapisania inf. gen. Przy pomocy nukleotydow.

Cechy: a)jest trójkowy b) zdegenerowanie ( niejednoznaczne ) c)nie zachodzący d) bez przecinkowy. DNA jest nośnikiem inf gen., które przenoszone --> [Author:O] są za pomocą mRNA do miejsc syntezy białek i tam tłumaczone na język aminokwasów. Chodzi o to że kod genetyczny polega na kolejności występowania zasad w łańcuchu DNA. Można powiedzieć, że kolejność występowania zasad w łańcuchu da się przetłumaczyć na kolejność AA w wytworzonym białku. Kod gen. To zapis gen. Stanowiący inf. o sekwencji AA w łańcuchu polipeptydowym.

43.Napisz reakcję syntezy karbomoilofosforanu.

NH4⁺+CO2>> 2ATP=2ADP+P, N- acetyloglutaminian >>H2N-COO~P karbomoilofosforan

44.Jak działają karboksypeptydazy.

Są to enz. proteolityczne należą do egzopeptydaz. Powodują oderwanie AA skrajnego od wolnej gr. karboksylowej łańcucha pep., a skrócony peptyd od str. Działania enz. ma wolną gr. COO-. Odłączają poj. AA zawierające wolne gr. karboksylowe.

45.Przedstaw działanie karboksypeptydaz np. dowolnego ł. peptydowego

R3-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-O^-+H2> >R3-CH-C-NH-CH-C-O^-+R1-CH-C-O^-

I II I II I II I II I II I II

O R2 O R1 O O R2 O NH3⁺ O

Enz.proteolityczne-egzopeptydazy. Rozkładają bialko do wolnych AA zaw. wolne gr. karboksylowe powodują oderwanie skrajnego AA od przeciwnego, a skrócony peptyd od str. Działania enz. ma nadal wolną gr. COO-

46.Jaki związek kondensuje z acetoacetylo CoA lub acylo CoA w r. syntezy kw. tł.

Malonylo CoA

47.Napisz r. fermentacji mlekowej wychodząc od pirogronianu.

COOH-C-CH3>>NADH+H⁺=NAD⁺,DEHYD. MLECZANOWA>>COOH-CH-CH3

II PIROGRONIAN MLECZAN I

O OH

48.W jakich etapach cyklu glikolizy kom. uzyskują en.

a)1,3-difosfoglicerynian>> ADP=ATP, FOSFOGLICEROKINAZA>>3-fosfoglicerynian

b)fosfoendopirogronian<< ADP=ATP, KINAZA FOSFOENDOP. >>pirogronian

49.Jaką r. katalizuje acetylotransferaza, acetyloCoA.

-katalizuje aktywację kw. tł.

51.Cel biochemiczny cyklu kw. glikosalowego.

-doprowadzenie metabolitów do c. Krebsa

-jest żródłem en.dla org.wykorzystujących kw.tł

-dostarcza poprzez syntezy bursztynianu.

52.Co warunkuje przyłączenie tRNA-aa do określ.odcinka mRNA

Dzięki tzw.pętli 2-giej i zawartym w niej antykodzie.

54.R.z udziałem mutazy

glukozo-1-P>>fosfoglutomutaza>> glukozo-6-P

Przemieszczają resztę kw.fosforanowego podczas przemiany węglowodanow oraz katalizuja produkt pośredni: glukozo- 1,6- bisfosforan

55.Na czym polega r. cysteinowa:

Cystyna i cysteina pod wplywem hydrolizy zasad tracą gr. siarczkowe w wyniku tego powstaja siarczki sodu które reagują z jonami ołowianymi i daje siarczek ołowiany- czarny osad.

Na2S+2CH3COOPb>>2CH3COONa+PbS

57.Najważniejsze różnice w budowie i f. Biochemicznej hemoglobiny i cytochromu.

HEMOGLOBINA- podst. Rola to transport tlenu do wszystkich tk. Org. Za pośrednictwem naczyń krwionośnych. Tlen dołącza się do jonu Fe hemu nie utleniając go lecz utlenowując (nie zmienia wart. Fe) cząsteczka hemoglobiny zbud. Z 4 łań. Białka globiny połączonych ukł. Hemowymi.

CYTOCHROM C- przenosi el. Bezpośrednio na oksydazę cytochromową, transportując el. wew. ł. Traktowany jako substrat pomocniczy ł. oddechowego, rozpuszczony w wodzie hemoproteinę.

58.Rodzaje dekarb. W c. Krebsa

a)CH2 COO^--CHCOO^--CCOO^->> H⁺=CO2 >>CH2COO^--CH2-CCOO^-

szczawiobursztynian II L-ketoglutaran II

O O

b)CH2COO^--CH2-CCOO^->> NADH+H⁺=NAD⁺, CoA-SH+H⁺=CO2 >>

L-ketoglutaran II CH2COO^--CH2CO~SCoA

bursztynylo CoA

62.Gdzie zachodzi r.peroksydacyjnej dekarboksyl. I na czym polega

Występuje w L-oksydacji kw.tł. Polega na :utlenianiu ;dekarboksylacji do aldehydu.

64.Pewien odcinek nici DNA ma sekwencję zasad ATTACGTGGAAG. Podaj sekwęcję zasad komplementarnych odc.powstałego kw.RNA .Jak nazywa się proces

RNA UAAUGCACCUUC bo:A-U G-C

DNA ATTACGTGGAAG T-A m-RNA

C-G transkrypcja

66.Glutation- f. biologiczna i budowa.

Gamma-L-glutamylo-cysteino- glicyna

Utrzymuje stały potencjał oksydoredukcyjny. W kom. współdziała jako Co z glikosylazą. Jest jednym z biologicznych przenośników el. Glikosylaza- enz. katalizujący przemianę metyloglioksyny do kw. mlekowego. Zbudowany jest: glutaminy, cysteiny, glicyny

Wzór: COOH-CH-CH2-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH

I II I II

NH2 O SH-CH2 O

Tripeptyd- pep. nat.; może ulec odwodornieniu przechodząc w formę dwusiarczkowego

69.W jakich warunkach glikolizy kom. Wykorzystują en.

a)Glukoza>>ATP=ADP, HEKSOKINAZA>> glukozo-6-P

b)Fruktozo-6-P>> ATP=ADP, FOSFOFRUKTOKINAZA>> fruktozo-1,6-difosforan

71.Napisz r. transaminacji między ala. i kw. L-ketoglutarowym.

COOH-CH-CH3+COOH-CH2-CH2-C-COOH >> PLP >>

I II

NH2 O

COOH-C-CH3+COOH-CH2-CH2-CH-COOH

II kw.pirogr. I kw.glutamin.

O NH2

72.Zw. powstałe w fazie jasnej fotosyntezy i rola w fazie ciemnej cyklu CALVINA.

Faza jasna: fosforylacja fotosyntetyczna, fotoliza

W fazie jasnej produktem fotosyntezy jest tlen NADPH+H⁺+ATP. Są wykorzystywane w fazie II Do redukcji CO2 ( red. Kw. 3-fosfoglicerynowego do aldehydu 3-fosfoglicerynowego). W fazie c. Zużywa te produkty oprócz tlenu.

-9ATP,-6NADPH,-3O2,-6H⁺

73.Składniki NADP⁺ , pełna nazwa.

NADP⁺- fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego

Grupa przenosząca wodór, odpowiednia wit.- amid. Kw. nikotynowego

Skł.: amid kw. nikotynowego, D-ryboza, adenino-D-ryboza

74.Rodzaje fosforylacji i łańcuch przenośników ele. (cytochromy, ferredoksyna, plastochinon).

a)fotosyntetyczna: cykliczna, niecykliczna

b)oksydacyjna, polega na wykorzystywaniu łańcucha oddechowego przy udziale enzymów, energii utleniania wodoru do syntezy ATP z ADP. W czasie utl. 2 at. Wodoru powstają dwie lub trzy cz. ATP; zachodzi w mitoch.

c)wytworzenie ATP kosztem spadku metabolitu na niższy poziom energ.

75.Z 1 mola NADPH+H⁺powstają:

3 mole ATP

77.Etapy biosyntezy białka, substraty translacji. Substraty: DNA, mRNA, tRNA

TRANSLACJA- przekładanie kodu zasad na sekwencję AA na rybosomie przy udziale tRNA

a)inicjacja- tworzenie kompleksu inicjalnego

b)elągacja- wydłużenie ł. polip.

c)terminacja- zakodowanie syntezy

78.Lipazy.

Enz. przeprowadzające rozkład tł. Wydzielanie lipaz jest regulowane hormonalnie. Rozkładają tł. do glicerolu i kw. tł.

82.Cytochromy.

Hemoproteiny zbud. Z bialka i gr. prostetycznej, która jest pochodną pierścienia porfirynowego zaw. Fe. Przenoszą ele. Dzięki utlenianiu w r. i obecnego jonu Fe bezpośrednio na oksydazę cytochromową.

Cytochrom (Fe2+) <<>> cytochrom( Fe3+ )+ e.

85.Co to jest i do czego służy dinitrofuranobenzen

Służy do ozn. AA N-końcowych tzn. ostatnim w ł. polipep, które mają końcową gr. aminową.

Służy do okreś. Budowy AA, białek i peptydów

//^---\\

NO2- -F

\==/

NO2

86.Dlaczego powstaje 36 ATP w c. Pentozofosforanowym

12 NADPH⁺+12H⁺+6O2+36ADP+36P>> >>12NADP⁺+12H2O+36ATP

Utlenianiu 1 mola NADPH towarzyszy powstanie 3 ATP

87.Różnica między NAD a NADP+.

NADP+ zawiera 3-cią resztę fosforanową przyłączoną estrowo do C-2 rybozy związanej z adeniną

NAD+ dwunukleotyd nikotynoamidodeninowy

88.HMG CoA- czego jest metabolitem

Hydroksymetylo-glutamylo-CoA, bierze udział w biosyntezie kw. tl. i w powstawaniu ciał ketonowych

89.Wymień enz. zawierające fosforan pirydoksalu PLP jako gr. prostetyczną.

Pirydoksyna, pirydoksal, pirydoksyamina, aminotransferaza

90.W jakich r. powstaje kw. glikosalowy i do czego służy.

Proces ten przebiega w glioksysomach służy do powstawania jabłczanu. Polega na ominięciu dehydrogenazy izocytrynianowej i L-ketoglutaranu.

92.W jakich warunkach powstaje UMP i z czego

UMP- urydynomonofosforan

UMP powstaje z nukleotydu orotydynomonofosforanu OMP- dekarboksylacja. UMP może z udziałem ATP ulec kolejnym fosforylacjom do UDP i UTP, które biorą udział w przemianach cukrowych.

93.Produkt końcowy przemian puryn.

Wynikiem rozpadu puryn jest kw. moczowy ( IMP- inozynomonofosforan)

94.Trzy cechy różniące tRNA od innych kw.tł..

-Przenosi zaktywowane AA na mRNA

-zawiera szereg zasad nietypowych np. hipoksantynę

-zawiera sekwencje CCA

-stanowi 15% ogółu RNA

95.Podział i działanie egzopeptydaz.

Endopeptydazy- enz., rozdrabniające białko i polipeptydy na mniejsze części np. dipeptyd

Egzopeptydazy- enz.. proteolityczne działają na koniec ł. pep.; wydzielane są na zew. Środ.:

-aminopeptydazy H2N Tyr]-Met.-Ser.-Tre.

-karboksypeptydazy Tre-[ Ser COOH

-dwupeptydazy Ser][Tre

97.Na jakiej drodze może być włączone propionylo CoA do cyklu krebsa.

Propionylo CoA>>metylo-malonylo CoA >>bursztynylo CoA

99.Metabolity c. Krebsa podlegające dekarboksylacji.

-szczawiooctan,-2 oksoglutaren

100.Przedstaw wzorami ogólną syntezę skrobi.

G-1-P+UTP>>UDP-G+(PP)

Gn+UDP-G>>Gn+1+UDP

Gn+1+UDP-G>>Gn+2+UDP

101.Wymień substraty biosyntezy DNA i RNA.

DNA: ATP; GTP; TTP; CTP RNA: ATP; GTP; UTP; CTP

102.Wymień koleino składniki CoA

a)3,5 difosforan adenozyny

b)fosforan kw. Pantaenowego -balanina -cysteamina

103.Co przenoszą transketolazy i transaldolazy i jaki proces łączą.

Fotosynt. i cykl pentozofosfor.

Transaldolazy- przenoszą resztę 3 węglową w postaci aktywnego dihydroksyacetonu do aldolazy

Transketolazy- przenoszą (katalizują) jedn. 2 węglową na aldopentozy lub aldofefrozy

104.Składniki biorące udział w syntezie pirymidyn-

-kw. azotowy

-OMP- orydynomonofosforan

-UMP- urydynomonofosforan

105.Glikogeneza.

Pirogronian

I Karboksylaza pirogronowa

Szczawiooctan (nie może wydostać się z mitochondrium

I Redukcja

Jabłczan

I Dehydrogenaza jabłczanowa

Szczawiooctan

I Karboksykinaza fosfoendopirogranianowa

2 fosfoendopirogronian

106.

NAD>> 3 cząsteczki ATP

FAD>> 2 cząsteczki ATP

107.

tlenowo- powstajeacetylo CoA, całkowite spalanie 6CO2+6H2O przebiega wolniej

beztlenowo- powst. Kw. mlekowy, alkohol etylowy, przebiega szybciej

108.Udowodnij w oparciu o znajomość reakcji glkolizy, cyklu krebsa, łańcucha oddechowego, że całkowita ilość ATP z 1 mola glukozu= 38ATP.

a)glikoliza i glukoza>> pirygronian

fosforylacja substratowa 2 * 1 >>>>2ATP

utlenienie NADH+H⁺ 2 * 3 >>>>6ATP

b)oksydacyjna dekarboksyl. Pirogronianu 2 * 3>>>>6ATP

c)cykl kw.trikarboksylowych 2 * 1>>>>2ATP

d)przeniesienie at. Wodoru NADH+H⁺>O2 2*3*3>>>18ATP

e)przeniesienie at. Wodoru FADH2>>O2 2*2>>4ATP

SUMA=38ATP

110.Ligazy DNA

Łączenie się poszczególnych fragmentów jest wymuszane ich działaniem. Ligazy DNA są enzymami, które odtwarzają rezerwę na wiązania fosfodiestrowe w DNA naprawiając tym samym miejsca przerwania

111.Powst. kw. węglowych w komórce.

-w b-oksydacji w czasie utleniania łańcucha kw.tł. ulega degradacji poczynając od gr. karboksylowej do dwuwęglowych elementów

R-CH2-CO-CH2-COOH+H2O>>R-CH2COOH+CH3COOH

112.Aminokwasy zawierające siarkę- wykrywanie.

a)H2N-CH-COOH

CH2-SH

Cysteina

b)H2N-CH-COOH

CH2-S-S-CH2

H2N-CH-COOH

Cystyna

c)H2N-CH-COOH

CH2

CH2-S-CH3

Metionina

r. cysteinowa- wykrywanie

113.Fosforylaza.

