B I A Ł K a

Białko jest to naturalny polipeptyd czyli polimer aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi. Synteza białek odbywa się na specjalnych organellach komórkowych zwanych rybosomami.

Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego białka, jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).

Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne.

Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.

1. Budowa białek

Białko składa się ze stu tysięcy i więcej cegiełek. Te cegiełki to aminokwasy. Z około 22 rozmaitych aminokwasów mogą powstać wprost nieograniczone struktury, kombinacje, zestawienia. Precyzyjne ich ułożenie decyduje o rodzaju białka. Nasz organizm nie umie magazynować większych ilości białka, toteż zapotrzebowanie na nie powinno być codziennie zaspakajane. Niektóre cegiełki, czyli aminokwasy, nasz ustrój potrafi sam sobie skonstruować (syntetyzować), o ile ma odpowiedni budulec i wówczas nazywamy je nie niezbędnymi (endogennymi), ale u dzieci - 10, a u dorosłych - 8 aminokwasów musi przyjść z pożywienia z zewnątrz, bo organizm nie daje rady ich stworzyć, a są one niezbędne dla życia, dlatego też zostały one nazwane niezbędnymi (egzogennymi). Wystarczy, że brakuje jednego, a już wszystko jest zachwiane. Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym, ale ulega procesowi tzw. zwijania białka (ang. protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:
o Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym
o Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:
o helisę - gł. helisę alfa (ang. ? helix)
o różne rodzaje beta kartki lub "pofałdowanej kartki" (ang. ? sheet)
o skręty (ang. turn)
o Struktura trzeciorzędowa białka - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S- , powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny w łańcuchu (patrz niżej).
o Struktura czwartorzędowa białka - opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów) białek.

2. Właściwości fizykochemiczne

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny. Nosi też nazwę "wysalanie białek".

Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów - jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzędowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków dwusiarczkowych. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. Renaturacji (patrz niżej).


3. Podział białek

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
o protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
o histony - podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy i są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Są składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
o albuminy - są to białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
o globuliny - w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej. Globuliny trudno rozpuszczają się w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach kwasów, zasad i soli.
o prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
o gluteliny - podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
o skleroliny - nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy kreatyna.
Wyróżniamy białka rozpuszczalne czyli globularne i białka włókniste czyli fibrylarne (skleroproteiny).

Białka globularne ? ich cząsteczki mają postać kłębków (globul), mają budowę bardziej złożoną niż białka fibrylarne, cząstecki ich charakteryzują się specyficznością nie tylko struktury pierwotnej, lecz także struktur drugo- i trzeciorzędowej w roztworze i wysoką czułością struktury na zmiany własności fizykochemicznych środowiska.

Białka fibrylarne - z reguły odznaczają się dość dużą sprężystością i trwałością, w związku z czym organizm wykorzystuje je do tworzenia struktur sprężystych.

Do nich należą:
o fibroina (buduje jedwab)
o kolagen (składowa tkanki łącznej właściwej np. ścięgien)
o keratyna (budulec piór, włosów, kopyt, paznokci, rogów).
Z uwagi na swoją nierozpuszczalność są składową tkanki łącznej (chrzęstnej, kostnej, właściwej) oraz włosów, kopyt, rogów itd..

Białka złożone
Są to kompleksy białek ze związkami niebiałkowymi (zwanymi grupą prostetyczną). Proteidy występują znacznie częściej w przyrodzie niż proteiny.
Oprócz aminokwasów zawierają jedną lub więcej grup nieaminokwasowe, czyli prostetyczne, takich jak np. cukry, tłuszcze, kwasy nukleinowe, barwniki, czy kwas fosforowy.

W zależności od rodzaju grupy prostetycznej wyróżniamy:
o nukleoproteidy przy połączeniu z kwasami nukleinowymi (występują we wszystkich komórkach),
o fosfoproteidy przy połączeniu z kwasem fosforowym (np. kazeina),
o glikoproteidy przy połączeniu z węglowodanami (np. białko jaja kurzego),
o lipoproteidy przy połączeniu z lipidami,
o chromoproteidy przy połączeniu z barwnikami (np.: hemoglobina, chlorofil),
o metaloproteidy przy połączeniu z jonami metali (np. ceruloplazmina).

4. Funkcja białek

Białka mają następujące funkcje:
o kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów,
o transport i magazynowanie - hemoglobina, transferyna, ferrytyna,
o kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce,
o ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia, aktyna i miozyna
o wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych,
o kontrola wzrostu i różnicowania.

