1.Budowa i funkcje aminokwasów, białek, tłuszczy i węglowodanów

Ad1.Aminokwasy są związkami chemicznymi, zawierającymi dwie grupy funkcyjne, zasadową grupę aminową oraz kwasową grupę karboksylową . Każdy aminokwas oprócz grup funkcyjnych zawiera atom wodoru i charakterystyczny dla siebie podstawnik. Podstawniki te mogą stanowić takie grupy jak reszty alifatyczne, aromatyczne, heterocykliczne, grupa hydroksylowa, tiolowa, guanidynowa, a także dodatkowa grupa aminowa bądź karboksylowa. Aminokwasy egzogenne pełnią głównie funkcję budowania białek. Natomiast wszystkie aminokwasy endogenne, poza obecnością w składzie protein, spełniają rozliczne zadania ustrojowe. 
Ad2. Białka to podstawowe ,wielocząsteczkowe składniki wszystkich organizmów żywych , zbudowane z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi (wiązanie powstałe pomiędzy grupą karboksylowa jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego). Biorą udział we wszystkich procesach zachodzących w organizmach żywych ( kataliza enzymatyczna , regulacja hormonalna , regulacja procesów życiowych , odporność ) . 
Do białek należą : enzymy , przeciwciała oraz niektóre hormony 
Ad3. Tłuszcze, zbudowane z trzech cząsteczek alkoholu - glicerolu, do których przyłączone są reszty kwasów tłuszczowych. Tłuszcze roślinne zbudowane są z nienasyconych kwasów tłuszczowych, a zwierzęce z nasyconych. Tłuszcze są energetycznym składnikiem dostarczającym organizmowi energii cieplnej na utrzymanie stałej temperatury ciała. Nadmiar tłuszczy odkładany jest w postaci tkanki podskórnej która izoluje przed zimnem oraz stanowi materiał zapasowy energetyczny 
Ad4. Węglowodany są to związki chemiczne, składające się z atomów wodoru, węgla oraz tlenu. Są one rozpowszechnionymi w przyrodzie pochodnymi alkoholi wielowodorotlenowych. Ze względu na wielkość i strukturę cząsteczek wyróżnia się trzy grupy cukrów: proste, złożone, wielocukry. Podstawowym procesem, w którym wyzwala się energia z węglowodanów dostarczanych do organizmu z pokarmem jest glikoliza. Glikoliza stanowi łańcuch reakcji chemicznych, które przekształcają glukozę w kwas pirogronowy i jednocześnie produkowane jest ATP. 
2. Podział aminokwasów

1. Aminokwasy alifatyczne 
2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową 
3. Aminokwasy siarkowe 
4. Aminokwasy aromatyczne 
5. Aminokwasy amidowe 
6. Aminokwasy kwasowe 
7. Aminokwasy zasadowe 
3. Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach: Struktura pierwszorzędowa białka (sekwencja aminokwasów, struktura pierwotna białka) - kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym 
Struktura drugorzędowa białka - przestrzenne ułożenie fragmentów łańcuchów polipeptydowych Do struktur drugorzędowych zaliczana jest: 
a)helisa alfa
b)harmonijka beta
c)beta zakręt (pętle omega) 
Struktura trzeciorzędowa białka - wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej. 
Struktura czwartorzędowa białka - wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych oraz ewentualnie struktur niebiałkowych (grupa prostetyczna): 
o cukrów w glikoproteidach 
o lipidów w lipoproteidach 
o kwasów nukleinowych w nukleoproteidach 
o barwników w chromoproteidach 
o resztę kwasu fosforowego w fosfoproteidach. 
5. Aktywność enzymatyczna- definicje jednostki Centrum aktywne- miejsce w enzymie wiążące specyficznie substrat, zwykle niewielkie miejsce w cząsteczce białka, to układ przestrzenny złożony z grupy chemicznych należących do reszt aminokwasowych często bardzo od siebie odległych. Tworzone głównie przez reszty aminokwasowe, których łańcuchy boczne mogą być akceptorami lub donorami protonów. To szczeliny kieszenie lub zagłębienia białka. 
Aktywność właściwa enzymu: to ilość milimoli substratu przekształconego w produkt 
Kat (Katal): 1 katal to taka ilość enzymu która przereaguje jeden mol substratu w czasie 1 sekundy 
Jednostka międzynarodowa u (unit) 1 U to ilość enzymu katalizującego przemianę μmola substratu w czasie 1 min w temp 30°C 
jakie reakcje katalizują (6 klas)◊

