Biochemia – kolokwium I
Woda, Białka, Aminokwasy, Lipidy, Cukrowce, Kwasy Nukleinowe

Woda

Właściwości fizyczne i struktura wody:
Woda wyróżnia się wysoką temperaturą topnienia, wrzenia, ciepłem właściwym, ciepłem parowania, ciepłem topnienia i napięciem powierzchniowym.
Między cząsteczkami ciekłej wody występują duże siły przyciągania, jest to spowodowane polarnością jej cząsteczek. Wykazuje hybrydyzację sp3 atomu tlenu. Kąt między wiązaniami H-O-H w wodzie wynosi średnio 104,5 stopnia, mimo że w sp3 powinno być 109,5 stopnia. Odchylenie to wynika z dążenia niesparowanych elektronów tlenu do odpychania elektronów sparowanych.
Wiązania wodorowe:
Wiązania wodorowe występujące w wodzie są słabsze niż kowalencyjne.
Energia wiązania jest to energia potrzebna do rozerwania wiązania.
Inna cecha wiązań wodorowych to to że mają wysoki stopień ukierunkowania wynikający z charakterystycznego układu orbitali wiążących atomy wodoru i tlenu.
Wiązania te między cząsteczkami wody występują zarówno w wodzie ciekłej jak i w lodzie i parze wodnej
Kinetyka wiązań wodorowych:
Okres półtrwania każdego wiązania wodorowego wynosi zaledwie 10-10 do 10-11 sekundy.
Woda polarna:
Elektrony H-O silnie przesunięte w stronę tlenu, zbiera się tam cząsteczkowy ładunek -, a na wodorze +.
Woda jako dipol.
Jej moment dipolowy wynosi 1,85 D, dwa ładunki dodatni i ujemny.
Woda jako rozpuszczalnik:
Dobry rozpuszczalnik substancji polarnych (elektryczny moment dipolowy inny od 0) Wiele substancji ze względu na dwubiegunowy charakter wody ulega w niej rozpuszczeniu lub rozproszeniu.
W wodzie łatwo rozpuszczają się różne sole krystaliczne i inne związki jonizujące, natomiast są one nierozpuszczalne w cieczach niepolarnych np. w chloroformie czy benzenie.
Współdziałania hydrofobowe:
Związki zawierające zarówno grupy silnie hydrofobowe jak in grupy silnie polarne nazywane są związkami amfipatycznymi.
Wpływ substancji rozpuszczonych na strukturę wody:
Substancje rozpuszczone wywołują w rozpuszczalniku takie charakterystyczne zmiany jak obniżenie temperatury krzepnięcia, podwyższenie temperatury wrzenia i obniżenie prężności pary, a ponadto nadają roztworowy właściwość wywierania ciśnienia osmotycznego.
Jonizacja wody:
jon hydronionowy (hydroksoniowy) H3O+, jon wodorotlenowy OH-.
W litrze wody w temperaturze 25 stopni istnieje w określonym czasie zaledwie 1,0 * 10-7 mola jonów h3o+ i taka sama ilość jonów oh-.
Przydatność środowiska wodnego dla żywych organizmów:
Jej wysokie ciepło właściwe jest cechą pożyteczną dla komórki, pozwala utrzymać w komórce względnie stałą temperaturę.
U kręgowców wykorzystywane jest ponadto wysokie ciepło parowania wody jako skuteczny sposób utraty ciepła wraz z potem.
Hydrofilowe i hydrofobowe:
Hydrofilowe – zwykle o dużym momencie dipolowym (polarne)
Hydrofobowe – apolarne, brak momentu dipolowego, np. węglowodory
Roztwór, zawiesina, koloid:
Roztwór – jednorodna mieszanina 2 lub więcej zw chem lub pierwiastków (rozpuszcalnik i substancja rozpuszcalna)
Zawiesina - cząstki 1 ciała rozproszone w 2 ciele
Koloid – niejednorodna mieszanina zwykle dwu fazowa (faza ciągła – subst rozpuszcz i faza rozprosz – subst zawieszona)

Białka

Zbudowane z aminokwasów, z polimerów.
Wszystkie zawierają węgiel, wodór, azot i tlen, a prawie wszystkie siarkę. W niektórych białkach stwierdzono ponadto występowanie innych pierwiastków a szczególnie takich jak fosfor, żelazo, cynk, miedź.
Jednostką powtarzalną białek są aminokwasy. Aminokwasy łączą się ze sobą przez wiązania peptydowe.
Podział:
Białka dzielimy na podstawie ich składu na dwie główne klasy: białka proste i złożone.
Do białek prostych należą te które w wyniku hydrolizy uwalniają jedynie aminokwasy (brak innych organicznych czy nieorganicznych produktów hydrolizy).

