Aminokwasy endogenne
AMINOKWASY ENDOGENNE - te, które organizm jest w stanie sobie w wystarczającej ilości wyprodukować: alanina (Ala), asparagina (Asn), kwas asparaginowy (Asp), cysteina (Cys), kwas glutaminowy (Glu), glutamina (Gln), glicyna (Gly), prolina (Pro), seryna (Ser) i tyrozyna (Tyr).
Aminokwasy to szeroka grupa związków organicznych. Charakterystyczną cechą ich struktury jest obecność 2 grup funkcyjnych: aminowej (NH2) i karboksylowej (COOH).
Wszystkie aminokwasy, które wchodzą w skład białek, są tzw. α-aminokwasami.
Znaczy to, że grupy: aminowa i karboksylowa są połączone z tym samym atomem węgla i jest to pierwszy atom łańcucha węglowego (pomijając atom węgla samej grupy COOH).
Oto ogólny wzór α-aminokwasu:
AMINOKWASY EGZOGENNE - te, które muszą być dostarczone w pożywieniu: fenyloalanina (Phe), izoleucyna (Ile), leucyna (Leu), lizyna (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), tryptofan (Trp), walina (Val), arginina (Arg) i histydyna (His).
PEPTYDY
Amidy utworzone z aminokwasów
noszą nazwą peptydów. Peptydy powstają
w wyniku utworzenia wiązania amidowego
, zwanego w tym przypadku wiązaniem peptydowym,
pomiędzy grupą karboksylową jednego
aminokwasu, a grupą aminową drugiego
aminokwasu.Peptydy mogą zawierać reszty
tych samych aminokwasów (tzw. homopeptydy),
np. polilizyna. Częściej spotyka się jednak
peptydy zbudowane z reszt róznych aminokwasów.
Peptyd złozony z dwóch reszt aminokwasów
nazywa się dipeptydem, z trzech tripeptydem i tak
dalej. Peptydy, w których liczba reszt
aminokwasowych nie przekracza 10 określane są
oligopeptydami, a powyzej 100 reszt to są białka.
Białka proste zbudowane są z tylko aminokwasów
protaminy o przewadze zasadowych aminokwasów. Ptotaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami
albuminy - białka zwierzęce i roślinne. W skład albumin wchodzą wszystkie aminokwasy; dobrze rozpuszczają się w wodzie. Spotykamy je w białku jaja kurzego, w osoczu krwi i mleku.
globuliny -. Spotykane są w osoczu krwi, mleku i białku jaja kurzego
histony - występują w jądrze komórkowym. Bogate w histony są gruczoły grasicy
prolaminy - białka roślinne, nierozpuszczalne w wodzie. Są składnikiem mąki. Prolaminy zawierają dużo kwasu glutaminowego
gluteliny - podobne do prolamin
keratyny - należą do nich przede wszystkim białka tkanki łącznej tworów zrogowaciałych (paznokcie, pióra i włosy)
Białka złożone zawierają oprócz aminokwasów,
także część niebiałkową.
Zależnie od zawartości w białkach złożonych
składnika niebiałkowego, można je podzielić na:
fosfoproteidy
glikoproteidy
lipoproteidy
chromoproteidy
nukleoproteidy
Białka złożone, dzięki zawartości składnika
niebiałkowego, nabierają innych właściwości
fizycznych i chemicznych, w związku z czym
mogą pełnić różne funkcje.
Fosfoproteiny zawierają w swoim składzie-
jako składnik niebiałkowy-resztę kwasu fosforowego.
Przykładem fosfoproteidu są: kazeina ( białko mleka )
, witelina i fosfityna.
Glikoproteiny to białka złożone, zawierające w
swej cząsteczce-obok aminokwasów-składnik cukrowy.
Są nimi hormony przedniego płata
przysadki mózgowej, orosomukoid, chondroproteiny,
mucyna oraz wiele enzymów.