5. Denaturacja białka
Denaturacją białka nazywamy zmiany w strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej tego białka przy zachowaniu jego struktury pierwszorzędowej.

Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących rozszczepieniu ulegają wiązania disulfidowe.

Denaturacja może być procesem odwracalnym (patrz renaturacja) i nieodwracalnym. Przejście od natywnego, niskoenergetycznego stanu do formy zdenaturowanej związane jest ze wzrostem nieuporządkowania łańcucha, której to przemianie towarzyszy wzrost entropii. Uporządkowanie najbliższych cząsteczek wody wzrasta jednak, w wyniku hydratacji grup hydrofobowych łańcuchów bocznych uwolnionych podczas denaturacji.

Podczas denaturacji zachodzą także zmiany rozpuszczalności i przesunięcie punktu izoelektrycznego. Rozwinięcie łańcucha peptydowego może prowadzić do wzrostu lepkości, a także zmian absorpcji w nadfiolecie. Obserwuje się również często procesy agregacji i wytrącania, co jest związane ze zmianami stopnia hydratacji i rozpuszczalności białek.

Najważniejszymi metodami fizycznymi denaturacji są: ogrzewanie, silne mieszanie, wytrząsanie, naświetlanie promieniowaniem nadfioletowym, rentgenowskim i radioaktywnym lub działanie ultradźwiękami.

Denaturacja chemiczna zachodzi pod wpływem związków, które są zdolne do rozerwania wiązań wodorowych, na przykład pod wpływem roztworu mocznika o stężeniu 6-8 mol/dm3lub chlorku guanidyny o stężeniu 4 mol/dm3, na skutek działania kwasów lub zasad (wartość pH poniżej 3 lub powyżej 9), a także l %-owego roztworu siarczanu dodecylosodowego.

6. Renaturacja białka

W biologii molekularnej renaturacją nazywamy proces odwrotny do denaturacji.

Polega na przywracaniu I-, II- i III-rzędowej budowy prostych białek, poprzez powolne powracanie do warunków przed denaturacją (np. ochładzania) i dotyczy wielu małych cząsteczek białek. Renaturacja stanowi dowód na to, że cała informacja o budowie białka (I-, II- jaki i III-rzędowa) jest zawarta w sekwencji aminokwasów, która nie ulega zmianie podczas denaturacji. Budowa IV rzędowa nie jest podczas tego procesu odtwarzana.

7. Struktura pierwszorzędowa
Struktura pierwszorzędowa, czyli najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki jest wyznaczona przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana jeszcze zanim zostanie zsyntetyzowany łańcuch polipeptydowy, gdyż informacja o kolejności aminokwasów w cząsteczce białka jest zakodowana w DNA, w postaci sekwencji nukleotydowej. Dzięki procesom transkrypcji, a póˇniej translacji sekwencja nukleotydowa zostaje odczytana w trakcie syntezy odpowiedniego polipeptydu.

8. Struktura drugorzędowa
Struktura drugorzędowa, są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Struktura drugorzędowa jest uwarunkowana przede wszystkim właściwościami wiązania peptydowego. Jego rzeczywista struktura jest pośrednia pomiędzy dwoma formami , wskutek czego wiązanie pomiędzy atomem węgla grupy karbonylowej, a atomem azotu ma częściowo charakter wiązania podwójnego. Oznacza to, że wiązanie peptydowe, wraz z przyległymi atomami - Ca , tworzy strukturę płaską. Pozostaje jedynie możliwość obrotu wokół wiązania C-Ca oraz Ca-N. Wielkość rotacji w głównym łańcuchu przy wiązaniu między atomami węgla a i azotu określa kąt torsyjny j (fi), a pomiędzy węglem a i węglem karbonylowym - kąt y (psi). Wszystko to dokładnie przedstawia poniższy rysunek