Wiązania peptydowe:
Wiązania między węglem a azotem. Wiązanie bezwodnikowe.

W białkach występują też wiązania kowalencyjne. Wiązania peptydowe są jedynymi wiązaniami kowalencyjnymi między następującymi po sobie aminokwasami w szkielecie polipeptydowym. Kwasowo- zasadowy charakter polipeptydu wynika z obecności w nim grup: aminowej aminokwasu NH2 końcowego, karboksylowej COOH końcowego i jonizujących grup R.

Struktura białek:
I rzędowa struktura (nitka) – sekwencja wiązań peptydowych
II rzędowa struktura (ułożenie nitki) – ułożenie przestrzenne atomów w cząsteczce aminokwasu
III rzędowa struktura – ułożenie grup funkcyjnych aminokwasów w przestrzeni
Masy cząsteczkowe białek:
Najniższą wartość przyjęto umownie około 6 000, najwyższe sięgają 1 000 000 lub nawet więcej.
Niektóre białka występują w formie wysokocząsteczkowych i tak trwałych kompleksów że można je wyizolować z komórek i tkanek w postaci jednorodnej lub nawet krystalicznej. Przykładem takiego białka jest kompleks syntezy kwasów tłuszczowych: jest to układ 7 funkcjonalnych enzymów, który można wyizolować z komórek drożdży jako trwałe i jednorodne grono.
Konformacja białek:
Wyróżniamy białka fibrylarne i globularne.
Białka fibrylarne (włókienkowe) to substancje odporne na działanie czynników fizycznych oraz są nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Białka włókienkowe stanowią podstawowy element strukturalny tkanki łącznej u zwierząt wyższych np. kolagen ścięgien i substancja podstawowa tkanki kostnej alfa-kreatyna włosów, skóry, paznokci oraz elastyna tkanki łącznej sprężystej.
Białka globularne to większość poznanych enzymów. Rozpuszczalne e roztworach wodnych i łatwo w nich dyfundują. W komórce pełnią funkcję ruchową, dynamiczną.
Niektóre białka są pośrednią formą między fibrylarnymi a globularnymi np. miozyna.
Białka z więcej niż 1 łańcuchem polipeptydowym:
Są to białka oligometryczne a ich składowe łańcuchów noszą nazwę protomerów.
Np. Hemoglobina z czterech łańcuchów (dwa identyczne alfa i dwa beta).
Denaturacja:
Białka mogą funkcjonować w wąskich zakresach pH i temperatury.
Większość białek ulega denaturacji po przekroczeniu temperatury 50-60 stopni, a niektóre również wtedy gdy zostanie oziębione poniżej 10-15 stopni.
Denaturacja wiąże się zwykle ze spadkiem rozpuszcalności.
Renaturacja:
Rozwinięta cząsteczka powraca do formy rodzimej, ponowne pofałdowanie, hartowanie.

Funkcjonalna różnorodność białek:
Największą grupę stanowią enzymy. Poznano ich około 1000. Zwykle mają konformację globularną.
Druga grupa to białka z rolą enzymów strukturalnych. Np. kolagen – białko włókienkowe, syntetyzowane przez fibroblasty. Elastyna, alfa-kreatyna
Trzeci typ działają jako elementy w układach kurczliwych i ruchowych np. aktyna i miozyna.
Przeciwciała – typ białek:
Przeciwciała – immunoglobuliny. Pojawiają się w surowicy krwi i tkankach kręgowców jako odpowiedź na wtargnięcie antygenu, którym może być białko lub inna wielocząsteczkowa substancja.

