Aminokwasy endogenne
AMINOKWASY ENDOGENNE - te, które organizm jest w stanie sobie w wystarczającej ilości wyprodukować: alanina (Ala), asparagina (Asn), kwas asparaginowy (Asp), cysteina (Cys), kwas glutaminowy (Glu), glutamina (Gln), glicyna (Gly), prolina (Pro), seryna (Ser) i tyrozyna (Tyr).
Aminokwasy to szeroka grupa związków organicznych. Charakterystyczną cechą ich struktury jest obecność 2 grup funkcyjnych: aminowej (NH₂) i karboksylowej (COOH).
Wszystkie aminokwasy, które wchodzą w skład białek, są tzw. α-aminokwasami.
Znaczy to, że grupy: aminowa i karboksylowa są połączone z tym samym atomem węgla i jest to pierwszy atom łańcucha węglowego (pomijając atom węgla samej grupy COOH).
Oto ogólny wzór α-aminokwasu:

• AMINOKWASY EGZOGENNE - te, które muszą być dostarczone w pożywieniu: fenyloalanina (Phe), izoleucyna (Ile), leucyna (Leu), lizyna (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), tryptofan (Trp), walina (Val), arginina (Arg) i histydyna (His).

PEPTYDY

Amidy utworzone z aminokwasów

noszą nazwą peptydów. Peptydy powstają

w wyniku utworzenia wiązania amidowego

, zwanego w tym przypadku wiązaniem peptydowym,

pomiędzy grupą karboksylową jednego

aminokwasu, a grupą aminową drugiego

aminokwasu.Peptydy mogą zawierać reszty

tych samych aminokwasów (tzw. homopeptydy),

np. polilizyna. Częściej spotyka się jednak

peptydy zbudowane z reszt róznych aminokwasów.

Peptyd złozony z dwóch reszt aminokwasów

nazywa się dipeptydem, z trzech tripeptydem i tak

dalej. Peptydy, w których liczba reszt

aminokwasowych nie przekracza 10 określane są

oligopeptydami, a powyzej 100 reszt to są białka.

Białka proste zbudowane są z tylko aminokwasów

protaminy o przewadze zasadowych aminokwasów. Ptotaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami

albuminy - białka zwierzęce i roślinne. W skład albumin wchodzą wszystkie aminokwasy; dobrze rozpuszczają się w wodzie. Spotykamy je w białku jaja kurzego, w osoczu krwi i mleku.

globuliny -. Spotykane są w osoczu krwi, mleku i białku jaja kurzego

histony - występują w jądrze komórkowym. Bogate w histony są gruczoły grasicy

prolaminy - białka roślinne, nierozpuszczalne w wodzie. Są składnikiem mąki. Prolaminy zawierają dużo kwasu glutaminowego

gluteliny - podobne do prolamin

keratyny - należą do nich przede wszystkim białka tkanki łącznej tworów zrogowaciałych (paznokcie, pióra i włosy)

Białka złożone zawierają oprócz aminokwasów,

także część niebiałkową.

Zależnie od zawartości w białkach złożonych

składnika niebiałkowego, można je podzielić na:

• fosfoproteidy

• glikoproteidy

• lipoproteidy

• chromoproteidy

• nukleoproteidy

Białka złożone, dzięki zawartości składnika

niebiałkowego, nabierają innych właściwości

fizycznych i chemicznych, w związku z czym

mogą pełnić różne funkcje.

Fosfoproteiny zawierają w swoim składzie-

jako składnik niebiałkowy-resztę kwasu fosforowego.

Przykładem fosfoproteidu są: kazeina ( białko mleka )

, witelina i fosfityna.

Glikoproteiny to białka złożone, zawierające w

swej cząsteczce-obok aminokwasów-składnik cukrowy.

Są nimi hormony przedniego płata

przysadki mózgowej, orosomukoid, chondroproteiny,

mucyna oraz wiele enzymów.

