Protoporfiryna - Warunkiem wiązania tlenu przez hemoglobinę, białka należącego do grupy hemoprotein jest obecność jednostki niebiałkowej, a mianowicie grupy hemowej. Składa się ona z części organicznej i atomu żelaza. Część organiczna protoporfiryna, zbudowana jest z czterech pierścieni pirolowych, połączonych mostkami metanowymi w pierścień tetrapirolowy. Do tego pierścienia przyłączone są łańcuchy boczne, z których cztery są grupami metylowymi, dwa - grupami winylowymi i dwa - resztami kwasu propionowego. Atom żelaza w grupie hemowej , umieszczony w centrum pierścienia protoporfiryny, wiąże się z czterema atomami azotu wiązaniami koordynacyjnymi, piąte wiązanie - z tlenem (zachodzi proces utlenowania), a szóste wiązanie koordynacyjne służy do połączenia z białkiem przez pierścień imidazolowy histydyny.
ZACZADZENIE:
Czad wchłania się drogą oddechową w ilości zależnej od jego stężenia w powietrzu, częstości oddechów (wentylacji płuc) i czasu narażenia. Wydalany jest tą samą drogą, w stanie niezmienionym.
Jego trujące działanie polega na łączeniu się z hemoglobiną i innymi metaloproteinami zawierającymi żelazo (oksydaza cytochromowa). Połączenie hemoglobiny z tlenkiem węgla nazywane karboksyhemoglobiną tworzy się 210 razy łatwiej i charakteryzuje się znacznie większą trwałością niż połączenie z tlenem, co powoduje że transport tlenu z płuc do tkanek jest drastycznie zmniejszony. Dochodzi do niedotlenienia tkanek - hipoksji. Poza tym tlenek węgla zwiększa stabilność połączenia hemoglobiny z tlenem przez co utrudnia oddawanie tlenu tkankom, co jeszcze bardziej pogłębia efekt niedotlenienia.
Na skutek działania czadu w pierwszej kolejności ulegają uszkodzeniu narządy najbardziej wrażliwe na niedotlenienie czyli układ krążenia i ośrodkowy układ nerwowy. W cięższych zatruciach dochodzi do zaburzenia gospodarki węglowodanowej, krwawień w różnych narządach i wystąpienia rozległych obszarów martwiczych.
Utlenianie jest to proces, która polega na odłączeniu elektronów od atomu, grupy atomów lub jonów. W wyniku utleniania rośnie stopień utlenienia pierwiastka, który oddaje elektrony.
UTLENOWANIE
proces wysycenia krwi tlenem, który łączy się nietrwale z hemoglobiną i powstaje oksyhemoglobina. Żelazo zawarte w hemie (składniku hemoglobiny) nie zmienia stopnia utlenienia podczas wiązania tlenu przez hemoglobinę. Utlenowanie ma miejsce na powierzchniach oddechowych, np. skrzela czy płuca.
HEMOGLOBINA
czerwony barwnik oddechowy występujący w erytrocytach kręgowców i (bezpostaciowo) w krwi niektórych pierścienic. Jest to białko złożone. Makrocząsteczka hemoglobiny zbudowana jest z 4 podjednostek białkowych, z których każda ma przyłączoną grupę hemową. Hemoglobina łączy się nietrwale z tlenem (żelazo hemowe nie zmienia stopnia utlenienia) i transportuje ten gaz z płuc do tkanek. Takie połączenie z tlenem nosi nazwę oksyhemoglobiny.
W tkankach hemoglobina oddaje tlen i pobiera CO2 (transportuje ok. 20% CO2). W połączeniu z CO2 nosi nazwę karbaminohemoglobiny i w takiej postaci wraca do płuc.
Hemoglobina może trwale przyłączać różne związki, w tym CO i grupę CN-. Ponieważ następuje wówczas zmiana stopnia utlenienia żelaza w grupach hemowych, hemoglobina zostaje trwale zablokowana i nie może przenosić tlenu, co może być przyczyną śmierci.