Właściwości fizyczne:
- ich roztwory wykazują cechy roztworów koloidalnych
- nie posiadają ściśle określonych temperatur przejść fazowych.
- ulegają denaturacji - nieodwracalnemu zniszczeniu trzecio i czwartorzędowej struktury białka, w wyniku czego białko traci swoje właściwości biologiczne.
Cechy wszystkich białek:
- charakter wielocząsteczkowy
- zdolność wiązania jonów posiadają
- ulegają wysalaniu pod wpływem soli
- wrażliwe na wysoką temperaturę
Funkcje białek:
- transport i magazynowanie
- ruch uporządkowany - składnik mięśni
- mechaniczno-strukturalna – elastyczność mięśni
- ochrona immunologiczna
- kataliza enzymatyczna
- wytwarzanie i przenikanie impulsów nerwowych
Wyróżnia się reakcje charakterystyczne, za pomocą których można wykryć białka. Należą do nich:
Reakcja biuretowa: wykrywa wiązanie peptydowe. W wyniku reakcji białka z roztworem siarczanu (VI) miedzi oraz zasady sodowej powstaje czerwono fioletowy osad.
Reakcja ksantoproteinowa: wykrywa białka zawierające aminokwasy, posiadające pierścień aromatyczny. W wyniku reakcji z kwasem azotowym (V) powstaje żółte zabarwienie.

Aminokwasy

Związki organiczne zawierające co najmniej jedną grupę karboksylową – COOH i co najmniej jedną aminową –NH2.
Związki dwu lub wielofunkcyjne.
W skład białek wchodzi tylko 20 z 300 różnych aminokwasów. Przez obecność tych dwóch grup są związkami amfoterycznymi, czyli mogą reagować jak kwasy i jak zasady. Naturalnie występuje ok. 20 aminokwasów, które budują wszystkie białka. Są to tzw. α-aminokwasy białkowe (naturalne), czyli aminokwasy, w których grupa aminowa i grupa karboksylowa jest związana z tym samym atomem węgla.
Wzór aminokwasu:




Wszystkie aminokwasy białkowe poza proliną mają wolną grupę karboksylową i aminową.

Prolina jest właściwie iminokwasem, ponieważ jej grupa aminowa tworzy pierścień z grupą boczną.
Podział aminokwasów:
- niepolarne czyli hydrofobowe
- polarne nie wykazujące ładunku
- polarne z ładunkiem dodatnim, zasadowe
- polarne z ładunkiem ujemnym, kwaśne

Hydrofobowe np. alanina, walina, leucyna, prolina, fenyloalanina, tryptofan
Hydrofilowe np. glicyna, cysteina, treonina, tyrozyna,


Glicyna (Gly)

Alanina (Ala)

Tyrozyna (Tyr)

Kwaśne np. kwas asparaginowy
Zasadowe np. lizyna
Aminokwasy jednoaminojednokarboksylowe w roztworze o niskiej wartości pH są kwasami dwuzasadowymi, przy podwyższonym pH do około 6 z grupy karboksylowej dysocjuje proton a aminokwas przyjmuje elektrycznie obojętną formę jonu dwubiegunowego. Dalszy wzrost pH powoduje utratę drugiego protonu i przyjęcie przez cząsteczkę formy jonowej.
Właściwości fizyczne:
- krystaliczne ciała stałe
- w znacznym stopniu rozpuszczalne w wodzie i alkoholu
- na ogół nie rozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych
- charakteryzują się wysoką temperaturą topnienia
Otrzymywanie aminokwasów:
W reakcji fluorowcokwasów z amoniakiem.
W reakcji Streckera (reakcja aldehydu z cyjanowodorem, a następnie z amoniakiem i hydroliza, w wyniku czego powstają aminokwasy).
Glicyna – najmniejszy aminokwas
Alanina – grupa boczna to CH3
Kwasowy aminokwas 2 grupy karboksylowe

Lipidy

Nie mają ścisłej budowy, są hydrofobowe, nierozpuszczalne w wodzie substancje organiczne.
Ze względu na budowę chemiczną lipidy można podzielić na:
Lipidy proste - estry kwasów tłuszczowych i alkoholi ( lipidy właściwe, woski)
Lipidy złożone - związki zawierające oprócz kwasów tłuszczowych i alkoholi także inne składniki (fosfolipidy, glikolipidy, inne lipidy złożone)
Lipidy pochodne - pochodne lipidów prostych i złożonych, powstałych przede wszystkim w wyniku ich hydrolizy, zachowując ogólne właściwości lipidów (kwasy tłuszczowe, alkohole, węglowodory)

Lipidy właściwe (obojętne) - są to estry kwasów tłuszczowych i glicerolu.
Budowa: alkohol (glicerol) + cząsteczki kwasów tłuszczowych
Woski - są to estry wyższych kwasów tłuszczowych i alkoholi innych niż glicerol.