Lipoproteiny obok składnika białkowego, zawierają
w swej budowie tłuszcze ( trójglicerydy, kwasy
tłuszczowe, tłuszcze złożone, cholesterol).
Lipoproteiny są składnikami błon komórkowych i
licznie reprezentowane w tkance nerwowej.
Chromoproteiny to białka złożone, zawierające jako
część niebiałkową składnik barwny. Mogą to być grupy
hemowe (hemoproteiny-hemoglobina, mioglobina),
karoten (karotenoproteiny), ryboflawina (flawoproteidy),
metale (miedźceruloplazmina, żelazo-ferrytyna,
hemosyderyna, transferyna). Białka zawierające
metale, ze względu na ich rolę biologiczną, niektórzy
zaliczają do odrębnej grupy białek złożonych - metaloprotein.
Nukleoproteiny zawieraja dna lub rna
2 STRUKTURA DRUGORZĘDOWA
To regularne pofałdowanie regionów łańcucha
polipeptydowego. Mamy tu dwie konformacje
: α helisa i struktura β. W helisie alfa
aminokwasy ustawiają się tak, że tworzą spiralę.
Wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów
znajdują się na zewnątrz helisy. Wiązanie
które stabilizuje tę strukturę to wiązanie
wodorowe występujące między tlenem
grupy karboksylowej jednego aminokwasu a
wodorem grupy aminowej aminokwasu drugiego
w tym samym łańcuchu polipeptydowym. W
strukturze beta również wiązanie wodorowe
umożliwia istnienie takiej konformacji białka,
jednak tu wiązanie to występuje między
wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów
polipeptydowych. Płaskie wiązanie
peptydowe sprawia, że struktura beta ma
postać pofałdowanej kartki, gdzie łańcuchy
boczne aminokwasów znajdują się powyżej
lub poniżej jej płaszczyzny.
3.STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA
Struktura trzeciorzędowa to przestrzenne
ułożenie wszystkich aminokwasów w łańcuchu
polipeptydowym. Ta biologicznie aktywna
(natywna) konformacja jest utrzymywana dzięki
oddziaływaniom hydrofobowym, silom
elektrostatycznym (wiązania jonowe, liczne
oddziaływania van der Waalsa), wiązaniom
wodorowym i kowalencyjnym wiązaniom
(mostkom) dwusiarczkowym -S-S-.
4. STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA
W przypadku białek, w których skład wchodz
i więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy
, występuje struktura czwartorzędowa. Dotyczy
ona przestrzennego ułożenia, polipeptydowyc
h podjednostek i natury oddziaływań między
nimi (siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe).
FUNKCJE BIALEK
1. Białka transportujące i magazynujące:
Hemoglobina - transport tlenu w erytrocytach
Transferryna - transport żelaza do tkanek
Ferrytyna - wiązanie i magazynowanie żelaza
Wiązanie z białkiem - zwiększenie
rozpuszczalności i ograniczenie reaktywności
przechowywanych substancji.
2. Białka strukturalne i ruchu:
Kolagen (skóra, kości i tkanka łączna)
Keratyna (włosy, paznokcie)
Aktyna i miozyna - motory molekularne,
fi lamenty ślizgające się względem siebie
=> skurcz mięśni
3. Białka odżywcze:
Kazeina (mleko)
Owoalbumina (białko jaja kurzego) =>
źródło aminokwasów w czasie wzrostu
potomstwaBiałka zapasowe nasion roślin
4. Przeciwciała:
Rozpoznawanie i wiązanie antygenów
( bakterie, wirusy, pyłki)
5.Białka regulatorowe:
Czynniki transkrypcyjne, białka operonów
(represory, aktywatory), białka regulujące rozwój
6. Enzymy:
Zwiększają szybkość reakcji biochemicznej.
Wiązanie substratów, oddziaływanie
niekowalencyjne z łańcuchami
bocznymi specyficznych aminokwasów.