Lipoproteiny obok składnika białkowego, zawierają

w swej budowie tłuszcze ( trójglicerydy, kwasy

tłuszczowe, tłuszcze złożone, cholesterol).

Lipoproteiny są składnikami błon komórkowych i

licznie reprezentowane w tkance nerwowej.

Chromoproteiny to białka złożone, zawierające jako

część niebiałkową składnik barwny. Mogą to być grupy

hemowe (hemoproteiny-hemoglobina, mioglobina),

karoten (karotenoproteiny), ryboflawina (flawoproteidy),

metale (miedźceruloplazmina, żelazo-ferrytyna,

hemosyderyna, transferyna). Białka zawierające

metale, ze względu na ich rolę biologiczną, niektórzy

zaliczają do odrębnej grupy białek złożonych - metaloprotein.

Nukleoproteiny zawieraja dna lub rna

2 STRUKTURA DRUGORZĘDOWA

To regularne pofałdowanie regionów łańcucha

polipeptydowego. Mamy tu dwie konformacje

: α helisa i struktura β. W helisie alfa

aminokwasy ustawiają się tak, że tworzą spiralę.

Wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów

znajdują się na zewnątrz helisy. Wiązanie

które stabilizuje tę strukturę to wiązanie

wodorowe występujące między tlenem

grupy karboksylowej jednego aminokwasu a

wodorem grupy aminowej aminokwasu drugiego

w tym samym łańcuchu polipeptydowym. W

strukturze beta również wiązanie wodorowe

umożliwia istnienie takiej konformacji białka,

jednak tu wiązanie to występuje między

wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów

polipeptydowych. Płaskie wiązanie

peptydowe sprawia, że struktura beta ma

postać pofałdowanej kartki, gdzie łańcuchy

boczne aminokwasów znajdują się powyżej

lub poniżej jej płaszczyzny.

3.STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA

Struktura trzeciorzędowa to przestrzenne

ułożenie wszystkich aminokwasów w łańcuchu

polipeptydowym. Ta biologicznie aktywna

(natywna) konformacja jest utrzymywana dzięki

oddziaływaniom hydrofobowym, silom

elektrostatycznym (wiązania jonowe, liczne

oddziaływania van der Waalsa), wiązaniom

wodorowym i kowalencyjnym wiązaniom

(mostkom) dwusiarczkowym -S-S-.

4. STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA

W przypadku białek, w których skład wchodz

i więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy

, występuje struktura czwartorzędowa. Dotyczy

ona przestrzennego ułożenia, polipeptydowyc

h podjednostek i natury oddziaływań między

nimi (siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe).

FUNKCJE BIALEK

1. Białka transportujące i magazynujące:

Hemoglobina -  transport tlenu w erytrocytach

Transferryna - transport żelaza do tkanek

Ferrytyna - wiązanie i magazynowanie żelaza

Wiązanie z białkiem - zwiększenie

rozpuszczalności i ograniczenie reaktywności

przechowywanych substancji.

2. Białka strukturalne i ruchu:

Kolagen (skóra, kości i tkanka łączna)

Keratyna (włosy, paznokcie)
Aktyna i miozyna - motory molekularne,

fi lamenty ślizgające się względem siebie

=> skurcz mięśni

3. Białka odżywcze:

Kazeina (mleko)

Owoalbumina (białko jaja kurzego) =>

źródło aminokwasów w czasie wzrostu

potomstwaBiałka zapasowe nasion roślin

4. Przeciwciała:

Rozpoznawanie i wiązanie antygenów

( bakterie, wirusy, pyłki)

5.Białka regulatorowe:

Czynniki transkrypcyjne, białka operonów

(represory, aktywatory), białka regulujące rozwój

6. Enzymy:

Zwiększają szybkość reakcji biochemicznej.

Wiązanie substratów, oddziaływanie

niekowalencyjne z łańcuchami

bocznymi specyficznych aminokwasów.