Produkt rozpadu i produkt powst. Pod jej wpływem. Jest to enzym powodujący rozczepienie (i syntezą z pozost. Związków) złożonychzw.organicznych z udziałem kw. fosforowego

Powstaje glukozo-1-fosforen ( glikogen, skrobia)

114.Co robi fruktozodifosforenaza

W glikozie rozszczepia fruktozo-1,6-difosforen na 3 fosfdihydroksyaceton i aldehyd 3 fosfoglicerynowy.

121.Opisz mechanizm fosforylacji oksydacyjnej.

122. Najważniejsza różnice w f. Bioch. Cytochromu i hemogl.

Cytochrom C- zawiera pierścień hemu związany przez rodnik z 2 at. Siarki cysteiny, ł polipeptydowego. Przenoszą tu reszty aminokwasów zasadowych, głównie lizyny, a sekwęcia aminokwasów jest unormowana genetycznie bierze udział w utlenianiu komurkowym, jako element łańcucha oddechowego przenosi H⁺

Hemoglobina- pierścienie hemom. I4 łańcuchy ł. Polipep. Typu histonów. Atom Fe każdego pierścienia hemowego jest powiązany koordynacjami z 1 łańcuchem polipeptydowym przez reszty aminokw. Histydyny szóstym wiązaniem koordynacyjnym Fe łączy się z O2, przenosi tlen.

123.Przedstaw wzór związku, którego wiązanie jest bogatym w energie ATP.

Tym związkiem jest fosfoendopirogronian

COOH-C=CH2

O~PO₃^2-

124.Przemiany glukozy i ich efekty energetyczne.

a)Glikoliza beztlenowa 38 ATP

2+16+2+6=38

-degradacji 1 mola kw. pirogronowego w fazie tlenowej glikolizy towarzyszy wydzielanie energii w ilości 15 mola ATP.

Wytwarzają się 2 mole kw. pirogronowego.

-Efektem energetycznym glikolizy w warunkach beztlenowych wynosi 2 mole ATP. na 1 mol glukozy

Dostawa tlenu powoduje powstanie dodatkowych 6 ATP w wyniku fosforylacji oksydacyjnej towarzyszącej utlenieniu w łańcuchu oddechowym 2 cz. NADH

b)Cykl pentazofosforenowy 36 ATP

125.Reakcja dekarboksylacji lizyny.

CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-COOH>> CO2 >>CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-NH2

I I I

NH2 NH2 NH2

Lizyna

126Indukcja enzymatyczna.

Na zastosowanie gł. W procesach metabolicznych gł. W procesach katabolicznych blokowaniu operatora przez represor pasujący bezpośrednio do niego.

201.Gdzie i jak powstaje Acetylo CoA W mitochon. proces: a)dekarb.oksydacyjnej pirogronianu

CH3-C-COOH+CoA-

II pirogronian

SH+NAD⁺>>DEHYDR.PIROGROIANOWA>>CH3-C~S-

II Acetylo CoA

CoA+CO2+NADH+H⁺

b)Utlenienie gr.hydroksyetylowej do acetylowej i powstanie acetylolipoamidu

c)przeniesienie gr.acetylowej na CoA i utworzenie acetylo CoA

d)Regeneracja lipoamidu przez dehydrogenazy kw.liponowego

202.Dekarboksylacja aa- odłączenie CO2

Lis>>kadeweryna Ser>>kolanina Asp>>B-alanina Glu>>gamma-aminomaślan Tyr>>tyramina His>>histamina

203.Kw.szczawiowy-wzór i z jakiego aa powstaje

-karboksylacja pirogronianu

-oksydacyjna dezaminacja asparaginianu

COOH-C-CH2-COOH

204.Zw.w skład których wchodzi B-alanina

Kw.pentotenowy,karnozyna,anseryna,CoA

205.Aktywacja kw.tł

Z udziałem :ATP, CoA+enz: syntetaza acylo-CoA.W aktywnej formie tioestru,kw.tł.ulega przemianom skracania łańcucha w dwuwęglową jedn.,która odłącza się w formie acetylo-S-CoA

a)R-C-OH=ATP>>

R-C~AMP +P~P

b)R-C-AMP+CoA-SH>>

R-C~S-CoA +AMP

II-O

206.Wydatek en.w c.mocznikowym

Powstaje 1 cz.mocznika-zużycie 3 cz.ATP

ATP ADP 2ATP 1ATP AMP 2ATP

(syntetaza karbomoilofosforanu i arginino bursztynianu)

207.Nazwy nietypowych zasad azotowych w tRNA

hipoksantyna,metyloguanina,dihydrouracyl,pseudourydyna,metylocytozyna

208.Ciała ketonowe-wzory,nazwy,wyst.

CH3-C-CH3

II aceton

CH3-CH-CH2-COOH

I kw.B-hydroksy

OH masłowy

CH3-C-CH2-COOH

II acetooctan-wątrob

O krew,mięśnie

209.Jaką r.katalizuje acylotransferaza acetyloCoA

Bierze udział w odłączaniu dwuwęglowych fragmętów od kw.tł.w B-oksydacji kw.tł.Z udziałem tego enz. następuje rozpad aceto-acetylo-S-CoA do 2-ch cz.acetylo CoA i na tym kończy się faza utleniania kw.tł

210.gzdie zachodzi fosforylacja substratowa w c.Krebsa

bursztynylo CoA >>TOKINAZA BURSZTYNIANOWA>> burszynian

CH2-COOH

I >>

CH2CO~SCoA

>CH2COOH-CH2COOH

GDP>>GTP(1ATP)

211.Od czego zależy budowa białka.

-od kod. Gen.,-od II i III rzędowej struktury

-rodzaju AA i wiązania jakie mogą między nimi występować,-wyznaczenie ukł. Reszt AA i wiązania między AA

212.Transketolazy, transaldolazy.

-enz. Przenoszący fragment dwuwęglowy z ketozy do aldozy

-katalizuje przeniesienie fragmentu trójwęglowego z 7-węglowego cukru na 3-węglowy

213.Różnica między NADH+H⁺ i NADPH+H⁺

NADPH+H⁺ powstaje przy odwdorowaniu substratu, przekzuje zwyle wodory na skł. Wymagające redukcji. Uczestniczy w procesach syntezy kw.tł., w procesach fazy ciemnej fotosyntezy- jest donorem wodoru .

NADH+H⁺ jest donorem ele. I protonów w łańcuch oddechowym, pośredniczy w przekazywaniu ich na następne ogniwo (przekazuje na jeden z Co flawinowych)

214.Cykliczny AMP- adenozynomonofosforan.

Krótko trwały zw., wystarcza do aktywacji kinazy białkowej a ona modyfikuje białko, przeprowadza formę nie aktywna w aktywną fosforylazy glikogenowej. Skład: ryboza, adenozyna, reszta fosforanowa.

Wplywa: zwiększa przepuszczalność błon biologicznych, stymuluje kinazę fosforylazy, wzmaga lipolize w tk.tł., wzmaga syntezę hormonów sterydowych.

215.Co to jest fityna.

6-fosfoinozytol-wpływa ujemnie na bilans wapnia

16.Proenzym- cel biochemiczny.

Nieaktywna forma enz. Trawiennych. Zabezpieczają narządy przed samo strawieniem przez ich własne enz.

217.Zw. który jest akceptorem CO2 w c. Calvina.

D-rybulozo-1,5difosforan

CH2O-C-3CH-CH-CH2O

I II I I I

P O OH OH P

+3CO3>>COOH-CHOH-6CH2O-P

3-fosfoglicerynian

218.Powstawanie aktywnego octanu.

a)CH3-C-OH+ATP>>

>>CH3-C-AMP+P~P

b)CH3-C-AMP+CoA-SH

II >>

>>R-C~CoA

219.Co tworzy centrum aktywne enz. Będących białkami prostymi a co złożonymi. W enz. Które są białkiem prostym funkcję centrum aktywnego spełnia określony fragment ł. Polipep. W b. zł. F. Katalityczną gr. Prostetyczna.

220.W jakich r. Jedne cukry przechodza w drugie.

-izomeryzacja, -epimeryzacja, -za pomoca enz. Transketolaz, transaldolaz

21.Co to jest sorbitol.

Alkohol wielowodorotlenowy powstajacy z glukozy przez jej uwodornienie r. CHO-(CHOH)4-CH2OH glukoza

>>H2>>

>CH2OH-( CHOH )4- CH2OH sorbitol

222.Rodzaje aktywacji aa Aktywacja zachodzi dzięki ATP

a)R-CHNH2-COOH+ATP>>P~P,syntetaza aminoacylo tRNA i MgCl2>>R-CHNH2-CO~AMP-Kw.aminoacylo AMP

b)R-CHNH2-CO~AMP+tRNA>>R-CHNH2-CO~tRNA+ AMP-aminoacylo tRNA

223.Mechanizm fosforylacji oksydacyjnej

1red.+CF+Boks<<>>Aoks~CF+Bred

Aoks~CF+HPO4²<<>>Aoks+CF~P

CF~P+ADP<<>>CF+ATP AB-przenośniki

224.BIOSYNTEZA

a)kw.Glutaminowy

--NH3+kw.L-ketoglutaminowy+NADPH+H+<<DEHYDR.L-GLUTAMINOWA>>kw. L-glutaminowy+H2O+NADP+

--NH3+kw.glutaminowy+ ATP<<SYNTETAZA GLUTAMINOWA>>glutamina+ADP+P

-- ATP+kw.glutaminowy <<>>[fosfoglutaminian]

Fosfoglutam.+NH3<<.>>

COOH-CHNH2-(CH2)₂-COO-PO-(OH)₂

glutamina+P

b)proliny

kw.glutaminowy>>NADH>>semialdehyd glutaminowy>>kw.prolino-5-karboksylowy<<NADH,NAD+>>prolina

c)alaniny

Kw.glutaminowy+kw.pirogronowy<<>>kw.L-ketoglutarowy+Ala

d)Kw.asparaginowego

kw.glutaminowy+kw.szczawiooctowy<<>>kw.L-ketoglutanowy+kw.asparaginowy

e)asparaginy

NH3+kw.asparaginowy+ATP>>asparagina+ADP+P

f)tyrozyny

Phe+NADPH+H⁺+O2>>tyrozyna+NADP⁺+H2O

GLIKOLIZA przeniesienie fosforanu Glukoza+ATP(heksakinaza) G6P-glukozo-6-fosforan (aldoza) +ADP +H 2) izomeryzacja G6Pizomeraza glukozofosforanowa F6P-fruktozo-6-fosforan(ketoza) 3) przeniesienie fosforanu F6P+ATPfruktokinazaFBP-fruktozo-1,6-bisfosforan+ADP+H(jak wiąz.estrowe to- bis ,a jak bezwodnikowe to -di) 4) izomeryzacja (2etap)-FBPaldolaza fruktozo - bisfosforanowaDHAP-fosforodwu-hydroksyaceton+G3P-aldehyd 3 fosfoglicerynowy 5) izomeryzacja G3Pizomeraza tiozofosforanowaDHAP 6) fosforylacja sprzężona G3P dehydrogenaza aldeh.G3P1,3BPG-1,3bisfosfoglicerynian(podwyższony potencjał energetyczny) 7) przeniesienie fosforanu 1,3 BPG+ADP kinaza fosfoglicerynianowa3PG-3-fosfoglicerynia a) 1,3-dwufosfoglicerynian(fosfomutaza glicerynianowa)2,3-dwu...... b)2,3-dwufosfo........(fosfataza-dwufosfoglicerynianowa)3PG 8) zmiana położenia reszt. fosforanowej 3PGfosfogliceromutaza2PG 9) odwodnienie (dehydratacja) 2PGhydrataza fosfopirogroniowa PEP-fosfoendopirogronian+H2O 10) przeniesienie fosforanu PEP+ADP kinaza pirogronianowapirogronian.(COO-CO-CH₃ )Reakcje nieodwracalne - 1, 3, 10. OKSYDACJA DEKARBOKSYLACYJNA ALFA KETOKWASÓW- pirogronian +NAD+ CoA komp.dehydrogenazy pirogroniowej CoA + CO₂ + NADH + H.

CYKL KW.CYTRYNOW. - 1) kondensacja- acetylo -CoA + szczawiooctan + woda syntaza cytrynianowa cytrynian + CoA + H 2) dehydratacja- cytrynian hydrataza akonitanowa(akonitaza) cis-akonitan + woda 3) hydratacja- cis - akonitan + woda akonitaza izocytrynian-od teraz zaczyna się degradacja CoA 4) dekarboksylacja , utlenianie -izocytrynian + NAD dehydrogenaza cytrynianowa alfa - ketoglutaran + CO₂ + NADH 5) Kompleks deh.alfa- ketoglutaronowej- alfa- ketoglutaran + NAD +CoA dogenaza ketoglutaronowa bursztynylo -CoA + CO₂ + NADH. 6) fosforylacja substratowa - Bursztynylo -CoA + P_i + GDP syntetaza bursztynylo-CoA bursztynian +GTP + CoA 7) utlenianie- bursztynian + FAD(zw. z enzymem) dehydrogenaza bursztynianowa fumaran + FADH₂(zw. z enzymem)8) hydratacja Fumaran + woda hydrataza fumaranowa jabłczan 9) utlenianie -jabłczan + NAD dehydrogenaza jabłczanowa szczawiooctan + NADH + H.

CYKL GLIKOSALOWY-1) kondensacja szczawiooctanu z acetylo CoA- szczawiooctan(+ acetylo-CoA+woda , -CoA) syntetaza cytrynianowa cytrynian 2) cytrynianakonitaza izocytrynian 3) izocytrynian (liaza cytrynianowa)bursaztynianglioksalan 4) glioksalan syntaza jabłczanowa+acetCoA - CoAjabłczan 5) regeneracja -jabłczandehydrogenaza jabłczanowa+NAD - NADHszczawiooctan.

