Przenoszenie acetylo-CoA z mit. do cyt.

acetylo CoA powstaje z pirogronianu w mitochondrium.Jako że synteza kwasów tłuszczowych przebiega w cytozolu,Acetylo-CoA musi być przeniesiony z mitochondrium do cytozolu. Sam acetylo-CoA nie może przenikać przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, dlatego dochodzi do kondensacji acetyloCoA ze szczawiooctanem prowadzącej do powstania cytrynianu,ten jest transportowany do cytozolu, gdzie ulega rozszczepieniu przez liazę cytrynianową,zależną od ATP,co umożliwia odtworzenie acetylo-CoA i szczawiooctanu,ten nie może jednak wrócić przez błonę mitochondrialną (u zwierząt), dlatego ulega przemianie do jabłczanu i pirogronianu

Przenoszenie CoA-SH z cytoplazmy do mitochondrium

-cząsteczki acetylo-CoA o krótkich i średnio długich łańcuchach ( do 10 at.) łatwo przenikają przez wew. bł. mitochondrium , -przejście cząstek acetylo-CoA o dłuższych łańcuchach wymaga już specyficznego mechanizmu transportu, -reszty acylowe cząstek acetylo-CoA o dłuższych łańcuchach przekraczają wewnętrzną błonę po sprzężeniu z polarną cząsteczką karnityny, która występuje zarówno u roślina jak i u zwierząt

-reakcja sprzęgania katalizowana jest przez enzym ulokowany na zewnętrznej części wewnętrznej błony mitochondrium (ACYLOTRANSFERAZA KARNITYNOWA I) i polega na usunięciu CoA oraz zastąpieniu go karnityną

-translokaza karnityna/acylokarnityna transportuje acylokarnitynę przez wewnętrzną błonę mitochondrium do matrix, -cząsteczki karnityny są uwalniane do acylokarnityny a grupa acylowa z powrotem przenoszona jest na CoA

-reakcja katalizowana jest przez acylotransferaze karnitynową II, znajdującą się na wewnętrznej błonie mitochodnium, od strony matrix.

4. ENZYMY W REPLIKACJI DNA U PROCARYOTA I EUCARYOTA

Polimeraza RNA (prymaza)

Primaza jest aktywowana przez helikazę DNA i po aktywacji syntezuje na obu niciach DNA krótkie (11 +/-1 zasad) komplementarne odcinki (primery) starterowego RNA wykorzystywane przez polimerazę DNA do rozpoczęcia syntezy nowych nici DNA w procesie replikacji DNA. Do syntezy RNA nie potrzebuje w odróżnieniu od polimeraz DNA odcinków starterowych z wolnym końcem 3'-OH.

Polimeraza DNA I

-wymaga udziału nukleozydówtrifosforanów 4 zasad,jonów Mg,Dna-matrycy,startera wolną gr.OH.Pełni f.kontrolną-koryguje błędy w zapisie zasad,usuwa błędny nukleotyd dzięki aktywności 3’-5’egzonukleazy. Rozkłada łańcuch poli-d-nukleotydów od końca 5’ dzięki aktywn. 5’-3’. Dysponje na jednym łań.polipeptyd. trzema centrami katalitycznymi : 5’-3’polimerazową,5’-3’ i 3’-5’ egzonukleazowymi.

Polimeraza DNA II i III

II-pełni f.kontrolne i naprawcze, III- właściwa dla biosyntezy DNA,Pełni f. jak pol.I,NIE ma aktywn. 5’-3’.

Helikaza DNA

-rozplata dwuniciowy heliks poprzez degradację wiązań wodorowych między zasadami -wykorzystuje ATP jako źródło energii

Białko DBP i 5SB

- zapobiega odtwarzaniu się par zasad.czyli ponownemu tworzeniu w.wodorowych -dzięki niemu każda z dwóch nici wyjściowego DNA jest gotowa do replikacji, działają bezpośr. przed tworzącymi się widełkami repl.utrwalają rozłączone łańcuchy.

