ZESTAW A

1.Aminokwasy egzogenne to takie które nie mogą być syntetyzowane przez organizm zwierzęcy, dlatego muszą być dostarczane wraz z pożywieniem. Dzielimy je na a. aromatyczne:fenyloalanina,tryptofan

-a. z rozgałęzionym wodnikiem:walina,leucyna,izoleucyna

-pochodne kw.L-2amino- 3formylopropionowego:metionina,tre-onina,lizyna

Aminokwasy kontaktowe-grupy funkcyjne tworzą centrum aktywne enzymu:lizyna,arginina,cysteina,kw. asparaginowy

Aminokwasy pierwotne-powstają w wyniku bezpośredniego włączenia azotu nieorganicznego NH₄⁺do zw. organicznych u roślin np. kw.glutaminowy,glutamina, kw.asparaginowy

2.Oksydoreduktazy,Transferazy, Hydrolazy, Liazy, Izomerazy, Ligazy

Liaza-aldolaza,1-6bis-P-fruktozy

Hydrolaza-arginaza

Transferaza-fosforylaza glikogenowa

Hydrolaza-alfa-amylaza

Syntetazy/Ligazy- karboksylaza pirogronianowa

Hydrolaza-Trypsyna

Transferaza-heksokinaza

3.PP(B₃)niacyna-koenzym NAD⁺,NADP⁺,reakcje rozkładu, syntezy

Wit.B₆(pirydoksyna)-fosforan pirydoksalu

Uczestniczy w transami nacji i dekarboksylacji aminokwasów

4.Napisz reakcje glikolizy, w której jest redukowany NAD oraz nazwij enzym.Jaki jest sposób regeneracji tego koenzymu w warunkach tlenowych i beztlenowych? Udowodnij reakcjami 2 rodzaje regeneracji NAD przy braku tlenu.

r. z dehydrogenazą aldehydu 3-fosfoglicerynowego

Sposoby regeneracji NAD

-w warunkach tlenowych regenerowany jest NADH w łańcuchu oddechowym

-w war beztlenowych regenerowany NADH w procesie fermentacji alkoholowej i mleczanowej

F.alkoholowa

F.mleczanowa w mięśniach

5.Podaj sumaryczną reakcje CKTK i wymienić 4 funkcje tej przemiany. Podaj wzory i nazwy 2 produktów pośrednich CKTK mogących bezpośrednio przejść w aminokwasy, w jakiego typu reakcjach?

Acetylo-CoA+3NAD+FAD+GDP+Pi+ 2H₂O ->2CO₂+3NADH+FADH₂+GTP + 3H+ CoA

Funkcje: główne źródło energii dla wielu procesów u żywych organizmów.

Powstają w tym procesie 3cząs. NADH i 1 FADH₂ są utleniane w łańcuchu oddechowym dostarczając 9xATP

-2-oksyglutaran,szczawiooctan,fumaran są substratami w procesie aminokwasów

-dostarczanie szkieletów węglowych do syntezy aminokwasów

-cykl jest końcowym wspólnym szlakiem utleniania różnych cząsteczek białka

2-oksyglutaran i szczawiooctan w reakcji transami nacji bezpoś przechodzą w aminokwasy

6.Wymień enzymy uczestniczące w rozkładzie glikogenu w mięśniach. Podaj klasy do której należą. Napisz reakcje syntezy aktywnej glukozy w procesie syntezy glikogenu.

Fosforylaza glikogenowa- transferaza

Transferaza glikogenowa- transferaza

Alfa-1,6-glikozydaza- hydrolaza

7.Wymień zasadnicze różnice w procesach B-oksydacji, biosyntezy kw tłuszczowych.Napisz r. redukcji, zachodzące w czasie biosyntezy kwasów.Z jakich przemian pochodzi forma zredukowana tego koenzymu. Podaj 2 reakcje kiedy koenzym ten ulega redukcji?

8.Podaj ile cząsteczek ATP powstaje w wyniku utleniania 3 cz acetylo-CoA

Do CO₂ i H₂O. Uzasadnij odpowiedź.