Konformacja głównego łańcucha jest w pełni określona, gdy dla każdej reszty aminokwasowej ustalono wartości kątów j i y . Reszta aminokwasowa w łańcuchu polipeptydowym nie może przyjmować dowolnej pary wartości j i y , gdyż pewne kombinacje tych wartości są całkowicie niemożliwe ze względu na zawadę przestrzenną pomiędzy grupami funkcyjnymi sąsiadujących aminokwasów. Odkryto dwa podstawowe, regularne układy drugorzędowe występujące powszechnie w strukturze białek. Są to struktury a -helisy i b -harmonijki.
o Struktura a -helisy, odkryta jako pierwsza, ma kształt cylindra. Ciasno spleciony łańcuch główny polipeptydu tworzy centralną część cylindra, natomiast boczne łańcuchy reszt aminokwasowych wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym. Struktura a -helisy jest dodatkowo stabilizowana wiązaniami wodorowymi grup NH i CO głównego łańcucha. Wiązanie wodorowe tworzy się ponieważ: atom wodoru łączyć się może normalnie tylko jednym wiązaniem kowalencyjnym. Jednak wodór zdolny jest do utworzenia dodatkowego wiązania wodorowego. Jest to słabe oddziaływanie elektrostatyczne pomiędzy elektroujemnym atomem (akceptorem), a atomem wodoru, który jest kowalencyjnie połączony z innym atomem elektroujemnym (donorem). W wiązaniu tym wodór pełni rolę mostka łączącego dwa elektroujemne atomy.We wzorach wiązanie wodorowe oznacza się zwykle linią przerywaną.Wracając do tematu, grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym z grupą NH, aminokwasu odległego do przodu o cztery reszty aminokwasowe i leżącego bezpośrednio nad nią. Rezultatem tego jest fakt, że wszystkie grupy CO i NH łańcucha głównego są połączone wiązaniem wodorowym. Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o 100o wokół osi. Na jeden obrót helisy przypada zatem 3,6 reszt aminokwasowych. Skok helisy wynosi wtedy 0,54 nm. Helisa, podobnie jak każda śruba może być zarówno prawo, jak i lewoskrętna. W białkach występuje głównie struktura helisy prawoskrętnej. a -Helisa charakteryzuje się także polarnością. Jej budowa sugeruje, że jest dipolem - wewnętrzny niepolarny rdzeń oraz polarne reszty aminokwasowe wystawione na zewnątrz cząsteczki.
o Struktura b -harmonijki (b -kartki) - W odróżnieniu od cylindrycznej struktury a -helisy, cząsteczka polipeptydu przyjmuje kształt, prawie całkowicie rozciągnięty. W uformowaniu struktury b -harmonijki, może brać udział więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Odległość sąsiednich aminokwasów wzdłuż osi cząsteczki wynosi 0,35 nm (w a -helisie - 0,15 nm). Harmonijkę b stabilizują wiązania wodorowe pomiędzy grupami CO i NH, leżącymi w jednej płaszczyˇnie obok siebie i niekoniecznie pochodzących ze wspólnego łańcucha polipeptydowego. Sąsiadujące ze sobą łańcuchy mogą być ułożone w jednym kierunku (równoległa b harmonijka) lub w kierunku przeciwnym (antyrównoległa b harmonijka).
o struktura trójniciowej helisy, występującej wyłącznie w białku powszechnie występującym u ssaków - kolagenie. Struktura ta składa się z trzech łańcuchów polipeptydowych o bardzo regularnej strukturze aminokwasowej. Często powtarzająca się sekwencja: glicyna-prolina-hydroksyprolina warunkuje powstawanie struktury drugorzędowej. W obrębie pojedynczego łańcucha nie występują wiązania wodorowe, za to każdy z trzech łańcuchów helikarnych jest stabilizowany przez odpychanie się pierścieni pirolidynowych proliny i hydroksyproliny, ponadto są tworzone wiązania wodorowe pomiędzy sąsiadującymi aminokwasami każdego z łańcuchów. Trzy nici skręcają się wokół siebie tworząc strukturę superhelikalnej liny.

Typy struktur drugorzędowych: a -helisy i b -harmonijki występują prawie we wszystkich białkach i mogą oddziaływać pomiędzy sobą tworząc bardziej złożone struktury drugorzędowe zwane motywami. Motywy strukturalne, powstają wskutek asocjacji helis a lub b struktur, pełniąc kluczową rolę w procesie fałdowania się białka. Najbardziej powszechnie występującym motywem b , wśród białek jest motyw szpilki do włosów" . Ten motyw jest zbudowany z jednego łańcucha polipeptydowego, przyjmującego antyrównoległą strukturę typu b -harmonijki. Innym przykładem bardziej złożonej struktury opierającej się na strukturze b -harmonijki jest motyw klucza greckiego". Jest to bardziej rozbudowany motyw szpilki do włosów", gdzie jeden łańcuch polipeptydowy tworzy ze sobą cztery struktury b -harmonijki ułożone względem siebie antyrównoległe. Struktura a -helisy podobnie jak b -harmonijki tworzy własne motywy strukturalne. Najczęściej jest to motyw heliks-pętla-heliks" występujący głównie w białkach wiążących się z DNA

Innym przykładem motywów a , wiążących się z kwasami nukleinowymi są struktury tzw. suwaków leucynowych", zbudowanych z dwóch oplecionych ze sobą a helis, bogatych w leucynę.