Ligaza DNA -spaja nić,uzupełnia brakujące w.fosfodiestr.w szkielecie nowo zsynt.nici.wspaja fragmenty Okazaki.

Topoizomeraza I (tylko prokaryota) -enzym rozkładający wiązania fosfodiestrowe w jednej z nici DNA (umożliwia to swobodną rotację nici wokół drugiej roziętej nici)

Topoizomeraza II (tylko prokaryota)-enzym rozkładający dwa złączone pierścienie tworzące szczelinę przez którą może się wydostać drugi enzym -następnie ten sam enzym spaja rozcięte kręgi i w rezultacie tworzą się dwa koła,dodaje skręty do DNA.

Telomeraza – u eukariota.kat.odbudowę końców telomerowych,zawiera odcinek RNA-służy jako matryca do syntezy brakującego odcinka DNA,odwrotna transkryptaza.

Polimeraza alfa – działa na terenie jądra.kom.katalizuje syntezę nici opóźnionej DNA, Pol.delta-kat,.synteze nici wiodącej DNA,ma aktywn,egzonukleazową. Pol.Beta i elipson – aktywne przy naprawie błędów lub uszkodzeń,działają na terenie jądra kom.Pol. Gamma –bierze udz.w synt.DNA mitochondriów.

Degradacja Edmana

Służy do oznaczania N-końcowych aminokwasów w białkach

Fosfor.substr. w CKTK

Proces ten katalizowany jest przez syntetazę byrsztynylo-CoA -energia uwalniana podczas rozerwania wiązania byrsztynylo-CoA jest wykorzystywana do syntezy: -GTP (u zwierząt) -ATP (wyłącznie u roślin)

Fosforylacja substratowa – przeniesienie P ze związku ufosforyl.-substrtu,bezpośrednio na ADP lub GDP,w wyniku czego powstaje zw.wys.energet.-ATP,GTP,

fosforyl. sybstr, w glikolizie są dwa miejsca fosforylacji substratowej:

B-utlenianie kwasów tłuszczowych

-rozpad kwasów tłuszczowych,polega na utlenieniu długołańcuchowych kwasów tłuszczowych, czemu towarzyszy wytworzenie ATP -cykl B-oksydacji obejmuje powtarzającą się sekwencję 4 reakcji, z czego reakcjami, w których następuje utlenianie to reakcje nr 1 i nr 3

1) utlenianie acylo-CoA do enoilo-CoA, zawierającego w łańcuchu kwasu tłuszczowego wiązanie podwójne trans- B, czemu towarzyszy powstanie FADH2 (redukcja katalizowana przez dehydrogenazę acylo-CoA)

3) utlenianie 3-hydroksyacylo-CoA do 3-ketoacylo-CoA, czemu towarzyszy powstanie NADH (reakcja katalizowana przez dehydroksyacylo-CoA)

Przemiany glicerolu prowadzące do glukoneogenezy

Z których metabolitów cyklu Krebsa powstają aminokwasy monoaminodikarboksylowe (reakcje)