7.Białka receptorowe:
Sygnalizacja komórkowa. Do których zaliczamy
a) białka tworzące kanały jonowe,
b)białka błonowe,
c) i receptory adhezyjne
Enzymy to białka o własnościach katalitycznych,
które posiadają zdolność zwiększania szybkości
reakcji chemicznej. Obniżają energię aktywacji,(
minimalna wartość energii, która jest niezbędna
do zajścia danej reakcji chemicznej. Energia
aktywacji może być dostarczona do układu
z zewnątrz, np. w postaci ciepła, energii
promieniowania lub energii elektrycznej)
. same jednak nie ulegają przemianie, dlatego
nie zużywają się bezpośrednio w wyniku reakcji.
Większość enzymów składa się z:części białkowej,
czyli apoenzymu,( część białkowa enzymu,
zawiera tzw. centrum aktywne, w którym cząsteczk
i substratu ulegają przemianie w cząsteczki produktu.
Wraz z koenzymem (bądź grupą prostetyczną) stanow
i holoenzym - kompletny, gotowy do działania enzym.)
części niebiałkowej, czyli grupy prostetycznej lub
koenzymu.( część niebiałkowa enzymu nietrwale połączona
Swoistość kierunku działania Polega
na zdolności enzymu do katalizowania
tylko jednej reakcji z możliwych reakcji
jakim może podlegać substrat. Jeżeli
substrat może przekształcać się w różne
produkty każda z reakcji jest katalizowana
prze inny enzym.
Specyficzność substratowaOznacza
możliwość wyboru przez dany enzym
jednego lub grupy strukturalnie podobnych
związków z którymi wchodzi w kompleks
zdolny do dalszych reakcji. Właściwość ta
wynika z „dopasowania” struktury substratu
do kształtu centrum aktywnego enzymu.
Enzymy mogą wykazywać z zależności od
sposobu i mechanizmu „dobierania”
substratów specyficzność grupową i absolutną,
w odniesieniu do typu reakcji, oraz specyficzność
stereochemiczną .
specyficzność grupowa -wykazuje ją większość
enzymów ,czyli mogą one wykorzystywać w
charakterze substratu określoną grupę podobnych
do siebie substancji.
Specyficzność absolutna - dla enzymu istnieje
tylko jeden ściśle określony substrat.
Specyficzność stereochemiczna- względem
form L i D, izomerów geometrycznych, położenia
wiązania w cząsteczce substratu, ustawienia
przestrzennego koenzymu, a także asymetrii
kompleksu ES w przypadku symetrycznych
substratów
Temperatura. Wzrost temperatury o każde 10°C zwiększa
szybkość reakcji enzymatycznych mniej więcej dwukrotnie
. Jednak odbywa się to wyłącznie do poziomu temperatur
y powodującego denaturację białka, czyli zazwyczaj do 40 - 45°C
. Denaturacja białka enzymatycznego powoduje trwałą utratę zdolno
ści katalitycznej. Obniżanie temperatury zmniejsza szybkość reakcji
biochemicznych, ale nawet zamrożenie enzymu nie powoduje trwałeg
o utracenia jego aktywności; ponowne ogrzanie przywraca zdolność
katalityczną enzymu.
pH. Większość enzymów komórkowych najszybciej
działa w środowisku zbliżonym do obojętnego, czyli
w pH około 7. Natomiast enzymy działające pozakomórkowo,
w świetle przewodu pokarmowego, charakteryzują się
zróżnicowaniem optymalnych warunków
kwasowości środowiska. Wpływ pH na aktywność enzymów
tłumaczy się tym, że są one białkami, a liczba dodatnich
i ujemnych ładunków cząsteczki białka i ukształtowanie
powierzchni cząsteczki są zależne od kwasowości środowiska.