7.Białka receptorowe:

Sygnalizacja komórkowa. Do których zaliczamy

a) białka tworzące kanały jonowe,

b)białka błonowe,

c) i receptory adhezyjne

Enzymy to białka o własnościach katalitycznych,

które posiadają zdolność zwiększania szybkości

reakcji chemicznej. Obniżają energię aktywacji,(

minimalna wartość energii, która jest niezbędna

do zajścia danej reakcji chemicznej. Energia

aktywacji może być dostarczona do układu

z zewnątrz, np. w postaci ciepła, energii

promieniowania lub energii elektrycznej)

. same jednak nie ulegają przemianie, dlatego

nie zużywają się bezpośrednio w wyniku reakcji.

Większość enzymów składa się z:części białkowej,

czyli apoenzymu,( część białkowa enzymu,

zawiera tzw. centrum aktywne, w którym cząsteczk

i substratu ulegają przemianie w cząsteczki produktu.

Wraz z koenzymem (bądź grupą prostetyczną) stanow

i holoenzym - kompletny, gotowy do działania enzym.)

części niebiałkowej, czyli grupy prostetycznej lub

koenzymu.( część niebiałkowa enzymu nietrwale połączona

Swoistość kierunku działania Polega

na zdolności enzymu do katalizowania

tylko jednej reakcji z możliwych reakcji

jakim może podlegać substrat. Jeżeli

substrat może przekształcać się w różne

produkty każda z reakcji jest katalizowana

prze inny enzym.

Specyficzność substratowaOznacza

możliwość wyboru przez dany enzym

jednego lub grupy strukturalnie podobnych

związków z którymi wchodzi w kompleks

zdolny do dalszych reakcji. Właściwość ta

wynika z „dopasowania” struktury substratu

do kształtu centrum aktywnego enzymu.

Enzymy mogą wykazywać z zależności od

sposobu i mechanizmu „dobierania”

substratów specyficzność grupową i absolutną,

w odniesieniu do typu reakcji, oraz specyficzność

stereochemiczną .

specyficzność grupowa -wykazuje ją większość

enzymów ,czyli mogą one wykorzystywać w

charakterze substratu określoną grupę podobnych

do siebie substancji.

Specyficzność absolutna - dla enzymu istnieje

tylko jeden ściśle określony substrat.

Specyficzność stereochemiczna- względem

form L i D, izomerów geometrycznych, położenia

wiązania w cząsteczce substratu, ustawienia

przestrzennego koenzymu, a także asymetrii

kompleksu ES w przypadku symetrycznych

substratów

Temperatura. Wzrost temperatury o każde 10°C zwiększa

szybkość reakcji enzymatycznych mniej więcej dwukrotnie

. Jednak odbywa się to wyłącznie do poziomu temperatur

y powodującego denaturację białka, czyli zazwyczaj do 40 - 45°C

. Denaturacja białka enzymatycznego powoduje trwałą utratę zdolno

ści katalitycznej. Obniżanie temperatury zmniejsza szybkość reakcji

biochemicznych, ale nawet zamrożenie enzymu nie powoduje trwałeg

o utracenia jego aktywności; ponowne ogrzanie przywraca zdolność

katalityczną enzymu.
pH. Większość enzymów komórkowych najszybciej

działa w środowisku zbliżonym do obojętnego, czyli

w pH około 7. Natomiast enzymy działające pozakomórkowo,

w świetle przewodu pokarmowego, charakteryzują się

zróżnicowaniem optymalnych warunków

kwasowości środowiska. Wpływ pH na aktywność enzymów

tłumaczy się tym, że są one białkami, a liczba dodatnich

i ujemnych ładunków cząsteczki białka i ukształtowanie

powierzchni cząsteczki są zależne od kwasowości środowiska.
* Stężenie enzymu i substratu. W stałej temperaturze, w stałym

pH i przy nadmiarze substratu szybkość reakcji chemicznej

jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. W przypadku

gdy temperatura, pH i stężenie enzymu są utrzymane na stałym

poziomie, szybkość reakcji chemicznej początkowo wzrasta,

w miarę zwiększania się stężenia substratu, do pewnej wartości, a

następnie ustala się na jednakowym poziomie. Dochodzi do

tego w momencie, gdy wszystkie cząsteczki enzymu

są połączone z substratem, tworząc kompleksy E-S.

Wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu

nosi nazwę krzywej Michaelisa.

Inhibitory. W środowisku komórkowym występują różne

substancje niskocząsteczkowe, które przyłączając się do enzym

u powodują zmianę struktury przestrzennej enzymu

, uniemożliwiając tworzenie kompleksów E-S (substancje

te mogą również działać jako aktywatory). Istnieją też przypadki,

gdy związek chemiczny, mając podobną budowę do substratu,

konkuruje z nim o związanie się z centrum aktywnym enzymu

. Jeżeli inhibitor występuje w dostatecznie dużym stężeniu,

to może całkowicie zablokować reakcję (przyłączenie substratu)

. Z kolei zwiększenie stężenia substratu może spowodować

wyparcie inhibitora. Odwracalna inhibicja enzymów

odgrywa ważną rolę w regulacji metabolizmu.

Aktywatory. Pod wpływem różnych substancji, np. jonów,

może nastąpić taka zmiana kształtu cząsteczki enzymu

, która jest korzystna dla przebiegu katalizy enzymatycznej

. Odbywa się to na skutek przyłączenia aktywatora do

centrum aktywnego i polepszenia w ten sposób wiązania substratu.

Inhibicja kompetycyjna- współzawodnictwo

inhibitora z substratem o miejsce aktywne

enzymu. Przy dużych stężeniach substratu

inhibitor zostaje usunięty przez substrat.

Inhibitor wiąże się tutaj w miejscu aktywnym.

Inhibicja niekompetycujna- typ inhibicji

odwracalnej enzymów. Hamowanie

niekompetycyjne zachodzi wtedy, gdy

inhibitor nie jest strukturalnie podobny

do substratu i nie współzawodniczy z

nim o centrum aktywne enzymu.

Inhibitor blokuje częściowo centrum

aktywne hamując przebieg reakcji

enzymatycznej, pomimo tego substrat

może być wiązany.

ALLOSTERYCZNE enzymy i efektory - inny przykład

inhibicji jsst to hamowanie z udziałem tzw. efektorów

allosferycznych. Takie efektory to hormony sterydowe.

Mechanizm takiego oddziaływania polega na oddziaływaniu

na przestrzenną budowę cząsteczki białka w obrębie

centrum aktywnego. Stwierdzono, że białka obok centrum

aktywnego posiadają takie centrum allosferyczne, które

jest zdolne do przyłączenia specyficznego efektora.

Białka tego rodzaju noszą nazwę białek allosferycznych.

oksydoreduktazy - katalizujące reakcje

utleniania i redukcji,transferazy - katalizujące

reakcje przenoszenia grup funkcyjnych, katalizujące

reakcje hydrolizy, czyli rozpadu wiązań z udziałem wody,

liazy katalizujące niehydrolityczne rozrywanie wiązań

,izomerazy- katalizujące reakcje izomeryzacji, czyl

i przegrupowania wewnątrzcząsteczkowego,

ligazy - katalizujęce tworzenie wiązań połączone z

hydrolizą ATP;

Koenzym F kwas foliowy wit. Bc - jest niezbędnym

czynnikiem w wytwarzaniu czerwonych krwinek w

szpiku kostnym. Jest czynnikiem wzrostu wielu

drobnoustrojów.

NAD⁺ : NADP⁺ wit. PP czyli kwas nikotynowy zapobiegają

skóry. Podst. funkcją jest współdziąłanie z dehydrogenazami.

KOENZYMY FLAWINOWE - mononukleotyd flawiowy

FMN, dinukleotyd flawinoadeninowy FAD; współpracują

z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze

zredukowanego NAD⁺.