*ze szczawioictanu -> asparaginian

*z a-ketoglutaranu -> glutaminian

*redukcyjna aminacja a-ketoglutaranu

*z fumaranu -> asparaginian

Hemoglobina-przykład białka allosterycznego

(wyjaśnienie pojęcia "allosteria" + rodzaje hemoglobiny)mechanizm hamowania przez efektory allosteryczne polega na ich oddziaływaniu na plastyczną konformację cząsteczki białka w obrębie centrum aktywnego.Centrum allosteryczne jest zdolne do przyłączenia specyficznego efektora. Pod wpływem przyłączonego efektora następuje zmiana struktury wtórnej białka allosterycznego, która może polegać na rozerwaniu lub wytworzeniu wiązań między poszczególnymi podjednostkami białka, następuje zahamowanie aktywności enzymu.zjawisko allosterii występuje zarówno przy hamowaniu, jak i przy aktywacji reakcji enzymatycznych. Tlen dołącza się do jonu żelaza II hemu „utlenowując” go, co oznacza, że nie następuje tu zmiana wartościowości żelaza, w wyniku tego powstaje oksyhemoglobina, polączenie to jest odwracalne, a kierunek reakcji zależy od aktualnego stężenia tlenu w danej tkance. W naczyniach krwionośnych tkanki płucnej stężenie to jest duże i reakcja jest przesunięta w kierunku przyłączenia tlenu, a w tkankach oddalonych stężenie tlenu jest małe i następuje w nich jego oddawanie.

Miejsca regulatorowe w cyklu Krebsa

Regulowane są 3 enzymy wchodzące w cykl i dehydrogenza pirogronianowa; -syntaza cytrynianowa, -dehydrogenaza cytrynianowa, -dehydrogenaza α-ketoglutaranu,

1. reakcja hamowana przez ATP i NADH, stymulowana przez ADP

2. reakcja hamowana przez bursztynylo-CoA i NADH

3. reakcja hamowana przez ATP i cytrynian

Na regulacje cyklu mają wpływ: -dostępność do substratów

-hamujące działanie nagromadzonych produktów -allosteryczne hamowanie przez następne intermediaty cyklu oparte na mechanizmie sprzężania zwrotnego -enzymy

1. Syntetaza cytrynianowa -> hamowana przez cytrynian i ATP 2. Dehydrogenaza izocytrynianowa -> hamowana przez NADH i ATP, lecz aktywowana ADP 3. Dehydrogenaza α-ketoglutaranowa -> hamowana przez NADH i bursztynylo-CoA 4. Dehydrogenaza pirogronianowa -> hamowana przez NADH i acetylo-CoA (hamowanie produktu)

Podsumowując, cykl przebiega szybciej, gdy poziom energii w komórce jest niski (duże stężenie ADP, małe stężenie ATP i NADH), a zwalnia swój przebieg, gdy dochodzi do akumulacji ATP (a zatem także NADH, busztynylo-CoA i cytrynianu)

Czółenko jabłczanowo- asparaginianowe

Czółenko to funkcjonuje w sercu i wątrobie

Szczawiooctan w cytozolu ulega przekształceniu w jabłczan przez cytoplazmatyczną dehydrogenazę jabłczanową. Na tym etapie następuje reoksydacja NADH do NADH+.

Jabłczan przeniesiony do mitochondriom przez przenośnik jabłczanowo-α-ketoglutaronowy. U zwierząt szczawiooctan nie przechodzi przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, dlatego też w reakcji transaminacji zostaje przekształcony w asparaginian, który wówczas wychodzi z mitochondriom i w cytozolu ulega powtórnemu przekształceniu w szczawiooctan, dzięki transaminacji. Rezultatem netto tego cyklu reakcji jest przeniesienie elektronów z NADH wytworzonego w cytozolu do NADH wytworzonego w matrix mitochondrialnym.

Pomost łączący glikolizę z cyklem Krebsa

*glikolizę z cyklem Krebsa łączy oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu zachodząca w matrix mitochondrialnym

To nieodwracalne przekazanie produktu glikolizy do cyklu kwasu cytrynowego jest katalizowane przez kompleks dehydrogenazy pirogronianowej

*pirogronian (glikoliza) ulega redukcyjnej karboksylacji

-powstały jabłczan włącza się do CKTK, gdzie z udziałem dehydrogenazy jabłczanowej ulega odwodornieniu do szczawiooctanu

Fosfoenolopirogronian -> to jeden z końcowych produktów glikolizy

Czółenko glicerolo-3-fosforanowe

Czółenko błonowe to połączone reakcje enzymatyczne pozwalające obejść barierę przepuszczalności. Takie reakcje są konieczne gdyż wewnętrzna błona mitochondrialną jest nieprzepuszczalna dla NADH, dlatego NADH wytworzone w cytoplazmie podczas glikolizy musi być z powrotem utleniony.