KARBOKSYHEMOGLOBINA
powstaje wskutek trwałego połączenia cząsteczki tlenku węgla (CO) z atomem żelaza w cząsteczce hemu hemoglobiny. Połączenie to wiąże się ze zmianą stopnia utlenienia Fe, więc jest nieodwracalne i wyłącza cząsteczkę hemoglobiny z transportu tlenu. Zatrucia tlenkiem węgla (czadem) są bardzo niebezpieczne, często śmiertelne.
hemoglobina zawierająca w centrum pierścienia hemowego żelazo na trzecim stopniu utlenienia (Fe3+). Methemoglobina stanowi około 3% hemoglobiny i jest nieużyteczna w transporcie tlenu. Z wiekiem erytrocyty zawierają coraz więcej methemoglobiny, co w końcu jest sygnałem do ich usunięcia w śledzionie.
utlenowana hemoglobina, nietrwale połączona z tlenem. Żelazo hemowe pozostaje w niej na +2 stopniu utlenienia. Jest jasnoczerwonego koloru. Występuje w krwi płynącej z płuc do serca oraz z jego lewej części (komora lewa) do tkanek ciała.
MIOGLOBINA
hemoproteina, białko zbudowane z pojedynczego łańcucha polipeptydowego związanego z grupą hemową. Szczególnie dużo m. zawierają włókna czerwone mięśni, którym nadaje ona charakterystyczne zabarwienie. Podstawową funkcją m. jest magazynowanie i rozprowadzanie cząsteczek tlenu w obrębie tkanki mięśniowej. Ponieważ mioglobina wykazuje znacznie większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina, może odbierać tlen z hemoglobiny zawarty w erytrocytach.
Przemiany jakie zachodzą w poszczególnych tkankach i narządach Normalne krwinki czerwone (erytrocyty) człowieka żyją około 120 dni. Stare komórki są usuwane z obiegu i rozkładane przez śledzionę. Część białkowa hemoglobiny ulega hydrolizie do składników - aminokwasów. Pierwszy etap rozpadu grupy hemowej do bilirubiny to rozszczepienie jej mostka a-metinowego i utworzenie biliwerdyny, łańcuchowego tetrapirolu. Powstająca biliwerdyna (o barwie zielononiebieskiej) występuje w dwóch formach tautomerycznych ; jedna z nich zawiera dwie grupy -OH na końcu układu, zaś druga dwie grupy karbonylowe. W następnej reakcji biliwerdyna pod wpływem specyficznej reduktazy biliwerdyny współdziałającej z NADPH + H+ , jest zredukowana do bilirubiny ( o barwie pomarańczowo-żółtej).
Bilirubina wytworzona w śledzionie oraz w innych tkankach poza wątrobowych musi być dostarczona do wątroby , tam bowiem zachodzi jej dalszy metabolizm. Tak więc bilirubina w kompleksie z albuminą surowicy jest transportowana do wątroby, gdzie staje się bardziej rozpuszczalna przez przyłączenie reszt cukru . Produkt sprzężenia bilirubiny z dwoma glukuronianami, zwany diglukuronidem bilirubiny , dostaje się do żółci, a następnie wraz z nią przedostaje się do jelita.
W ostatnim odcinku jelita cienkiego i na początku jelita grubego, pod wpływem bakteryjnej hydrolizy następuje hydroliza mono- jak i diglukuronianów bilirubiny. Uwolniona wtedy bilirubina jest następnie zredukowana do mezobilirubiny (związku o barwie żółtej). W trakcie dalszych reakcji następuje redukcja grup metanowych, a także dochodzi do likwidacji wiązań podwójnych w pierścieniach pirolowych, co ostatecznie prowadzi do powstania bezbarwnego urobilinogenu ( zwanego także sterkobilinogenem). Większość tworzonego urobilinogenu jest w jelicie grubym przy udziale enzymów bakteryjnych utleniana do barwnej urobiliny i wydalana z kałem.
Ostateczne pochodne w :
- kale - sterkobilina
- moczu - urobilina