Oprócz motywów b lub a helikalnych, występują struktury mieszane typu a / b , przykładem może posłużyć motyw bab, w którym pomiędzy dwoma ułożonymi równolegle łańcuchami struktury b -harmonijki znajduje się a -helisa. Hydrofobowa strona łańcuchów b jest ciasno upakowana i kontaktuje z hydrofobową stroną a -helisy. Wsztstkie te motywy dotyczą białek złożonych z jednego łańcucha. Białka są zbudowane zazwyczaj z kilku łańcuchów polipeptydowych, fałdujących się niezależnie od siebie i pomiędzy którymi również formują się swego rodzaju motywy, zwane domenami, będące często składnikami części funkcjonalnych białek. Można wyróżnić domeny składające się z czterech struktur a -helikalnych tworzących złożony motyw heliks-pętla-heliks", ułożonych wzajemnie równolegle, w ten sposób, że reszty aminokwasowe poszczególnych łańcuchów zazębiają się między sobą tworząc przestrzeń hydrofobową w centralnej części domeny. Inną, bardzo podobną strukturą, charakterystyczną dla białek globularnych jest domena globinowa". Powstaje ona w wyniku dopasowania grzbietów jednej struktury a -helikarnej w grzbiet drugiej. Opisane struktury są tylko podstawowymi strukturami lecz jednak pozwalają na doskonałe uświadomienie sobie możliwości komplikacji budowy łańcucha. W dalszej części przejdę do właściwości białek.
o Rozpuszczalność: Rozpuszczalność białek w roztworach jest uzależniona od wzajemnego stosunku aminokwasów hydrofobowych i hydrofilowych. Do nierozpuszczalnych w wodzie należą skleroproteiny tkanki łącznej (rogi, paznokcie, włosy) oraz białka wchodzące w skład błon lipidowych (receptory błonowe). Przykładem rozpuszczalnych w wodzie, są białka osocza krwi (globuliny). Wskutek dużych rozmiarów cząsteczek, ich wodne roztwory wykazują typowe właściwości roztworów kolidalnych. O rozpuszczalności decyduje przede wszystkim zdolność do hydratacji. Białko w stanie stałym zmieszane z małą ilością wody tworzy galaretowaty żel. W miarę dodawania rozpuszczalnika białka rozpuszczają się bardziej i powstaje zol. Charakteryzuje się on wysoką lepkością, obniżonym napięciem powierzchniowym, rozpraszaniem światła, tzw. efekt Tyndalla, aktywnością koloido-osmotyczną oraz podatnością na koagulację czyli zmianę żel-zol pod wpływem różnych czynników. Czynnikiem poprawiającym rozpuszczalność większości białek są niskie stężenia soli, natomiast pod wpływem wysokich stężeń soli, niektórych kwasów, soli metali ciężkich, rozpuszczalników organicznych, a także wysokiej temperatury (>50oC) następuje ich wytrącenie z roztworu.
9. Struktura trzeciorzędowa białka

Strukturę trzeciorzedową białka lub jego podjednostki określa układ w przestrzeni wszystkich jego atomów, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Warunkują ją różne wiązania chemiczne np.
o Wiązania dwusiarczkowe (mostki disulfidowe) - należą one do najsilnieszych wiązań między resztami aminokwasów. Powstają w wyniku odwodornienia grup -SH dwóch cystein znajdujących się w tym samym łańcuchu albo w dwóch łańcuchach polipeptydowych. Wiązania te nadają trwałość strukturze trzeciorzędowej.
o Odziaływania jonowe - mogą występować między grupami aminowymi lub guanidynowymi łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych, a grupami karboksylowymi aminokwasów kwaśnych (Asp, Glu).
10. Struktura czwartorzędowa białka

Pojęcie Struktury czwartorzędowej cząsteczki białka dotyczy białek złożonych z kilku podjednostek (osobnych łańcuchów polipeptydowych), niepołączonych kowalencyjnie. Jest to sposób połączenia się tych podjednostek w jedną, większą całość, stanowiącą aktywne białko.