GLUKONEOGENEZA (z pirogronianu)- pirogronian + CO₂ + ATP karboksylaza pirogroniowa szczawiooctan +ADP+P_n 2) szcawiooc+ NADH +H dehydrogenaza jabłczanowa jabłczan+ NAD 3) jabłczan + NADdehydrogenaza jabłczanowaszczawiooctan + NADH + H 4) szczawiooctan + GTP karboksykinaza fosfoendopirogroniowa(PEP) fosfoendopirogronian + CO₂ + GDP 5) PEP +woda hydrataza PEP2-fosfoglicerynian 6)2-fosfoglicerynian fosfogliceromutaza3-fosfoglicerynian 7)3-fosfoglicerynian kinaza1,3- bisfosfoglicerynian +ADP 8) 1,3 .... dehydrogenaza G3P aldehyd 3- fosfoglicerynowy 9)ald.3-fosfo.. + fosfodihydroksy aceton aldolaza fruktozo-1,6-bisfosforan- (jest to kluczowe miejsce kontroli glukoneogenezy)10)-fruktozo 1,6 bisfosforan + wodafosfataza fosforo -bis- fosforanowaF6P 11)F6Pizomeraza glukozo- 6-fosforanowaG6P 12)-G6P + woda fosfataza G6P glukoza

FOTOSYNTETYCZ PROD. GLUKOZY-rybulozo-5-fosforan +ATPkinaza rybulozofosforanowa rybulozo 1,5-bisfosforan + ADP 2) rybulozo 1,5.... +CO₂ karboksylaza rybulozo-bisfosforanowa3PG 3)3PG G3P FDP,FBPF6P G6Pfosfatazaglukoza + P_n.

GLUKONEOGENEZAZ ACETY-CoA- 1) 2cz.Acetylo -CoA + NAD + 2woda liaza izocytrynianowa i syntaza jabłczanowa bursztynian + 2CoA + NADH + H 2) bursztynianpoprzez fumaran, jabłczan szczawiooctan( z cyklu glioksalowego) 3) szczawiooctan acetylo-CoA cytoplazmatyczny-modulator enzymu regulatorowego(karboksy kinaza PEP 4) PEP EBP F6PG6PG + P_n .

Cykl Krebsa, cykl kwasu cytrynowego, cykl kwasów trójkarboksylowych, 2 etap oddychanie komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek. Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO2) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO2, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Istotą cyklu jest to, że jednostka dwuwęglowa, czyli acetylokoenzym A (acetylo-CoA) łączy się z jednostką czterowęglową (kwas szczawiooctowy) dając związek sześciowęglowy (kwas cytrynowy), który ulega dwukrotnie karboksylacji i czterokrotnie odwodorowaniu i w rezultacie przekształca w kwas szczawiooctowy, dzięki czemu może nastąpić kolejny obrót cyklu. W szczególności cykl kwasu cytrynowego zachodzi następująco: acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Związek ten po odłączeniu ATP i wolnego CoA daje bursztynian, natomiast po odłączeniu FADH2 daje fumaran. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który Oddajc wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cykl.Sumarycznie równanie cyklu Krebsa przedstawia się następująco:acetylo-CoA + 3NAD + FAD + ADP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH+ + FADH2 + ATP + 2H+ + CoAGlikoliza, wieloetapowy, beztlenowy proces enzymatycznego rozszczepienia glukozy zgodnie z sumarycznym schematem: D-glukoza + 2HPO4 2- + 2ADP- + 2NAD → 2CH3CH(OH)COO- (pirogronian) + 2 H2O + 2ATP + 2NADH + 2H+. Glikoliza stanowi główną drogę przemian glukozy w komórkach. Dzięki glikolizie organizm uzupełnia niedobór energii oraz otrzymuje szereg ważnych metabolitów, zużywanych w innych reakcjach. U ssaków glikoliza jest stymulowana przez adrenalinę i glukagon.Kolejne etapy cyklu przedstawiają się następująco:glukoza → glukozo-6-fosforan (+ ADP) → fruktozo-6-fosforan → fruktozo-1,6-bifosforan + ADP → aldehyd 3-fosfoglicerynowy + NADH + H+ → 1,3-bifosfoglicerynian → 3-fosfoglicerynian + ATP → 2-fosfoglicerynian → fosfoenolopirogronian + H2O → pirogronian + ATP. Mocznikowy cykl Krebsa, cykl ornitynowy, cykl reakcji prowadzących do syntezy mocznika (substancji nietoksycznej) z toksycznych produktów metabolizmu: amoniaku (powstaje z przemiany materii aminokwasów i dwutlenku węgla z cyklu Krebsa).Proces ten zachodzi w mitochondriach komórek wątrobowych w sposób cykliczny, z tym że trzy aminokwasy występują w nim stale: cytrulina, arginina i ornityna. Kolejne etapy cyklu mocznikowego przedstawiają się następująco → ornityna + NH3 + CO2 → cytrulina → cytrulina + NH3 → arginina → mocznik + ornityna → cykl się zamyka.Ornityna powstaje z metabolizmu kwasu glutaminowego i równocześnie jest substratem dla produkcji kwasów orniturowych jako produktów detoksykacji w ptaków. Arginina może zawówno być prod jak i substr cyklu mocznikowego, natomiast u owadów i skorupiaków powstaje z niej fosfoarginina, która jest fosfagenem tych bezkręgowców. Mocznik jest subs wyd przez niektóre bezkręgowce, ryby chrzęstnoszkieletowe, płazy i ssaki.

Koenzymy, substancje niebiałkowe, drobnocząsteczkowe, będące jednym z dwóch komponentów enzymów złożonych, zawierające zazwyczaj w swym składzie fosfor. Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu (apoenzymem) i mogą łatwo od niej oddysocjować. Sam koenzym, jak i apoenzym nie przejawiają katalitycznego działania, enzym wykazuje aktywność tylko wtedy, gdy oba komponenty są połączone ze sobą. Przykładem koenzymów są koenzymy dehydrogenaz, które mogą katalizować zarówno reakcje uwodornienia, jak i odwodornienia - zależnie od apoenzymu. Należą NAD, NADP, FAD (dinukleotyd flawino-adeninowy). Dekarboksyliazy-potrzebują gr.prostetycznej PLP.Jedynie dekarboksyliaza 5 -adenozynometionina jest syntetyzwana z udziałem poirogronianu jako kofektora.Oterzymujemy aminy biogenne,jest to jedyna droga ich otrzymania,są niezbędne do zycia .Dzielą się na Enzymy-Dekarboksylaza glutaminianowa,D.histydynowa, D.DSPA(dihydroksyfenylo alaninowa) ,D.cysteino- sulfinianowa, D. Ornitynowa, D.5- adenozylometioninowa.Rozkładany Aminokwas- Glu, Cys, cysteinosulfinian,/ His/dihydroksy -fenyloalanina,His, Tyr, Trp, Phe/ cysteinian, cysteinosulfinian, /alfa ornitynna/ %-adenozynometinina Aminokw-Lizyna- Kadaweryna - stabilizuje struk. błon kom.,Ornityna-putrescyna-stab.struk.błon wewnątrz.Kondensuje z dekarboksylowaną %- adenozynometioniną.Proces przyczynia się do powstawania spermininy, i spermidyny, Seryna-Kolamina-skł.tł.żłożonychm.in kefarin, Treonina- alfa -aminopropanol, Cysteina-cysteamina-skł CoA, Asparaginian- beta-alaninaskł.CoA,kw.pentenowego, anseryny, kanzoryny.Glutaminian-alfa-aminomaślan- współz central.układem nerwowym, koordynuje prace mózgu i hamuje synaptyczne przekaz.bodzców, w cent.układzie nerwowym,Histydyna-histamina- charak. Hormonalny, rozszerza nacz krw.,powoduje obniżenie cis krwi. Dihydroksyfenyloalanina-hydroksytyramina-prekursor powstawania adrenaliny i noradr ,Tryptofan- tryptamina, 5-hydroksytryptofan- serotonina-charak.hormon. ,skurcze nacz.krwio.,i mięśni gładkich, Fenyloalanina-fenyloatyloamina, Cysteinosulfinian-tauryna-wchodzi w skł.kw.tłuszczowych .I etap-poł.aminokw.z fosforem pirydoksalu i wytworzenie zasady Schiffa II etap-dekarboksylacja zasdy schiffa z wydzieleniem CO₂ i powstaniem poch.aminowej zasady sChiffa, III etap- hydroliza pochodnej aminowejzasady sChiffa z odłączeniem aminy, IV etap- regeneracja fosforanu pirydoksalu KATABOLIZM-Leu, Jle, Val (dezaminacja)ketokwas (+CoA -CO₂ -dekarboksylacja)nienasycone tioestry acetylo CoA ANABOLIZM- substratami są produkty fotosyntezy( kw.-3 -fosfoglicerynowy- aminokw.endogenne są syntetyzowane w procesach transaminacji,- dawcami azotu mogą być Glu. Gly, Asp, Asn,.-substratem ważnym w syntezie aminokwasów aromat. Jest kw.szikimianowy - zw.który może być bezpośrednio przekształcony w Trp jest kw.antrymitowy - niektóre aminokw. Mogą być przekształcone w drugie np.seryna w cysteine.- duże znaczenie w biosyntezie aminokw. ma reakcja metylacji,- duże znaczenie ma reakcja alfa hydroksylacji. GLIKOLIZA- a) przeniesienie fosforanu ( 1,3,7, 10 ) b) zmiana położenia reszty fosforanowej ( 8 ) c) izomeryzacji ( 2,4,5 ) d) odwodnienie (dehydratacja) ( 9 ) e) rozszczepienie aldowe f) fosforylacja sprzężona z utlenianiem ( 6 ).Oksydacyjna dekarboksyl.,alfa ketokw.pirogronian NAD + CoA komp.dehydrogenazy pirogroniowej acetylo-CoA + CO₂ + NADH + H. Przeksz.pirogronianu w CoA - I etap- dekarboksylacja pirogronianu II etap- gr.hydroksyetylowa jest utleniona do acetylowej (powst.acetylopoamid) III etap- przeniesienie gr.acylowej na CoA i wyt. AcetyloCoa, IV etap- regenacja lipoamidu przez dehydrogenazę kw.liponowego.Cykl Kw.Cytryn- kondens ( 1 ), odwodnienie( dehydra-tacja)- (2 ), uwodnienie (hydratacja)- (3,8), dekarboksylacja (4 ), utlanianie (4, 7, 9),fosforylacja substra-towa (6).Od 4-ej reakcji rozpoczyna się degradacja acetylo-CoA, od 6- ej degenaracja szczawiooctanu. Podsumo acetylo- CoA + 3NAD + FAD + GDP₊P_i+2H₂O 2CO₂ + 3NADH + FADH₂ + GTP + 2 H

Aminokw.glukogenne- pirogronian(treonina, alanina, glicyna, cysteina, seryna)-alfa ketoglutaran (glutaminian, histydyna, glutamina, prolina, arginina) - szczawian (asparagina, asparaginian), -fumaran (tyrozyna, fenyloalanina, asparaginian) - bursztynylo- CoA (izoleucyna, metionina, treonina, walina)

Cykl KREBSA-drugi etap oddychanie komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek. Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO2) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO2, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Podsumowanie- acetylo-CoA + 3NAD + FAD + ADP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH+ + FADH2 + ATP + 2H+ + CoA. KOMPLEKS DEHYDROGEN. PIROGRONOWEJ - dehydrogenaza pirogronianowa, acetylotransferaza dihydrolipinianowa, dehydrogenaza dihydroliponianowa.KOMPLEKS DEH.ALFA-KETOGLUTARANOWEJ- kofaktory enzymu TPP, lipoamid, CoA, FAD, NAD,-Enzymy - dehydrogenaza alfa - ketoglutaranowa, bursztynylotransferaza (transacytaza bursztynianowa)- rdzeń , dehydrog. amidu kw.liponowego Podklasy hydrolaz(np.amylaza)-katali.reak.hydrolizy,nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów.-estrazy(rozkł.wiąz.estrowe),glikozydazy (dział.na wiąz.glikozydowe) peptydazy(kat.rozkł.białek do pepty.aminokwasowych), amidazy .Koenzymy oksydoreduktaz -Katalizują reakcje przebiegające ze zmianą wartoś. skład lub stop.utlenienia zw.org.zmiany te są związane z przeniesieniem at.wodoru, tlenu oraz samych elektronów.dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energii,nukleotyd zb.z adeniny (zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz. adenozyny i odczep.azoto- i pirofos .Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -trypsynogen, pepsynogen, chymotrypsynogen, Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż.. Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.Kw.foliowy(kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru

Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. Ener.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.

Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.

Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)

Cykliczny AMP: krótkotrwały związek, wystarcza do aktywacji kinazy białkowej, a ona modyfikuje białko, przeprowadza formę nieaktywną w f. aktywną fosforylazy glikogenowej, składa się: rybozy, adenozyny reszty fosforanowej. Reszta fostoranowa jest połączona z cukrem (rybozą) wiązaniem C`3 i C`5.

Fityna: 6-fosforoinozytol; wpływa ujenie na bilans wapnia, pochodna fosforanowego alkoholu- inozytolu. Metabolity cyklu pentozowego: pentozy- do syntezy kw. nukleinowych (ryboza), erytrozy- do synt. aminokw. aromatycznych, pentozy- do syntezy nukleotydów, akceptor CO2 w cyklu Calvina. donor wodoru przenosi H na substraty wymagające redukcji (synteza kw. tłuszcz.), Arabinozy i ksyloDostarcza energii: NADPH2- za- do synt. ksylanów, arabanów (prod. gum, śluz, rośl.). GTP w syntezie białek: nie bierze udziąłu tylko dostarcza energii, powodując przyłączenie tRNA startowego do podjednostki rybosomalnej mniejszej podczas inicjacji. Dostarcza energi po to aby formylo-, malonylo- tRNA przyłączył się do kodonów, a AA-tRNA do mRNA. GTP pochodzi z cyklu Krebsa (z fosforylacji substratowej). Proces powstawania szczawiooctanu- powstaje w cyklu Krebsa z kw. jabłkowego, który jest utleniany z udziałem dehydrogenaazy Jabłczanowej (koenzy: NADH+H+) do szczawiooctanu. powstaje w wyniku karboksylacji pirogronianiu. W mitochondriach zostaje zredukowana do jabłczanu (enzym dechydrogenaza jabłczanu) w tej postaci przechodzi do cytoplazmy gdzie jest utleniony do szczawooctanu. pirogronian+CO2+ATP+H2O=szczawiooctan+ADP+P; Oksydacyjna deaminacja Asp. zw. łączący mały cykl Krebsa z dużym: kw. fumarowy, który na drodze hydratacji jest przekształcany w jabłczan, utleniany z kolei z udziałem dehydrogenazy do kw. szczawiowego. ATP powstaje w czasie utl. zredukowanego: NADH+H+→3ATP, FADH+H+→2ATP. Znaczenie c. Glioksalowego: skrócony cykl Krepsa (dostarcza metabolity), wiązane acetylo CoA w cyklu glikosalowym, produkcja metabolitów (bursztynian, jabłczan) z pominięciem dekarboksylaci- potrzebnych do cyklu Krebsa; doprowadzanie do całkowitego spalania do CO2 szkieletu węglowego

Rola c. pentozofosforowego: 1.dostarczenie pentoz rybulozo -1,5- difosforanu- akceptora CO2 w cyklu Caluira (w fotosyntezie)2.dostarczenie energii w formie suły redukującej zredukowanego NADP+ który wykorzystywany jest w reakcjach syntezy kw. tłuszczowego, 3.dostarczenie rybozy do syntezy kw. nukleinowego, 4.dostarczenie arabinozy i ksylozy do syntezy ksylanów i arabznów do produkcji gum i sluzów roślinnych. 5.Dostarczeni zredukowanego NAD (reduktor np. w syntezie kw. tłuszcz) 6.w wyniku degradacji cząst. glukozy powstaje 36 cząst. ATP. 7.Związkiem wyjściowym jest glukozo-6-P. 8.Może doprowadzić do całkowitej degradacji heksoz bez udziąłu cyklu Krebsa. Prekursor pierścienia pirymidynowego: karbomoilofosforan (azot pochodzi z glutaminy), asparginian. Proenzym (zymogen): enzym w postaci czynnej, nieaktywna forma enzymów trawiennych (proteolitycznym) katalizujących rozkład wiązań peptydowych np. pepsynogen→(środ. kwaśne) Pepsyna+Inhibitor(peptyd), do przemiany w formę aktywną wymaga obecności jonów H+; podczas aktywacji od zymogenu odłącza się peptyd będący inhibitorem enzymu, uaktywnia się dopiero w przewodzie pokarm. proenzymy zabezpieczają narządy przed samostrawieniem przez ich własne enzymy. Karboksypeptydazy: należą do egzopeptydaz; rozkładają wiązanie peptydowe pomiędzy aminokw. z których przynajmniej jeden ma wolną gr. COOH (powodują oderwanie aminokw. skarajnego od wolnej gr. karboksylowej COOH); powstają: -trójpeptydy, -dwupeptydy.

