Metabolizm=Anabolizm + katabolizm

Anabolizm-przemiany prowadzące do syntezy związków z wykorzystaniem energii wytwarzanej w reakcjach katabolicznych.

Katabolizm - procesy rozkładu związków w trakcie których wydziela się energia.

Podstawowe grupy związków wchodzące w skład komórki: aminokwasy, białka, cukrowce, kwasy nukleinowe

Aminokwasy: mają wysoką temperaturę rozpuszczania, nie mają zapachu, w białku występują tylko w konfiguracji L, są amfoteryczne.

Punkt izoelektryczny-wartość pH przy której aminokwas jest obojętny elektrycznie (jon obojnaczy). Zależy od ilości i rodzaju grup i ich stałych dysocjacji.

Kryteria podziału aminokwasów:

1. Występowanie w przyrodzie: naturalnie, syntetycznie

2. Występowanie w białku: białkowe, niebiałkowe

3. Budowa aminokwasu: z rodnikiem niepolarnym , z polarnym

4. Położenie w łańcuchu białkowym

5. Zdolność organizmu do syntezy aminokwasu: endogenne, egzogenne (niewytwarzane przez organizm) np. walina, leucyna, tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna, lizyna, metionina.

PEPTYDY: <10 aminokwasów - digopeptydy, 10-100- polipeptydy, >100-makropeptydy

PODZIAŁ BIAŁEK:

1. Ze względu na kształt cząsteczki: włókienkowe (fiblyralne), sferyczne (globularne)

2. Ze względu na skład: proste, złożone

3. Ze względu na zawartość aminokwasów egzogennych: pełnowartościowe, niepełnowartościowe.

Ogólne właściwości białek:

-wielkość od kilku do ponad 100um

-tworzą roztwory koloidalne, optycznie czynne

-obdarzone ładunkiem elektrycznym (mogą mieć punkt izoelektryczny)

-mogą być oddzielane elektroforetycznie

-nie przenikają przez błony półprzepuszczalne (można stosować dializę)

-wykazują efekt Tandyla (rozpraszają związkę światła)

-niektóre białka można otrzymywać w formie wykrystalizowanej

STRUKTURA:

Struktura - tworzenie cząstek z homo i hetero polimerów. Jest to stopień połaćzenia lub polimeryzacji cząsteczek białka w większe jednostki.

pierwotna -rodzaj i kolejność amino. W łańcucha białkowym,

Wtórna-(ułożenie łańcucha białkowego w przestrzeni) : drugorzędowa, trzecio-, czwarto,

Struktura dwurzędowa - mówi o stopniu zwinięcia i ułożenia się w przestrzeni fragmentów cząsteczek białka. Utrzymują to wiązania wodorowe. Zwinięcia: α-helisa, β-harmonijka

Struktura trzeciorzędowa - utrzymywana jest przez różne typy wiązań: wodorowe, jonowe, estrowe, tioestrowe, dwusiarczkowe, siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe

Struktura czwartorzędowa- dotyczy białek zbudowanych z pojedynczych, czyli 2 lub kilku łańcuchów białkowych lub peptydowych.

DENATURACJA BIAŁEK - zniszczenie struktury wtórnej białek

Czynniki powodujące denaturacje:

Fizyczne: wysoka temp., wstrząsanie, rozciąganie

Chemiczne: duże zmiany pH, niektóre związki aromatyczne, detergenty, niektóre rozpuszczalniki organiczne, stężony mocznik, wysoki stężenia metali ciężkich.

Skutki denaturacji:

-spadek rozpuszczalności w pkt. Izoelektrycznym

-utrata własności biogennych

-zwiększenie reaktywności grup chemicznych

-wzrost kąta skręcenia płaszczyzny światła spolaryzowanego

-zwiększenie asymetrii cząstki

-utrata zdolności krystalizacji

Funkcje białek: katalityczne, transportujące i magazynowe, mechaniczno-strukturalne, kurczliwe, ochrona immunologiczna, receptorowe, kontrola wzrostu i różnicowanie komórek

PODZIAŁ BIAŁEK: PROSTE i ZŁÓŻONE: fosfotpoteiny, glikoproteiny, chromoproteiny, lipoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny. PROSTE: włókienkowe, globularne: polipeptydy, właściwe(histony, albuminy, globuliny, proloaminy, gluteiny, skleroproteiny)

PROSTE:

Skleroproteiny - bardzo odporne na działanie rozpuszczalników i enzymów proteolitycznych Przykłady: białko włosa - keratyna, a także kolagen i elastyna (tkanka łączna) i inne.