* Stężenie enzymu i substratu. W stałej temperaturze, w stałym
pH i przy nadmiarze substratu szybkość reakcji chemicznej
jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. W przypadku
gdy temperatura, pH i stężenie enzymu są utrzymane na stałym
poziomie, szybkość reakcji chemicznej początkowo wzrasta,
w miarę zwiększania się stężenia substratu, do pewnej wartości, a
następnie ustala się na jednakowym poziomie. Dochodzi do
tego w momencie, gdy wszystkie cząsteczki enzymu
są połączone z substratem, tworząc kompleksy E-S.
Wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu
nosi nazwę krzywej Michaelisa.
Inhibitory. W środowisku komórkowym występują różne
substancje niskocząsteczkowe, które przyłączając się do enzym
u powodują zmianę struktury przestrzennej enzymu
, uniemożliwiając tworzenie kompleksów E-S (substancje
te mogą również działać jako aktywatory). Istnieją też przypadki,
gdy związek chemiczny, mając podobną budowę do substratu,
konkuruje z nim o związanie się z centrum aktywnym enzymu
. Jeżeli inhibitor występuje w dostatecznie dużym stężeniu,
to może całkowicie zablokować reakcję (przyłączenie substratu)
. Z kolei zwiększenie stężenia substratu może spowodować
wyparcie inhibitora. Odwracalna inhibicja enzymów
odgrywa ważną rolę w regulacji metabolizmu.
Aktywatory. Pod wpływem różnych substancji, np. jonów,
może nastąpić taka zmiana kształtu cząsteczki enzymu
, która jest korzystna dla przebiegu katalizy enzymatycznej
. Odbywa się to na skutek przyłączenia aktywatora do
centrum aktywnego i polepszenia w ten sposób wiązania substratu.
Inhibicja kompetycyjna- współzawodnictwo
inhibitora z substratem o miejsce aktywne
enzymu. Przy dużych stężeniach substratu
inhibitor zostaje usunięty przez substrat.
Inhibitor wiąże się tutaj w miejscu aktywnym.
Inhibicja niekompetycujna- typ inhibicji
odwracalnej enzymów. Hamowanie
niekompetycyjne zachodzi wtedy, gdy
inhibitor nie jest strukturalnie podobny
do substratu i nie współzawodniczy z
nim o centrum aktywne enzymu.
Inhibitor blokuje częściowo centrum
aktywne hamując przebieg reakcji
enzymatycznej, pomimo tego substrat
może być wiązany.
ALLOSTERYCZNE enzymy i efektory - inny przykład
inhibicji jsst to hamowanie z udziałem tzw. efektorów
allosferycznych. Takie efektory to hormony sterydowe.
Mechanizm takiego oddziaływania polega na oddziaływaniu
na przestrzenną budowę cząsteczki białka w obrębie
centrum aktywnego. Stwierdzono, że białka obok centrum
aktywnego posiadają takie centrum allosferyczne, które
jest zdolne do przyłączenia specyficznego efektora.
Białka tego rodzaju noszą nazwę białek allosferycznych.
oksydoreduktazy - katalizujące reakcje
utleniania i redukcji,transferazy - katalizujące
reakcje przenoszenia grup funkcyjnych, katalizujące
reakcje hydrolizy, czyli rozpadu wiązań z udziałem wody,
liazy katalizujące niehydrolityczne rozrywanie wiązań
,izomerazy- katalizujące reakcje izomeryzacji, czyl
i przegrupowania wewnątrzcząsteczkowego,
ligazy - katalizujęce tworzenie wiązań połączone z
hydrolizą ATP;
Koenzym F kwas foliowy wit. Bc - jest niezbędnym
czynnikiem w wytwarzaniu czerwonych krwinek w
szpiku kostnym. Jest czynnikiem wzrostu wielu
drobnoustrojów.
NAD+ : NADP+ wit. PP czyli kwas nikotynowy zapobiegają
skóry. Podst. funkcją jest współdziąłanie z dehydrogenazami.
KOENZYMY FLAWINOWE - mononukleotyd flawiowy
FMN, dinukleotyd flawinoadeninowy FAD; współpracują
z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze
zredukowanego NAD+.