Powstawanie Karbomoilofosforan: pwst. z NH3, CO2 przy udziale 2 cz. ATP enzymu syntetazy karbomoilofosforanowej (koenzymem jest kw. n-acetyloglutaminowy) NH4 +CO2+2cz. ATP→C=O(-NH2, -P+ADP+P. Aktywny kw. octowy- CoA zawierający dwuwęglowy rodnik kw. octowego, acetylo CoA- reszta acylowa w połączeniu z CoA-SH jest uważana za formę aktywną wk. organicznego, acetylo CoA: -przenosi jednostki dwuwęglowe na szereg akceptorów, -bierze udział w biosyntezie kw. tłuszczowego, -b. u. w syntezie licznych estrów i amidów. Fotoliza wody(dysocjacja fotochemiczna) rozkład cząstek H2O pod wpł. en. świetlnej na wodór i tlen wydalany do atmosfery, fotoliza wody związana z nią redukcja NADP są nazywane zazwyczaj II redukcją świetlną fotosyntezy. 2H2O+2NADP+→O2+2NADPH+H+; 4OH-→(światło, -4e-) 4OH→ 2H2o+O2. Fotoliza- Ietap fotosyntezy, pobudzone cząsteczki chlorofilu b obecnego w II systemie odrywają elektrony od jonów wodorotlenowych pochodzących z dysocjacji H2O i przenoszą je na układ plastochinonowy. Niezbędny jest tu udział Mg2+ i Cl- Ligaza DNA: łączy nukleozydy wiązaniem estrowym między kw. ortofosforanowym, a gr. wodoroltenową atomu (C`5 jednego nukleozydu z gr. -Ohatomu C`3 drugiego) nukleotyd=nukleozyd(zasad.+pentoza)+P. NAD: dinukleotyd nikotynoamidoadeinowy, przenosi atomy wodoru z donora(dawca) na akceptor

Produkty rozkładu tenowego i beztl. glukozy: beztlenowy→redukcja pirogronianu do: mleczanu, aldehydu octowego, alkoholu etylowego, Tlenowy→całkowite utlenienie do CO2, H2O.

Karoteny: pochodne węglowodanów, barwniki rozpuszczalne w tłuszczach nierozpuszczalnych w wodzie, barwa żółta pomarańczowa lub czerwona, nadają barwę kwiatom, owocom, nasionom oraz liściom, w przypadku zaniku chlorofilu, są prekursorami wit. A,

Substraty w syntezie DNA: kw. fosforowy, dezoksyryboza, zasady purynowe AG i pirymidowe CT. Wiązania wysokoenergetyczne: są to subst. które przy rozkładzie hydrolitycznym w pojedynczej reakcji wydzielają szczególnie duże ilość energii (powyżej 6 kcal/ml) ATP→ADP ∆G=-8kcal/mol, ADP→AMP ∆G=-6,3kcal/mol AMP→adenozyna ∆G=-2,2kcal/mol. Przyłączanie tRNA do mRNA: uwarunkowane jest to tym że inform. jaka jest zapisana w formie trójki kodonu odczytywanie jest przez kodon tRNA, tRNA aminokw. przyłącza są do mRNA dzięki tzw. II i zawartej w niej antykodzie. Znaczenie nukleotydów: uczestniczą we wszystkich przemianach, są aktywowanymi prekursorami zw. w syntezie kw. nukleinowych DNA i RNA, uczestniczą w syntezie: ADPG i UDPG, oligo i polisacharydów, ATP jest uniwersalnym powszechnie wyst. związkiem wysokoenergetycznym, koenzymy NAD, FAD, CoA zawierają w swym składzie nukleotydy adeninowej, CAMP i CGMP uczestniczą w procesach regulacji przemian stymulują niektóre hormony. Rola CO2 w bisyntezie tłuszczów: biosynteza łańcuchów kw. tłuszczowych wymaga uaktywnienia acetylo-CoA przekształcają go w malonylo- CoA. W procesie tym bierze udział ATP i CO2 malonylo-CoA jest właściwym substratem biosyntezy kw. tłuszczowych. CH3-CO~ScoA+ATP+CO2+H2O→(karboksylaza, acetylo CoA) COOH-CH2-CO~S-CoA+ADP+P, CO2- bierze udzial w dodatkowym uaktywnieniu cząsteczki, AcetyloCoA, przekształcając ją w malonyloCoA (substrat w biosyntezie kw. tłuszcz.)

Produkty fazy jasnej cyklu Calvina: NADPH2- siła asymilacji potrzebna do rozpoczęcia fazy ciemnej, ATP- do redukcji kwasów 3-P-glicerynowego do aldehydu 3-Pglicerynowego. akceptorem CO2 w cyklu Calvina RuDP- 1,5 rybulozodifosforan. UMP powstaje: podczas biosyntezy nukleotydów pirymidynowych w wyniku dekarboksylacji orotodynomonofosforanu OMP. Końcowy zw. przemiany puryny w synt. nukleotydów.:zw. wyjściowy-PRPP, produkt końcowy IMP (inozynomonofosforan= hipoksantyna) kw. moczowy. Błonnik: nie jest hydrolizowany gdyż w sokach trawiennych ludzi brak jest enzymów katalizujących hydrolizę β-glikozydowych wiązań jakie występują w celulozie (u przeżuwaczy w przewodzie pok. występują drobnoustroje celulolityczne). Aminokw. A kontaktowe: zawierają reaktywne gr. funkcyjne (-NH2, -OH) dzięki którym następuje powiązanie enzymu z substratem w centrum aktywnym. Enzymy -powstawanie koenzymów c. Krebsa: dehydrogenaza izocytrynianowa (NAD), d. bursztyianowa (FAD), d. α-ketoglutaranowa (NAD), d. jabłczanowa (NAD).

Aminokw. ulegające dezaminacji: kw. glutaminowy, kw. asparaginowy, seryna. Feofityna- chlorofil pozbawiany jonów Mg2+, chlorofil→(pH<7) feofityna + Mg2+, zabarwienie oliwkowo- brunatne. Chlorofilina:powstaje przez rozkład chlorofilu (enz.: chlorofilaza), intensywne zielone zabarwieni, rozp. w H2O. Synteza IMP na AMP: przez aminację zasady w pozycję 6 z udziałem gr. aminowej kw. osporaglinowego tworzy się adenozyno: 5-monofosforan AMP. Centrum aktywne białka prostego: fink. centrum akt.: określony fragment łańcucha polipeptydowego. C.a. b złożoego: gr. prostetyczna (funk. katalityczna). Na jakiej zasadzie jedne cukry przech. w drugie: komeryzacja glukoza→fruktoza, epimeryzacja (przegrupowanie podstawników), za pomocą enzymów transketolaz i transaldolaz.

Funk. karotenoidów i chlorofilu w f. janej fotosy.:karotenoidy chronią chlor. przed skutkami fotoksydacji, typowe barwniki rośl. karotenowce (karoteny ksantofile), uczestniczą w procesie absorbcji energii świetlnej i zamianie jej w energię chem. która z kolei wykorzystywana jest do procesów syntezy, chlorofil pochłania 2 rodz. fotonów- czerwony o niższej en.- niebieski o wyższej. Fotony wybijają elektrony do stanu wzbudzenia z wydzieleniem en. w posatci ciepła. Obl. energet. zysk glukogenezy do pirogrnianu: 2 cz. kw. 2 P enolopirogranowy→(kinaza, 2ABP→ZATP) 2 cz. kw. enolopirogranowy, fosforylacja substratowa- 8ATP

Wykrywanie nienasyc. kw. tł.: roztwór Hubla- zmiana barwy na żółtą chloroformowego r-ru oliwy, woda bromowa- HBC odwadnia r-ór (pom. zabarwienia). Aminokw. aromatyczne: fenyloalanina- r-cja ksantoproteinowa (nitrowanie pierścieni aromat. kw. HNO3) zółta barwa. Tyrozyna- r-cja Millona- służy do ilościowego oznaczania aminokw. za pomocą odczynnika Millona w której tyrozyna barwi się na różowo (tryptofan na żółto) Tryptofan- r-cja Hopkinsa- Adamkiewicza- tryptofan barwi się na niebiesko (r-cja ze związkiem). Cechy kodu genet.: nośnik inf. gent. które przenoszone są za pomocą tRNA do miejsc syntezy białka i tam tlumaczone są na język aminokw; trójkowy; niezachodzący- tzn. że ten sam nukleotyd nie jest składnikiem sąsiadujących trójek, ale tylko jedynek; bezprzecinkowy- tzn. że nie istnieją nukleotydy, spełniające rolę znaku przestankowego oddzielające kodony; wieloznaczny- tzn. że jeden aminokw. może być kodowany przez kilka różnych kodonów; uniwersalny- tzn, że bez względu na rodzaj organizmu mechanizm działania kodu jest taki sam

Glukoneogeneza: jest to powsatwnia glukozy z niecukrowych subst.(aminokw. kw. mlekowy, kw. pirogronowy); inne znaczenie to uzupeł-nianie niedoboru glukozy we krwi, np. aminokw. glikogenowy w aldechyd glicerowy. Reakcje PLP: racemizacja- optycznie czynnych aminokw.; transaminacja- między aminokw. i oksykw.; dekarboksy-lacja aminokw.- synteza tryptofanu seryny i indolu. Alk. tluszczy: glicerol, cholina, sfingozyna, cholesterol, fitosterol. Alk. w woskach.: cetylowy-C16, cerylowy-C26, mirycylowy-C30, melisylowy-C31. Ostateczny produkt kw. tł.: o nieparzystej liczbie C- propionylo CoA, o parzystej liczbie C- acetylo-CoA. Etapy biosyntezy biał.: translacja- przekładanie kodu zasad na sekwencje aminokw. Inicjacja-tworzenie kompleksu inicjalnego, Elongacja- wydłużenie łańc. polipeptydowgo. Terminacja- zakodowanie syntezy. Transkrypcja- proces przepisywania inf. gen. o syntezie białek z łańuchów DNA na łańc. RNA.

Transketolazy- przenoszą resztę 3-węglową w postaci aktywnego dihydroksyacetonu na aldolazę. Transketolazy- przenoszą jednostkę 2 węglową w postaci aldehydu glikolowego. Łączą one proces: cykl pentozofosforanowy i przemiany fotosyntezy. Znaczenie cyklu gliksalowego: skrócony c. Krebsa /dostarcza metabolity/;-szybsze włączenie acetylo CoA do metabolizmu; - \doprowadzenid o całkowitego spalania do CO2 szkieletu węglowego. Enzymy w dekarboksylacji pirogronianu: dehydrogenaza pirogronowa, której koenzym jest DPT, dehydrogenaza amidu kw. liponowego, koenzymem jest FAD. Fosforylacja subst. c. Krebsa: bursztynylo -CoA →(tiokinaza bursztynianow) bursztynian;. COOH-CH2-CH2-CO~S-CoA→(GDP=→GTP) COOH-CH2-CH2-COOH. Ogólna synteza skrobi: G-1-P+UTP→UDP-G+(PP)UDP; Gn+UDP-G→Gn+1+UDP.Glikoneogeneza: Przejście pirogronianu do fosfoendopirogronianu: Pirogronian→(karboksylaza pirogronowa)szczawiooctan→ (redukcja) jabłczan→(dehydrogenaza jabłczanowa) szczawiooctan→ (karboksykinaza fosfoendopirogronianowa)2 fosfoendopirogronian. Powstaje w wyniku działania enz.: G-1-(P) →(mutaza) G-6-(P); G-1-(P) →(dehydrogenaza) kw. 6-fosfoglukonowy; G-1-(P) →(fosforylaza) G-1,6-difosforan; G-1-(P) →(izomeraza)F-G-(P). Uwodnienie w oparciu o znajomoścr-cji glikolizy c. Krebsa i łań. odechow.: fosforylacja substratowa 2ATP, utlenianie NAD+H+ 6ATP; oksydacja dekarbok. pirogronianu 6ATP; cykl kw. trójkarboksylowego 2 ATP; przenoszenie at. H NADH+H+ 18ATP; przenoszenie at. H FADH2 4ATP /=38ATP. Glikoliza 2ATP; Cykl Krebsa 2ATP; Łańc. oddechowy=34ATP.