KOENZYMY OKSYDOREDUKTAZ- dinukleotyd

nikotynoamidoadeninowy NAD i jego fosforan NADP;

dinukleotyd flawinoadeninowy FAD; mononukleotyd

flawinowy FMN, kwas lipanowy, Co Q.

1) Koenzymy przenoszące elektrony i protony - współdziałają z

oksydoreduktazami:
- NAD+ -dinukleotyd nikotynamidoadeninowy -

jest zbudowany z 2 nukleotydów powiązanych ze sobą

wiązaniami bezwodnikowymi) za pośrednictwem reszt

fosforanowych.nukleotydów zbudowany jest z zasady

azotowej, reszty cukrowej (D-ryboza) oraz reszt

fosforanowych. Zasady azotowe połączone są z cukrem

wiązaniem N-glikozydowym, zaś reszta fosforanowa z cukrem

wiązana jest wiązaniem estrowym
- NADP+ - fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego -

przy drugim atomie węgla rybozy (ANP) grupa OH jest

zestryfikowana - połączona jest reszta fosforanowa.
- W przypadku obu koenzymów witaminą jest amid kwasu

nikotynowego, jest to najważniejsza część koenzymu, ponieważ

właśnie ona ulega redukcji lub utlenianiu.
- NADP+ najczęściej uczestniczy w procesach anabolicznych

natomiast NAD+ w katabolicznych. Niedobory witaminy PP

objawiają się zaburzeniami trawienia, wysypką (pelagra),

rumieniec lombardzki (zaróżowienie twarzy. Duże niedobory

prowadzą do zaburzeń w centralnym układzie nerwowym (

majaczenie, deprecha).
- FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy FAD - zbudowany jest

z 2 nukleotydów, gdzie pierwszy z nich jest fosforanem

ryboflawiny, a drugi adenozynomonofosforanem (AMP).
- FMN - mononukleotyd flawinowy. Fosforan ryboflawiny

(FMN) nie jest klasycznym nukleotydem, ponieważ zawiera z

amiast cukru alkohol 5-cio węglowy (rybitol), oraz zbudowany

jest z flawiny, która jest odpowiednikiem zasady azotowej.
- Obydwa koenzymy FAD i FMN uczestniczą w reakcjach redok

s, a najważniejszym elementem budowy tych koenzymów jest

flawina inaczej nazywana .witamina B2, Formę zredukowaną

zapisujemy jako FADH2 i FMNH2. Niedobór witaminy B2

powoduje zaburzenia skórne takie jak pękanie kącików ust,

łuszczenie się warg, zaczerwienienie języka, zmiany wokół oczu

, światłowstręt, osłabienie wzroku.
- Koenzym Q - Ubihinon (przenośnik łańcucha oddechowego)

występuje w mitochondriach i jest przenośnikiem protonów i

elektronów w łańcuchu oddechowym.
- Kwas liponowy - (lipS-S) pod względem chemicznym jest

disulfidową pochodną kw. oktanowego. W zależności od

potencjały rekoks jest utleniony lub zredukowany. Podczas

redukcji (przyłączenie elektronów i protonów) rozrywają się

mostki S-S. Kwas ten oprócz tego, że współdziała z oksydo

reduktazami uczestniczy w transporcie grup acylowych,

wówczas to w miejsce jednego z wiązań utworzonych po

rozerwaniu S-S przyłączany jest rodnik acylowy.
2) Koenzymy przenoszące grupy współdziałające z transferazami
ATP - jest przystosowany do przenoszenia

grup stanowiących części składowe jego

cząsteczki: -przeniesienie reszty ortofosforanowej

H2PO4^- z wydzieleniem ATP; - przeniesienie reszty

pirofosforanowej H3P2O7 z wydzieleniem AMP; -

przeniesienie reszty adenozynofosforanowej AMP z

wydzieleniem reszty pirofosforanowej; - przeniesienie

reszty adenozynowej z wydzieleniem reszty

ortofosforanowej i pirpfosforanowej.