1) fosfodihydroksyaceton jest redukowany w CYTOZOLU do glicerolo-3-fosforanu przez dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową. Na tym etapie następuje również reoksydacja NADH do NAD+.

2) glicerolo-3-fosforan dyfunduje do wewnętrznej błony mitochondriom gdzie ulega przekształceniu do dihydroksyacetonu przez mitochondrialną dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową, która zamiast z NAD+ współpracuje z FAD. FADH2 związany jest z enzymem (E. FADH2) ulega reoksydacja przez przeniesienie jego elektronów do ubichinonu znajdującego się w wew. bł. mitochondrialnej.Czółenko przenosi do mitochondriom 2e z NADH i wprowadza je do łańcucha transportu elektronów.

Powiązanie syntezy fosforanu kreatyny (fosfagenu) z cyklem ornitynowym

1) arginina – produkt pośredni cyklu mocznikowego; ulega kondensacji z glicyną i powstaje guanidynooctan, 2) guanidynooctan – jest etylowany przez dawcę reszty metylowej (S-adenozynometioninę) do keratyny
3) keratyna – ulega fosforyzowaniu i przechodzi w fosforan keratyny, Fosforan keratyny występuje w mięśniach, stanowi zapas łatwo mobilizowanej wysokiej energii. Bierze udział w przemianie energii w mięśniach.

Cykl Aktywnego Metylu

Grupa Ado-adenozylowa pochodząca z ATP, Rola: S-adenozylometionina, -donor grup metylowych w licznych reakcjach biologicznych, np. fosforan kreatyny i synteza kwasów nukleinowych.

Powiązanie cyklu mocznikowego i Krebsa (reakcje prowadzące do wspólnych metabolitów)

Oba cykle połączone są przez fumaran i transaminacje szczawiooctanu do asparaginian. -synteza fumaranu przez liazę argininobursztynianową łączy cykl mocznikowy z cyklem Krebsa

-fumaran jest produktem pośrednim cyklu Krebsa, który po uwodnieniu tworzy jabłczan, który utlenia się do szczawiooctanu -powstały szczawiooctan może ulegać transaminacji np. do asparaginian i powrócić do cyklu mocznikowego.

Rola asparaginianu w cyklu mocznikowym

Asparaginian kondensuje się z cytruliną, do argininobursztynianu za pomocą syntetazy asparaginobursztynianowej.

Przemiany szczawiooctanu w komórce: 1) Transaminacja do asparaginianu, który może następnie powrócić do cyklu mocznikowego 2) Kondensacja z acetylo-CoA do cytrynianu, który dalej ulega przekształceniom w CKTK

3) Przekształcenie w glukozę podczas glukoneogenezy 4) Przekształcenie w pirogronian

Glukoneogeneza

– proces, w którym zachodzi synteza glukozy z prekursorów nie będących cukrami -ma duże znacznie dla podtrzymania zawartości glukozy we krwi podczas głodowania lub intensywnego wysiłku fizycznego -zachodzi w wątrobie, w mniejszym stopniu w nerkach -większość enzymów glukoneogenezy znajduje się w cytozolu, natomiast karboksylaza pirogronianowa jest w matrix mitochondrialnym

2 nukleotydy purynowe poł. wiązaniem międzycząsteczkowym.