Gdzie powstaje acetyloCoA(tzw.aktywna forma kw.octoweg )-w mitochodria -w procesie dekarboksylacji oksydacyjnej pirogromianu,w wyniku bezpośredniej aktywacji octanu z udziałem ATP:CoA-SH,w B-utlenianiu kw. Tłuszczowych,r-cja ta zachodzi w warunkach tlenowych .Fermentacja mlekowa-pirogromian w warunkach beztlenowych jest akceptorem wodoru z NADH2 i przechodzi w kw.mlekowy. Dekarboksylacja seryny i asparginianu(produkty aminy)-Wzór naturalnego związku zawierającego trzy grupy metylowe-aminokwas-KARNITYNA-transportuje rodniki acylowe pomiędzy ccytoplazmą a mitochodriami w biosyntezię tłuszczów,w formie acylokarnityny przenosi kw. tłuszczowy do mitochodrium gdzie potem po uwolnieniu karnityny powstaje aminoacyloCoA.Związki w skład których wchodzi B-alanina. kw.pantotenowy, karnozyna, anseryna, CoA, acetyloCoA, kw.aminomasłowy. Aktywacja kw. tłuszczowych-kw. tłuszczowe do wyjścia w proces rozkładu wymagają aktywacji z udziałem ATP i CoA + enzym=synteza acylo-CoA.W aktywnej formie tioestru kw. tłuszczowy ulega przemianom skrócenia łańcucha o dwuwęglową jednostkę, która odłącza się w formie acetylo-S-CoA.Związek łączący cykl Krepsa z cyklem mocznikowym- Fumaran (kw.fumarowy)który na drodze hydratacji przekształcany w jabłczan,utleniany z koleji z udziałem dehydrogenazy do kw. szczawiowego. Reakcje katalizowane przez epimerazę UDP glukozaUDP galaktoza ,L-D glukozaB-D glukoza ,Rybulozo-5-Pksylulozo-5-P.Wydatki energii w cyklu mocznikowym-proces endoergiczny-powstanie 1 cząst. Mocznika-zużycie 3 cząst. ATP,2 ATP na syntezę karbamoilofosforanu, 1 ATP na argininobursztynianu. Funkcja fosforylazy-fosforoliza.-grupa enzymów z klasy transferaz, które katalizują odwracalne przenoszenie oderwanego fragmentu cząsteczki substratu na fosforan, najcześciej fosforoliza jest spotykana przy rozkładzie cukrów złożonych np. fosforylaza glukogenowa katalizuje rozpad glikogenu do glukozo-1-P.NADP-składniki, rola, występowanie Koenzym oksoreduktaz-NADP- fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego, współdziała z dehydrogenazami- skład: amid kw. nikotynowego, ryboza(2cząst.), 3 reszty fosforanowe- P, adenina(zasada purynowa) Cząsteczka ma ładunek dodatni, który wyst. Na amidzie kw.nikotynowego funkcja: współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu w łańcuchu oddechowym subst., atomy H przenoszone przez ten koenzym służą jako czynnik redukujący w reakcjach anabolicznych NADP + H np.synteza cukrów w fosforylazie. T-rna rola końcówki 3',5' oraz antykodonu -t-rna przenosi zaktywowane aminokwasy do rybosomów,t-rna zawiera to-80 nukleotydów, masa cząst.=26 tyś., koniec 3'-zawiera stale powtarzającą się sekwencję CCA, która bezpośrednio wiąże aminokwas (końcówka akceptora), koniec 5'-łańcuch zakończony guanozyno-5-fosforanem(GMP), antykodon-trójka nukleotydów t-rna wiąrze się z odpowiednim kodonem informacyjnym m-rna, gdy zasady kodonu i antykodonu są komplementarne. Nazwa nie typowych zasad azotowych w t-rna kw.5,6-dihydrouurydylowy, kw.pseudourydylowy, kw.inozynowy, metylowane zasady purynowe i pirymidynowe. Przeniesienie kompleksu t-rna-aminokwas na m-rna. T-rna przenosi aktywowany aminokwas na m-rna znaj. się na rybosomach . W celu wytworzenia aktywnej formy t-rna (aminoacylo t-rna) działa enzym syntetaza aminoacylo t-rna + aminokwas + ATP. Aminokwas + ATPAA-AMP + P-P, AA-AMP + t-rna AA-t-rna + AMP . Następuje przeniesienie kompleksu amino acylo t-rna na miejsce przy udziale specyficznych białek. Na jakiej drodze przysfajalny jest amoniak aminacja ketokwasów , aminacja aminokwsów kwaśnych .

Ciała ketonowe wzory, nazwy, wystepowanie.Ciała ketonowe gromadzą się we krwi, co prowadzi do KETONEMI (kwasica ketonowa) wywołanej nie doborem glukozy we krwi, wątrobie, mięśniach. Powstają w wątrobie w wyniku zaburzeń przemiany cukrowej i tłuszczowej. AcetyloCoA nie mogąc włączać się do przemian cyklu cytrynianowego zaczyna się gromadzić w tkankach(gł. w wątrobie) .Tam następuje kondensacja dwóch reszt acetylowych do acetylooctanu z którego przez uwodornienie powstaje kw.B-hydroksymasłowy, a przez dekarboksylację-aceton. Jaką reakcję katalizuje acylotransferaza acetelotyloCoA-bierze udział w odłoczeniu dwuwęglowych fragmentów od kw. Tłuszczowych w B-oksydacji kw.tłuszczowych , z udziałem tego enzymu następuje rozpad aceto-acetylo-S-CoA i na tym kończy się faza utleniania kw. Tłuszczowych. Reakcje zapoczątkowujące syntezę puryn-biosynteza inozynianu IMP, pierwszą reakcją jest wytworzenie PRPP (5-fosforybozylo-1-pirofosforanu) z rybozo-5-fosforanu i ATP (enzym i pirosfokinaza rybofosforanowa) IMP przechodzi w inne nukleotydy, IMPAMP,IMPGMP. Powstawanie malonylo-CoA, enzym i koenzym- substrat biosyntezy kw. Tłuszczowych, malonylo CoA-jednostka kondensująca w biosyntezie kw. Tłuszcz., produkt karboksylacji acetylo-CoA (ma wyższy potecjał chemicz.-dodatkowa grupa-COOH), enzym-karboksylacji acetylo-CoA, koezym-biotyna(wit.)-CO2 + ATP + Biotyna - E (w biosyntezie kw. Tłuszcz. Malanylo-CoA jest donorem reszt dwuwęglowych) CO2 - Biotyna - E (karbobiotyna) + ADP + P, CO2 + Biotyna - E + acetylo - S CoAMalonylo-S-CoA + Biotyna-E. Sumaryczny wzór cyklu pentozofosforanowego 6 cząst. Heksozo-6-P + 7 H2O + NADP+ 6 CO2 + 5 cząst.heksozo - 6 P + 12 (NADP + H+ ) + HO _ P, cykl dostarcza: pentoz do syntezy kw. Nukleinowych, akceptora CO2 w cyklu Calvina, NADP + H+ do syntezy kw. Tłuszcz., pentozy jeśli nie zostaną wykorzystane przez organiz do procesów syntezy prze kształcają się do 5 cząst. Heksoz i włączają się do cyklu

Reakcje dekarboksylacji w cyklu Krebsa-pierwsze metabolity cyklu są 6-węglowe, w dwóch dekarboksylacjach nastepuje skrócenie łańcucha węglowego prowadzące do powstania 4-węglowego szczawiooctanu.

Prekursory Puryn-glicyna, kw. Asparginowy, glutamina, formylotetrahydrofolian.

Identyfikacja skrobi-płyn lugola (roztwór jonu w jodku potasu ) poniewarz skrobia ma strukture podobna do spirali powiązanej wiązaniami wodorowymi wewnatrz tej struktury - dlatego tez skrobia może wiązać jony metali (np. jod) stanowi to podstawę reakcji barwnej na wykrywanie skrobi. Reakcja izomeryzacji-Glukozo - 6-P Egzopeptydazy-enzymy atakujace białka od zewnątrz, karboksypeptydazy-rozszczepiają wiązanie peptydowe w pobliżu wolnej grupy karboksylowej, aminopeptydazy-rozszczepiają wiazanie peptydowe w pobliżu końca aminowego, dwupeptyd-rozczepiaja dwupeptyd do aminokwasów. W jakie zw. Organiczne wiązany jest amoniak-karbomoilofosforan P~O-C=(NH4) + 2ADP + P ← NH4⁺ + CO2 2ATP, redukcyjna aminacja ketokwasów; aminacja kw. aminokwasów} reakcje podczas których amoniak jest w zw. organiczne. Budowa DNA -bierze udział w przekazywaniu cech-stanowi materiał genetyczny, budowa: cukier(pentoza)-2-Dezoksyryboza, zasady-purynowe AG, A=T, pirymidynowe TC C ≡G, reszta kw. Fosforowego, stosunki ilościowe między A:T:C:G są bliskie 1, podwójna nić łańcucha polinukleotydowego wokół osi heliksy, między zasadami

Charakterystyka t-rna przenosi aminokwasy z cytoplazmy białka(rybosomy), stanowi 15% całego RNA, zawiera 80 nukleotydów, masa cząst.=30tys., wystepuje w postaci tzw.-listka konieczyny., po połączeniu t-rna i m-rna następuje odpowiednie ustawienie aminokwasów i powstaje wiązanie peptydowe. Odsalanie mioglobiny-sączenie molekularne na kolumnach wypełnionych żelazem Sephadex-jest to ekstrakt usieciowany-tworzy oczka, cząst. Białek są zatrzymane, a sole wypływają z kolumny, diliza. Od czego zależy budowa białka od kodu genetycznego, od struktury 2, 3-rzendowej, od układu reszt aminokwasowych oraz wiązań, za pomocą których te aminokwasy są połączone. Transketolazy, transaldolazy-transketolaza-enzym przenoszący fragment 2-węglowy (aldechyd glikolowy) z ketozy do aldozy, transaldolaza-katalizuje przeniesieniu fragmentu 3-węglowego(dichydroksyaceton) z 7-węglowego cukru na 3-węglowy.

Cykl glioksalowy- funkcja Biochemiczna-jest modyfikacja cyklu Krebsa (u drobnoustrojów i roślin zdolnych do bezpośr. Użytkowania octanu do budowy ustrojów substancji org., w warunkach beztlenowych dostarcza do komórki ważne dla innych przemian produkty pośrednie wytworzone tylko z octanu, istota cyklu polega na ominięciu reakcji dekarboksylacji.

Funkcja barwników w fotosyntezie-chlorofil oraz karotenowce uczestniczą w procesie Absorpcji Energii Świetlnej i zamianie w energię chemiczn a, która z kolei jest wykorzystywana do procesów syntezy, chlorofil , a pochłania 2 rodzaje fotonów-czerwone o niższej energii,-niebieskie owyższej energii, fotony wybijaja elektrony do stanu wzbudzonego z wydzieleniem energi w postaci ciepła.

Różnice między NADP+ H⁺ oraz NADH+ H⁺^-powstaje przy odwodorowaniu substratu, przekazuje zwykle wodory na składniki wymagające redukcji; uczestniczy w procesie sysntezy kw. tłuszcz.; potrzebny do procesu fotosyntezy gdyż w fazie ciemnej jest donorem wodoru; NADP+ H⁺- donor elektronów i protonów w łańcuchu oddech; pośredniczy w przekazywaniu ich na następne ogniwo (przekazuje na jeden z koenzymów lawinowych). Fosforylacja oksydacyjna to synteza ATP z ADP i reszty ortofosforowego towarzysząca transportowi elektronów przez łańcuch oddechowy na tlen; stanowi u organizmów tlenowych główny sposób uzyskiwania energii zgromadzonej w związkach organicznych. Fosforylacja substratowa to proces syntezy ATP z ADP albo GTP z GDP, wykorzystujący energię wyzwoloną w procesach utleniania związków organicznych i przejściowo związaną w postaci wiązania wysokoenergetycznego w utlenionym związku; ma miejsce w glikolizie i cyklu Krebsa.Cykliczny AMP: krótkotrwały związek, wystarcza do aktywacji kinazy białkowej, a ona modyfikuje białko, przeprowadza formę nieaktywną w f. aktywną fosforylazy glikogenowej, składa się: rybozy, adenozyny reszty fosforanowej. Reszta fostoranowa jest połączona z cukrem (rybozą) wiązaniem C`3 i C`5. Fityna: 6-fosforoinozytol; wpływa ujenie na bilans wapnia, pochodna fosforanowego alkoholu- inozytolu.

Metabolity cyklu pentozowego: pentozy- do syntezy kw. nukleinowych (ryboza), erytrozy- do synt. aminokw. aromatycznych, pentozy- do syntezy nukleotydów, akceptor CO2 w cyklu Calvina. donor wodoru przenosi H na substraty wymagające redukcji (synteza kw. tłuszcz.), Arabinozy i ksyloDostarcza energii: NADPH2- za- do synt. ksylanów, arabanów (prod. gum, śluz, rośl.). GTP w syntezie białek: nie bierze udziąłu tylko dostarcza energii, powodując przyłączenie tRNA startowego do podjednostki rybosomalnej mniejszej podczas inicjacji. Dostarcza energi po to aby formylo-, malonylo- tRNA przyłączył się do kodonów, a AA-tRNA do mRNA. GTP pochodzi z cyklu Krebsa (z fosforylacji substratowej).