- DPT - difosforan tiaminy - przenosi aktywne grupy ketonowe i

aldehydowe. Koenzym ten jest ufosforylowaną postacią witaminy

B1 inaczej tiaminy. DPT zbudowany jest z pierścienia

pirymidynowego i tiazolowego. Do miejsc aktywnych, a

zwłaszcza do drugiego atomu węgla przyłączane są substraty

reakcji, w których koenzym ten uczestniczy. Tak, więc koenzym

ten współdziała z transferazami oraz liazami.i niedobór tej

witaminy powoduje chorobę Beri-Beri (porażenie mięśni),

zanik mięśni, obrzęki, wyczerpanie psychiczne, neuropatie.
- PLP lub PAL - fosforan pirydoksalu - przenosi grupy aminowe.

Koenzym ten jest pochodną witaminy B6, Koenzym ten współdziała

z transferazami i liazami. Przy jego udziale katalizowane są reakcje

transaminacji oraz dekarboksylacji aminokwasów. wit. B6 jako

: zapalenie spojówek, łuszczenie się naskórka, pękanie kącików ust

, szczególny niedobór jest u pijaków.
- Koenzym A - przenosi grupy acylowe. Zbudowany jest z 3 elementów:
- Cysteamina (amina biogenna powstała podczas dekarboksylacji cysteiny).
- Fosforan kwasu pantotenowego (ufosforylowana forma wit. B5 inaczej

kw. Pantotenowego). 3,5-difosforanadenozyny.
Grupą czynną koenzymu A jest grupa SH Cysteaminy. Podstawową funkcją

jest aktywowanie i przenoszenie reszt acylowych. Wykorzystywany jest

do pokrywania potrzeb energetycznych i biosyntezy makrocząsteczek,

głównie aktywacja kw. tłuszczowych, degradacja poprzez detoksykację.
- Biotyna - inaczej witamina H jest to związek heterocykliczny

zbudowany z pierścienia tiofanowego sprzężonego z resztą mocznika.

Biotyna jest grupą prostetyczną karboksylaz (podklasa ligaz). Bierze

udział w przenoszeniu grup COOH i dołączaniu tych grup do substratów

(czyli wydłużaniu łańcuchów)
- Witamina B12 podobne do żelazoporfirynowych, tylko, że zamiast Fe

jest kobalt Co3+. Bierze udział w reakcjach katalizowanych przez izomerazy

izomeryzacja kw. dikarboksylowych, przekształcanie rybonukleotydów

w deoksyrybonukleotydy i reakcjach przenoszenia grup metylowych

Aminokwasy pod wpływem kwasu azotowego (III),

tworzącego się wg reakcji

pierwszej, ulegają reakcji deaminacji, której produktami są:

azot cząsteczkowy(wydzielający się w formie gazowej) oraz

odpowiedni hydroksykwas. Deaminacja

a-aminokwasu przebiega zgodnie z drugą reakcją przedstawioną poniŜej:

NaNO2 + CH3COOH--> HNO2 + CH3COONa

Synteza kwasów tłuszczowych polega

na kondensacji jednostek dwu-węglanowych

. Synteza ta obejmuje odrębne sekwencje

reakcji prowadzące do powstania

długołańcuchowych jednostek węglowodorów

z jednostek acetylo-CoA. Synteza kwasów

tłuszczowych zachodzi w cytozolu w

syntezie związkiem redukującem jet NADPH

podczas syntezy kwasy tłuszczowe są kowalencyjnie

związane z z białkowym nośnikiem grup

acetylowych (ACP) u wyższych organizmów

poszczególne aktywności enzymatyczne

przeprowadzające syntezę kwasów tłuszczowych

występują w pojedynczym łańcuchu

polipeptydowym, którego dimer nazywany

jest syntazą kwasów tłuszczowych

Transpot do cytozolu

Synteza kwasów tłuszczowych przebiega

w cytozolu, ale acetylo-CoA powstaje z

pirogronianu w mitochondriach. Dlatego

też synteza ta wymaga przeniesienia

acetylo-CoA z mitochondriów do cytozolu.