Przykładami białek złożonych z kilku podjednostek są hemoglobina, polimeraza DNA, kanały jonowe.

12. Znaczenie dla organizmu

Znaczenie białek dla organizmu ludzkiego jest olbrzymie. Na nich opiera się zdrowie i witalność człowieka. Chociaż białko po spaleniu może dostarczyć energii, to główną jego rolą jest dostarczanie materiału budulcowego dla komórek i tkanek. Z białkiem to jest tak: jeśli go za dużo - może szkodzić, jeśli za mało - też bardzo niedobrze. Naturalnie odnosi się to do dłużej trwającego nadmiaru czy niedoboru. Krótkotrwałe okresy nie robią organizmowi szkody. Daje on sobie z nimi radę. Ale, gdy przez długi czas w ustroju brakuje białka, to zostaje upośledzonych wiele czynności życiowych np. zmniejsza się sprawność fizyczna i umysłowa, spada odporność na choroby, dochodzi do zaburzeń ogólnoustrojowych wywołujących poważne zmiany biologiczne i morfologiczne w tkankach i narządach, które to zaburzenia mogą prowadzić nawet do śmierci. Z kolei spożywanie zbyt dużej ilości białek - stosowane często przez sportowców - ma podobny rezultat jak spożywanie zbyt dużej ilości węglowodanów czy tłuszczów. Nadwyżka taka będzie przemieniana w wątrobie na tłuszcz, co w rezultacie zamieni się w niepotrzebny balast - tkankę tłuszczową.

13. Źródła białka

Jaja kurze są uważane za najkorzystniejsze źródło białka, gdyż zawierają wszystkie 10 niezbędnych aminokwasów we właściwych proporcjach. Kolejne w rankingu jest mleko, a następnie mięso. Jednak należy bardzo ostrożnie dobierać produkty mięsne, gdyż wiele z nich oprócz pełnowartościowego białka zawiera bardzo duże ilości niepożądanego tłuszczu. Z produktów mięsnych zdecydowanie najkorzystniej wypada drób, a szczególnie kurczaki i indyki oraz mięso ryb.
Bardzo dobrymi źródłami białka pochodzenia roślinnego (ponad 20% białka, mniej niż 20% tłuszczu) są:
o ziarna soi;
o czarna fasola;
o soczewica;
o suche ziarna grochu;
o ziarna pszenicy.

Białka należą do najważniejszych związków organicznych, potrzebnych żywemu organizmowi. Można je znaleźć w niemal każdej części organizmu człowieka, zwierząt, roślin, a nawet wirusów. Jest ono podstawą życia biologicznego. Każde białko składa się z mniejszych cząstek, zwanych aminokwasami. Kilka aminokwasów może się, ze sobą połączyć po przez wytworzenie wiązania peptydowego. Powstaje ono na wskutek reakcji chemicznej, w której cząsteczka wody znika pomiędzy dwoma aminokwasami. Kiedy połączy się ze sobą 100 lub więcej takich aminokwasów, powstaje łańcuch polipeptydów, tworzący białko. Takie łańcuchy tworzą spirale, która często się odwija, nadając konkretnemu białku indywidualny kształt. Każdy aminokwas składa się z atomów: węgla (C), wodoru (H), tlenu (O), azotu (N), siarki (S), fosforu (P) i czasem żelaza (Fe). W przyrodzie odkryto dotąd 80 rodzajów aminokwasów. Jednak tylko 20 z nich możemy znaleźć w białku. Różne kombinacje tych aminokwasów w łańcuchach polipeptydowych, tworzą różne białka. 5 aminokwasów może utworzyć 120 odmian białek, a 10, aż 3 628 800 odmian. Pierwszym, który rozszyfrował budowę białka - "Najszlachetniejszą formę architektoniczną, stworzoną przez przyrodę" był Linus Pauling, dwukrotny laureat nagrody Nobla. Pod wpływem niektórych kwasów, zasad i soli metali ciężkich, oraz podwyższonej temperatury białko ścina się i ulega denaturacji. Najczęściej jest to proces nieodwracalny. Pod wpływem soli kuchennej, lub alkoholu białko ulega koagulacji. Proces ten jest odwracalny (podczas koagulacji, tworzy się żel).