6.Główne klasy enzymów Oksydoreduktazy- udział w reakcjach oksydacji i redukcji 
Transferazy- przenoszą grupy funkcyjne z jednej cząsteczki na drugą 
Hydrolazy- przenoszą wodę, katalizują hydrolizę substraty 
Liazy (syntazy)- przyłączają lub odszczepiają element wody, jonu amonowego, dwutlenku węgla do lub od wiązania podwójnego 
Izomerazy- katalizują wewnątrzcząsteczkowe przekształcenia atomów 
Ligazy (syntetazy)- łączą dwie cząsteczki, wymagają dopływu energii 
7.Wpływ różnych czynników na szybkość reakcji enzymatycznej

Stężenie substratu, przy którym prędkość reakcji osiąga połowę prędkości maksymalnej nosi nazwę stałej Michaelisa (KM) Stała jest miarą powinowactwa enzymu do substratu. 
*Wpływ stężenia enzymu na szybkość reakcji 
Szybkość reakcji wzrasta proporcjonalnie do stężenia enzymu, gdy enzym jest wysycony substratem 
*Wpływ temperatury na szybkość reakcji 
Każdy enzym ma temperaturę optymalną dla swojej aktywacji. Prędkość reakcji w zakresie temperatury 0-40°C wzrasta wraz z temperaturą . Wzrost temperatury o 10°C na ogół podwaja szybkość reakcji. Wzrost temperatury powyżej 40°C obniża aktywność enzymu. Dalszy wzrost temperatury powoduje inaktywacje enzymu (denaturacja) Wyjątki: Enzymy bakterii termofilnych. Papaina 
3.Wpływ pH na szybkość reakcji 
Każdy enzym ma optymalną wartość pH dla swojej aktywności. Im pH jest odleglejsze od wartości optymalnej, tym wolniej przebiega reakcja enzymatyczna. Zbyt niskie pH lub zbyt wysokie może powodować denaturacje. 
8. Koenzymy - funkcje i podział

Koenzymy - są to substancje organiczne decydujące o aktywności katalitycznej poszczególnych enzymów, biorą udział w reakcjach poprzez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów. 
Podział koenzymów. 
-koenzymy , które przenoszą H lub elektrony (współpracują z oksydoreduktazami) 
-koenzymy , które przenoszą grupy (współpracują z transferazami) 
-koenzymy liaz, ligaz, izomeraz 
-koenzymy oksydoreduktaz 
9. Hamowanie aktywności enzymatycznej, inhibitory

Inhibicja kompetencyjna (konkurencyjna) E+I=EI 
Inhibitor ma strukturę podobną do substratu, wiąże się z enzymem w jego miejscu aktywnym, obniżając powinowactwo enzymu do substratu. Inhibitor nie ulega reakcji, jedynie blokuje enzym. Szybkość nie ulega zmianie ale jest osiągana przy wyższym stężeniu enzymu. Odwracalna poprzez zwiększenie stężenia substratu. 
Inhibicja niekompetencyjna (niekonkurencyjna) ES+I=ESI 
Inhibitor nie jest podobny do substratu, wiąże się z enzymem poza jego centrum aktywnym, z równoczesnym związaniem w centrum aktywnym substratu. Powoduje zniekształcenie enzymu prowadzące do spadku jego aktywności katalitycznej. Nie zmienia powinowactwa do substratu. Obniża szybkość reakcji. Nie jest odwracalna przez podniesienie stężenia substratu. 
Inhibicja mieszana 
Wpływa zarówno na wiązanie substratu jak i jedo przekształcenie. Zmienia się powinowactwo i szybkość reakcji. Początkowo wiążą się odwracalnie następnie kowalencyjnie 
Inhibitory allosteryczne ES+I=ESI 
Wiążą inne niż centrum aktywne miejsce enzymy. Powoduje to zamianę konformacji spadek aktywności enzymu. 
Inhibitorami mogą być: gazy bojowe, środki bakteriobójcze, leki przeciwbakteryjne 