Jednakże związek ten nie może przenikać

przez wewnętrzną błonę mitochondrialną

( ta pozorna sprzeczność wynika z jest

wynikiem funkcjonowania odrębnej puli

CoA w mitochondriach i odrębnej w cytozolu)

. Problem ten został rozwiązany dzięki

kondensacji acetylo-CoA ze szczawiooctanem,

prowadzącj do powstania cytryninu. Rys1

Cytrynian jest następnie transportowany do

cytozolu, gdzie ulega rozszczepieniu przez

liazę cytrynianową od ATP, co możliwia

odtworzenie acetylo-CoA i szczawiooctanu

w procesie wymagającym energii

Tłuszcze właściwe, czyli triacyloglicerole

(triglicerydy) są estrami zbudowanymi z trzech

cząsteczek kwasów tłuszczowych i jednej

cząsteczki glicerolu.

Biosynteza triacylogliceroli

Wytworzone kwasy tłuszczowe w postaci

acylo-S-CoA mogą wprost wchodzić w reakcję z L-α-

fosforanem glicerolu. Związek ten tworzy się

w wyniku katalizowanej przez dehydrogenazę 3-

fosforanu glicerolu redukcji fosfodihydroksyacetonu

,który jest produktem przejściowym

glikolizy,zgodnie z podaną reakcją lub przez

fosforylację glicerolu z udziałem odpowiedniej kinazy

i ATP.

Fosforan dihydroksyacetonu + NADH+H˖

↔3-fosforan glicerolu + NAD˖

L-α-fosforan glicerolu jest zdolny do przyłączenia

dwóch cząsteczek aktywnego acylu,w obecności

enzymu. Powstały kwas fosfatydowy jest związkiem

kluczowym w biosyntezie lipidów

kwas fosfatydowy pod działaniem fosfatazy ulega

hydrolizie do fosforanu i α,β-

diacyloglicerolu,który przy syntezie lipidów

właściwych w reakcji z trzecią cząsteczką

acylokoenzymu A przechodzi w triacyloglicerol

TRANSKRYPCJA!

INICJACJA:

rozpoznanie miejsca na matrycyDNA (tzw. regiony

promotorowe na nici DNA),od którego zacznie

się synteza - polimerazaRNA.

lokalne rozwinięcie nici po przyłączeniu

polimerazyRNA do nici DNA.

3. utworzenie 1 wiązania fosfodiestrowego.

WYDŁUŻENIE:

przyłączenie pierwszego nukleotydu (zwykle

guaninowego).

przyłączenie dalszych nukleotydów wraz z

przesuwaniem się polimerazyRNA wzdłuż

matrycyDNA z miejscowym rozpleceniem helisy DNA

region DNA po transkrypcji powraca do podwójnej

nici, a rozwija się dalsza jej część.

ZAKOŃCZENIE:

regiony palindronowe - miejsca na łańc. DNA bogate

w sekwencję G-C - rozpoznawane przez polimerazęRNA

/specjalne białko RHO wiążące się z polimerazą.

powst prekursorowych form-ulegają modyfikacjom

(np.dojrzewaniu ).

3. polega na skracaniu łańcucha przez polimerazy/

4. metylowanie zasad azotowych.

TRANSLACJA

INICJACJA:

1. powstanie komplexu inicjującego przez przyłączenie

2. do podjed. mniejszej specyf. białek:IF1, IFA, IF3

3. , mRNA i N-formylometionylo-tRNA wraz z usuwaniem

IF3.

2.dołącz dużej podj do tego komplexu wraz z

usuw IF1,IFA FIFA rozpadem GTP na GDP i

fosforany - fromylometionylo-tRNA jest w

regionie peptydylowym(P).

ELONGACJA:

3.region amyloacylowy(A)-na razie pusty-tam

kolejny aminokw ściśle okr przez kodon mRNA

- aminokw będzie dostarczany przez tRNA o

antykodonie komplementarnym do kodonu mRNA

4.po przyłącz się tRNA (z 2-im aminokw )z kodo-

nem tworzy się wiąz peptydowe między 1 a 2

aminokwasem i usunięty tRNA z 1 aminokw.

5.powstały dipeptyd (połącz z tRNA 2 aminokw)

jest w pozycji A

6.na zwolnionie m-sce P przenoszony dipeptyd

(połącz z tRNA) z pozycji A na P- translokacja!

7.towarzyszy jej przesunięcie się mRNA o 1 kodon i

hydroliza GTP-gtpaza

-synteza wiąz peptydowego-transferaza peptydylowa

TERMINACJA:

8.wydłużanie łańc jak są kodony pomocnicze- z nimi

łączy się rF1-specyf.czynnik tego kodonu,

odhydrolizowuje peptydy od tRNA wraz z rozkładem GTP.

9.uwolniona E do usunięcia tRNA i rozdysocjow.

podjednostek rybosomu.

CECHY KODU GENETYCZNEGO:

• uniwersalny- jednakowy dla wszystkich

komórek organizmów żywych;

• trójkowy- jeden aminokwas jest kodowany

przez 3 nukleotydy;

• zdegenerowany czyli wieloznaczny- są

aminokwasy kodowane przez więcej aniżeli jeden kodon;

• bezprzecinkowy- każdy nukleotyd wchodzi w skład kodonu;

• niezachodzący- jeden nukleotyd jest składnikiem tylko

jednego kodonu;

• kolinearny- kolejność ułożenia kodonów w mRNA

odpowiada za kolejność ułożenia aminokwasów w białku.

RNA ma strukturę liniową- zbudowane z długich

, powiązanych ze sobą łańcuchów nukleotydów;

sam łańcuch składa się z ułożonych na przemian

cząsteczek rybozy i fosforanu, na zewnątrz pozostają zasady;

nukleotydy łączą się ze sobą za pomocą wiązań dniestrowyc

, w których fosforan połączony z gr OH należącą do rybozy

oraz gr OH przyłączonej do węgla C-3' sacharydu następnego nukleotydu;

mRNA (informacyjny, matrycowy) krótki

tRNA(transportujący) do 15% podczas translacji dporowadza

aminokwasy z cytoplazmy do rybosomów.

rRNA(rybosomalny), wraz z białkami buduje rybosomy, nie

występuje w stanie wolnym, Wchodzi w skład rybosomów,

powstaje na matrycy DNA w przewężeniu wtórnym

chromosomów jąderkotwórczych.

-snRNA (small nuclear) u Eucaryota biorą udział w usuwaniu

intronów i składaniu eksonów, inaczej rybozymy. Przykład

katalizy z udziałem RNA.

DNA

-unikalnyDNA czyli aktywny genetycznie w postaci

luźnej euchromatyny,

rDNA (rybosomalny) skupiony w przewężeniu wtórnym,

jąderkotwórczym, sam nie podlega transkrypcji (NOR)

, tylko na prerybosomowy RNA, nie ulega translacji

satDNA (satelitarny, milczący)w postaci heterochromatyny,

współtworzy centromer i satelitę , czytany tylko przy replikacji

. Nie podlega transkrypcji.

mitochondrialny (mtDNA) jest podobny do DNA komórek

prokariotycznych. Posiada kolistą cząsteczkę i jest pozbawiony

histonów, nie ma sekwencji niekodujących - intronów

Chloroplastowy DNA (chl. DNA)podobnie jak mt DNA jest kolisty

i pozbawiony histonów. Oba kodują rRNA i tRNA działające w tych organellach,

---