Fosfolipidy - są to lipidy zawierające kwas fosforowy jako mono lub diester. Np. lecytyna, ogonek hydrofobowy kwas tłuszczowy, głowka hydrofilowa reszta kwasu fosforowego.
Glikolipidy - są to związki zawierające co najmniej jeden cukier połączony wiązaniem glikozydowym z częścią lipidową.
Sterydy – budowa pierścieniowa, cholesterol, sole żółciowe.

Kwasy tłuszczowe - tłuszcze zbudowane są z kwasów tłuszczowych, których budowa chemiczna determinuje podział tych związków na kwasy tłuszczowe nasycone – pojedyncze wiązania , nienasycone – podwójne konformacja cis.
Budowa: długie łańcuchy węglowodorowe + grupa karboksylowa, łączą się z alkoholem wiązaniem estrowym

Kwasy tłuszczowe nasycone (ważniejsze): masłowy, palmitynowy, stearynowy
Kwasy tłuszczowe nienasycone (ważniejsze): oleopalmitynowy, oleinowy
Funkcje lipidów:
- składniki strukturalne błon
- wewnątrzkomórkowy zapas paliwa metabolicznego
- forma transportowa paliwa metabolicznego
- składniki ochronne ścian komórkowych wielu bakterii, roślin wyższych, skóry kręgowców.
- budulcowa – fosfolipidy
- tworzą błonę komórkową – glikolipidy
- cholesterol – składnik błon cytoplazmatycznych
- główne źródło niezbędnych nienasyconych kwasów tłuszczowych i witamin rozpuszczalnych w tłuszczach (A,D,E,K)

Cukrowce – węglowodany, sacharydy, cukry

Aldehydy lub ketony wielowodotrotlenowe o empirycznym wzorze (CH2O)n).
Posiadają grupy funkcyjne:
- hydroksylowe - OH
- aldehydowe – CHO (właściwości redukujące)
- ketonowe – C=O (właściwości redukujące)
Podstawowym kryterium podziału węglowodanów jest podział na:
1. cukry proste- monosacharydy, jednocukry – glukoza, fruktoza, galaktoza, ryboza (5 węglowa), fosforybuloza (ketoza) C6H12O6
są to ketozy albo aldozy (aldoza - Glukoza), najdłuższe cukrowce.
Najprostszymi monosacharydami są trójwęglowe triozy: aldehyd glicerynowy (aldotrioza)
Białe substancje krystaliczne, łatwo rozpuszczalne w wodzie, nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych, większość z nich ma słodki smak.
Anomerami mogą być monosacharydy mające 5 lub więcej atomów węgla – trwałe pierścienie.
Najczęściej występują pentozy C5 i heksozy C60
Proste cukry można także podzielić na:
- aldozy charakteryzujące się grupą aldehydową i jest to np.: dezoksyryboza, ryboza, glukoza
- ketozy charakteryzujące się grupą ketonową i jest to np.: fruktoza
2. cukry złożone, dzielące się na:
i. disacharydy - dwucukry złożone z dwóch reszt cukrów prostych;
Sacharoza C12H22O11 (glukoza + fruktoza) alfa 1,2 glikozydowe
Maltoza C12H22O11 (glukoza + glukoza) alfa 1,4 glikozydowe
Laktoza (Glukoza + galaktoza) beta 1,4 glikozydowe (cukier mleka ssaków)
Sacharoza – cukier buraczany, trzcinowy, główny związek transportowy węgla w roślinach, słodzik.
Lepszy transport niż glukozy.
Właściwości:
Właściwości redukujące – np. maltoza wiązanie alfa 1,4 glikozydowe (pierwszy węgiel pierwszej cząsteczki z 4 węglem drugiej cząsteczki) otwieranie się pierścienia.
Nieredukujące – glukoza, polisacharydy wiązanie alfa 1,2 glikozydowe( wiązanie od pierwszego węgla glukozy i od 2 węgla fruktozy, czyli przy grupach ketonowej i aldehydowej, nie otwiera się pierścień)
ii. oligosacharydy - kilkocukrowce złożone z kilku (3-6) reszt jednocukrów;
aktywny transport przez błonę
iii. polisacharydy - wielocukry, których cząsteczki zbudowane są z kilkuset do kilku tysięcy reszt monosacharydów;
Powstają w wyniku polikondensacji monosacharydów
Wiązania o-glikozydowe, bezwodnikowe
Skrobia – polimer glukozy, materiał zapasowy w nasionach i bulwach
Glikogen – polimer glukozy, materiał zapasowy u zwierząt, wątroba i mięśnie szkieletowe
Celuloza – najwięcej, polimer glukozy, funkcja podporowa u roślin
Chityna – substancja podporowa w ścianie komórkowej grzybów.
Funkcje cukrowców:
- materiał zapasowy (skrobia, glikogen)
- materiał budulcowy (celuloza, chityna)
- metabolity pośrednie (fosforany cukrów)
- antygeny (glikoproteiny)
- szkielet DNA i RNA