W skład jakiego koenzymu wchodzi wit. PP? Napisz jej wzór

-witamina PP (niacyna) wchodzi w skład koenzymów przenoszących protony i elektrony współdziałających z oksydoreduktazami, a konkretniej dehydrogenazą, a mianowicie: dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD+) i fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NADP+)=>cząsteczki obu koenzymów składają się z 2 nukleotydów powiązanych przez fosforany ->pierwszym, nukleotydem jest AMP -> drugim nukleotydem jest amid kwasu nikotynowego = niacyna (Wit. PP) *zapobiega chorobie skóry (pelagra) *bogatym źródłem są Ryny, mleko, nasiona roślin *Trp zapobiega brakom wit. PP, bo jest jej prekursorem w biosyntezie

Glutation- budowa i funkcje

Budowa:

*tripeptyd o nazwie 5-glutamylo-cysteino-glicyna (5-Glu-Cys-Gly) *symbol formy zredukowanej/utlenionej = 2G-SH/G-S-S-G *jedno z wiązań jest nietypowe, gdyż tworzy je grupa 5-karboksylowa Glu (glutaminian), a nie jak w białkach grupa przy C1, Funkcje: *dzięki grupie hydroksylowej pochodzącej z Cys, łatwo ulega odwodornieniu z wytworzeniem glutationy utlenionego

2G-SH <-> G-S-S-G + 2H+ +2e *ze względu na odwracalność reakcji 2G-SH/G-S-S-G jest biologicznym przenośnikiem elektronów *koenzym liazy laktoiloglutationowej, katalizującej przemianę metyloglioksalu do kwasu mlekowego

*jego biosynteza zachodzi w wątrobie *występuje w żółtku jaj i czerwonych ciałkach krwi *wyizolowany po raz pierwszy w drożdżach

Elongacja w procesie biosyntezy białka

-na tym etapie kodon inicjujący (AUG) znajduje się w miejscu P z tMet-tRNA związanym przez sparowanie kodonu z antykodonem -cząsteczka aminoacylo-tRNA odpowiadająca drugiemu kodonowi wiąże się w miejscu A rybosomy w reakcji wymagającej GTP i katalizowanej przez czynnik elongacyjny EF-T -wiązanie peptydowe jest tworzone prze peptydotransferazę między końcem C grupy aminoacylo-tRNA w miejscu P, a grupą aminową aminoacylo-tRNA w miejscy A. Koniec karboksylowy zostaje odłączony od tRNA w miejscy P i dołączony do N-końca aminokwasu z tRNA w miejscu A -w ostatniej reakcji etapu translokacji uwolniony tRNA opuszcza miejsce P, nowo utworzony peptydylo-tRNA przemieszcza się z miejsca A do P a rybosom przesuwa się wzdłuż mRNA o 3 nukleotydy, aby umieścić następny kodon w miejscu A

-kompleks z metionylo-tRNA umieszczony w obszarze P rybosomy, jest gotowy do wydłużenia łańcucha peptydowego

1) związanie tRNA pasującego do kodonu znajdującego się w obszarze A rybosomy i niosącego aminokwas następny w łańcuchu peptydowym

2) wytworzenie wiązania peptydowego z uwolnieniem tRNA z obszaru P i przeniesieniem rosnącego peptydu na tRNA w obszarze A

3) translokacja peptydylo-tRNA z obszaru A do P, usunięcie uwolnionego tRNA z rybosomu i przeniesienie mRNA o jeden kodon do przodu w celu umieszczenia następnego kodonu w obszarze

Etap elongacji w kom. prokariotycznych -po zakończeniu inicjacji transkrypcji podjednostka sigma opuszcza centrum aktywne, odłącza się od holoenzym -etap elongacji syntezy RNA rozpoczynający się po utworzeniu pierwszego wiązania fosfodiestrowego jest katalizowany przez rdzeń polimerazy RNA -w powstającym transkrypcje pierwszym nukleotydem jest zawsze pppG lub pppA -polimeraza RNA dokonuje syntezy łańcuchów RNA w kierunku 5’-3’, wykorzystując jako substraty 5’-trifosforany czterech rybonukleozydów (ATP, CTP, GTP, UTP) -grupa 3’OH znajdująca się na końcu rosnącego łańcucha RNA atakuje fosforan alfa nowo wchodzącego 5’-trifosforanu rybonukleozydu -> co prowadzi do powstania wiązania 3’,5’-fosfodiestrowego i uwolnienia pirofosforanu -kompleks utworzony przez polimeraze RNA, matrycę DNA oraz rosnący transkrypt jest określany jako bąbel transkrypcyjny => to rejon DNA, w którym dwuniciowa helisa DNA ulega otwarciu, umożliwiając zajście transkrypcji -dwuniciowy DNA ulega rozplataniu przed bąblem transkrypcyjnym i ponownemu splataniu po przeciwnej jego stroni

