1) Aminokwasy- to wielofunkcyjne pochodne węglowodorów, które zawierają grupę funkcyjną karboksylową –COOH i aminową NH_2. Mają odczyn obojętny, są amfoteryczne. W rekacjach mogą zachowywać się zarówno jak kwasy i zasady

Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.

Powstawanie wiązania peptydowego: powstaje z połączenia grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego aminokwasu.

2)wzory aminokwasów

3)Równowaga kwasowo- zasadowa - stan utrzymania optymalnego stężenia jonów wodoru w przestrzeniach wewnątrzkomórkowych i zewnątrzkomórkowych ustroju będący wynikiem licznych mechanizmów homeostazy ustrojowej. W warunkach prawidłowych stężenie jonów wodorowych

4)Roztwory buforowe – roztwory, których wartość pH po dodaniu niewielkich ilości mocnych kwasów albo zasad, jak i po rozcieńczeniu wodą prawie się nie zmienia. Roztwór buforowy to mieszanina kwasu i zasady czyli mieszanina protonodawcy i protonobiorcy według teorii Brønsteda.

Wśród buforów w organizmie człowieka do najistotniejszych należą:

Nazwa buforu	Reakcja	Udział w pojemności buforującej krwi	Przewaga w przestrzeni
Bufor wodorowęglanowy	H2CO3 ↔ H^+ + HCO3^-	70 %	Zewnątrzkomórkowej
Bufor hemoglobinianowy	HHb ↔ H^+ + Hb^- / HHbO2↔ H^+ + HbO2	21 %	Wewnątrzkomórkowej
Bufor białczanowy	R-COOH ↔ H^+ + R-COOH^-	6 %	Wewnątrzkomórkowej
Bufor fosforanowy	H2PO4^- ↔ H^+ + HPO4^-	3%	Wewnątrzkomórkowo

Zastosowania i rodzaje buforów

Roztwory buforowe służą do utrzymania stosunkowo stałego odczynu roztworów. Stosuje się je do wielu przemysłowych procesów, wymagających utrzymywania w miarę stałego pH – np. przy produkcji barwników, leków syntetycznych oraz w procesach fermentacyjnych, a także w poligrafii, przy druku w technice offsetowej. Wiele buforów jest też stosowanych do kontrolowania pH gotowych produktów spożywczych, kosmetyków i leków. Niektóre bufory (np. boranowy) są same stosowane jako substancje lecznicze – np. do przemywania poparzonej skóry lub oczu.

Do najważniejszych buforów należą:

bufor wodorowęglanowy: H₂CO₃; HCO−3

bufor octanowy: CH₃COOH, CH₃COONa w zakresie pH = 3,5–6

bufor amonowy: NH₃•H₂O, NH₄Cl w zakresie pH = 8–11

bufor fosforanowy: NaH₂PO₄, Na₂HPO₄ w zakresie pH = 5,5–8

bufor boranowy: H₃BO₃, Na₂B₄O₇ w zakresie pH = 7–9

Roztwory buforowe w organizmach żywych

Bufory utrzymują ściśle określone pH ustroju wszystkich organizmów, którego zachwianie może spowodować śmierć organizmu. Bufory krwi zdrowego człowieka utrzymują pH w granicach: 7,35–7,45. Wartości pH poniżej wartości 7,35 określane są jako kwasica, zaś powyżej 7,45 jakozasadowica. Prawidłowy zasób zasad buforowych we krwi wynosi 48 mEq/l, a w przestrzeni śródmiąższowej 30 mEq/l.

W organizmach ludzkich znaczącą rolę pełnią bufory:

białczanowy (ok. 2% pojemności buforowej krwi)

hemoglobinianowy (ok. 21% pojemności buforowej krwi)

wodorowęglanowy (ok. 70% pojemności buforowej krwi)

fosforanowy (ok. 6% pojemności buforowej krwi)

5)zasada to związek chemiczyny który pod wpływem wodu dysocjuje na kationy metali i aniony wodorotlenkowe
związek chemiczny o wrze M(OH)n
gdzie:.
M - oznacza metal
OH - grupe wodorotlenkowa
n - wartościowosc metalu

6)kwasy są to związki chemiczne zawierające łatwo dysocjujące atomy wodoru. W roztworach wodnych dysocjują one na kation wodorowy i anion reszty kwasowej. Związki chemiczne o właściwościach przeciwnych do kwasowych to zasady.

7) Homeostaza- stan zachowania stałości środowiska fizyczno-chemicznego.