Powstaje 30cz ATP, ponieważ w cyklu Krebsa acetylo-CoA zostaje utleniony do CO₂ w wyniku czego powstaje 3 NADH + 1 FADH i GTP. W łańcuchu tlenowym powstaje w wyniku przepływu e przez NADH na O₂ za pośrednictwem przenośników 2,5 cz. ATP a przez FADH₂ 1,5 cz. ATP

3NADH-3x2,5cz ATP

1 FADH₂-1x1,5 cz ATP

1GTP- 1cz ATP

3x10 cz ATP= 30 cząs ATP

ZESTAW B

1.Wtórna struktura białka, czy jest ona uwarunkowana genetycznie? Podać wiązania które ją utrwalają.

Struktura II rzędowa: alfa(spiralna) i B(harmonijka) mówi w jaki sposób skręcony jest łańcuch polipeptydowy, utrwalana przez w. wodorowe

III rzedowa: stopień i sposób zwinięcia helisy alfa i struktury B w przestrzeni, sposób ułożenia w przestrzeni, wiązania wodorowe(jonowe, hydrofobowe, siły van der Waalsa)

IV rzędowe: stopień asocjacji podjednostek, dotyczy białek o dużych masach i w. kowalencyjne (jonowe, dwusiarczkowe)

2. Co to jest stała Km. Narysować wykres, o czym on świadczy? Czym jest standardowa jednostka aktywności.

Km-stała Michaelisa-Menten- to takie stężenie substratu, przy którym reakcja biegnie z szybkością równą połowie szybkości maksymalnej wyrażana jest w jednostkach stężenia substratu. Wartość Km mówi o powinowactwie enzymu do substratu- im wyższa wartość Km tym niższe powinowactwo enzymu do substratu i na odwrót.

-przy niskim stężeniu substratu tylko niektóre cząsteczki łączą się z substratem

-szybkość początkowa reakcji jest wprost proporcjonalna do rosnącego stężenia substratu

- w miarę wzrostu stęż substratu szybkość reakcji staje się nieproporcjonalna do stężenia substratu

-kinetyka I i 0 rzędu mieszana

-przy pewnym stężeniu substratu szybkość reakcji osiąga wartości max

Standardowa jednostka aktywnośći- to taka ilość enzymu, która przekształca 1 umol substratu w ciągu 1 mi w tem 30^oC w opt pH i nadmiarze subst

3.Co to jest kod genetyczny?

Jest zestawem reguł, które określają sposób, w jaki sekwencje nukleotydu w mRNA zostaje przetłumaczona na sekwencje aminokwasów w polipeptydzie. Sekwencja nukleotydów jest czytana trójkami o nazwie kodony

4.ATP-edenozynotrifosforan- nukleotyd zawiera 3 reszty kwasu ortofosforowego V resztę adeniny i rybozy ATP wchodzi w reakcję tylko w obecności kationów matali dwuwartościowych(Mn , Mg) z którymi tworzy kompleksy. ATP powstaje w wyniku fosforylacji substratowej oraz w procesie chemiosmozy. ATP jest aktywnym czynnikiem fosforyzującym- łatwo odszczepia jedną resztę kwasu ortofosforowego V przekształcając się w ATP. Wydzielane jest przy tym znaczna ilość niezbędnej dla organizmu energi.i ATP bierze udział w biosyntezie kw. tłuszczowych. Reagując z aktyną i miozyną powoduje skurcz mięśni.

5.Przemiany pirogronianu beztlenowe

U drożdzy NAD niezbędny do podtrzymania ciągłości glikolizy w warunkach beztlenowych jest regenerowany w procesie zwanym fermentacją alkoholową. Pirogronian zostaje przekształcony w aldehyd octowy przez dekarboksylazę pirogronianową, a następnie w etanol przez dehydrogenazę alkoholową