Glikogen i celuloza

GLIKOGEN

Budowa:-zbudowana z jednostek glukozowych połączonych wiązaniem α-1,4-glikozydowym, w ten sposób tworzy się długi łańcuch

-co 10 jednostek następuje rozgałęzienie łańcucha (wiązanie α-1,6-glikozydowe) -zakończeniem każdego łańcucha jest koniec nieredukujący z wolną grupą 4’OH

Enzymy: -wiązania α-1,4-glikozydowe rozkłada fosforylaza glikogenowa, α-1,6-glikozydowe rozkładają enzymy usuwające rozgałęzienia

-każdy wyprostowany odcinek łańcucha glikogenu tworzy konformacje otwartej helisy, która zwiększa jego dostępność dla enzymu

CELULOZA

Budowa:

-nierozgałęziony łańcuch -zbudowany z jednostek glukozy połączony wiązaniem  β-1,4-glikozydowym -wiązania β między resztami glukozy tworzą długie, proste łańcuchy ułożone równolegle we włókna

Enzymy: -ssaki, włącznie z człowiekiem, nie mają enzymów rozkładających celulozę -przeżuwacze nie mają takiego problemu, posiadają enzym – celulazę -> wytwarzają go bakterie żyjące w ich przewodzie pokarmowym

Wspólne elementy strukturalne dla wszystkich tRNA

Każdy z tRNA ma strukturę drugorzędową przypominającą liść koniczyny

Struktury typu spinka do włosów nazywane są ramionami tRNA: -ramię antykodonowi – zawiera w swojej pętli 3 nukleotydy tworzące antykodon, parujące się w trakcie translacji z komplementarnym kodonem w MRNA

-ramię D (lub DHU) – zawiera dihydrouracyl (zmodyfikowany nukleozyd pirymidynowy) -ramię T (TΨC) – zawiera jeszcze inny zmodyfikowany nukleozyd (pseudourycynę) leżącą w sekwencji TΨC, za względu na zawartość specyficznej sekwencji nukleozydofosforanów, służy ona jako punkt zaczepu dla enzymu aktywującego aminokwasy -niektóre tRNA mają również dodatkowe ramię (zmienne), którego długość waha się od 3 do 21 nukleotydów -cząsteczki tRNA mają też ramię aminokwasowi (to właśnie do tego ramienia, do gr. 3’OH adenozyny występującej w sekwencji CCA, przyłączany jest aminokwas w aminoacylo-tRNA.

Przeniesienie zaktywowanych aminokwasów na mRNA znajdujące się na rybosomie (w celu wytworzenia aktywnej formy aminokwasu, czyli aminoacylo-tRNA, następuje działanie specyficznego enzymu – syntezy – aminoacylo-tRNA z wybranym aminokwasem i ATP).

tRNA - budowa i funkcje

Budowa: -typowa cząstka zawiera 70-90 nukleotydów, będąc przez to najmniejszą cząsteczką w komórce -występuje w cytoplazmie podstawowej -masa cząsteczkowa 25kDa -struktura pierwotna i wtórna dobrze poznana

-ma strukturę II rzędową => w formie liścia koniczyny, w której to antykodon jest dostępny na końcu pętli antykodonowej *antykodon to trójka nukleotydów, którymi tRNA dopasowuje się do właściwego kodonu mRNA