10. Witaminy- podział, funkcje, źródła, zalecana dawka, niedobór, nadmiar[/b]rozpuszczalne w wodzie: C, B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9/B11, B12 , P; rozpuszczalne w tłuszczach: A, D, E, K 
TŁUSZCZ: A  (retinol) 
Jaja, wątroba, mleko, masło, ser, jagody, szpinak, tran, produkty mleczne, tłuste mięso oraz, jako prowitamina: karoten, marchew, pomidory, sałata, groszek zielony i owoce dzikiej róży Odpowiada za prawidłowe widzenie, zmniejsza rogowacenie naskórka, poprawia koloryt skóry, chroni skórę przed promieniami UV, zwiększa zawartość kolagenu w skórze właściwej. Dzieci z niedoborem witaminy A rosną nieprawidłowo. Ślepota zmierzchowa („kurza ślepota”), zmiany skórne Wady wrodzone u dzieci matek z hiperwitaminozą w czasie ciąży, zmniejszone uwapnienie kości mogące doprowadzić do osteoporozy, powiększenie wątroby, bóle stawów, ból głowy. 
D  (kalcyferol) 
Tran, wątroba, masło, jaja, mleko, mięso. 
Prawidłowy poziom: 20-60 ng/ml (50-150 nM/l), hiperwitaminoza: powyżej 150 ng/ml, hipowitaminoza: 8-20 ng/ml, awitaminoza: poniżej 8 ng/ml Wchłanianie wapnia, metabolizm tkanki kostnej Krzywica u dzieci, osteoporoza u dorosłych Demineralizacja , nudności i wymioty, brak apetytu, zaparcia, osłabienie i łatwe męczenie się, nadmierne pragnienie, wzmożone oddawanie moczu, świąd skóry, bóle głowy, opóźnienie umysłowe 
E  (tokoferol) 
Migdały, margaryna, jaja, orzechy włoskie i ziemne, kiełki pszenicy, mąka pełnoziarnista, mleko, brukselka i inne zielono listne warzywa, owoce dzikiej róży, orzechy laskowe, kwiaty lipy, algi, oleje roślinne (sojowy, kukurydziany, słonecznikowy). 
Zapotrzebowanie: 8-13 mg na dobę Główny antyoksydant chroniący komórki przed utleniaczami, chroni czerwone krwinki przed przedwczesnym rozpadem, leczenie męskiej bezpłodności, zaburzeń mięśniowych i zaburzeń wytrysku, miażdżycy oraz chorób serca Rozdrażnienie, osłabienie zdolności koncentracji, zaburzenia funkcjonowania i osłabienie mięśni szkieletowych, rogowacenie i wczesne starzenie się skóry, gorsze gojenie się ran, pogorszenie wzroku, niedokrwistość, bezpłodność, zwiększone ryzyko chorób sercowo-naczyniowych Zmęczenie, bóle głowy, osłabienie mięśni, zaburzenia widzenia. Nadmiar w czasie ciąży może być szkodliwy dla płodu 
K  (fitochinon) 
Brokuły, rzepa, szpinak, sałata, kapusta właściwa, lucerna, morszczyn, awokado, brzoskwinie, ziemniaki, jaja, jogurt, ser, wątroba, olej sojowy i szafranowy, tran Krzepnięcie krwi 
Krwawienia - tzw. skazy krwotoczne, słaba krzepliwość krwi, łatwość powstawania krwotoków wewnętrznych i zewnętrznych, problemy z gojeniem się ran, trudności w mineralizacji kości, zwiększone ryzyko rozwoju nowotworów, zapalenie jelita, biegunki Rozpad krwinek czerwonych, niedokrwistość, nadmierne wydzielanie potu, uczucie gorąca, wydłużenie czasu krzepnięcia krwi, u niemowląt - żółtaczkę i uszkodzenia tkanki mózgowej 
WODA: Grupa witamin B B1 (tiamina) 
Mięso, wątroba, jaja, drożdże, owoce strączkowe, chleb razowy, mleko. 
Zapotrzebowanie: ok. 1,6 mg na dobę Prawidłowy stan tkanki nerwowej, metabolizm cukrów i lipidów. Rozkładana przez alkohol 
Niedobór może być wywołany spożywaniem alkoholu. Objawy niedoboru: Zaburzenia czynności centralnego układu nerwowego. Awitaminoza: choroba beri-beri, zapalenie wielonerwowe Nadmiar możliwy tylko w wypadku zastrzyków. Objawy: osłabienie, obrzęki, poty, nudności, zmęczenie, duszność, obrzęk krtani, zawroty głowy, drżenie mięśni, zaburzenia rytmu serca, reakcje alergiczne, w skrajnych przypadkach może dojść do śmierci. 
B2  (ryboflawina) 
Jaja, wątroba, ser chudy, migdały, grzyby, dziczyzna, zielone części warzyw, łosoś, pstrąg, makrela, pieczywo pełnoziarniste, małże, fasola, groch, soja, mleko, jogurt, kefir, maślanka, drożdże i orzechy włoskie. 
Zapotrzebowanie: ok. 1,5 mg na dobę Przemiana białek i węglowodanów, bierze udział w biochemicznych przemianach w siatkówce 
Zmiany skórne (łojotok, zajady, zmiany w obrębie rogówki, światłowstręt, pogorszenie ostrości wzroku, łzawienie, opóźnienie wzrostu, wypadanie włosów, kłopoty z koncentracją, zawroty głowy, bezsenność, zaburzenia oddechowe, wadliwe działanie układu nerwowego i błon śluzowych, dystrofia mięśni Nudności i wymioty 
B3, PP  (niacyna) 
Wątroba, chude mięso, serca, drób, ryby, fasola, groch, drożdże piwne, masło orzechowe, odtłuszczone mleko, ser, soja, orzechy, suszone brzoskwinie, pełne ziarno, migdały, grzyby. Stosowanie leków przeciwpadaczkowych, nadmierne spożywanie cukru, słodyczy lub napojów słodzonych prowadzi do utraty niacyny Utlenianie biologiczne, uczestniczy w tworzeniu czerwonych ciałek krwi, hamuje toksyczne działanie związków chemicznych i leków, reguluje poziom cholesterolu we krwi, rozszerza naczynia krwionośne, oddziałuje korzystnie na system nerwowy i stan psychiczny, poprawia ukrwienie skóry i kondycję włosów Osłabienie, bezsenność, bóle głowy, trudności z pamięcią, zaburzenia w działaniu układu nerwowego (agresja, niepokój, depresje, nadmierna aktywność), choroby skórne, pelagra, wrażliwość skóry na światło słoneczne Mało toksyczna; bóle głowy, mrowienie, zaczerwienienie skóry, swędzenie głowy, szum w uszach, niestrawność, niewydolność wątroby, arytmia serca i psychozy, utrata łaknienia, zatężenie kwasu moczowego, zwiększenie zawartości glukozy w osoczu 
B6 (pirydoksyna) 
wątroba, mięso, drób, makrela, jaja, mleko, drożdże, warzywa (kapusta, groszek zielony, kalafior, marchew, szpinak, ziemniaki, fasola), zboża (kiełki pszenicy), soja, orzeszki ziemne, orzechy włoskie, pestki dyni, banany, awokado. 
Zapotrzebowanie: dorośli - ok. 2 mg na dobę. Maksymalna bezpieczna dawka dzienna: dorośli - 100 mg Przemiany aminokwasów, procesy krwiotwórcze, prawidłowe funkcjonowanie układu nerwowego, zwiększa odporność organizmu, łagodzi skutki uboczne leków, wspomaga leczenie nerek, zapobiega tworzeniu się kamieni nerkowych, pomaga zwalczać ból i zesztywnienia nadgarstka i dłoni, łagodzi objawy tzw. napięcia przedmiesiączkowego (depresji, drażliwości, bolesności piersi, bólów głowy), wspomaga leczenie łojotokowego zapalenia skóry, wypadania włosów, zapalenia warg i języka Zmiany w szpiku kostnym, nieprawidłowości w układzie nerwowym (drgawki), depresja, apatia, bezsenność, ogólne pogorszenie samopoczucia, obniżenie sprawności procesów myślowych, zapalenia nerwów, zmniejszona odporność na infekcje, stany zapalne skóry, niedokrwistość, kamica nerkowa, zmęczenie, nudności, odruchy wymiotne, zaburzenia w funkcjonowaniu mięśnia sercowego, zwiększenie ryzyka powstawania nowotworów, u dzieci - opóźnienia umysłowe, nieprawidłowości w budowie kości oraz objawy padaczkowe, drażliwość Zaburzenia układu nerwowego: trudności w poruszaniu się, brak koordynacji ruchu, zwyrodnienia tkanki nerwowej, uczucie mrowienia - drętwienie kończyn; wpływa niekorzystnie na obecność aminokwasów we krwi. Zmiany ustępują po zaprzestaniu nadmiernej suplementacji witaminą B6. Podobne skutki uboczne nie występują przy pozyskiwaniu witaminy B6 z pokarmu 
B7, H (biotyna) 
Wątroba, orzechy włoskie i ziemne, mąka sojowa, żółtka jaj, kraby, migdały, sardynki, grzyby, ryż brązowy (naturalny), mąka pełnoziarnista, szpinak, marchew, pomidory. 
Zapotrzebowanie: ok. 200 µg na dobę. Uczestniczy w syntezie aminokwasów, cukrów, białek i kwasów tłuszczowych, wspomaganiu funkcji tarczycy, uczestniczy w przemianie dwutlenku węgla, wpływa na właściwe funkcjonowanie skóry i włosów, uczestniczy z witaminą K w syntezie protrombiny (odpowiedzialnej za krzepliwość krwi). Zmiany skórne (wysypki, stany zapalne), wypadanie włosów, podwyższony poziom cholesterolu, zmiany zapalne jelit. Biotyna może być syntetyzowana przez florę bakteryjną, więc do jej niedoboru dochodzi bardzo rzadko, zwykle pod wpływem innych czynników niż niedobór pokarmowy (np. szeroko spektralna antybiotykoterapia) Nietoksyczna dla ludzi 

B12 (cyjanokobalamina) 
Mleko, produkty pochodzenia zwierzęcego: wątroba, nerki i serce, chude mięso, ryby, skorupiaki, sery, jaja. 
Zapotrzebowanie: dorośli - ok. 1-2 μg na dobę Procesy krwiotwórcze Niedokrwistość 
Nietoksyczna, przy stosowaniu przez dłuższy czas bardzo dużych dawek u niektórych ludzi mogą wystąpić objawy uczuleniowe 
B11, B9, M (kwas foliowy) 
Zielone warzywa liściaste, rośliny strączkowe, ziarna zbóż, pomidory, soja, buraki, orzechy, słonecznik, drożdże piwne, wątroba, żółtko jajka, banany, pomarańcze, awokado. 
Kobietom w ciąży i pozostałym, w wieku rozrodczym zaleca się suplementację w dawce 0,4 mg Jest niezbędna do syntezy kwasów nukleinowych. Odpowiada za prawidłowy rozwój płodu. Niedobór: zahamowanie wzrostu i odbudowy komórek w organizmie, mała ilość czerwonych ciałek we krwi, wady cewy nerwowej u płodu 
Nadmiar: bezsenność, rozdrażnienie. Nietoksyczna dla ludzi 
C  (kwas askorbinowy) 
Ziemniaki, kapusta kiszona, owoce dzikiej róży, czarne jagody, maliny, jeżyny, owoce cytrusowe, papryka, brukselka, kapusta, cebula, szpinak, brokuły, kalarepa, jabłka, soja, pomidory, karczochy. 
Zapotrzebowanie: ok. 60 mg na dobę Prawidłowy stan tkanki łącznej, poprawia odporność i przyspiesza okres gojenia ran Gnilec (szkorbut) 
Nietoksyczna, zaburzenia w układzie pokarmowym i nerwowym, wysypka skórna, u osób mających problemy z nerkami może przyspieszać tworzenie się kamieni nerkowych. Uzależnia[potrzebne źródło]. Nadmiar w czasie ciąży może być szkodliwy dla płodu 
11.Błony biologiczne- budowa, funkcje, transport przez błony Błonami biologicznymi są: biomembrany, błony elementarne, błony cytoplazmatyczne, błony jednostkowe, błony plazmatyczne. Podstawowe struktury wszystkich komórek żywych organizmów, mają budowę lipidowo-białkową (podwójna warstwa lipidowa, złożona z fosfolipidów i cholesterolu, w której tkwią białka integralne, głównie enzymy, oraz białka peryferyjne). 
Występują w postaci: 
1) błony komórkowej, oddzielającej wnętrze komórki od otoczenia, 
2) błon śródkomórkowych, otaczających organelle komórkowe oraz tworzących system różnego rodzaju pęcherzyków, istotnych elementów systemu transportu wewnątrz- i międzykomórkowego. 
Błona biologiczna oddziela komórkę od środowiska zewnętrznego i chroni ją. Błona komórkowa zapewnia również przedziałowość dzięki temu w jednej komórce mogą zachodzić procesy przeciwstawne sobie. 
Transport przez błonę zależy od masy cząsteczkowej, właściwości, średnicy i ładunku elektrycznego cząsteczek związków chemicznych. Cząsteczki rozpuszczalne w tłuszczach przenikają przez warstwy fosfolipidowe błon w obu kierunkach na zasadzie dyfuzji bez względy na ich średnice. Inne związki przenikają zgodnie z gradientem stężeń. 
12. Funkcje, podział i budowa kwasów nukleinowych Budowa DNA i RNA 
NUKLEOTYD MONOFOSFORANOWY = CUKIER (C5) + ZASADA AZOTOWA + RESTA FOSFORANOWA 
DNA- powstaje od deoksyrybozy RNA- powstaje od rybozy 
Funkcje 
Przekazywanie informacji genetycznej 
Synteza białka (DNA i RNA) 
Podział DNA 
3 konformacje 
-Prawoskrętna helisa, najbardziej zwarta 11 nukleotydów zasady azotowe pochylone 
-Prawoskrętna helisa, 10 nukleotydów zasady azotowe prostopadłe do osi helisy 
-Lewoskrętna helisa, najmniej zwarta, 12 nukleotydów 
Podział RNA 
-mRNA matrycowy (matryca w syntezie białek) 
-tRNA transportowe (transportuje aminokwasy) 
-rRNA rybosomowy (wiąże rybosomy) 
13.Synteza białek

1.Inicjacja translacji- zaczyna się w rybosomie od kontaktu mRNA z tRNA przenoszącym aminokwas- metioninę 
2.Elongacja - łączenie się aminokwasów z wiązaniami peptydowymi zgodnie z kodonem genetycznym zawartym mRNA w ten sposób wydłużają się łańcuchy polipeptydowe 
3. Terminacja translacji- zakończenie procesu translacji 
4.Zsyntezowane w rybosomach polipeptydy podlegają dalszej potranslacyjnej enzymatycznej modyfikacji w wyniku której powstaje: Białko strukturalne, Białko enzymatyczne, białko wydzielane 
5.Białko zsyntezowane przed wydzieleniem na zewnątrz gromadzi się w kanalikach siateczki śródplazmatycznej następnie przesuwane jest do aparatu Golgiego w którym ulega zagęszczeniu i zostaje otoczone błoną. W postaci pęcherzyków kierowane jest ku powierzchni komórki. 
14. Metabolizm białek

a) trawienie w układzie pokarmowym 
Trawienie białek rozpoczyna się w żołądku. W żołądku wydzielany jest enzym pepsynogen - w postaci nieaktywnej. Aktywacja pepsynogenu zachodzi pod wpływem kwasu solnego wydzielanego w żołądku. Powstaje aktywny enzym pepsyna. Pepsyna trawi polipeptydy do peptoz i peptonów. Następnie pokarm dostaje się do dwunastnicy gdzie wydzielany jest enzym trypsynogen - w postaci nieaktywnej. Aktywacja zachodzi pod wpływem enteriokinazy wydzielonej przez ściany jelita. Trypsyna trawi białka do dwu i trójpeptydów. W dalszej części jelita cienkiego peptydazy ścian jelita cienkiego ( są to egzopeptydazy) rozkładają dwu i trójpeptydy do aminokwasów. 
b) rola białek egzogennych 
białka, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie więc muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych 
c) rozkład białek endogennych 
Jest możliwy dzięki: sok żołądkowy złożony z : kwas solny, pepsyna. Sok trzustkowy złożony z: trypsyna. Proteazy jelitowe 
15. Znaczenie insuliny, glikogenu, glukagonu Insulina- anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów. Cząsteczka insuliny składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą dwoma mostkami disiarczkowymi: łańcuch A zawiera 21, a łańcuch B - 30 aminokwasów. 
Insulina produkowana jest przez komórki β wysp trzustki (wyspy Langerhansa). Najważniejszym bodźcem do produkcji insuliny jest poposiłkowe zwiększenie stężenia glukozy we krwi. Dzięki zwiększeniu wytwarzania insuliny i jej wpływowi na komórki efektorowe (miocyty, adipocyty, hepatocyty) zwiększa się transport glukozy do wnętrza komórek, co obniża poziom glukozy we krwi. 
Glikogen- cząsteczka zbudowana jest z połączonych reszt glukozy. Jest głównym wielocukrem, który stanowi materiał zapasowy w komórkach. Do najbogatszych w ten materiał zapasowy narządów należą wątroba (10% jej masy) i mięśnie (łącznie ok. 2% wszystkich). 
Glukagon-jest polipeptydowym hormonem wytwarzanym przez komórki A (α) wysp trzustkowych. Hormon ten ma znaczenie w gospodarce węglowodanowej; wykazuje działanie antagonistyczne w stosunku do insuliny, które przede wszystkim objawia się zwiększeniem stężenia glukozy we krwi. Wzmaga on procesy glukoneogenezy i glikogenolizy oraz utleniania kwasów tłuszczowych.

---