KOENZYMY OKSYDOREDUKTAZ- dinukleotyd
nikotynoamidoadeninowy NAD i jego fosforan NADP;
dinukleotyd flawinoadeninowy FAD; mononukleotyd
flawinowy FMN, kwas lipanowy, Co Q.
1) Koenzymy przenoszące elektrony i protony - współdziałają z
oksydoreduktazami:
- NAD+ -dinukleotyd nikotynamidoadeninowy -
jest zbudowany z 2 nukleotydów powiązanych ze sobą
wiązaniami bezwodnikowymi) za pośrednictwem reszt
fosforanowych.nukleotydów zbudowany jest z zasady
azotowej, reszty cukrowej (D-ryboza) oraz reszt
fosforanowych. Zasady azotowe połączone są z cukrem
wiązaniem N-glikozydowym, zaś reszta fosforanowa z cukrem
wiązana jest wiązaniem estrowym
- NADP+ - fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego -
przy drugim atomie węgla rybozy (ANP) grupa OH jest
zestryfikowana - połączona jest reszta fosforanowa.
- W przypadku obu koenzymów witaminą jest amid kwasu
nikotynowego, jest to najważniejsza część koenzymu, ponieważ
właśnie ona ulega redukcji lub utlenianiu.
- NADP+ najczęściej uczestniczy w procesach anabolicznych
natomiast NAD+ w katabolicznych. Niedobory witaminy PP
objawiają się zaburzeniami trawienia, wysypką (pelagra),
rumieniec lombardzki (zaróżowienie twarzy. Duże niedobory
prowadzą do zaburzeń w centralnym układzie nerwowym (
majaczenie, deprecha).
- FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy FAD - zbudowany jest
z 2 nukleotydów, gdzie pierwszy z nich jest fosforanem
ryboflawiny, a drugi adenozynomonofosforanem (AMP).
- FMN - mononukleotyd flawinowy. Fosforan ryboflawiny
(FMN) nie jest klasycznym nukleotydem, ponieważ zawiera z
amiast cukru alkohol 5-cio węglowy (rybitol), oraz zbudowany
jest z flawiny, która jest odpowiednikiem zasady azotowej.
- Obydwa koenzymy FAD i FMN uczestniczą w reakcjach redok
s, a najważniejszym elementem budowy tych koenzymów jest
flawina inaczej nazywana .witamina B2, Formę zredukowaną
zapisujemy jako FADH2 i FMNH2. Niedobór witaminy B2
powoduje zaburzenia skórne takie jak pękanie kącików ust,
łuszczenie się warg, zaczerwienienie języka, zmiany wokół oczu
, światłowstręt, osłabienie wzroku.
- Koenzym Q - Ubihinon (przenośnik łańcucha oddechowego)
występuje w mitochondriach i jest przenośnikiem protonów i
elektronów w łańcuchu oddechowym.
- Kwas liponowy - (lipS-S) pod względem chemicznym jest
disulfidową pochodną kw. oktanowego. W zależności od
potencjały rekoks jest utleniony lub zredukowany. Podczas
redukcji (przyłączenie elektronów i protonów) rozrywają się
mostki S-S. Kwas ten oprócz tego, że współdziała z oksydo
reduktazami uczestniczy w transporcie grup acylowych,
wówczas to w miejsce jednego z wiązań utworzonych po
rozerwaniu S-S przyłączany jest rodnik acylowy.
2) Koenzymy przenoszące grupy współdziałające z transferazami
ATP - jest przystosowany do przenoszenia
grup stanowiących części składowe jego
cząsteczki: -przeniesienie reszty ortofosforanowej
H2PO4- z wydzieleniem ATP; - przeniesienie reszty
pirofosforanowej H3P2O7 z wydzieleniem AMP; -
przeniesienie reszty adenozynofosforanowej AMP z
wydzieleniem reszty pirofosforanowej; - przeniesienie
reszty adenozynowej z wydzieleniem reszty
ortofosforanowej i pirpfosforanowej.