Nukleotydy

Stanowią jednostki budulcowe kwasów nukleinowych, a tym samym uczestniczą w molekularnych mechanizmach przechowywania, replikacji i transkrypcji informacji genetycznej.
Biorą udział w przetwarzaniu energii, nośniki informacji
Są rozpuszczalne w wodzie, łatwo można je rozdzielić lub zidentyfikować stosując chromatografię bibułową lub cienkowarstwową.
Łatwo ulegają hydrolizie przy ogrzewaniu w obecności kwasu.
Są to estry nukleozydów i kwasu fosforowego.
Budowa: Reszta cukrowa (pentoza) + reszta fosforanowa + zasada azotowa (purynowa, pirydyminowa)
Polimer DNA deoksyryboza, RNA ryboza.
- podstawowy składnik komórek
- biorą udział w podstawowych procesach biochemicznych (synteza białka, podział komórek)
Trifosforan adenozyny ATP = donor reszt fosforanowych, źródło energii
2 zasady azotowe NAD+, NADP+, FAD = uczestniczą w procesach biochemicznych, w trakcie których zachodzą reakcje REDOX, utlenianie, redukcja.
- przenoszą energię, cząseczki sygnałowe

Kwasy nukleinowe

Organiczne związki chemiczne, biopolimery zbudowane z nukleotydów.
Budowa:
Monomer kwasu nukleinowego - nukleotyd - składa się z nukleozydu czyli cząsteczki pentozy (dla RNA rybozy, dla DNA deoksyrybozy) do której przyłączona jest, przy pierwszym atomie węgla, wiązaniem N-glikozydowym zasada azotowa (purynowa lub pirymidynowa) oraz z reszty fosforanowej, przyłączonej do trzeciego oraz piątego atomu węgla dwóch sąsiednich pentoz polimeru. Czyli między nukleotydami występuje wiązanie fosfodiestrowe.
Zasadami są adenina, guanina, cytozyna oraz uracyl (w RNA) lub tymina (w DNA).
Nukleotydy połączone wiązaniem fosfodiestrowym.
Wiązanie fosfodiestrowe – wiązanie chemiczne powstające w wyniku połączenia dwóch grup hydroksylowych przez grupę fosforanową. Bezwodnikowe, łatwo się tworzy i rozrywa.

Funkcje:
- przechowywanie informacji genetycznej
- pośredniczenie w produkcji białek zgodnie z zasadami kodu genetycznego
- funkcje enzymów (rybozymy)
Łańcuchy DNA są względem siebie komplementarne, a to znaczy, że nukleotyd adeninowy jednej nici jest zawsze związany z nukleotydem tyminowym drugiej nici podwójnym wiązaniem wodorowym, natomiast nukleotyd cytozynowy jednej nici jest związany z nukleotydem guaninowym drugiej nici, potrójnym wiązaniem wodorowym. Jest to tzw. zasada komplementarności, czyli parowania zasad azotowych.

Życie i procesy biochemiczne

Zycie – metabolizm = przepływ energii i materii
Zycie – zespół przemian fizycznych i reakcji chemicznych zachodzących w otwartych termodynamicznie, wyodrębnionych z otoczenia układach fizycznych składających się z komórek.
Najważniejsze cechy organizmu:
- wzrost (ilościowa)
- rozwój (jakościowa)
- zdolność do samopowielania
- zdolność do samoregulacji
Choroba – zaburzenie prosecu regulacji.
Budowa organizmu:
- białka z aminokwasów