8)izotonia- stałe ciśnienie osmotyczne

Izohydria- stałe stężenie jonów wodorowych

Izowolemia- zachowanie fizjologicznych objętości przestrzeni wodnych

Izojonia- stałe stężenie jonów

Izotermia- zachowanie stałej temperatury

9)Ile wynosi prawidłowe pH krwi - 7,35-7,45

10)Metabolizm aminokwasow 

Etap - Trawienie(enzymy trawienne)

Trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie komórki gruczołowe wydzielają nieczynny enzym-pepsynogen. W obecności kwasu solnego (przyczyna niskiego pH żołądka) pepsynogen przekształca się w postać czynną pepsynę. Pepsyna rozkłada białko na krótsze łańcuchy polipeptydowe. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, która rozkładają łańcuchy do tri i di peptydów. Te tri i di peptydy rozkładana są przez peptydazy jelita cienkiego do aminokwasów.

11)( 2 etap Metabolizmu aminokwasów)Transaminacja reakcja: to reakcja odwracalnej przemiany, polegającej na przeniesieniu grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas w wyniku, której aminokwas przekształca się w swój ketokwas a akceptorem grupy NH2 w odpowiedni aminokwas.
Reakcja katalizowana jest przez transamitazy(enzymy należące do transferaz), których koenzymem jest fosforan.

Ketokwasy te, to:

pirogronian,

szczawiooctan,

α-ketoglutaran.

Reakcje te zachodzą według wzoru:

α-aminokwas + pirogronian → α-ketokwas + alanina (katalizator: (AlAT) aminotransferaza alaninowa)

α-aminokwas + szczawiooctan → α-ketokwas + asparaginian (katalizator: (AspAT) aminotransferaza asparaginowa)

α-aminokwas + α-ketoglutaran → α-ketokwas + glutaminian (katalizator: aminotransferaza glutaminianowa)

12)Dekarboksylacja (inaczej dekarboksylowanie) – reakcja chemiczna, w której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych lub ich soli i estrów. W wyniku tej reakcji następuje zazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla. W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzez działanie enzymów.

13)Cykl mocznikowy-gdzie zachodzi Proces ten zachodzi w mitochondriach komórek wątrobowych

14)Co powstaje w wyniku cyklu mocznikowego Najpierw karbamylofosforan reaguje z ornityną, w wyniku czego powstaje cytrulina, która z kolei reaguje z asparaginianem. Dalsze przemiany prowadzą do wytworzenia argininy oraz związku o nazwie fumaran, który zostaje włączony w cykl Krebsa. Natomiast z argininy, po jej hydrolizie tworzy się mocznik oraz ornityna. Mocznik zostaje usunięty z organizmu, a ornityna włącza się w kolejny cykl. Synteza mocznika jest procesem silnie endoergicznym – zużywane są cztery wiązania wysokoenergetyczne z ATP obecne w 3 cząsteczkach

15)Dekarboksylacja aminokwasow :
-w wyniku dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych powstają aminy biogenne
-wykazują silne działanie farmakodynamiczne na tkankę nerwową i mięśniówkę gładką
-powodują zmiany ciśnienia tętniczego krwi
-pełnią rolę mediatorów w przenoszeniu impulsów nerwowych

16)Enzymy-grupy, klasyfikacja, co to za związki, budowa
Katalizatory reakcji chemicznych, przyspieszają reakcje chemiczną w wyniku obniżenia bariery energetycznej.

ENZYMY JAKO BIOKATALIZATORY:

-są białkami produkowanymi przez żywe komórki

- przyspieszają reakcje biochemiczne

-nie zużywają się w czasie reakcji

-działają subiektywnie

-wspomagają proces homeostazy

-odtwarzają się po reakcji

-nie zmieniają stałej równowagi reakcji odwracalnej

Klasyfikacja ze wzgledu na rodzaj katalizowanej reakcji:

-oksydoreduktazy

-transferazy

-hudrolazy

-liazy

-izomerazy

-ligazy

Budowa enzymów:

-enzymy proste- zbudowane tylko z aminokwasów np. proteazu, amylazy, areazy.

-enzymy złóżone - składaja się z części: białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktora np. dehydrogenazy)

*Koenzymy- niebiałkowe cząsteczki organiczne, które wiążą się z enzymami tylko na czas reakcji i przenoszą grupę chemiczną pomiędzy reakcjami. *Koenzym A- przenosi gr.acetylową

17)Jakie czynniki wpływają na przebieg reakcji enzymatycznych:
-stężenie substratu, produktu, enzymu
-temperatura
- pH środowiska
-działanie inhibitorów i aktywatorów

18)Inhibicja  zjawisko opóźnienia reakcji chemicznej pod wpływem inhibitora.

-Inhibicja kompetycyjna- inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu( bo inhibitor jest na tyle podobny chemicznie i fizycznie do substratu,że centrum aktywne enzymu ich nie odróżnia). Przykład kliniczny- zatrucie metanolem

-inhibicja niekompetycyjna- inhibitor wiąże się do wolnego enzymu, jednak nigdy do jego miejsca aktywnego- brak konkurencji z substratem

19)Enzymy wskaźnikowe-Enzymy wskaźnikowe inaczej indykatorowe, których aktywność zwiększa się w przypadku uszkodzenia struktur komórkowych. Przykładowe enzymy indykatorowe to enzymy zlokalizowane w cytoplazmie komórek wątrobowych do których należą aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa a także dehydrogenaza kwasu glutaminowego.