- DPT - difosforan tiaminy - przenosi aktywne grupy ketonowe i
aldehydowe. Koenzym ten jest ufosforylowaną postacią witaminy
B1 inaczej tiaminy. DPT zbudowany jest z pierścienia
pirymidynowego i tiazolowego. Do miejsc aktywnych, a
zwłaszcza do drugiego atomu węgla przyłączane są substraty
reakcji, w których koenzym ten uczestniczy. Tak, więc koenzym
ten współdziała z transferazami oraz liazami.i niedobór tej
witaminy powoduje chorobę Beri-Beri (porażenie mięśni),
zanik mięśni, obrzęki, wyczerpanie psychiczne, neuropatie.
- PLP lub PAL - fosforan pirydoksalu - przenosi grupy aminowe.
Koenzym ten jest pochodną witaminy B6, Koenzym ten współdziała
z transferazami i liazami. Przy jego udziale katalizowane są reakcje
transaminacji oraz dekarboksylacji aminokwasów. wit. B6 jako
: zapalenie spojówek, łuszczenie się naskórka, pękanie kącików ust
, szczególny niedobór jest u pijaków.
- Koenzym A - przenosi grupy acylowe. Zbudowany jest z 3 elementów:
- Cysteamina (amina biogenna powstała podczas dekarboksylacji cysteiny).
- Fosforan kwasu pantotenowego (ufosforylowana forma wit. B5 inaczej
kw. Pantotenowego). 3,5-difosforanadenozyny.
Grupą czynną koenzymu A jest grupa SH Cysteaminy. Podstawową funkcją
jest aktywowanie i przenoszenie reszt acylowych. Wykorzystywany jest
do pokrywania potrzeb energetycznych i biosyntezy makrocząsteczek,
głównie aktywacja kw. tłuszczowych, degradacja poprzez detoksykację.
- Biotyna - inaczej witamina H jest to związek heterocykliczny
zbudowany z pierścienia tiofanowego sprzężonego z resztą mocznika.
Biotyna jest grupą prostetyczną karboksylaz (podklasa ligaz). Bierze
udział w przenoszeniu grup COOH i dołączaniu tych grup do substratów
(czyli wydłużaniu łańcuchów)
- Witamina B12 podobne do żelazoporfirynowych, tylko, że zamiast Fe
jest kobalt Co3+. Bierze udział w reakcjach katalizowanych przez izomerazy
izomeryzacja kw. dikarboksylowych, przekształcanie rybonukleotydów
w deoksyrybonukleotydy i reakcjach przenoszenia grup metylowych
Aminokwasy pod wpływem kwasu azotowego (III),
tworzącego się wg reakcji
pierwszej, ulegają reakcji deaminacji, której produktami są:
azot cząsteczkowy(wydzielający się w formie gazowej) oraz
odpowiedni hydroksykwas. Deaminacja
a-aminokwasu przebiega zgodnie z drugą reakcją przedstawioną poniŜej:
NaNO2 + CH3COOH--> HNO2 + CH3COONa
Synteza kwasów tłuszczowych polega
na kondensacji jednostek dwu-węglanowych
. Synteza ta obejmuje odrębne sekwencje
reakcji prowadzące do powstania
długołańcuchowych jednostek węglowodorów
z jednostek acetylo-CoA. Synteza kwasów
tłuszczowych zachodzi w cytozolu w
syntezie związkiem redukującem jet NADPH
podczas syntezy kwasy tłuszczowe są kowalencyjnie
związane z z białkowym nośnikiem grup
acetylowych (ACP) u wyższych organizmów
poszczególne aktywności enzymatyczne
przeprowadzające syntezę kwasów tłuszczowych
występują w pojedynczym łańcuchu
polipeptydowym, którego dimer nazywany
jest syntazą kwasów tłuszczowych
Transpot do cytozolu
Synteza kwasów tłuszczowych przebiega
w cytozolu, ale acetylo-CoA powstaje z
pirogronianu w mitochondriach. Dlatego
też synteza ta wymaga przeniesienia
acetylo-CoA z mitochondriów do cytozolu.
