1.CZYNNIKI WPŁYWAJACE NA POWINOWACTWO HEMOGLOBINY DO TLENU:
Miara powinowactwa hemoglobin do tlenu jest wielkosc P50 odpowiadająca ciśnieniu cząstkowemu O2, przy którym występuje 50% nasycenia O2.
H+, CO2 i 2,3-bisfosfoglicerynian(BPG) (regulatory allosterczne) ułatwiają uwolnienie tlenu z hemoglobiny ponieważ stabilizują konformacje Hb nieutlenionej. Efekt Bohra- wiązanie tlenu przez Hb jest regulowane przez st jonów H+ i CO2. w tkankach st tych substratów jest znaczące co powoduje przesuniecie krzywej dysocjacji tlenu dla Hb w prawo ułatwiając uwalnianie tlenu przez Hb. Przyczyna tego zjawiska tkwi w istnieniu miejsc wiązania H+, głównie HIS146 w łańcuchu β, których powinowactwo względem H+ jest większe w Hb nieutlenowanej niż w Hb utlenowanej. Zwiększenie ilości CO2 prowadzi również do wzrostu H+ na skutek działania enzymu anhydrazy węglanowej katalizując reakcje CO2+H2O<->HCO3- +H+. 2,3-bisfosfoglicerynian ułatwia uwalnianie tlenu z Hb, na skutek zmniejszenia powinowactwa białka względem O2.
Przyłączenie tlenu powoduje zmiany w 2,3,4-rzedowej strukturze białka, przez co jedna para podjednostek α/β obraca się w stosunku do drugiej pary α/β, w wyniku czego następuje zbliżenie podjednostek tetrameru i zwiększenie powinowactwa hemów do tlenu.
Rozerwanie wiązań poprzecznych deoksyHb powoduje rozluźnienie struktury 4-rzedowe i zwiększenie powinowactwa O2. Hemoglobina u płodów HbF ma wieksze powinowactwo do tlenu niż Hb osób dorosłych HbA co umożliwia pobieranie tlenu w obrębie łożyska.
2.PRZYKŁADY ENZYMÓW W KTÓRYCH GRUPA PROSTETYCZNA JEST BIOTYNA.
Biotyna jest składowa swoistych enzymów złożonych z wielu podjednostek katalizujacych reakcje karboksylacji.Charakterystyczna cecha enzymów zawierających biotyne jako grupę prostetyczna jest wiazanie CO2. Przykłady: Karboksylaza pirogronianowa - katalizuje pierwsza reakcje w szlaku metabolicznym przekształcajacym prekursory trójweglowe w glukoze(glukoneogeneza), także zaopatruje w szczawiooctan cykl kwasu cytrynowego. Karboksylaza acetylo-CoA - dostarcza reszty octanowe do syntezy kwasów tłuszczowych katalizujac powstawanie malonylo-CoA. Karboksylaza propionylo-CoA - przekształaca propionylo-CoA w D-metylomalonylo-CoA w szlaku, w którym zachodzi konwersja propionianu do bursztynianu, który następnie wchodzi w cykl kwasu cytrynowego. Karboksylaza β-metylokrotonylo-CoA - katabolizm leucyny i pewnych związków izoprenoidowych.
3. ŹRÓDŁO I SYNTEZA NADPH
NADPH-zredukowany fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego. Głównym miejscem powstawania NADPH jest szlak pentozofosforanowy. Konkretnie jego etap oksydoredukcyjny. Poza tym mogą go wytwarzać inne dehydrogenazy zależne od NADP+ jak np. dehydrogenaza izocytrynianowa i enzym jabłczanowy. Synteza - szlak pentozofosforanowy w 1 etapie wytwarza 2 cząsteczki NADPH. Glukozo-6-fosforan jest utleniany przez dehydrogenaze glukozo-6-fosforanowa do 6-fosfoglukono-δ-laktonu (+ wytworzenie 1 cz. NADPH), następnie hydrolizowany jest przez laktonaze do 6-fosfoglukonianu. Dehydrogenaza 6-fosfoglukonianowa przekształca go do rybulozo-5-fosforanu z wytworzeniem drugiej cz. NADPH.
4.MODYFIKACJE POTRANSKRYPCYJNE (DOJRZEWANIE)
dojrzewanie RNA - Transkrypty bakteryjnych genów kodujacych białka ulegaja modyfikacjom tylko w niewielkim stopniu. rRNA i tRNA sa syntetyzowane w postaci czasteczek prekursorowych, podlegajacych procesom dojrzewania z udziałem specyficznych rybonukleaz i innych enzymów. W rezultacie przekształcają się w dojrzałe czasteczki RNA. tRNA podlega przekształceniom nukleolitycznym i zmniejszeniu wielkosci. Modyfikacje tRNA obejmuja alkilacje nukleotydów i dołaczenie charakterystycznej końcówki CCA przy końcu 3' przez enzym transferaze nukleotydowa(aktywacja tRNA). W rRNA niektóre zasady i reszty rybozy ulegaja selektywnej metylacji(modyfikacje zasad i rybozy)