Wśród białek wyróżniamy białka proste (proteiny) i białka złożone (proteidy), które zbudowane są z aminokwasów i innych związków chemicznych. Proteinami są: albuminy, globuliny, prolaminy i gluteny. Proteidy natomiast możemy podzielić na:
o glukoproteidy (aminokwasy + cukry)
o chromoproteidy (aminokwasy + barwniki)
o lipoproteidy (aminokwasy + lipidy)
o nukleoproteidy (aminokwasy + kwasy nukleinowe)

Białka człowieka zbudowane są z 12 aminokwasów endogennych (wytwarzanych przez organizm) i 8 aminokwasów egzogennych (dostarczanych z pokarmem). Do aminokwasów egzogennych należą: leucyna, izoleucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, tryptofan, walina i treonina. Potrzebne nam aminokwasy pobieramy z pożywienia. Większość z nich przyjmujemy jednak w postaci białek, co uniemożliwia ich wykorzystanie. Białka te muszą zatem zostać rozłożone na swoje części składowe. Proces ten odbywa się podczas trawienia. Rozpoczyna się ono w żołądku, gdzie enzym - pepsyna rozkłada część wiązań peptydowych, rozrywając białka na mniejsze łańcuchy. Ten proces jest kontynuowany w jelicie cienkim, gdzie enzymy, np. trypsyna, kończą rozkład białek na aminokwasy. Następnie aminokwasy zostają wchłonięte przez ścianę jelita cienkiego i przetransportowane, przez układ krwionośny do wszystkich części organizmu. W komórce, gdzie potrzebne są nowe białka, rozpoczyna się ich produkcja, na bazie dostarczanych aminokwasów. Nadmiaru aminokwasów organizm nie magazynuje. Jest on transportowany do wątroby, gdzie następuje oddzielenie grupy aminowej. Wchodzący w ich skład azot zostaje usunięty pod postacią amoniaku, zmienionego w mocznik i przetransportowanego krwioobiegiem do nerek. Potem zostaje on wydalony poza organizm. Białka odgrywają bardzo wiele ważnych ról w naszym organizmie. Przede wszystkim są materiałem budującym komórki. Są podstawowym składnikiem enzymów i biorą udział w wielu procesach życiowych. Wiele hormonów to również białka. W organizmie mogą także pełnić rolę katalizatorów, regulując wszystkie reakcje chemiczne. Z reguły białka nie są rozkładane w celu otrzymania energii. Jeśli jednak wyczerpią się zapasy węglowodanów i tłuszczów (np. w czasie głodu, lub choroby), organizm zaczyna rozkładać również białka, by uzyskać dzienną dawkę energii ok.: 2000 kilokalorii.
Obliczono, że spalenie 1 grama białka, może dostarczyć ok. 4 kilokalorie energii.

Po raz pierwszy w 1953r. amerykański naukowiec - Stanley Miller stworzył 3 najprostsze aminokwasy. Otrzymał je z prostych gazów, takich jak: wodór, amoniak, metan i para wodna, na drodze podgrzewania i poddawaniu działaniu iskry elektrycznej. Inni naukowcy poszli za jego śladem i otrzymali kolejne aminokwasy, a nawet proste nukleoidy.

14. Reakcje charakterystyczne na wykrywanie białek:

Reakcja biutetowa
Jest to reakcja polegająca na powstaniu intensywnego, fioletowego zabarwienia po dodaniu do dwumocznika (H2NCONHCONH2 - zwanego biuretenem), soli miedzi w środowisku alkalicznym. Barwa jest wywołana tworzeniem się kompleksu z miedzią. Reakcja ta jest charakterystyczna dla białek ( ze wzrostem liczby wiązań peptydowych w cząsteczce, barwa powstałego kompleksu jest intensywniejsza), jak również dla wszystkich związków, które zawierają więcej niż jedno wiązanie amidowe ? CONH ? lub podobne grupy w cząsteczce. Reakcje biuretowe dają np. aminoalkohole zawierające ugrupowanie. aminohydroksyetylenowe ? CH(NH2)CHOH


Reakcja ksantoproteinowa
Charakterystyczna reakcja barwna na białka. Polega na powstawaniu żółtego zabarwienia przy działaniu na białko stężonego kwasu azotowego (V) i następnym zalkalizowaniu. Żółknięcie skóry ludzkiej po zetknięciu z kwasem jest wynikiem tej reakcjii.

---