Jednakże związek ten nie może przenikać
przez wewnętrzną błonę mitochondrialną
( ta pozorna sprzeczność wynika z jest
wynikiem funkcjonowania odrębnej puli
CoA w mitochondriach i odrębnej w cytozolu)
. Problem ten został rozwiązany dzięki
kondensacji acetylo-CoA ze szczawiooctanem,
prowadzącj do powstania cytryninu. Rys1
Cytrynian jest następnie transportowany do
cytozolu, gdzie ulega rozszczepieniu przez
liazę cytrynianową od ATP, co możliwia
odtworzenie acetylo-CoA i szczawiooctanu
w procesie wymagającym energii
Tłuszcze właściwe, czyli triacyloglicerole
(triglicerydy) są estrami zbudowanymi z trzech
cząsteczek kwasów tłuszczowych i jednej
cząsteczki glicerolu.
Biosynteza triacylogliceroli
Wytworzone kwasy tłuszczowe w postaci
acylo-S-CoA mogą wprost wchodzić w reakcję z L-α-
fosforanem glicerolu. Związek ten tworzy się
w wyniku katalizowanej przez dehydrogenazę 3-
fosforanu glicerolu redukcji fosfodihydroksyacetonu
,który jest produktem przejściowym
glikolizy,zgodnie z podaną reakcją lub przez
fosforylację glicerolu z udziałem odpowiedniej kinazy
i ATP.
Fosforan dihydroksyacetonu + NADH+H˖
↔3-fosforan glicerolu + NAD˖
L-α-fosforan glicerolu jest zdolny do przyłączenia
dwóch cząsteczek aktywnego acylu,w obecności
enzymu. Powstały kwas fosfatydowy jest związkiem
kluczowym w biosyntezie lipidów
kwas fosfatydowy pod działaniem fosfatazy ulega
hydrolizie do fosforanu i α,β-
diacyloglicerolu,który przy syntezie lipidów
właściwych w reakcji z trzecią cząsteczką
acylokoenzymu A przechodzi w triacyloglicerol
TRANSKRYPCJA!
INICJACJA:
rozpoznanie miejsca na matrycyDNA (tzw. regiony
promotorowe na nici DNA),od którego zacznie
się synteza - polimerazaRNA.
lokalne rozwinięcie nici po przyłączeniu
polimerazyRNA do nici DNA.
3. utworzenie 1 wiązania fosfodiestrowego.
WYDŁUŻENIE:
przyłączenie pierwszego nukleotydu (zwykle
guaninowego).
przyłączenie dalszych nukleotydów wraz z
przesuwaniem się polimerazyRNA wzdłuż
matrycyDNA z miejscowym rozpleceniem helisy DNA
region DNA po transkrypcji powraca do podwójnej
nici, a rozwija się dalsza jej część.
ZAKOŃCZENIE:
regiony palindronowe - miejsca na łańc. DNA bogate
w sekwencję G-C - rozpoznawane przez polimerazęRNA
/specjalne białko RHO wiążące się z polimerazą.
powst prekursorowych form-ulegają modyfikacjom
(np.dojrzewaniu ).
polega na skracaniu łańcucha przez polimerazy/
metylowanie zasad azotowych.
TRANSLACJA
INICJACJA:
powstanie komplexu inicjującego przez przyłączenie
do podjed. mniejszej specyf. białek:IF1, IFA, IF3
, mRNA i N-formylometionylo-tRNA wraz z usuwaniem
IF3.
2.dołącz dużej podj do tego komplexu wraz z
usuw IF1,IFA FIFA rozpadem GTP na GDP i
fosforany - fromylometionylo-tRNA jest w
regionie peptydylowym(P).