Funkcje: -wiąże i transportuje zaktywowane aminokwasy z cytoplazmy do miejsc syntezy białka -> rybosomów 8dla poszczególnych aminokwasów istnieją różne tRNA różniące się swym antykodonem -każda cząstka tRNA niesie tylko jeden aminokwas -cząstka tRNA przyjmuje strukturę „liścia koniczyny” zawierającą wewnątrzcząsteczkowe rejony sparowane tworzące cztery ramiona tej struktury => 3 spośród tych ramion są strukturami typu spinki (trzon + pętla) => w pętli ramienia antykodonowego jest zawarta sekwencja antykodonu => każda cząsteczka tRNA na końcu 5’ zawiera grupę fosforanową, a na końcu 3’ znajduje się sekwencja CCA z wolną grupą 3’-OH

Wyjaśnij pojęcia struktur białek: a-heliks, b-heliks, struktura beta

=> należą do III-rzędowych struktur

Za względu na stopień zwinięcia łańcucha polipeptydowego wyróżnia się:

-α helisę (prawoskrętną) – struktura regularna

-β helisę (lewoskrętna) – struktura regularna

-strukturę β (pasmowa, pofałdowane kartki) α helisa: forma śruby prawej

-stanowi cylindryczne, spiralne ułożenie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, utrzymywane dzięki wiązaniom wodorowym -na 1 obrót α helisy przypada 3,6 aminokwasów (0,54nm)

-odległość między dwoma aminokwasami wzdłuż α helisy = 0,15nm -wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz cylindrycznej helisy

Struktura β:

-wiązania wodorowe powstają między przylegającymi częściami polipeptydu -płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że łańcuch polipeptydowy przyjmuje postać pofałdowanej kartki z łańcuchami bocznymi znajdującymi się niżej lub wyżej płaszczyzny -łańcuchy polipeptydowe sąsiadujące ze sobą w strukturze β mogą być: a) równoległe b) antyrównoległe -struktury β są zawsze lekko zakrzywione i w obecności kilku łańcuchów polipeptydowych mogą się ścieśnić i tworzyć beczułkę => kilka struktur β to podstawa wytrzymałości

Enzymy:

oKsydoredyktazy : 1.dehydrogenazy,reduktazy, hydroksylazy,oksydazy,oksygenazy,peroksydazy, Utleniana gr. w donorze: Ch-OH, CHO, CH-CH2,Ch=CH, akceptor: Nad+, nadp+fad, cytochromy,O2,Katalizują reakcje oksydoredukcyjne, a więc przemiany związane z przeniesieniem elektronów, protonów i tlenu.

Transferazy –amino,fosfo(kinzy),acylo,glikozylo-transferazy. Przenoszona grupa:C1,C=O,acyl,glikozyl,PO3H2,alkile,NH2, akceptor:NH2, OH, -C=O

Hydrolazy: glikozydazy, paptydazy,amidazy, esterazy, : hydrolizowane wiązania : glikozydowe,peptydowe,amidowe,estrowe, typ estru:O-i N-glikozydy, Peptydy, amidy, katalizują reakcje hydrolizy, czyli rozkład wiazań z udziałem wody.nie wymagają współdziałania wody.

Liazy : dekarboksylazy aminokwasów, deaminazy. Rozczepiane wiązania : C-C, C-O, C-N, C-S.odwracalnie lub nie, katalizują odłączenie grup od substratu bez udziału wody.

Izomerazy: Typ izomeryzacji: racemizacja, epimeryzacja, izomeryzacja, cis trans, wewnątrzcząsteczkowe przemiany oksydoredukcyjne i przeniesienia grup.

Ligazy: acetylo-s coa + co2 + atp >hooc-ch2-coScoa

. Beztlenowe przemiany pirogronianu

Przy ograniczonej ilości tlenu (np. mięśnie podczas energicznego skurczu) reoksydacja NADH do NAD+ przez łańcuch transportu elektronów staje się niewystarczająca by podtrzymać cały proces.

W takich warunkach NAD+ jest odzyskiwane podczas przemiany pirogronianu w mleczan działając dehydrogenazą mleczanową

Przemiana tlenowa pirogronianu: