1. Hormony pochodne AA

Jodotryonina- hormony gruczołu tarczowego; trijodotryonina, tetrajodotyronina. Powstają z tyrozyny w kom. głównych gruczołu poprzez przyłączenie jodu. Wpływaja na ogólną przemianę materii i energii, stymulują biosyntezę białek, stymulacja zużycia tlenu poprzez kom. organizmów w procesie fosforylacji oksydacyjnej.

Dopamina- powstaje w wyniku dekarboksylacji dihydroksyfenyloalaniny. Reguluje przewodzenie impulsów nerwowych aktywując węzły podstaw mózgu.

Acetylocholina powstaje na skutek acetylacji choliny. Wytwarzana pod wpływem impulsów nerwowych w zakończeniach przedzwojowych przywspółczulnych i współczulnych włókien nerwowych. Jest przekaźnikiem we wszystkich połączeniach międzynerwowych. Powoduje zwolnienie akcji serca, rozszerzenie naczyń krwionośnych i spadek ciśnienia krwi.

3. Serotonina- pochodna trytofanu, powstaje na skutek jego hydroksylacji i dekarboksylacji. Synteza zachodzi w mózgu i w kom. srebrnochłonnych błony śluzowej jelit. Hamuje przewodzenie impulsów nerwowych. Wadliwy metabolizm jest przyczyną zaburzeń psychicznych. Powoduje skurcz mięśni gładkich naczyń krwionośnych, podnosi ciśnienie krwi (macicy, żołądka, jelit).

Histamina- wytwarzana przez kom. tuczne w różnych narządach. Powstaje z histaminy na drodze dekarboksylacji. Powoduje rozszerzenie obwodowych naczyń krwionośnych, zaburzenia ciśnienia krwi, wzrost soku żołądkowego.

Metionina- w szczególnym dużym stężeniu występuje w szyszynce. Działa na ośrodkowy układ nerwowy. Pełni kontrole nad dobowym rytmem org, analizator światła i ciepła. Reguluje prawidłowy wzrost i funkcję gonad.

4.Biosynteza noradrenaliny i adrenaliny

f. noradrenaliny: wytwarzana w kom. rdzenia nadnerczy, w tkance nerwowej mózgu i zakończeniach nerwowych układu współczulnego,

-pełni f. neuromediatora

-podnosi poziom krwi poprzez skurczowe działanie na obwodowe naczynia krwionośne, działania rozszerzające na naczynia wieńcowe.

f. adrenaliny: wytwarzana poprzez kom. rdzenia nadnerczy

-w zwiększonych ilościach wydzielona do krwioobiegu w sytuacjach stresowych,

-przyspiesza rozpad tłuszczy zapasowych, wielocukru zapasowego- glikogenu i w ten sposób podnosi poziom glukozy we krwi.

-podnosi ciśnienie krwi poprzez skurcz obwodowych naczyń krwionośnych,

-rozszerza naczynia wieńcowe mięśnia sercowego,

-zwiększa siłę i częstość skurczu serca,

-działa rozkurczowo na mięsnie gładkie żołądka i jelit.

5brak

6 Aktywna metionina:

-aminokwas egzogenny.

-jest związkiem metylującym w procesach transmetylacji,

-inicjuje biosyntezę łańcucha polipeptydu

7.powstawanie i funkcje gruczołów tarczycy.

Trijodotyrozyna: powstaje na skutek dejodowania tyroksyny, w osoczu związana jest z bialkammi nośnikowymi. Stymuluje konsumpcje tlenu w procesie fosforylacji oksydacyjnej, pobudza lub hamuje syntezę białek, wpływa na działanie innych hormonów.

Tyroksyna: pobudza procesy utleniania we wszystkich tkankach, wzmaga wchłanianie glukozy z przewodu pokarmowego i jej zużycie przez komórki, pobudza rozpad tłuszczów do otworów tłuszczowych i glicerolu. Wpływa na czynność gruczołów płciowych.

8Naturalne dipeptydy karnozyna i anseryna:

-karnozyna: połączenie dwóch aminokwasów, występuje w komórkach nerwowych i mięśniach. Dodatnio wpływa na serce i naczynia krwionośne, zwalcza oksydację, niszczy aldehydy, wydłuża czas życia kom.

-Anseryna: połączenie dwóch aminokwasów (β-alaniny i l-histydyny) występuje głównie w mięśniach szkieletowych i mózgu. W organizmach ssaków pełni rolę antyoksydantu.

10. Oligopeptydy o f. hormonów:

-oksytocyna- skurcz mięśni gładkich macicy, nasieniowodu i pęcherzyków mlekowych; syntetyzowana w ciałku żółtym przeżuwaczy.

-wazopresyna- powoduje skurcze mięśni gładkich naczyń krwionośnych, wzmaga perystykę jelita cienkiego; niedobór powoduje nadmierne moczenie, reguluje gospodarkę wodną.

-wazotocyna- jest hybrydem wazopresyny i oksytocyny; jej odmiana arginionowa wykazuje właściowości oksytocyny i wazopresyny- powoduje skurcz mięśni gładkich macicy podczas znoszenia jaj.

11. Hormony polipeptydowe ACTH i MSH:

ACTH: kortykotropina; odporna za wysoką temp.; wpływa pobudzająco na działalność wydzielniczą kory nadnerczy, zwiększone wydzielanie kortykoldów i hormonów płciowych do krwioobiegu, wpływa aktywująco na procesy kataboliczne.

MSH: melanotropina, wydzielana przez pośrednią część przysadki gruczołowej; działają na kom. pigmentowe, które pod ich wpływem rozprzestrzeniają się powodując pigmentację skóry.

12.Hormny tarczycy i przytarczycy:

Kalcytonina- hormon regulujący poziom wapnia we krwi, sprzyja odkładaniu wapnia w kościach, nie powoduje zwiększania wydalania jonów przez nerki, przytarczyca człowieka.

PTH- Parathormon wytwarzana przez przytarczycę, reguluje zawartość wapnia i fosforu w tkance kostnej i surowicy krwi zapobiega występowaniu hipokalcemii

14.Hormony tkankowe (liniowe):

Angiotensyna- jest oligopeptydem o ośmiu resztach aminokwasowych. Kurczy naczynia krwionośne, uwalnia λ₂-globuliny pod wpływem reniny, powstaje z dekapeptydu.

Bradykinina- jest dziewięciopeptydem, powstającym z frakcji λ₂-globulinowej osocza krwi. Działa na mięśnie gładkie naczyń krwionośnych, powodując ich rozszerzenie i spadek ciśnienia krwi. Zwiększa przepuszczalność naczyń włosowatych- mięśnie gładkie jelit.

16.Poligopeptydy o f. hormonów: z zad 11. (-wydzielane przez przysadkę mózgową) +:

-wydzielane przez trzustkę:

Glukagon- wytwarzany przez kom. A wysp trzustki, powoduje wzrost poziomu krwi.

Insulina- wytwarzana przez β-komórki wysp trzustki,

Zbudowana z dwóch łańcuchów A i B połączonych ze sobą mostkami, trzeci mostek łączy aminokwasy łańcucha A. Wływa na biosyntezę białek na etapie translacji mRNA. W mięśniach szkieletowych i w mięśniu sercowym niedobór cukru we krwi i komórkach, zwiększa transport glukozy.

17.Insulina- budowa, ograniczona proteoliza jako proces aktywujący i f. tego hormonu

Cząsteczka insuliny składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą dwoma mostkami disiarczkowymi: łańcuch A zawiera 21, a łańcuch B - 30 aminokwasów.

-insulina jest syntetyzowana w postaci nieaktywnego prekursoru, powstaje z proinsuliny. Proinsulina podlega reakcji protolitycznej w wyniku czego następuje hydroliza jednego lub kilku wiązań peptydowych, usunięcie peptydu i insulina przechodzi w aktywną formę.

18.Struktury białek:

-Struktura I-rzędowa to sekwencja (kolejność ułożenia) aminokwasów w łańcuchu peptydowym, stabilizowana wiązaniami peptydowymi i uwarunkowana sekwencją nukleotydów w DNA. Konsekwencją tej struktury są następne: II-, III-, IV-rzędowa.

-Struktura II-rzędowa opisuje przestrzenne ułożenie aminokwasów tworzących rdzeń łańcucha peptydowego, bez uwzględnienia reszt bocznych – R aminokwasów. Konformacja ta jest stabilizowana głównie wiązaniami wodorowymi powstającymi między atomami węgla grupy karboksylowej – COOH i azotu grupy aminowej – NH2.
W przyrodzie powszechnie występują struktury: α-helisy i ß-harmonijki

Struktura III-rzędowa to przestrzenne położenie wszystkich atomów, także atomów łańcuchów bocznych łańcucha polipeptydowego. Łańcuchy polipeptydowe przyjmują na pewnych odcinkach regularne konformacje α-helisy (kształt cylindra lub wstążki) i ß-harmonijki, na innych zaś tworzy się struktura nieuporządkowana.

Najczęściej powtarzające się w tej konformacji przestrzennej motywy strukturalne to struktura „spinki do włosów”, „dywanowa” lub „klucza greckiego”. Strukturę tę stabilizują wiązania wodorowe, oddziaływania elektrostatyczne typu jon–jon (mostki solne), oddziaływania apolarnych reszt aminokwasowych (siły Van der Vaalsa ) oraz wiązania kowalencyjne, tzw. mostki dwusiarczkowe.
W zależności od przestrzennego zwinięcia łańcucha peptydowego tworzy się struktura kolista (białka globularne) lub wydłużona (białka fibrylarne).
Struktura IV-rzędowa: wchodzące w skład białka łańcuchy polipeptydowe łączą się często w jeszcze większe agregaty (poszczególne łańcuchy nazywamy podjednostkami). Dotyczy ona białek złożonych, składających się z łańcuchów polipeptydowych i związków niebiałkowych. Wiązania stabilizujące tę strukturę to wiązania występujące w strukturze III-rzędowej oraz słabe oddziaływania międzycząsteczkowe.

19.właściowości białek:

-wysalanie białek: strącanie białek z roztworów przez dodanie stężonego roztw. Soli, proces odwracalny, nie narusza struktury białka.

-denaturacja: zmiana budowy przestrzennej powodująca zanik aktywności biologicznej, proces odwracalny.

-renaturacja: reakcja odwrotna do denaturacji, powrót zdenaturowanych cząsteczek bialka do konformacji i właściwości.

-układ koloidalny: układ depresyjny, dwuskładnikowy o wyglądzie układów fizycznie jednorodnych- oba składniki nie są zmieszane ze sobą cząsteczkowo.

-amfoteryczność: zdolność związku do reakcji z kwasami i zasadami, zdolność do bycia w jednych reakcjach kwasami, a w innych zasadami

-czynność optyczna: wszystkie AA otrzymywane z białek, oprócz glicyny, posiadają węgiel asymetryczny, który warunkuje ich aktywność optyczną. Niektóre AA są lewoskrętne (tryptofan, leucyna) inne prawoskrętne (alanina, kw. glutaminowy).

-punkt izometryczny: taka wartość pH przy której AA bie jest obdarzony żadnym ładunkiem i nei porusza się w polu elektrycznym; w roztworze o pH większym od punktu izoelektrycznego cząst. Występuje w formie anionu, a poniżej punktu izoelektrycznego w formie kationu; w punkcie iozel. AA tworzy sól wewnętrzną, tzw. Jon obojnaczy, wtedy cząst. Jest najsłabiej rozpuszczalna.

-koagulacja: proces polegający na łączeniu się cząsteczek fazy rozproszonej koloidu w większe agregaty.

20.Funkcje białek:

Funkcja/białka:

a) katalityczna/ enzymy,

b)strukturalna/ kolagen, elastyna, keratyny,

c)ochronna/ włóknik, immunoglobiny, interferon,

d)regulatorowa/ kalmodulina,

e)regulacja genowa/ histony, białka represorowe,

f)reg. Hormonalna/ insulina,

g)skurcz/ aktyna, miozyna,

h)transport/ albumina- bilirubina, kwasy tłuszczowe, hemoglobina- tlen, lipoproteiny-lipidy, transferryna-żelazo.

21.Białka żelazowe:

żelazo- odpowiedzialne za proces oddychania komórkowego:

-białka hemowe

-białka żelazo-siarkowe.

•ferrytyna- białko magazynujące żelazo,

•transferyny- białko transportujące żelazo,

•oksygenazy- enzymy katalizujące włączanie tlenu do cząst, substratu.

Białka żelazo-siarkowe:

-obecność żelaza w układzie nie hemowym, związanego kompleksowo z siarka organiczną lub cysteinową

Proste: jedna lub więcej grup Fe-S

Złożone: zawierają dodatkowo gr. Prostetyczne: -reszty flawinowe, -jony molibdenu.

`białka hemowe: chelatowe związki żelazo-protopofiryno-białkowe.

22 Białka chromatyny:

Składniki chemiczne chromatyny. Pod względem chemicznym chromatyna zbudowana jest

DNA, histonów oraz białek niehistonowych. W okresie aktywności transkrypcyjnej

chromatyny, w jej składzie pojawiają się RNA.

A. DNA stanowi najważniejszy składnik chromatyny jako molekularny odpowiednik cząstek informacji

genetycznej - genów. Całkowita zawartość DNA w jądrze o podstawowej, tj. haploidalnej liczbie chromosomów tworzy genom. Każda dwuniciowa cząsteczka DNA tworzy jeden chromosom. Nośnikiem informacji genetycznej są odcinki DNA kodujące strukturę białek komórki. Odcinki te wyróżniają się szczególnie urozmaiconym składem nukleotydowym. W procesie transkrypcji następuje przepisanie szyfru nukleotydowego z wzorcowego łańcucha DNA na komplementarny łańcuch RNA (mRNA), który po przedostaniu się do cytoplazmy stanowi matrycę dla syntezy właściwego białka. Odcinki kodujące strukturę białek w rzeczywistości stanowią niewielki fragment (ok. 1%) genomu. Pozostałe odcinki DNA zawierają informację o budowie innych rodzajów RNA (rRNA, tRNA).

B.Histony. Zawarty w chromatynie DNA związany jest z histonami. Histony stanowią grupę

niskocząsteczkowych białek o charakterze zasadowym. W zależności od wzajemnej proporcji zawartych w nich aminokwasów (lizyny i argininy) wyróżnia się 5 klas histonów: H1, H2A, H2B, H3 i H4.

C. Białka niehistonowe, w przeciwieństwie do poprzednich, stanowią grupę bardzo zróżnicowaną. Wśród białek tych można wyróżnić białka enzymatyczne, regulatorowe i strukturalne. Białka enzymatyczne biorą udział w syntezie i modyfikacjach kwasów nukleinowych lub w przemianach składników białkowych jądra. Białka regulatorowe są odpowiedzialne za regulację aktywności genów, z czym wiąże się ich specyficzność komórkowa i narządowa. Białka strukturalne związane są z przestrzenną organizacją chromatyny.

23. Białka osocza krwi:

BIAŁKA OSOCZA KRWI: Albuminy osocza krwi- są zbudowane z jednego łańcucha polipeptydowego z 17 wiązaniach dwusiarkowych i jednej wolnej grupie SH. Aminokwasem N-końcowym cząsteczki jest kw. Asparaginowy a aminokwasem C-końcowym najczęściej leucyna. Lipoproteidy osocza krwi – są to produkty przyłączenia lipidów do specjalnych białek zwanych apoproteinami. Ich f-cja jest przyłączenie i oddalenie lipidów a także wymiana apoprotein. Stanowią formę transportującą lipidów w osoczu krwi i powstają głównie w wątrobie.