ELONGACJA:
3.region amyloacylowy(A)-na razie pusty-tam
kolejny aminokw ściśle okr przez kodon mRNA
- aminokw będzie dostarczany przez tRNA o
antykodonie komplementarnym do kodonu mRNA
4.po przyłącz się tRNA (z 2-im aminokw )z kodo-
nem tworzy się wiąz peptydowe między 1 a 2
aminokwasem i usunięty tRNA z 1 aminokw.
5.powstały dipeptyd (połącz z tRNA 2 aminokw)
jest w pozycji A
6.na zwolnionie m-sce P przenoszony dipeptyd
(połącz z tRNA) z pozycji A na P- translokacja!
7.towarzyszy jej przesunięcie się mRNA o 1 kodon i
hydroliza GTP-gtpaza
-synteza wiąz peptydowego-transferaza peptydylowa
TERMINACJA:
8.wydłużanie łańc jak są kodony pomocnicze- z nimi
łączy się rF1-specyf.czynnik tego kodonu,
odhydrolizowuje peptydy od tRNA wraz z rozkładem GTP.
9.uwolniona E do usunięcia tRNA i rozdysocjow.
podjednostek rybosomu.
CECHY KODU GENETYCZNEGO:
uniwersalny- jednakowy dla wszystkich
komórek organizmów żywych;
trójkowy- jeden aminokwas jest kodowany
przez 3 nukleotydy;
zdegenerowany czyli wieloznaczny- są
aminokwasy kodowane przez więcej aniżeli jeden kodon;
bezprzecinkowy- każdy nukleotyd wchodzi w skład kodonu;
niezachodzący- jeden nukleotyd jest składnikiem tylko
jednego kodonu;
kolinearny- kolejność ułożenia kodonów w mRNA
odpowiada za kolejność ułożenia aminokwasów w białku.
RNA ma strukturę liniową- zbudowane z długich
, powiązanych ze sobą łańcuchów nukleotydów;
sam łańcuch składa się z ułożonych na przemian
cząsteczek rybozy i fosforanu, na zewnątrz pozostają zasady;
nukleotydy łączą się ze sobą za pomocą wiązań dniestrowyc
, w których fosforan połączony z gr OH należącą do rybozy
oraz gr OH przyłączonej do węgla C-3' sacharydu następnego nukleotydu;
mRNA (informacyjny, matrycowy) krótki
tRNA(transportujący) do 15% podczas translacji dporowadza
aminokwasy z cytoplazmy do rybosomów.
rRNA(rybosomalny), wraz z białkami buduje rybosomy, nie
występuje w stanie wolnym, Wchodzi w skład rybosomów,
powstaje na matrycy DNA w przewężeniu wtórnym
chromosomów jąderkotwórczych.
-snRNA (small nuclear) u Eucaryota biorą udział w usuwaniu
intronów i składaniu eksonów, inaczej rybozymy. Przykład
katalizy z udziałem RNA.
DNA
-unikalnyDNA czyli aktywny genetycznie w postaci
luźnej euchromatyny,
rDNA (rybosomalny) skupiony w przewężeniu wtórnym,
jąderkotwórczym, sam nie podlega transkrypcji (NOR)
, tylko na prerybosomowy RNA, nie ulega translacji
satDNA (satelitarny, milczący)w postaci heterochromatyny,
współtworzy centromer i satelitę , czytany tylko przy replikacji
. Nie podlega transkrypcji.
mitochondrialny (mtDNA) jest podobny do DNA komórek
prokariotycznych. Posiada kolistą cząsteczkę i jest pozbawiony
histonów, nie ma sekwencji niekodujących - intronów
Chloroplastowy DNA (chl. DNA)podobnie jak mt DNA jest kolisty
i pozbawiony histonów. Oba kodują rRNA i tRNA działające w tych organellach,