Proces powstawania szczawiooctanu- powstaje w cyklu Krebsa z kw. jabłkowego, który jest utleniany z udziałem dehydrogenaazy Jabłczanowej (koenzy: NADH+H+) do szczawiooctanu. powstaje w wyniku karboksylacji pirogronianiu. W mitochondriach zostaje zredukowana do jabłczanu (enzym dechydrogenaza jabłczanu) w tej postaci przechodzi do cytoplazmy gdzie jest utleniony do szczawooctanu. pirogronian+CO2+ATP+H2O=szczawiooctan+ADP+P; Oksydacyjna deaminacja Asp. zw. łączący mały cykl Krebsa z dużym: kw. fumarowy, który na drodze hydratacji jest przekształcany w jabłczan, utleniany z kolei z udziałem dehydrogenazy do kw. szczawiowego. ATP powstaje w czasie utl. zredukowanego: NADH+H+→3ATP, FADH+H+→2ATP. Znaczenie c. Glioksalowego: skrócony cykl Krepsa (dostarcza metabolity), wiązane acetylo CoA w cyklu glikosalowym, produkcja metabolitów (bursztynian, jabłczan) z pominięciem dekarboksylaci- potrzebnych do cyklu Krebsa; doprowadzanie do całkowitego spalania do CO2 szkieletu węglowego. Rola c. pentozofosforowego: 1.dostarczenie pentoz rybulozo -1,5- difosforanu- akceptora CO2 w cyklu Caluira (w fotosyntezie)2.dostarczenie energii w formie suły redukującej zredukowanego NADP+ który wykorzystywany jest w reakcjach syntezy kw. tłuszczowego, 3.dostarczenie rybozy do syntezy kw. nukleinowego, 4.dostarczenie arabinozy i ksylozy do syntezy ksylanów i arabznów do produkcji gum i sluzów roślinnych. 5.Dostarczeni zredukowanego NAD (reduktor np. w syntezie kw. tłuszcz) 6.w wyniku degradacji cząst. glukozy powstaje 36 cząst. ATP. 7.Związkiem wyjściowym jest glukozo-6-P. 8.Może doprowadzić do całkowitej degradacji heksoz bez udziąłu cyklu Krebsa. Prekursor pierścienia pirymidynowego: karbomoilofosforan (azot pochodzi z glutaminy), asparginian. Proenzym (zymogen): enzym w postaci czynnej, nieaktywna forma enzymów trawiennych (proteolitycznym) katalizujących rozkład wiązań peptydowych np. pepsynogen→(środ. kwaśne) Pepsyna+Inhibitor(peptyd), do przemiany w formę aktywną wymaga obecności jonów H+; podczas aktywacji od zymogenu odłącza się peptyd będący inhibitorem enzymu, uaktywnia się dopiero w przewodzie pokarm. proenzymy zabezpieczają narządy przed samostrawieniem przez ich własne enzymy. Karboksypeptydazy: należą do egzopeptydaz; rozkładają wiązanie peptydowe pomiędzy aminokw. z których przynajmniej jeden ma wolną gr. COOH (powodują oderwanie aminokw. skarajnego od wolnej gr. karboksylowej COOH); powstają: -trójpeptydy, -dwupeptydy. Powstawanie Karbomoilofosforan: pwst. z NH3, CO2 przy udziale 2 cz. ATP enzymu syntetazy karbomoilofosforanowej (koenzymem jest kw. n-acetyloglutaminowy) NH4 +CO2+2cz. ATP→C=O(-NH2, -P+ADP+P. Aktywny kw. octowy- CoA zawierający dwuwęglowy rodnik kw. octowego, acetylo CoA- reszta acylowa w połączeniu z CoA-SH jest uważana za formę aktywną wk. organicznego, acetylo CoA: -przenosi jednostki dwuwęglowe na szereg akceptorów, -bierze udział w biosyntezie kw. tłuszczowego, -b. u. w syntezie licznych estrów i amidów. Fotoliza wody(dysocjacja fotochemiczna) rozkład cząstek H2O pod wpł. en. świetlnej na wodór i tlen wydalany do atmosfery, fotoliza wody związana z nią redukcja NADP są nazywane zazwyczaj II redukcją świetlną fotosyntezy. 2H2O+2NADP+→O2+2NADPH+H+; 4OH-→(światło, -4e-) 4OH→ 2H2o+O2. Fotoliza- Ietap fotosyntezy, pobudzone cząsteczki chlorofilu b obecnego w II systemie odrywają elektrony od jonów wodorotlenowych pochodzących z dysocjacji H2O i przenoszą je na układ plastochinonowy. Niezbędny jest tu udział Mg2+ i Cl- Ligaza DNA: łączy nukleozydy wiązaniem estrowym między kw. ortofosforanowym, a gr. wodoroltenową atomu (C`5 jednego nukleozydu z gr. -Ohatomu C`3 drugiego) nukleotyd=nukleozyd(zasad.+pentoza)+P. NAD: dinukleotyd nikotynoamidoadeinowy, przenosi atomy wodoru z donora(dawca) na akceptor

Malonylo-CoA powstaje: w biosyntezie tłuszczów, jako produkt karboksylacji acetyloCoA(skład:3,5-difosforan adenozyny, fosforan pantoteny, β-alanina, cysteina),- za dużo: w roślinach i mokororganizmach- wykształca się forma degradacji acetylo CoA w cylku glikosalowym. u zwirząt- nadmiar acetylo CoA zmieniany jest na ciała ketonowe. Powstawanie CoA: z rozkładu bursztynylo CoA pod wpływem syntezy bursztynylo CoA αketoglutan→bursztynyloCoA, bursztynyloCoA+GDP+P→bursztynian+GTP+CoA Spalanie 1 mol acetylo CoA dostarcza 12cz. ATP w c. Krebsa. Produkty rozkładu tenowego i beztl. glukozy: beztlenowy→redukcja pirogronianu do: mleczanu, aldehydu octowego, alkoholu etylowego, Tlenowy→całkowite utlenienie do CO2, H2O. Karoteny: pochodne węglowodanów, barwniki rozpuszczalne w tłuszczach nierozpuszczalnych w wodzie, barwa żółta pomarańczowa lub czerwona, nadają barwę kwiatom, owocom, nasionom oraz liściom, w przypadku zaniku chlorofilu, są prekursorami wit. A, Substraty w syntezie DNA: kw. fosforowy, dezoksyryboza, zasady purynowe AG i pirymidowe CT. Wiązania wysokoenergetyczne: są to subst. które przy rozkładzie hydrolitycznym w pojedynczej reakcji wydzielają szczególnie duże ilość energii (powyżej 6 kcal/ml) ATP→ADP ∆G=-8kcal/mol, ADP→AMP ∆G=-6,3kcal/mol AMP→adenozyna ∆G=-2,2kcal/mol. Przyłączanie tRNA do mRNA: uwarunkowane jest to tym że inform. jaka jest zapisana w formie trójki kodonu odczytywanie jest przez kodon tRNA, tRNA aminokw. przyłącza są do mRNA dzięki tzw. II i zawartej w niej antykodzie. Znaczenie nukleotydów: uczestniczą we wszystkich przemianach, są aktywowanymi prekursorami zw. w syntezie kw. nukleinowych DNA i RNA, uczestniczą w syntezie: ADPG i UDPG, oligo i polisacharydów, ATP jest uniwersalnym powszechnie wyst. związkiem wysokoenergetycznym, koenzymy NAD, FAD, CoA zawierają w swym składzie nukleotydy adeninowej, CAMP i CGMP uczestniczą w procesach regulacji przemian stymulują niektóre hormony. Rola CO2 w bisyntezie tłuszczów: biosynteza łańcuchów kw. tłuszczowych wymaga uaktywnienia acetylo-CoA przekształcają go w malonylo- CoA. W procesie tym bierze udział ATP i CO2 malonylo-CoA jest właściwym substratem biosyntezy kw. tłuszczowych. CH3-CO~ScoA+ATP+CO2+H2O→(karboksylaza, acetylo CoA) COOH-CH2-CO~S-CoA+ADP+P, CO2- bierze udzial w dodatkowym uaktywnieniu cząsteczki, AcetyloCoA, przekształcając ją w malonyloCoA (substrat w biosyntezie kw. tłuszcz.) Produkty fazy janej cyklu Calvina: NADPH2- siła asymilacji potrzebna do rozpoczęcia fazy ciemnej, ATP- do redukcji kwasów 3-P-glicerynowego do aldehydu 3-Pglicerynowego. akceptorem CO2 w cyklu Calvina RuDP- 1,5 rybulozodifosforan. UMP powstaje: podczas biosyntezy nukleotydów pirymidynowych w wyniku dekarboksylacji orotodynomonofosforanu OMP. Końcowy zw. przemiany puryny w synt. nukleotydów.:zw. wyjściowy-PRPP, produkt końcowy IMP (inozynomonofosforan= hipoksantyna) kw. moczowy. Błonnik: nie jest hydrolizowany gdyż w sokach trawiennych ludzi brak jest enzymów katalizujących hydrolizę β-glikozydowych wiązań jakie występują w celulozie (u przeżuwaczy w przewodzie pok. występują drobnoustroje celulolityczne). Aminokw. A kontaktowe: zawierają reaktywne gr. funkcyjne (-NH2, -OH) dzięki którym następuje powiązanie enzymu z substratem w centrum aktywnym. Enzymy -powstawanie koenzymów c. Krebsa: dehydrogenaza izocytrynianowa (NAD), d. bursztyianowa (FAD), d. α-ketoglutaranowa (NAD), d. jabłczanowa (NAD). Aminokw. ulegające dezaminacji: kw. glutaminowy, kw. asparaginowy, seryna. Feofityna- chlorofil pozbawiany jonów Mg2+, chlorofil→(pH<7) feofityna + Mg2+, zabarwienie oliwkowo- brunatne. Chlorofilina:powstaje przez rozkład chlorofilu (enz.: chlorofilaza), intensywne zielone zabarwieni, rozp. w H2O.

Synteza IMP na AMP: przez aminację zasady w pozycję 6 z udziałem gr. aminowej kw. osporaglinowego tworzy się adenozyno: 5-monofosforan AMP. Centrum aktywne białka prostego: fink. centrum akt.: określony fragment łańcucha polipeptydowego. C.a. b złożoego: gr. prostetyczna (funk. katalityczna). Na jakiej zasadzie jedne cukry przech. w drugie: komeryzacja glukoza→fruktoza, epimeryzacja (przegrupowanie podstawników), za pomocą enzymów transketolaz i transaldolaz. Funk. karotenoidów i chlorofilu w f. janej fotosy.:karotenoidy chronią chlor. przed skutkami fotoksydacji, typowe barwniki rośl. karotenowce (karoteny ksantofile), uczestniczą w procesie absorbcji energii świetlnej i zamianie jej w energię chem. która z kolei wykorzystywana jest do procesów syntezy, chlorofil pochłania 2 rodz. fotonów- czerwony o niższej en.- niebieski o wyższej. Fotony wybijają elektrony do stanu wzbudzenia z wydzieleniem en. w posatci ciepła. Obl. energet. zysk glukogenezy do pirogrnianu: 2 cz. kw. 2 P enolopirogranowy→(kinaza, 2ABP→ZATP) 2 cz. kw. enolopirogranowy, fosforylacja substratowa- 8ATP. Wykrywanie nienasyc. kw. tł.: roztwór Hubla- zmiana barwy na żółtą chloroformowego r-ru oliwy, woda bromowa- HBC odwadnia r-ór (pom. zabarwienia). Aminokw. aromatyczne: fenyloalanina- r-cja ksantoproteinowa (nitrowanie pierścieni aromat. kw. HNO3) zółta barwa. Tyrozyna- r-cja Millona- służy do ilościowego oznaczania aminokw. za pomocą odczynnika Millona w której tyrozyna barwi się na różowo (tryptofan na żółto) Tryptofan- r-cja Hopkinsa- Adamkiewicza- tryptofan barwi się na niebiesko (r-cja ze związkiem). Cechy kodu genet.: nośnik inf. gent. które przenoszone są za pomocą tRNA do miejsc syntezy białka i tam tlumaczone są na język aminokw; trójkowy; niezachodzący- tzn. że ten sam nukleotyd nie jest składnikiem sąsiadujących trójek, ale tylko jedynek; bezprzecinkowy- tzn. że nie istnieją nukleotydy, spełniające rolę znaku przestankowego oddzielające kodony; wieloznaczny- tzn. że jeden aminokw. może być kodowany przez kilka różnych kodonów; uniwersalny- tzn, że bez względu na rodzaj organizmu mechanizm działania kodu jest taki sam. Glukoneogeneza: jest to powsatwnia glukozy z niecukrowych subst.(aminokw. kw. mlekowy, kw. pirogronowy); inne znaczenie to uzupeł-nianie niedoboru glukozy we krwi, np. aminokw. glikogenowy w aldechyd glicerowy. Reakcje PLP: racemizacja- optycznie czynnych aminokw.; transaminacja- między aminokw. i oksykw.; dekarboksy-lacja aminokw.- synteza tryptofanu seryny i indolu. Alk. tluszczy: glicerol, cholina, sfingozyna, cholesterol, fitosterol. Alk. w woskach.: cetylowy-C16, cerylowy-C26, mirycylowy-C30, melisylowy-C31. Ostateczny produkt kw. tł.: o nieparzystej liczbie C- propionylo CoA, o parzystej liczbie C- acetylo-CoA. Etapy biosyntezy biał.: translacja- przekładanie kodu zasad na sekwencje aminokw. Inicjacja-tworzenie kompleksu inicjalnego, Elongacja- wydłużenie łańc. polipeptydowgo. Terminacja- zakodowanie syntezy. Transkrypcja- proces przepisywania inf. gen. o syntezie białek z łańuchów DNA na łańc. RNA. Transketolazy- przenoszą resztę 3-węglową w postaci aktywnego dihydroksyacetonu na aldolazę. Transketolazy- przenoszą jednostkę 2 węglową w postaci aldehydu glikolowego. Łączą one proces: cykl pentozofosforanowy i przemiany fotosyntezy. Znaczenie cyklu gliksalowego: skrócony c. Krebsa /dostarcza metabolity/;-szybsze włączenie acetylo CoA do metabolizmu; - \doprowadzenie do całkowitego spalania do CO2 szkieletu węglowego. Enzymy w dekarboksylacji pirogronianu: dehydrogenaza pirogronowa, której koenzym jest DPT, dehydrogenaza amidu kw. liponowego, koenzymem jest FAD. Fosforylacja subst. c. Krebsa: bursztynylo -CoA →(tiokinaza bursztynianow) bursztynian;. COOH-CH2-CH2-CO~S-CoA→(GDP=→GTP) COOH-CH2-CH2-COOH. Ogólna synteza skrobi: G-1-P+UTP→UDP-G+(PP)UDP; Gn+UDP-G→Gn+1+UDP.

Glikoneogeneza: Przejście pirogronianu do fosfoendopirogronianu: Pirogronian→(karboksylaza pirogronowa)szczawiooctan→ (redukcja) jabłczan→(dehydrogenaza jabłczanowa) szczawiooctan→ (karboksykinaza fosfoendopirogronianowa)2 fosfoendopirogronian. Powstaje w wyniku działania enz.: G-1-(P) →(mutaza) G-6-(P); G-1-(P) →(dehydrogenaza) kw. 6-fosfoglukonowy; G-1-(P) →(fosforylaza) G-1,6-difosforan; G-1-(P) →(izomeraza)F-G-(P). Uwodnienie w oparciu o znajomoścr-cji glikolizy c. Krebsa i łań. odechow.: fosforylacja substratowa 2ATP, utlenianie NAD+H+ 6ATP; oksydacja dekarbok. pirogronianu 6ATP; cykl kw. trójkarboksylowego 2 ATP; przenoszenie at. H NADH+H+ 18ATP; przenoszenie at. H FADH2 4ATP /=38ATP. Glikoliza 2ATP; Cykl Krebsa 2ATP; Łańc. oddechowy=34ATP. Gdzie powstaje acetyloCoA(tzw.aktywna forma kw.octoweg )-w mitochodria -w procesie dekarboksylacji oksydacyjnej pirogromianu,w wyniku bezpośredniej aktywacji octanu z udziałem ATP:CoA-SH,w B-utlenianiu kw. Tłuszczowych,r-cja ta zachodzi w warunkach tlenowych .Fermentacja mlekowa-pirogromian w warunkach beztlenowych jest akceptorem wodoru z NADH2 i przechodzi w kw.mlekowy. Dekarboksylacja seryny i asparginianu(produkty aminy)-Wzór naturalnego związku zawierającego trzy grupy metylowe-aminokwas-KARNITYNA-transportuje rodniki acylowe pomiędzy ccytoplazmą a mitochodriami w biosyntezię tłuszczów,w formie acylokarnityny przenosi kw. tłuszczowy do mitochodrium gdzie potem po uwolnieniu karnityny powstaje aminoacyloCoA.Związki w skład których wchodzi B-alanina. kw.pantotenowy, karnozyna, anseryna, CoA, acetyloCoA, kw.aminomasłowy. Aktywacja kw. tłuszczowych-kw. tłuszczowe do wyjścia w proces rozkładu wymagają aktywacji z udziałem ATP i CoA + enzym=synteza acylo-CoA.W aktywnej formie tioestru kw. tłuszczowy ulega przemianom skrócenia łańcucha o dwuwęglową jednostkę, która odłącza się w formie acetylo-S-CoA.Związek łączący cykl Krepsa z cyklem mocznikowym- Fumaran (kw.fumarowy)który na drodze hydratacji przekształcany w jabłczan,utleniany z koleji z udziałem dehydrogenazy do kw. szczawiowego. Reakcje katalizowane przez epimerazę UDP glukozaUDP galaktoza ,L-D glukozaB-D glukoza ,Rybulozo-5-Pksylulozo-5-P.Wydatki energii w cyklu mocznikowym-proces endoergiczny-powstanie 1 cząst. Mocznika-zużycie 3 cząst. ATP,2 ATP na syntezę karbamoilofosforanu, 1 ATP na argininobursztynianu. Funkcja fosforylazy-fosforoliza.-grupa enzymów z klasy transferaz, które katalizują odwracalne przenoszenie oderwanego fragmentu cząsteczki substratu na fosforan, najcześciej fosforoliza jest spotykana przy rozkładzie cukrów złożonych np. fosforylaza glukogenowa katalizuje rozpad glikogenu do glukozo-1-P.NADP-składniki, rola, występowanie Koenzym oksoreduktaz-NADP- fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego, współdziała z dehydrogenazami- skład: amid kw. nikotynowego, ryboza(2cząst.), 3 reszty fosforanowe- P, adenina(zasada purynowa) Cząsteczka ma ładunek dodatni, który wyst. Na amidzie kw.nikotynowego funkcja: współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu w łańcuchu oddechowym subst., atomy H przenoszone przez ten koenzym służą jako czynnik redukujący w reakcjach anabolicznych NADP + H np.synteza cukrów w fosforylazie.