20) Izoenzymy (izozymy) – homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję, ale różnią się nieznacznie strukturą, wartościami K_m i V_max oraz właściwościami regulacyjnymi. Izoenzymy ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach w różnych stadiach rozwojowych. Są kodowane przez geny zajmujące różne loci, które zwykle powstają w wyniku duplikacji genu i dywergencji. Izoenzymy można często odróżnić od siebie na podstawie właściwości biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.

21)Cukry organiczne związki chemiczne składające się z atomów węgla oraz wodoru i tlenu, zazwyczaj w stosunku H:O = 2:1. Są to związki zawierające jednocześnie liczne grupy hydroksylowe, karbonylowe oraz czasami mostki półacetalowe. Ogólnym wzorem sumarycznym węglowodanów jest C_xH_2yO_y lub C_x(H₂O)_y
Ze względu na liczbę jednostek cukrowych w cząsteczce, węglowodany dzielą się na:

cukry proste, inaczej monosacharydy (jednocukry)

oligosacharydy: disacharydy, trisacharydy, tetra-, penta-, heksa-, hepta-, okta-, nona- i dekasacharydy

wielocukry czyli polisacharydy

22)Triozy – cukry proste zawierające trzy atomy węgla w cząsteczce.

Do trioz należą

aldehyd glicerynowy

dihydroksyaceton

Stanowią substancję wyjściową do produkcji glicerolu.

23)Pentozy — rodzina organicznych związków chemicznych, cukry proste zawierające pięć atomów węgla w cząsteczce.

Do pentoz należą^]:

składniki kwasów nukleinowych:

ryboza – występuje w RNA

deoksyryboza - występująca w DNA

inne:

arabinoza występująca w gumie arabskiej

ksyloza

liksoza - składnik antybiotyków ^{[potrzebne źródło]}

rybuloza przejściowy element reakcji biochemicznych

ksyluloza

24)Aldozy lub aldehydocukry – cukry proste, w których cząsteczkach występuje grupa aldehydowa, w przeciwieństwie do ketoz, w których występuje grupa ketonowa. Ich ogólny wzór sumaryczny to C_nH_2nO_n (gdzie n≥3).

25) Ketozy – cukry proste, w których cząsteczkach występuje grupa ketonowa. Są cukrami redukującymi.

Reakcje

Ketozy to cukry redukujące, gdyż grupa ketonowa w tych cukrach ulega enolizacji, tworząc epimery (dwie aldozy i jedną ketozę). Powstające aldozy wykazują właściwości redukujące.

ketozy dają reakcję z odczynnikiem Benedicta i Fehlinga oraz próbą Tollensa (podobnie jak aldozy)

ketozy nie odbarwiają wody bromowej (w przeciwieństwie do aldoz)

26)Skład monosacharydów
składu monosacharydów- monosacharydy to cukry proste które zawierają od 3-7 atomów Węgla i do węgli przyłączone są grupy hydroksylowe

27)Utlenianie węglowodanów
Energia uwolniona w procesie utleniania związków organicznych pojawia się częściowo w postaci związku wysokoenergetycznego – ATP, który może być wykorzystany do przeprowadzania reakcji chemicznych zachodzących w komórce lub do poruszania organizmu np. w tkance mięśniowej. Proces produkcji ATP nie przebiega ze 100% sprawnością i część energii uwalniana jest w postaci ciepła.

Poza węglowodanami organizmy w procesie oddychania mogą utleniać tłuszcze oraz białka, a po bardziej złożonych modyfikacjach także pozostałe związki organiczne.

U organizmów eukartiotycznych cykl Krebsa, łańcuch oddechowy i fosforylacja oksydacyjna zachodzą w mitochondriach.

Dla najczęściej używanego substratu, glukozy, reakcje oddychania komórkowego zachodzą na trzech szlakach metabolicznych:

Glikoliza, w której glukoza przekształcana jest do kwasu pirogronowego i powstają niewielkie ilości ATP oraz NADH.

Cykl Krebsa określany także cyklem kwasu cytrynowego lub cyklem kwasów trikarboksylowych, w którym kwas pirogronowy po przekształceniu do acetylo-CoA w cyklu przemian przekształcany jest do CO₂ z wytworzeniem NADH, FADH₂ oraz GTP lub ATP.

Oddychanie końcowe, czyli mitochondrialny łańcuch transportu elektronów i fosforylacja oksydacyjna. W tym etapie zredukowane nukleotydy NADH, FADH₂ są utleniane. W efekcie szeregu reakcji powstaje woda, a uwalniana energia zamieniana jest na ATP.

28,32)Podział tłuszczów

Ze względu na pochodzenie:

roślinne

zwierzęce

sztuczne i modyfikowane.

Ze względu na obecność wiązań podwójnych:

nienasycone, w których występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu węglowodorowym wiązania podwójne; tłuszcze te występują w dużych ilościach w roślinach i zwykle w temperaturze pokojowej są ciekłe;

nasycone, w których występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu węglowodorowym wyłącznie wiązania pojedyncze; tłuszcze te są produkowane przede wszystkim przez organizmy zwierząt.

Ze względu na budowę chemiczną:

proste

lipidy właściwe

woski

trójacyloglicerole

złożone

fosfolipidy

glikolipidy

lipidy izoprenowe

steroidy

karotenowce

pochodne

kwasy tłuszczowe (nasycone, jednonienasycone, wielonienasycone)

29)Beta oksydacja (β-oksydacja) – szereg reakcji przekształcenia kwasów tłuszczowych w acetylokoenzym A (acetylo-CoA) w przypadku kwasów tłuszczowych o parzystej liczbie węgli oraz acetylo-CoA i propionylo-CoA, gdy liczba atomów węgla jest nieparzysta.

30)Bialka.

Białka można podzielić na:

Białka proste- zbudowane z aminokwasów

Histony- dużo aminokwasów zasadowych

Albuminy, globuliny

prolaminy

Białka złożone- aminokwas+ grupa niebiałkowa

Metaloproteiny

Glikoproteiny i Lipoproteiny

Fosfoproteidy

Funkcje białek:

Budulcowa

Transportowa

Odpornościowa

Umożliwiają ruch

Biokatalizatory

Mogą tworzyć kanały jonowe

Mogą reagować na bodźce

Struktura białek

Pierwszorzędowa- jest to kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym, stabilizowana jest przez wiązania peptydowe

Drugorzędowa-występują wiązania wodorowe. Istnieją dwa modele tej struktury:

Model α helix- przypomina prawoskrętnie skęconą sprężynę.

Model β harmonijka- przypomina pofałdowaną kartkę/ harmonijkę - to struktura luźniejsza od helikx, tworzona przez białka nierozciągliwe i nierozpuszczalne w wodzie.

Trzeciorzędowa- to model α- helix i β-harmonijka zwinięte w przestrzenną bryłę, stabilizują ją wiązania wodorowe + mostki di siarczkowe (z powodu dość słabych wiązań białka są wrażliwe na zmiany temperatury)

Czwartorzędowa-jest to ułożenie w przestrzeni łancuchów białkowych np. hemoglobina

31)Weglowodany

Węglowodany (cukry, cukrowce, sacharydy) – organiczne związki chemiczne składające się z atomów węgla oraz wodoru i tlenu, zazwyczaj w stosunku H:O = 2:1. Są to związki zawierające jednocześnie liczne grupy hydroksylowe, karbonylowe oraz czasami mostki półacetalowe. Ogólnym wzorem sumarycznym węglowodanów jest C_xH_2yO_y lub C_x(H₂O)_y (znane są jednak węglowodany niespełniające tego wzoru, np. deoksyryboza).

Ze względu na liczbę jednostek cukrowych w cząsteczce, węglowodany dzielą się na:

cukry proste, inaczej monosacharydy (jednocukry)

oligosacharydy: disacharydy, trisacharydy, tetra-, penta-, heksa-, hepta-, okta-, nona- i dekasacharydy

wielocukry czyli polisacharydy

Funkcje węglowodanów

Węglowodany spełniają w organizmach następujące funkcje:

zapasowe – podczas wieloetapowego spalania 1 g glukozy w komórkach wyzwala się 17,2 kJ energii. U roślin magazynem energii jest głównie skrobia i inulina, a u zwierząt oraz ludzi glikogen

transportowa – u roślin transportową formą cukru jest sacharoza, a u zwierząt oraz ludzi glukoza

budulcowa (celuloza, hemiceluloza, chityna (pochodna węglowodanów))

wchodzą w skład DNA i RNA, stanowią modyfikację niektórych białek.

hamują krzepnięcie krwi – heparyna

są materiałem energetycznym (fruktoza) i odżywczym (maltoza, laktoza, rafinoza).

Przyswajalność węglowodanów

Z żywieniowego punktu widzenia węglowodany można podzielić na przyswajalne przez człowieka (np. skrobia, fruktoza) oraz nieprzyswajalne tj. błonnik zwany włóknem pokarmowym. W skład błonnika wchodzą celuloza, pektyny oraz inne nietrawione przez człowieka związki mające korzystny wpływ na pracę układu pokarmowego. Termin cukry lub węglowodany jest potocznie utożsamiany z węglowodanami przyswajalnymi.