Protoaminy - polipeptydy; ze względu na skład aminokwasu mają charakter zasadowy

Histony - białka o ch-rze zasadowym (amino kwasy zasadowe: arginina, lizyna, histydyna)budowa bardziej zróżnicowana; występują gł. w jądrach komórk. wyższych org.; pełnią f. regulacyjną przy przekazywaniu informacji genetycznej.

Albuminy - b. dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych r-rach soli; występują gł. W płynach ustrojowych, ziarnach zbóż; zawierają dużą aminokw. egzogennych; obecne są w surowicy krwi (odpowiadają za stałą ilość krwi; pełnią f. transportowe zw. chemicznych (np. kwasy tłuszczowe itp.)

Globuliny-najbardziej powszechne nie roz-puszcz w wodzie niewiele to enzymy rola białek zapasowych(roś.strączkowe),osocze krwi.

Proloaminy-rozpuszczane w r-rach niższych alkoholi alifatycznycz, etanol, większość to białka rośl. ziarna zbóż,prolina-zawdzięczają nazwe

Gluteliny- rozpusz. W słabych r-rach kwas i zasad, nie rozpuszcz.w r-rach soli oboj, duże ilości amin. Kwaśnych: asparaginowy, wchodzą w skład glutenu.

ENZYMY - białka o właściwościach katalitycznych zdolne do swoistej aktywacji substratu. Mogą być białkami prostymi lub złożonymi.

Część niebiałkowa enzymu : - koenzym - łatwo dysocjuje do enzymu i może współpracować i innymi enzymami. - grupa prostetyczna - trwale związana z enzymem. NAD - koenzym który łatwo dysocjuje. Inne katalizatory niebędące enzymami: RYBOZYMY, CYTOCHROMY

MAMY 6 KLAS ENZYMÓW:

1.oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji

2.transferazy - katalizują reakcje przeno-szenia grup pomiędzy różnymi cząstecz-kami

3.hydrolazy - rozbijają wiązania chemiczne w cząsteczkach przy udziale wody

4.liazy - rozszczepiają cząsteczki, ale bez udziału wody

5.izomerazy - katalizują wewnątrzcząsteczkowe przegrupowania atomów lub wiązań między atomami

6.ligazy(syntetazy) - katalizują syntezę i wykorzystują reakcję syntezy przy której dostarczana jest energia pochodząca z rozkładu związków makroergicznych

ENZYMY - jednostki aktywności

Aktywność enzymu- wyraża się ilością substratu który został przez ten enzym przekształcony w jednostce czasu. Jednostka standartowa [J] Aktywność enzymu który jest zdolny do przetworzenia 1mola substratu w ciągu 1 min w warunkach optymalnych w temp. 25^oC. 1kat=6*10⁷J lub 1J= on 17 nanokatali

Aktywność właściwa - to aktywność enzymu w przeliczeniu na 1mg białka preparatu enzymatycznego

Aktywność molekularna - to liczba moli substratu przetworzonych przez 1 mol enzymu w war. Optymalnych.

Swoistość grupowa- ważny jest jeden rodzaj wiązania i jeden podstawnik np. lipazy

Swoistość absolutna - enzym działa tylko na 1 substrat np. dehydrogenoza

Stereospecyficzność - enzym działa na jeden tylko stereo izomer, lub w wyniku jego działania powstaje jeden stereo izomer a nie mieszanina równocząsteczkowa dwóch stereo izomerów.

Heterogenność enzymów - występowanie w kilku odmianach różniących się właściwościami fizyko-chemicznymi a nie katalicznymi np. dekydrogenoza mleczanowa.