T-rna rola końcówki 3',5' oraz antykodonu -t-rna przenosi zaktywowane aminokwasy do rybosomów,t-rna zawiera to-80 nukleotydów, masa cząst.=26 tyś., koniec 3'-zawiera stale powtarzającą się sekwencję CCA, która bezpośrednio wiąże aminokwas (końcówka akceptora), koniec 5'-łańcuch zakończony guanozyno-5-fosforanem(GMP), antykodon-trójka nukleotydów t-rna wiąrze się z odpowiednim kodonem informacyjnym m-rna, gdy zasady kodonu i antykodonu są komplementarne. Nazwa nie typowych zasad azotowych w t-rna kw.5,6-dihydrouurydylowy, kw.pseudourydylowy, kw.inozynowy, metylowane zasady purynowe i pirymidynowe. Przeniesienie kompleksu t-rna-aminokwas na m-rna. T-rna przenosi aktywowany aminokwas na m-rna znaj. się na rybosomach . W celu wytworzenia aktywnej formy t-rna (aminoacylo t-rna) działa enzym syntetaza aminoacylo t-rna + aminokwas + ATP. Aminokwas + ATPAA-AMP + P-P, AA-AMP + t-rna AA-t-rna + AMP . Następuje przeniesienie kompleksu amino acylo t-rna na miejsce przy udziale specyficznych białek.

Na jakiej drodze przyswajalny jest amoniak aminacja ketokwasów , aminacja aminokwsów kwaśnych . Ciała ketonowe wzory, nazwy, wystepowanie.Ciała ketonowe gromadzą się we krwi, co prowadzi do KETONEMI (kwasica ketonowa) wywołanej nie doborem glukozy we krwi, wątrobie, mięśniach. Powstają w wątrobie w wyniku zaburzeń przemiany cukrowej i tłuszczowej. AcetyloCoA nie mogąc włączać się do przemian cyklu cytrynianowego zaczyna się gromadzić w tkankach(gł. w wątrobie) .Tam następuje kondensacja dwóch reszt acetylowych do acetylooctanu z którego przez uwodornienie powstaje kw.B-hydroksymasłowy, a przez dekarboksylację-aceton. Jaką reakcję katalizuje acylotransferaza acetelotyloCoA-bierze udział w odłoczeniu dwuwęglowych fragmentów od kw. Tłuszczowych w B-oksydacji kw.tłuszczowych , z udziałem tego enzymu następuje rozpad aceto-acetylo-S-CoA i na tym kończy się faza utleniania kw. Tłuszczowych. Reakcje zapoczątkowujące syntezę puryn-biosynteza inozynianu IMP, pierwszą reakcją jest wytworzenie PRPP (5-fosforybozylo-1-pirofosforanu) z rybozo-5-fosforanu i ATP (enzym i pirosfokinaza rybofosforanowa) IMP przechodzi w inne nukleotydy, IMPAMP,IMPGMP. Powstawanie malonylo-CoA, enzym i koenzym- substrat biosyntezy kw. Tłuszczowych, malonylo CoA-jednostka kondensująca w biosyntezie kw. Tłuszcz., produkt karboksylacji acetylo-CoA (ma wyższy potecjał chemicz.-dodatkowa grupa-COOH), enzym-karboksylacji acetylo-CoA, koezym-biotyna(wit.)-CO2 + ATP + Biotyna - E (w biosyntezie kw. Tłuszcz. Malanylo-CoA jest donorem reszt dwuwęglowych) CO2 - Biotyna - E (karbobiotyna) + ADP + P, CO2 + Biotyna - E + acetylo - S CoAMalonylo-S-CoA + Biotyna-E. Sumaryczny wzór cyklu pentozofosforanowego 6 cząst. Heksozo-6-P + 7 H2O + NADP+ 6 CO2 + 5 cząst.heksozo - 6 P + 12 (NADP + H+ ) + HO _ P, cykl dostarcza: pentoz do syntezy kw. Nukleinowych, akceptora CO2 w cyklu Calvina, NADP + H+ do syntezy kw. Tłuszcz., pentozy jeśli nie zostaną wykorzystane przez organiz do procesów syntezy prze kształcają się do 5 cząst. Heksoz i włączają się do cyklu. Fosforylacja Oksydacyjna-ADP + P + Energia ATP, większość nie zbędnego do czynności życiowych komórek ATP jest wytwarzana w przemianach łańcucha oddechowego - reakcję tę nazywamy Fosforylacją Oksyd., bo konieczny jest udział tlenu i niezbędne działanie dehydrogenaz. Reakcje dekarboksylacji w cyklu Krebsa-pierwsze metabolity cyklu są 6-węglowe, w dwóch dekarboksylacjach nastepuje skrócenie łańcucha węglowego prowadzące do powstania 4-węglowego szczawiooctanu. Prekursory Puryn-glicyna, kw. Asparginowy, glutamina, formylotetrahydrofolian

Różnice pomiędzy Hemoglobiną a Cytochromami-Hemoglobina- 4 pierścienie pirolowe powiązane jonami Fe2+, przenosi tlen Hb + 4 O2↔Hb(O2)4, masa cząst. 68 tyś., 1 cząst. Hemu + 4 cząst. Globiny, Cytochromy- pierścienie pirolowe powiązane jonami Fe3+, przenosi elektrony na skutek zmiany stopnia utlenia, masa cząst. 12 tyś., hemoproteid o strukturze żelazoporfirowej jako części niebiałkowej, barwnik kom. Mają Fe związane z atomami N pierścieni piralowych oraz białka pochodne porfiryn.Identyfikacja skrobi-płyn lugola (roztwór jonu w jodku potasu ) poniewarz skrobia ma strukture podobna do spirali powiązanej wiązaniami wodorowymi wewnatrz tej struktury - dlatego tez skrobia może wiązać jony metali (np. jod) stanowi to podstawę reakcji barwnej na wykrywanie skrobi. Reakcja izomeryzacji-Glukozo - 6-P Egzopeptydazy-enzymy atakujace białka od zewnątrz, karboksypeptydazy-rozszczepiają wiązanie peptydowe w pobliżu wolnej grupy karboksylowej, aminopeptydazy-rozszczepiają wiazanie peptydowe w pobliżu końca aminowego, dwupeptyd-rozczepiaja dwupeptyd do aminokwasów. W jakie zw. Organiczne wiązany jest amoniak-karbomoilofosforan P~O-C=(NH4) + 2ADP + P ← NH4⁺ + CO2 2ATP, redukcyjna aminacja ketokwasów; aminacja kw. aminokwasów} reakcje podczas których amoniak jest w zw. organiczne. Budowa DNA -bierze udział w przekazywaniu cech-stanowi materiał genetyczny, budowa: cukier(pentoza)-2-Dezoksyryboza, zasady-purynowe AG, A=T, pirymidynowe TC C ≡G, reszta kw. Fosforowego, stosunki ilościowe między A:T:C:G są bliskie 1, podwójna nić łańcucha polinukleotydowego wokół osi heliksy, między zasadami Charakterystyka t-rna przenosi aminokwasy z cytoplazmy białka(rybosomy), stanowi 15% całego RNA, zawiera 80 nukleotydów, masa cząst.=30tys., wystepuje w postaci tzw.-listka konieczyny., po połączeniu t-rna i m-rna następuje odpowiednie ustawienie aminokwasów i powstaje wiązanie peptydowe. Odsalanie mioglobiny-sączenie molekularne na kolumnach wypełnionych żelazem Sephadex-jest toekstrakt usieciowany-tworzy oczka, cząst. Białek są zatrzymane, a sole wypływają z kolumny, diliza. Od czego zależy budowa białka od kodu genetycznego, od struktury 2, 3-rzendowej, od układu reszt aminokwasowych oraz wiązań, za pomocą których te aminokwasy są połączone. Transketolazy, transaldolazy-transketolaza-enzym przenoszący fragment 2-węglowy (aldechyd glikolowy) z ketozy do aldozy, transaldolaza-katalizuje przeniesieniu fragmentu 3-węglowego(dichydroksyaceton) z 7-węglowego cukru na 3-węglowy. Cykl glioksalowy- funkcja Biochemiczna-jest modyfikacja cyklu Krebsa (u drobnoustrojów i roślin zdolnych do bezpośr. Użytkowania octanu do budowy ustrojów substancji org., w warunkach beztlenowych dostarcza do komórki ważne dla innych przemian produkty pośrednie wytworzone tylko z octanu, istota cyklu polega na ominięciu reakcji dekarboksylacji. Funkcja barwników w fotosyntezie-chlorofil oraz karotenowce uczestniczą w procesie Absorpcji Energii Świetlnej i zamianie w energię chemiczn a, która z kolei jest wykorzystywana do procesów syntezy, chlorofil , a pochłania 2 rodzaje fotonów-czerwone o niższej energii,-niebieskie owyższej energii, fotony wybijaja elektrony do stanu wzbudzonego z wydzieleniem energi w postaci ciepła. Różnice między NADP+ H⁺ oraz NADH+ H⁺^-powstaje przy odwodorowaniu substratu, przekazuje zwykle wodory na składniki wymagające redukcji; uczestniczy w procesie sysntezy kw. tłuszcz.; potrzebny do procesu fotosyntezy gdyż w fazie ciemnej jest donorem wodoru; NADP+ H⁺- donor elektronów i protonów w łańcuchu oddech; pośredniczy w przekazywaniu ich na następne ogniwo (przekazuje na jeden z koenzymów lawinowych). Fosforylacja oksydacyjna opios: Proce f. o. mechanizm wiążący energie wydzielającą się podczas łańcucha oddech.. Podczas f. o. wydziela się enzym w postaci ATP; ADP +(P)nieorg.AT1.

Różnica między chlorofilem a i b i hemem- a- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg, w poz. 3 gr. metylowa, 4 -CH2-CH3,6 karboksylowa, 7- fityl . b- pierśc. czteropirol. z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg , w poz. 3 gr. aldehydowa, 4 -CH2-CH3, 6-karboksy.,7- fityl hem- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Fe, w poz. 4 -CH=CH2, 6-7-reszta propionylowa 2. Mech. łączenie zasad- DNA występ. w postaci dł. Podwójnych nici, zwinięte spiralnie i trwale ze sobą zespolone. W DNA są pary zasad z których każda pochodzi z innego łańcucha i które połączone są ze sobą mostkami wodorowymi. Guanina z cytozyną połączone trzema most. wodor. , mającymi strukturę mocniejszą i zwartą niż połączenie miedzy między adeniną a tyminą dwoma mostkami wodor.,- słabsze spotykane modyfikacje struktury, prowadzące do mutacji w zakresie określ. genów. 3. Wiązania diestrowe- wiąz. Występ. między poszczególnymi nukleotydami powiązane poprzez kw. fosforowy, który jedną gr. -OH łączy się z C`3 cukru jednego nukleotydu, a drugą gr. -OH z C`5 cukru następnego.4. Barwniki o bud. Glikozydowej i od czego zależy ich barwa- antocyjaniny mają charakter jonowy dlatego barwa zależy od pH -kwaśne środ.(od pomar-czerw. Do fiołkowo-czerw.) pH ok. 7 (bezbarwne), pH zasadowe(formy bezwodnikowe o zabarw. Intensyw. Niebieskim), minimalny wpływ na zabarwienie ma różnica w udziale i rozmieszczeniu reszt cukrowych. 5. Rola w kom. Karotenoidów-karotenoidy nienasycone węglowodory rozp. W tłuszczach np. karoteny(pomarańczowa), ksantofile(żółte) biorą udział w fotosyntezie(w absorpcji energii kwantów świetlnych np. β-karoten) 6. Wiązanie koordynacyjne- wiąz . chem. ,które tworzy para elektronów pochodząca od jednego atomu(donora- daje elektrony)wiążącego się z drugim atomem(akceptorem- bierze elektrony) takie wiązanie występ. np. w budowie chlorofilu między koordynacyjnym jonem magnezu a pierścieniem czteropirolowym.glukozydowymi, amylopektyna- zbud. z krótkich prostych łańcuchów złożonych z ok. 30 jednostek glukozy, połączonymi wiąz. 1-4α- glukozydowymi, zaś między sobą połączonych wiązaniami 1-6 α-glukozydowymi typu izomaltozy- stanowi twór rozgałęziony. Właś.optyczne sacharydów- czynność opt.związana jest z obec.asymetr. atomu węgla.Subst.których wzory róznią się jak przedm. Jego lustrzane odbicie mają rózną skręcalność optyczną, wyróżniamy formy D i L.Przy sacharydach Np.glukozie gr. OH przy drugim C leży po prawej (D) lub po lewej(L),stronie C., alfa i beta - α oznacz a formę w której gr.OH przy nowo powstałym i ostatnim atomie C asymetr. znajduje się we wzorze rzutowym po tej samej stronie. β - oznacza formę w której gr.OH przy tych samych atomach C znajdują się po przeciwnych stronachPodob i różni. W bud.maltozy .laktozy i celobiozy-Są to dwucukry ,mają wiąz.glikozydowe typu 1-4.Maltoza - dwie cząst. α-D glukozy,laktoza - α-glukoza i β-galaktoza celobioza - dwie cząste.β -glukozy..Bud.chityny - szeroko rozpowszech. hemoglikan zbud. z reszt N - acetylo-2-amino-D-glukopiranozy. Jest polisachar. szkiel., występ m.in. u Bud. Skrobi- zbud. z 2 łańcuchów strukt.- amylozy i amylopektyny, amyloza- stanowi proste dł. nierozgałęzione łańcuchy utworzone z jedn Strukt. typu maltozy, reszty glukozydowe są połączone wyłącznie wiąz. 1-4 α-grzybów . Chityna przy ogrzewaniu z kw.mineral. ulega hydrolizie na glukozaminę.

Glikogen- podobny do amylopektyny,jednakże ma cząst. Bardziej rozgałęzioną,łań boczne są krótsze(10-20 reszt glukozy).Mniejsze frakcje są rozp. w H20. Jest to zapasowy wielocukier wyst. W drożdzach i tk.zwie.Gliokozydy α i β - są to prod. Przyłączania alkoh. Do asymet. atomu C monosach.(rzadziej do c. złożon.). Glikozydy nie wykazują zdol. do mutarotacji .α i β glikozydy nie znajdują się ze sobą w równowadze,bo jej ustalenie w glikozydzie jest niemożliwe.

Izomaltoza - wchodzi w skład skrobi dzięki obec. Wiąz. Typu 1-4 i 1-6 ,jednym z prod. Hydrolizy amylopektyny jest izomaltoza.Epineny - cukry różniace się konfig. W podstawników przy C sasiadującym z gr. karboksylową np. glukoza.Pólacetale- wiąz.pomiędzy gr.aldeh. lub ketonową a hydroksylową Osazony - zasady org. powodują otwarci pierścienia i reagują z grupą aldehydową i ketonową, tworzą się dobrze krystalizujące połączenia zw. osazonami Laktoza- wł. reduk., obficie w mleku ssaków, ludzkie ok. 6% laktozy, krowie 4,5%, duża wart. Odżywcza, posiada stosunkowo niewielkie ilości słodyczy i nierozpuszczalności , w przem. farmaceut jako skł. tabletek, polepsza ich smak, prod. Odżywek dla niemowląt, do karmienia tuczników Heparyna- znacz. biol. polega na dział. antykoagulacyjnym, wykorz. w lecznictwie, występ. w wątrobie, płucach, mięśniach, w małych ilościach w sercu, nerkach, krwi. .LAKTOZA A CELOBIOZA- celob.-( 4-0-beta-D-glukopiranozylo-D-glukopiranoza), laktoza( 4-0-beta-D-galaktopiranozylo-D-glukopiranoza )

GLUKONEOGENEZA (z pirogronianu)- 1) pirogronian(COOH-CO-CH3) + CO2 + ATP karboksylaza pirogroniowa szczawiooctan(COOH-CO-CH2-COOH) +ADP+Pn 2) szcawiooc+ NADH +H dehydrogenaza jabłczanowa jabłczan(COOH-CHOH-CH2-COOH) + NAD+ 3) jabłczan + NADdehydrogenaza jabłczanowaszczawiooctan + NADH + H 4) szczawiooctan + GTP karboksykinaza fosfoendopirogroniowa(PEP) fosfoendopirogronian (COOH-COPO3=CH2) + CO2 + GDP 5) PEP +woda hydrataza PEP 2-fosfoglicerynian 6 ) 2-fosfoglicerynian(COO-CHOPO3-CH2OH) fosfogliceromutaza3-fosfoglicerynian (COO-CHOH-CH2OPO3) 7) 3-fosfoglicerynian kinaza, Mg2+1,3- bisfosfoglicerynian +ADP 8) 1,3 .... dehydrogenaza G3P aldehyd 3- fosfoglicerynowy 9) ald.3-fosfo.. + fosfodihydroksy aceton aldolaza fruktozo-1,6-bisfosforan- (jest to kluczowe miejsce kontroli glukoneogenezy) 10)-fruktozo 1,6 bisfosforan + wodafosfataza fosforo -bis- fosforanowaF6P 11) F6Pizomeraza glukozo- 6-fosforanowaG6P 12) G6P + woda fosfataza G6P glukoza .FOTOSYNTETYCZ PROD. GLUKOZY- 1) rybulozo-5-fosforan +ATPkinaza rybulozofosforanowa rybulozo 1,5-bisfosforan + ADP 2) rybulozo 1,5-bisfosforan +CO2 karboksylaza rybulozo-bisfosforanowa3PG (3-fosfoglicerynian) 3) 3PG G3P FDP,FBPF6P G6Pfosfatazaglukoza + Pn GLUKONEOGENEZA Z ACETYLO-CoA- 1) 2cz.Acetylo -CoA + NAD+ + 2woda liaza izocytrynianowa i syntaza jabłczanowa bursztynian + 2CoA + NADH + H 2) bursztynian poprzez fumaran, jabłczan szczawiooctan( z cyklu glioksalowego) 3) szczawiooctan acetylo-CoA cytoplazmatyczny-modulator enzymu regulatorowego, karboksy kinaza PEP{fosfoenolopirogronianowa}-> PEP 4) PEP EBP F6PG6PG + Pn BIOSYNTEZA PIERŚCIENIA PURYNOWEGO: I ETAP(biosynteza pierścienia imizadolowego)- 1) synteza PRPP( pirofosfokinaza rybozofosforanowa) 2) łączenie PRPP z glutaminą-> fosforylozo-amina 3) łączenie 5- fosforylozylo-1-aminy z glicyną w obecności ATP-> glicynoamid 4) dołączenie formylo- THF do glicynoamidu-> rybonukleotyd-N-formyloglicynoamidu 5) dołączenie glutaminy i prtzekształcenie formyloglicynoamidu w formyloglicynoamidę 6) odłączeniecząsteczki H20 i cyklizacja z udziałem ATP-> rybonukleotyd imidazolu II ETAP(dobudowanie do pierścienia imidazolowego pierścienia purynowego) 1) karboksylacja aminoimidazolu-> pochodna karboksylowa 2) dołączenie asparaginy do pochodnej karboksylowej aminoimidazolu-> pochodna bursztynylowa 3) odłączenie fumaranu-> karboksyamid aminoimidazolu 4) dołączenie gr. Formylowej z THF -> formamidoimidazolo- karboksyamid 5) odłączenie cz. H20 i cyklizacja-> inozyna(inozynian) BIOSYNTEZA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH DE NOVO: I przemiana w GMP 1) przemiana IMP w ksantynian(XMP- ksantozylomonofosforan) 2) XMP+ glutamina-> GMP II przemiana IMP w AMP 1) IMP+asparaginian-> adenylobursztynian(enegia z GTP) 2) odłączenie fumaranu i powstanie -> AMP

ANABOLIZM SYNTEZA UMP-1) łączenie: karbamylofosforan+ asparaginian -> karbamyloasparaginian 2) odłączenie: cyklizacja karbomyloasparaginianu-> dihydroorotan 3) utl.dihydrooortanu w obecności dehydrogenazy i NADH+-> orotan 4) 5-orotan+ PRPP-> orotydyno-5-fosforan 5) dekarboksylacja orotydyno-5-P-> urydynomonofosforan(UMP)Dekarboksyliazy-potrzebują gr.prostetycznej PLP.Jedynie dekarboksyliaza 5 -adenozynometionina jest syntetyzwana z udziałem poirogronianu jako kofektora.Otrzymujemy aminy biogenne,jest to jedyna droga ich otrzymania,są niezbędne do zycia .Dzielą się na Enzymy-Dekarboksylaza glutaminianowa, D.histydynowa, D.DSPA(dihydroksyfenylo alaninowa) ,D.cysteino- sulfinianowa, D. Ornitynowa, D.5- adenozylometioninowa. Rozkładany Aminokwas- Glu, Cys, cysteinosulfinian,/ His/dihydroksy -fenyloalanina,His, Tyr, Trp, Phe/ cysteinian, cysteinosulfinian, /alfa ornitynna/ %-adenozynometinina DEKARBOKSYLACJA- lizyna(COOH-CHNH2-(CH2)3- CH2NH2)-> kadaweryna-stabilizuje struk. błon kom, ornityna( COOH- CHNH2- (CH2)2- CH2NH2)-> putrescyna-stab.struk.błon wewnątrz.Kondensuje z dekarboksylowaną %- adenozynometioniną. Pr. przyczynia się do powst. spermininy, i spermidyny,, seryna( COOH- CHNH2-CH2OH)->kolamina-skł.tł.żłożonych m.in kefarin,, treonina( COOH-CHNH2-CHOH-CH3)-> alfa- aminopropanol, cysteina( COOH-CHNH2-CH2SH)-> cysteamina-skł CoA, asparaginian( COOH-CHNH2-CH2-COOH)-> beta- alanina( COOH-CH2-CH2NH2) skł.CoA,kw.pentenowego, anseryny, kanzoryny), glutaminian(COOH-CHNH2-CH2-CH2-COOH)-> alfa- hydroksymaślan(COOH- CHNH2-CH2-CH3) współ.z central.układem nerwowym, koordynuje prace mózgu i hamuje synaptyczne przekaz.bodzców, w cent.układzie nerwowym)), histydyna (COOH- CHNH2-CH2-C(tu)-N=CH-NH-CH=(połącz z węglem))-> histamina (charak. Hormonalny, rozszerza nacz krw.,powoduje obniżenie cis krwi), cysteinosolinian( COOH-CHNH2-CH2SO3- )-> tauryna, fenyloalanina-> fenyloatyloamina, tryptofan-> tryptamina, 5-hydroksytryptofan-> serotonina (charak. hormon. ,skurcze nacz.krwio.,i mięśni gładkich) dihydroksyfenyloalanina-> hydroksytyramina (prekursor powstawania adrenaliny i noradrenaliny) ETAPY DEKAR.- I etap-poł.aminokw.z fosforem pirydoksalu i wytworzenie zasady Schiffa II etap- dekarboksylacja zasdy schiffa z wydzieleniem CO2 i powstaniem poch.aminowej zasady sChiffa, III etap- hydroliza pochodnej aminowejzasady sChiffa z odłączeniem aminy, IV etap- regeneracja fosforanu pirydoksalu

CYKL MOCZNIKOWY(znaczenie: wydalanie z org. NH3 w postaci mocznika, powst. Argininy przyswajalnej dla org., powst. Fumaran do cyklu kresa)- 1) CO2+ NH4++ 2ATP+H20 -> syntetaza karbamilofosforanowa -> NH2-CO-PO4(karbamoilofosforan) + 2ADP+Pi+ 3H+ 2) NH3-(CH2)3-CH-NH3-COO(L- ornityna) + NH2-CO-PO4( karbamilofosforan) -> NH2-CO-NH-(CH2)3-CHNH3-COO( L- cytrulina) +Pi 3) L-cytrulina+ COO-CHNH3-CH2-COO(L-asparaginian) -> syntetaza argininobursztynianowa, ATP,AMP=PPi -> COO-CH2-CNH3(COO)-NH-CNH2(podwójne wiązanie)-NH-(CH2)3-CHNH3-COO(argininobursztynian) 4) argininobursztynian -> argininobursztynaza -> L-aragina+ COO-CH=CH-COO (fumaran), 5) L-arginina-> Arginaza,H2O -> NH2-CO-NH2(MOCZNIK) + NH3-(CH2)3-CHNH3-COO(L-ornityna) SUMARYCZNE Rów. Mocznikowego : 2NH3+CO2+3ATP+2H20 -> MOCZNIK+2ADP+2Pn+ AMP+PPn Mocznikowy cykl Krebsa, cykl ornitynowy, cykl reakcji prowadzących do syntezy mocznika (substancji nietoksycznej) z toksycznych produktów metabolizmu: amoniaku (powstaje z przemiany materii aminokwasów i dwutlenku węgla z cyklu Krebsa). Proces ten zachodzi w mitochondriach komórek wątrobowych w sposób cykliczny, z tym że trzy aminokwasy występują w nim stale: cytrulina, arginina i ornityna. Kolejne etapy cyklu mocznikowego przedstawiają się następująco: → ornityna + NH3 + CO2 → cytrulina → cytrulina + NH3 → arginina → mocznik + ornityna → cykl się zamyka.Ornityna powstaje z metabolizmu kwasu glutaminowego i równocześnie jest substratem dla produkcji kwasów orniturowych jako produktów detoksykacji w ptaków. Arginina może zawówno być produktem jak i substratem cyklu mocznikowego, natomiast u owadów i skorupiaków powstaje z niej fosfoarginina, która jest fosfagenem tych bezkręgowców. Mocznik jest substancją wydalaną przez niektóre bezkręgowce, ryby chrzęstnoszkieletowe, płazy i ssaki

KATABOLIZM-Leu, Jle, Val (dezaminacja)ketokwas (+CoA -CO2 -dekarboksylacja)nienasycone tioestry acetylo CoA ANABOLIZM- substratami są produkty fotosyntezy( kw.-3 -fosfoglicerynowy- aminokw.endogenne są syntetyzowane w procesach transaminacji,- dawcami azotu mogą być Glu. Gly, Asp, Asn,.-substratem ważnym w syntezie aminokwasów aromat. Jest kw.szikimianowy - zw.który może być bezpośrednio przekształcony w Trp jest kw.antrymitowy - niektóre aminokw. Mogą być przekształcone w drugie np.seryna w cysteine.- duże znaczenie w biosyntezie aminokw. ma reakcja metylacji,- duże znaczenie ma reakcja alfa hydroksylacji. MALTOZA- skł. z 2 cząst. D-glukozy, występ. W przewodzie pokarmowym człon. Jako prod. Trawienia skrobi, w ziarnach kukurydzy, hydroliza-2 takie same skł. LAKTOZA(cukier mleczny) -skł. z galaktozy i glukozy wyst. W mleku ssaków, duża wart. Odżywcza, polepsza smak leków. SACHAROZA- skł. z glukozy i fruktozy, brak właściwości redukujących ze względu na wiązanie glikozydowe .

Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
zestaw nr 2
zestaw nr 3 (2)
Zestawy
zestaw 1 3
zestaw di 3 05
zestaw02rozw
zestaw7
Zestaw 3
2014 mistrzostwa wroclawia zestaw 2
algerba zestaw 5
Zestaw graniceciagow
Zestaw 4
zestaw 10
zestaw1 (5)
zestawy z materialow2
zestaw 5 dynamika punktu materi Nieznany
Zestaw kołowy1

więcej podobnych podstron