Proenzymy- enzymy które są wytworzone w komórce nieaktywnej a niewilka zmiana w ich budowie prowadzi do ujawnienia tego białka enzymatycznego np. enzymy proteolityczne

Izoenzymy - enzymy różniące się właściwościami fizyko-chemicznymi a mają tę samą aktywność

Wiązanie substratu do enzymu: model klucza i zamka, model indukowanego dopasowania

WYDAJNOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ ZALEŻY OD:

1)stężenia enzymu

2)stężenia substratu

3)temperatury

4)pH

5)stężenia soli w środowisku reakcji

6)potencjału oksydoredukcyjnego

7)obecności aktywatorów

8)obecności inhibitorów

AKTYWATORY:

- kofaktory ( jony: Ca, Na, Mg, K, aniony Cl- , drobnocząsteczkowe : koenzymy )

-związki utrzymujące określony potencjał oksydoredukcyjny np. cysteina

-związki powodujące przekształcenie proenzymu w enzym

INHIBITORY:

-nieswoiste( działają nieodwracalnie np. narkotyki ,duże stężenie metali ciężkich)

-swoiste ( drobnocząsteczkowe związki lub jony ale działanie odwracalne ) Wyróżnia się tu: kompetycyjne ( współzawodniczące) i niekompetycyjne (niewspółzawodniczące)

KONTROLA AKTYWNOŚĆI ENZYMATYCZNEJ:

1. Sprzężenie zwrotne

2. Odwracalne modyfikacje kowalencyjne

3.Aktywacja proteolityczna

4. Redukcja szybkości syntezy i degradacji enzymu

Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej: - obecność inhibitora kompetycyjnego, -obecność inhibitora niekompetycyjnego, Kontrola aktywności enzymatycznej : 1. sprzężenie zwrotne; 2. Odwracalne modyfikacje kowalencyjne (np. przyłączanie i odłączanie reszty fosforanowej) 3. Aktywacja proteolityczna - nieodwracalne hydroliza jednego lub więcej wiązań peptydowych (np. aktywacja proteaz trzustkowych) 4. Regulacja szybkości syntezy i degradacji enzym: -indukcja lub represja genu kodującego enzym; - szybkość degradacji mRNA wytwarzanego przez ten gen WEGLOWODANY -służą do syntezy różnych związków; -zawierają wiele grup hydroksylowych podział: -monosacharydy; -oligosacharydy (-laktoza, -maltoza, -celobioza, -sacharoza) -polisacharydy[ poliuronidy (pektyny, iluzy, guliny) -aminopolisacharydy; polisacharydy właściwe [(homopolisacharydy: -pentozany(arabany -ksylany) -heksozany (glukany -fruktany -mankany -galaktany) ;;lieteropolisacharydy)] monosacharydy: a) ze wzgl. na gr. Funkcyjną: -aldozy -ketozy b) ze wzgl. na liczbę atomów C: 3C triozy, tetrozy, pentozy… Właściwości cukrów prostych: -wszystkie mają własności optyczne -charakter polarny - właściwości redukcyjne (dzięki gr. Funkcyjnym) -wykazują zdolność do mutacji -występują w formie łańcuchowej i cyklicznej -estryfikacja (w komórce kwasem fosforowym) Glukoza: -występuje u roślin i zwierząt -może wyst. W formie wolnej (np. we krwi) -występuje w polisacharydach i monosacharydach Mannoza -polisacharydy roślinne, glikolipidy Galaktoza -występuje w cukrze mlekowym Fruktoza - wyst. w owocach , miodzie -jest najsłodszy z sacharoz Oligosacharydy - 2-6 cząsteczki cukrów prostych -dzielimy na: a)redukujące b) nieredukujące Jeżeli wiązanie tworzy się między grupami funkcyjnymi to taki sacharyd nie ma właściwości redukcyjnych DISACHARYDY: sacharoza: sacharyd nieredukcyjny -dobra rozpuszczalność w sodzie -brak zjawiska mutabotacji laktoza: ulega hydrolizie -fermentacja mlekowa to rozbicie laktozy na cukry proste izomaltoza: -zawiera wiązania glikozydowi typu L-1,6 czyli jest 6-0-L-D-glukopiranozylo-D-glukopiranoza; Źródło: Produkt częściowego trawienia skrobi. Reakcje: -sacharyd redukujący. Tworzy osozony. Ulega fermentacji alkoholowej. Ulega hydrolizie d glukozy POLISACHARYDY skrobia - mieszanina 2 sacharydów: amyloza: amylopektyna, które są zbudowane z L-deglukozy. W przypadku amylozy mamy tylko wiązanie L-1-4-glikozydowe czyli ma strukturę liniową, nie jest rozgałęziony. Amylopektyna ma strukturę rozgałęzioną które to łańcuchy mają wiązania L-1-6 glikozydowe. Glikogen- polisacharyd zbudowany z L-deglukozy. Produkowany w organizmach zwierzęcych oraz w drożdżach. Jest rozgałęziony (L-1-4 i L-1-6 glikozydowe) Proporcje wiązań L-1-4 i L-1-6 są różne niż w skrobiach, L-1-6 jest więcej w stosunku 1:10 (są bardziej rozgałęzione) Celuloza- jest zbudowana z B-deglukozy -inny enometr. Jest nierozgałęziony, struktura jest liniowa, ułożenie łańcuchów nierozgałęzionych równoległych do siebie daje nam specyficzne właściwości m.in. odporność na czynniki chemiczne, mechaniczne Cukry kwaśne; Poliuronidy -polisacharydy, w których reszty cukrowe są przekształcone w kwasy uronowe Do polisacharydów zaliczamy: -pektyny -chemicelulozy -gumy i śluzy roślinne; Wszystkie występują w organizmach roślinnych. Najważniejszą grupą są pektyny których podstawą są kwas galakturonowy. Pektyny sklejają między sobą komórki roślinne (przemiany pektyn: przemiana z form nierozpuszczalnej `protopektyna' w formę rozpuszczalną `pektyny' np. miękczenie owoców Hemicelulozy- w zdrewniałej tkance roślinnej podstawą jest kwas glikuronowy. Oprócz łańcuchu kwasu glukuronowego występują łańcuchy glukanów, łańcuchy zbudowane z pentoz (kselany itd.) Różnią się u roślin iglastych i liściastych. Różnice hemicelulozy związane są ze zmianami łańcuchów Aminopolisacharydy polisacharydy, zawierają aminocukry np. glukozaminel. Przykładem aminosacharydy jest chityna. TŁUSZCZOWCE Lipidy- związki, których wspólną cechą jest nierozpuszczalność w wodzie i występowanie w ich strukturze alkoholu i kwasów tłuszczowych. Nie są rozpuszczalne w wodzie, ale w rozpuszczalnikach organicznych są. Występują w org. roślin: zwierząt. Jest to materiał energetyczny izolacyjny: czasem budulcowy. W org. zwierzęcych odkładane są w tkance tłuszczowej u roślin w pestkach tzw. rośliny oleiste może stanowić 60% nasionka. Podział: ze względu na budowę:1. tłuszcze właściwe 2. Woski 3. Tłuszcze zbożowe Tł. Właściwe są połączeniami alkoholu wodorotlenowego (glicerolu) i kw. tłuszczowych (najczęściej liniowe, mają parzystą liczbę węgli) Im dłuższy łańcuch w kw. Tłuszczowych tym wyższa temp. Topnienia. Im więcej wiązań podwójnych tym niższe temp. Topnienia. Rola tłuszczów: -materiał zapasowy -najbardziej wysokoenergetyczny -tłuszcz okołonarządowy: -warstwa ochronna np. przy oku -funkcja izolacyjna -uelastycznienie powłok Woski: grupa tłuszczowców w prg. Roślinnych i zwierzęcych są to estry alkoholi jest jedno wodorotlenkowy wyższe kwasy tłuszczowe od 16-31 węgli w łańcuchach alkoholu, funkcje: -ochronne np. liści przed parowaniem -strukturalna np. do budowy plastra przez pszczoły Tłuszcze złożone: są najbardziej skomplikowane wspólną ich cechą jest zawartość kwasów tłuszczowych w strukturze. Podział: tłuszcze złożone: -fosfolipidy (-fosfosfingiozydy -fosfoglicerydy :-lecytyny-kefaliny -fosfatydyloseryny -fosfoinozytydy -kwas fosfatydowy) -Glikolipidy (-sulfolipidy -galaktolipidy -gangliozydy) Właściwości fizyczne 1. masa właściwa <1 2. Bezbarwne, bez smaku i zapachu 3. Nielotne 4. Palne 5. Łatwo rozpuszczalne w eterze, chloroformie, benzenie, słabiej w alkoholu 6. Nierozpuszczalne w wodzie, z którą w obecności substancji powierzchniowo czynnych (soli kwasów żółciowych, mydeł) mogą tworzyć emulsję (układ koloidowy) 7. Konsystencja tłuszczów zależy od rodzaju i stosunków ilościowych kwasów tłuszczowych wchodzących w ich skład; tłuszcze stałe zawierają zdecydowanie więcej kwasów nasyconych (głównie tłuszcze zwierzęce) w tłuszczach ciekłych przeważają kwasy nienasycone.

---