R. sumaryczna przekształcania glukozy w pirogronian

Glukoza+2Pi+2ADP+2NAD->2xpirogronian + 2ATP+ 2NADH+ 2H+ 2CO₂

Fermentacja alkoholowa- glukoza > etanol

1dekarboksylaza pirogronianowa

2dehydrogenaza alkoholowa

R.sumaryczna glukoza>etanol

Glukoza+2Pi+2ADP+2H>2xetanol + 2CO₂ + 2ATP +2H₂0

Fermentacja mleczanowa glukoza> mleczan

1dehydrogenaza mleczanowa

Reakcja sumaryczna glukoza-mleczan

Glukoza+2Pi+2ADP>2xmleczan+2xATP +2H₂O

6.Enzymy anaboliczne - wszystkie enzymy procesów anabolicznych

1)ligazy-zwane potocznie syntetazami. Są to enzymy katalizujące reakcje syntezy- powstawanie nowych wiązań:

C=O,C-S,C-N,C-C. Reakcje katalizowane przez ligazy zachodzą przy udziale ATP lub innych związków makroergicznych

Transferazy-enzymy te katalizują reakcje przenoszenia różnych grup chemicznych pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle przy udziale specyficznych koenzymów. Wyróżnia się podklasy w zależności od przenoszonych grup lub rodników.

a)aminotransferazy

b)fosfotransferazy

c)metylotransferazy

d)glikozydotransferazy

e)acetylotransferazy

7.Cykl mocznikowy

8.Wszystkie dehydrogenazy uczestniczące w CKT

-dehydrogenaza jabłczanowa

-dehydrogenaza alfa-ketoglutaranowa

-dehydrogenaza cytrynianowa

-dehydrogenaza bursztynianowi

9.Donor dwuwęglowych jednostek w syntezie kw.tłuszczowych

10.Scharakteryzować fosforylację substratową i oksydacyjną.

Fosforylacja substratowa- reakcje chemiczne, które ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona ze związku ufosforylowanego-substratu- bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej 2 grupy kinaz. Ten sposób wytwarzania ATP nie wymaga tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu Krebsa. Ilość związku, które mogą wejść w reakcję fosforylacji substratowej jest ograniczone

Fosforylacja oksydacyjna- synteza ATP przeprowadzana przez enzym- syntezy ATP obecną w wewnętrznej błonie mitochondriów eukariotow. Działanie syntezy ATP uzależnione jest od istnienia gradientu protonowego w poprzek wew.błony mitochondriów lub błony kom.prokariotów.Protony przenoszone są przez błonę podczas utleniania zw.chemicznych (NADH,FADH₂) w szeregu reakcji określanych jako łańcuch oddechowy

ZESTAW C

1.Aminokwasy egzogenne- to takie, które nie mogą być syntetyzowane przez organizm zwierzęcy dlatego muszą być dostarczane wraz z pożywieniem. Dzielimy je na:ich obecność i odp.stęż w białkach spożywczych decyduje o wartości odżywczej.

-a.aromatyczne;fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan

-a.z rozgałęzionym rodnikiem walina, leucyna, izoleucyna

-pochodne kwasu L-2-amino-3- formylopropionowego: metionina, treonina, lizyna

2.Witamina C, działanie, wzór

Organizm ludzki nie jest w stanie wytworzyć zarówno formy utlenionej jak i zredukowanej. Reguluje procesy:

-hydroksylacje proliny w procesie syntezy glikogenu

-synteza adrenaliny

-synteza kw.tłuszczowych

-rozkład tyrozyny

-wchłanaianie Fe

-działanie oksydacyjne

Działa jak przeciwutleniacz,Fe²⁺ w stanie zredukowanym,wpływa na wytwarzanie i przechowywanie kolagenu, ułatwia gojenie się ran,złaman.

Duże ilości występują w truskawkach, czarnych porzeczkach, kapuście, owocach cytrusowych. Może byś magazynowane w organizmie ludzkim, a jej zapas starcza na kilka miesięcy.

3.Transkrypcja-synteza RNA na bazie matrycy DNA. Przebiega w jądrze komórkowym. Do syntezy RNA potrzebna jest matryca (pojedyncza nić DNA) substraty GTP,ATP,CTP i UTP oraz dwuwartościowe jony metali Mg²⁺,Mn²⁺. Za ten proces odpowiedzialny jest enzym-polimeraza

RNA. Synteza przebiega zawsze 5'-3^' podlega odcinek od promotora do terminatora

Biosynteza białka-translacja- przepisanie informacji zawartych w mRNA na kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Składa się z 3 etapów: inicjacji,elongacja, terminacja. Za proces aktywacji odpowiada syntetaza aminoacylotransferaza tRNA

tRNA- transpotujący RNA, występujący zwykle w cytoplazmie, występuje co najmniej 60 różnych typów tRNA w stosunku do aminokwasów. Czasteczka tRNA zawiera 4 pętle najważniejsza z nich jest PPHe antykodowane.

4.Cykl pentozo fosforanowy, reakcje w których uczestniczą enzymy oksydoreduktaz.

Dzielimy na 3 etapy, zachodzi w cytozolu i ma szczególne znaczenie w tkankach

Etapy:

1)reakcja utleniania przekształcające glukozo-6-fosforan w rybulozo-5-fosforan z wytw.2cząst NADPH

2)izomeryzacja rybulozo-5-fosforanu do rybozo-5-fosforanu

3)powiązanie szlaku pentozofosforano-6-fosfogluko-8-lakton z glikolizą i działaniem trans ketoz i trans aldolazy.

5.Hemoglobina,budowa hemu

Hemogloina- stanowi 1/3 masy erytrocytów. Zbudowana z 4 łańcuchów w tym 2 podjednostek alfa i 2 B. Każdy łańcuch łączy się z cząsteczką hemu. 4 łancuchy ściśle upakowane i tworzą cząsteczkę o kształcie kuli

Hem-(żelazoporfiryna)- składa się z części organicznej i Fe. Część organiczna składa się z 4 pierścieni pirolowych połączonych mostkami metionowymi. Do tego pierścienia przyłączone są łańcuchy boczne, w których są gr.metylowe,winylowe oraz reszty kw.propionowego. Atom Fe umiejscowiony jest w centrum za pomocą 4 koordynacyjnych wiązań łączy się z 4N. Atomy Fe tworzą 2 dodatkowe w. koordynacyjne.

6.Nośnik łańcucha oddechowego, kompleksy:

Obejmuje 3 kompleksy białkowe:

1-kompleks dehydrogenazy NADH (reduktazy NADH-Q) przenosi e i H⁺ z NADH na CoA

2-kompleks reduktazy bursztynianowej Q przenosi e iH z FADH₂ na CoA

3-kompleks cytochromów bc, (reduktazy cytochromowej) przenosi e na cyt C z CoA

4-kompleks oksydazy cytochromowej przenosi e z cytochromów C na O₂ przenosi e

Oprócz dużych kompleksów w łańcuchu występują też małe przenośniki e, które łączą duże kompleksy

-koenzym Q

-cytochrom C

Największe zmiany energii swobodnej ma miejsce w 3 głównych kompleksach enzymatycznych (I,II,III). Jest one na tyle duże że kompleksy te mogą pełnić funkcję pomp protonowych tłoczących H⁺ z matrix do przestrzeni mitochondrialnej. Kompleks nie ma zdolności do przepompowywania H⁺,ponieważ różnica potencjałów między grupą prostetyczną a CoA jest zbyt niska

7. Aktywacja kwasu palmitynowego

Utworzenie wiązania tri estrowego z CoA. Zużycie ATP i katalizowane przez syntezy acetylo-CoA umiejscowioną w wew.błony mitochondrialnej

8.Włączanie azotu nieorganicznego w zw.org

1)redukcyjna aminacja alfa-ketokwasów

2)cykl GS/GOGAT cykl syntezy glutaminianowej i syntezy glutaminowej GS wbudowuje NH₄⁺ w postaci gr.amidowej w glutminie

3)

9.Fosforylacja substratowa

Synteza ATP kosztem energii wiązań makroergicznych. Ma to miejsce w glikolizie i CKT

- w glikolizie przekształcanie kw. 1-3-difosfoglicerynowego w kw.3 fosfoglicerynowy

-przekształcanie fosfoenolopirogronianu w kw.pirogronowy

ZESTAW E

1.Co to jest wtórna struktura białka? Czy jest ona uwarunkowana genetycznie? Podać wiązania które je utrwalają.

Wtórna struktura białka to struktura II,III i IV rzędowa. Umożliwiają one jak najbardziej ekonomiczne upakowanie łancuchów polipeptydowych, składającego się w przypadku niektórych białek z wielu tysięcy aminokwasów.

Wiązanie:jonowe,hydrofobowe,dwusiarczkowe,wodorowe,jonowe

Wtórna budowa białek nie jest uwarunkowana genetycznie gdyż nie wymaga obecności kolejności aminokwasów w łancuchu polipeptydowym.

2.Reakcje przyswajania azotu przez rośliny i zwierzęta

3. Co to jest replikacja?Podać enzymy.

Replikacja(biosynteza DNA)- proces powielania DNA, który odbywa się dzięki modelowi semikonserwatywnemu- nowa cząsteczka DNA ma 1 nić nową i 1 nić cząsteczki macierzystej. Przed podziałem komórkowy musi nastąpić powielenie DNA, by po podziale każda komórka potomna zawierała tyle samo informacji genetycznej co macierzysta.

Enzymy-polimeraza DNA I i DNA II, helikaza, primaza, ligaza DNA

4.Co to jest fosforylacja substratowa? Podać reakcję.

Fosforylacja substratowa- synteza ATP kosztem energii wiązań makroergicznych substratu. Ma to miejse w glikolizie i CKT

5.Porównać B-utlenianie z syntezą kwasów tłuszczowych. Napisac reakcje redukcji zachodzące w syntezach

Różnice:

-synteza ma miejsce w cytoplazmie a rozkład w matrix mitochondrialnym

-zw. pośrednie biosyntezy kw. tł są kowalencyjnie związane z gr-SH białkowego nośnika gr.acetylowych ACP podczas gdy produkty pośrednie kwasów powiązane są z CoA

-enzymy odpowiedzialne za synteze kw tłuszczowych tworzą wielofunkcyjny kompleks zbudowany z 2 podjednostek, synteza kw. tł a enzymy rozkładające kw. tł występują w fomach niezasocjowanych

-syntetyzowany łańcuch kw. tł ulega wydłużeniu przez dołączenie jednostek dwuwęglowych pochodzących z malonylo ACP

-w syntezie kw.tł związkiem redukującym jest NADPH a w procesie B-utleniania kw. biorą udział FADH₂ i NADPH⁺ i H⁺

6.W jakich formach występują nukleotydy?Podać ich różne funkcje

Formy:-rybonukleotydy

-deoksyrybonukleotydy

Funkcje:

-uczestniczą w biosyntezie kw. nukleinowych jako cegiełka budulcowa RNA i DNA

-w biosyntezie tri fosforanów nukleozydów, które stanowią najważniejsze związki makroergiczne np. ATP,GTP,UTP

-wchodzą w skład koenzymów gdzie pełnią ważną funkcję w przemianach enzymatycznych np.NAD, FAD, NADP

-wtórne przekaźniki hormonów

7. Podac klasy enzymów i reakcje, w której uczestniczą izomerazy-(szlak glikoli tyczny)

Oksydoreduktazy,Transferazy, Hydrolazy, Liazy, Izomerazy, Ligazy

Reakcja:

8.Podać enzymy zaliczane do klasy oksydoreduktaz uczestniczące w CKT. Napisać jedną z nich.

Enzymy: dehydrogenaza izocytrynianowa

-deh alfa-ketoglutaranowa

-deh bursztynianowi

-deh jabłaczanowa

9.Napisać reakcję jednego ze związków z CKT, z którego może powstać aminokwas.

ZESTAW F

1.Białka złożone zbudowane z co najmniej 100 aminokw. i składnika niebiałkowego.Wyróżniamy:

- fosfoproteiny - zawierają kw. fosforowy estrowo związany z -OH seryny/treoniny, np. kazeina

- glikoproteiny - mają reszty cukrowe/ich pochodne, np. hormon erytropoetyna

- lipoproteiny - mają tłuszcze właściwe, tł. Złożone, fosfolipidy, wchodzą w skład błon komórkowych, np. białka osocza krwii, cholesterol, HDL, LDL

- chromoproteiny - mają barwne gr. prostetyczne (karotenoidy, nukleotydy flawinowe), np. hemoglobina, cytochromy

- nukleoproteiny - obok aminokw występują DNA i RNA, znajdują się w j. komórkowym, np. wirusy, rybosomy

2.Wymień 4 funkcje, jakie mogą pełnić związki o budowie nukleotydowej. Napisz wzory i podaj nazwy 2 związków tego typu pełniących różne f-cję.

Funkcję:

- udział w biosyntezie kw. nukleinowych

- wchodzą w skład koenzymów: NAD, NADP, FAD, CoA-SH

- dostarczają energii bo maja wiązania makroergiczne

- biosynteza tri fosforanów nukleozydów: ATP, GTP, CTP,TTP,UTP

ATP

NADP

3. Co to są enzymy allosteryczne. Podaj przykład i omów sposób regulacji jego aktywności. Co to jest 1 katal?

Enzym allosteryczny - enzym, który posiada centrum aktywne i c. allosteryczne(miejsce do którego przeyłącza się efektor). W wyniku przyłączenia efektora następuję zmiana konformacji białka, a tym samym zmiana konformacji c. aktywnego. W cząst. enzymu podjednostka zawierająca c. aktywne pełnie w kompleksie funkcję katalityczną, a druga zawierająca c. allosteryczne - regulacyjną.

Przykład:acetylo-CoA na syntazę cytrynianową w cyklu Krebsa

Regulacja aktywności: Sprzężenie zwrotne - polega na tym, że końcowy produkt/pośredni szlaku metabolicznego jest efektorem allosterycznym enzymu katalizującego 1 reakcję tego szlaku. Wyróżnia się sprzężenie: negatywne i pozytywne.

Katal - jednostka aktywności enzymu. Taka ilość enzymu, która przekształca 1 mol substratu w ciągu 1s w temp. 30C, przy opt. pH i nadmiarze substratu.

4. Napisz wzór i nazwę wit. Spokrewnionej z NAD, wymień 2 enzymy współdziałające z NAD i napisz reakcję jednej z nich. Wymień 2 inne przykł. współdziałania koenzymów z wit., naipisz wzory i nazwy obu wit.

Wit. PP(B3) - niacyna

Enzymy współdziałające:

- dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego

- dehydrogenaza alaninowa

Wit. B1 (tiamina) - DPT

Wit. B2(ryboflawina)-FAD

5. Napisz reakcję glikolizy, w której jest redukowany NAD i nazwij enzym. Jaki jest sposób regeneracji NAD w warunkach beztl. i tlenowych. Udowodnij reakcjami 2 rodzaje regeneracji NAD przy braku tlenu.

Sposoby regeneracji NAD:

- warunki tlenowe: regenerowany jest NADH w łańcuchu oddechowym

- w. beztlenowe: regenerowany jest NADH w postaci fermentacji alkoholowej i mlekowej

Fermentacja mlekowa:

Fermentacja alkoholowa:

6. Napisz fragment glikogenu. Nazwać wiązania, enzymy rozkładające ten związek w przewodzie pokarmowym.

1.glukoamylaza; 2. B-amylaza; 3.A-amylaza; 4. W. A-1,4-glikozydowe; 5. W. A-1,6-glikozydowe; 6. A-1,6-glikozydaza

7. Wymień i krótko scharakteryzuj 2 enzymy proteolityczne trawienne działające w jelicie cienkim.

Trypsyna - jest endopeptydazą serynowa; wytwarzana w trzustce w formie trypsynogenu, w j. cienkim jest przekształcany w trypsyne dzięki enterokinazie. Rozkłada w. karboksylowe aminokw. zasadowych (gł. Lizyny i argininy) oraz grupy aminowe pozostałych aminokw. Opt. pH=7,5

Chymotrypsyna - endopeptydaza serynowa; wytwarzana przez komórki trzustki w formie chymotrypsyno genu. W jelicie cienkim następuję jego aktywacja. Rozkłada w. peptydowe tworzone przez gr. karboksylowe aminokw. aromatycznych oraz gr. aminowe aminokw. Opt. pH=7,5-8,5

Pepsyna, Podpuszczka, Elastaza, Aminopeptydaza leucynowa

8. Co to jest struktura II rzedowa DNA, jakie wiązania ją utrzymują? Przedstaw je schematycznie, co oznaczają: replikacja, translacja, transkrypcja.

Strykt. II-rzędowa DNA - sposób skręcenia pojedynczego łańcucha polipeptydowego, utrzymywana jest prze w. wodorowe między parami zasad G-C, A-T

Replikacja - biosynteza DNA - proces powielania DNA, który odbywa się dzięki modelowi semikonserwatywnemu (nowa cząst. DNA ma 1 nić nową i 1nić macierzystą). Przed podziałem komórkowym musi nastąpić powielenie DNA by po podziale każda komórka potomna miała tyle samo informacji genetycznej

Translacja - biosynteza białka; odbywa się w cytoplazmie na rybosomach, polega na przeniesieniu informacji z mRNA na kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. W procesie tym niezbędny jest rybosom zbudowany z 2 podjednostek: u Procariota 30s i 50s, u Eucariota 40s i 60s. Trzy etapy translacji: inicjacja, elongacja, terminacja.

Transkrypcja - synteza RNA na bazie matrycy DNA. Przebiega w jądrze komórkowym. Do syntezy RNA potrzebna jest matryca (pojedyncza nić DNA) substraty GTP,ATP,CTP i UTP oraz dwuwartościowe jony metali Mg²⁺,Mn²⁺. Za ten proces odpowiedzialny jest enzym-polimeraza

RNA. Synteza przebiega zawsze 5'-3^' podlega odcinek od promotora do terminatora

ZESTAW G

1.Co rozumiemy pod pojęciem stryktury II-, III- i IV-rzędowej białek. Wymień 5 funkcji białek oraz podaj przykłady pełniących określone funkcję.

Str. II-rzędowa - sposób zwinięcia lub pofałdowania pojedynczego łań. Polipeptydowego. Wiązania: peptydowe,wodorowe między C-O i N-H. Wyróżniamy formy:

- A-helisy - śrubowo prawoskrętnie zwinięty łańcuch

- B - pojedyncze łańcuchy harmonijkowate ułożone obok siebie

- mieszana

Str III-rzędowa - stopień i sposób zwinięcia pojedynczego łańcucha pofałdowanego w przestrzeni. Białka przyjmują strukturę globularną, tę str. utrzymują wiązania wodorowe, jonowe, peptydowe, dwusiarczkowe, oddziaływania hydrofobowe

Str IV-rzędowa - sposób połączenia się kilku łańcuchów polipeptydowych w jedną cząstkę białka. Wiązania: jonowe, siarczkowe, wodorowe, oddz. hydrofobowe

Funkcje białek:

- katalityczna - pepsyna

- transportowa - hemoglobina

- strukturalna - kolagen, keratyna

- ochronna - fibryna

- jako układy kurczliwe - aktyna, miozyna

- zapasowa - globuliny, albuminy

- regulacyjna - hormony: insulina

2. Budowa centrum aktywnego enzymu. Definicja 1 katala. Na czym polega działanie inhibitora współzawodniczącego oraz efektora allosterycznego na enzym.

Centrum aktywne - znajduję się wewnątrz globularnej cząsteczki enzymu i tworzone jest przez 3 gr gunkcyjne aminokwasów kontaktowych

- aminokwasy kontaktowe w strukturze I-rzedowej leżą od siebie daleko, jednak dzięki strukturze przestrzennej cząsteczki mają ze sobą bliski kontakt

- sami centrum aktywne ma charakter polarny, bo tworzą je gr funkcyjne aminokwasów: cysteina -SH, seryna -OH, treonina -OH, histydyna z pierścieniem imidazowym, kwas asparaginowy COOH, arginina

- otoczenie c. aktywnego ma charakter niepolarny, dzięki obecności aminokw hydrofobowych w otoczenie c. aktywnego możliwe jest utworzenie kompleksu ES.

Katal - jednostka aktywności enzymu. Taka ilość enzymu, która przekształca 1 mol substratu w ciągu 1s w temp. 30C, przy opt. pH i nadmiarze substratu.

Inhibicja współzawodnicząca - inhibicja odwracalna. Inhibitor współzawodniczący zawsze łączy się z enzymem w jego c. aktywnym. Współzawodniczy z substratem o c. aktywne. Inhibicję można znieść zwiększając stężenie substratu. Inhibitor jest b. podobny strukturalnie do substratu. Stopień zahamowania reakcji zależy od stosunku stężenie substratu do stęż. Inhibitora oraz od powinowactwa enzymu do inhibitora i substratu.

Efektor allosteryczny przyłącza się do c. allosterycznego enzymu.

- przyłączając się może zmieniać strukturę enzymu z pasującej do substr na niepasującą (efektor allosteryczny negatywny - inhibitor)

- może zmieniać str z niepasującej na pasującą do substratu (aktywator)

3. Podać nazwy i wzory 2 związków makroergicznych w tym jeden o w. karboksylofosforanowym oraz drugi o w. guanidodynofosforanowym. Czy związki te mogą bezpośrednio uczestniczyć w reakcjach endoergicznych. Uzasadnij odp.

- w. karboksylofosgoranowe - acetylofosforan

- w. guanidyno fosforanowe - fosfoarginina

Nie, ponieważ związki te mogą tylko magazynować i przekazywać energię, przekształcać w ATP

4. Napisz reakcję CKT, w których powstaje CO2.nazwij enzymy katalizujące te reakcje i klasy do których należą.

5. W jakich przemianach aminokw bierze udział difosforan tiaminy (DPT). Napisz wzór tego związku oraz dowolną reakcję biegnącą z udziałem tego koenzymu. Z jaka witaminą ten związek jest spokrewniony strukturalnie

DPT - spokrewniony z Wit. B1

DPT uczestniczy w reakcjach przenoszenia gr funkcyjnych i reakcjach dekarboksylacji

6. Co to jest fosforylacja substratowa. Napisz po jednej reakcji tego typu zachodzącej w dwóch różnych przemianach. Nazwij te przemiany.

Fosforylacja substratowa - synteza ATP z ADP i reszty fosforanowej kosztem energii wiązań makroergicznych substratu. Ma to miejsce w:

- glikolizie- przekształcanie kw. 1-3-difosfoglicerynowego w kw.3 fosfoglicerynowy

- CKT - -przekształcanie fosfoenolopirogronianu w kw.pirogronowy

7. Podaj różnice w budowe DNA i RNA. Jakie wiązania utrzymują I-rzędową str DNA, a jakie II-rzędową. Co oznaczają pojęcia replikacja, translacja, transkrypcja.

Różnice:

- DNA: duża masa cząst.; podwójny łańcuch; zasady A, G, T, C; występuje tylko w jądrze kom.; deoksyryboza; nośnik informacji genetycznej

- RNA: mała masa cząst,; pojedynczy łańc.; zasady A, U, G, C; występuje w jądrze, cytoplazmie, rybosomach, mitochondriach i chloroplastach; ryboza

Wiązania:

- str I-rzędowa: fosfodiestrowe, glikozydowe

- str II-rzedowa: fosfodiestrowe, glikozydowe, wodorowe

Replikacja - biosynteza DNA - proces powielania DNA, który odbywa się dzięki modelowi semikonserwatywnemu (nowa cząst. DNA ma 1 nić nową i 1nić macierzystą). Przed podziałem komórkowym musi nastąpić powielenie DNA by po podziale każda komórka potomna miała tyle samo informacji genetycznej

Translacja - biosynteza białka; odbywa się w cytoplazmie na rybosomach, polega na przeniesieniu informacji z mRNA na kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. W procesie tym niezbędny jest rybosom zbudowany z 2 podjednostek: u Procariota 30s i 50s, u Eucariota 40s i 60s. Trzy etapy translacji: inicjacja, elongacja, terminacja.

Transkrypcja - proces enzymatyczny syntezy RNA na matrycy DNA. Jest pierwszym procesem ekspresji genów, który ostatecznie prowadzi do syntezy białka. Żeby przeprowadzić ten proces konieczne są: matryca DNA z 1 nicią zazwyczaj młodszą, substraty(ATP,UTP, GTP,CTP), polimeraza RNA zalezna od DNA, jony Mg i Mn.

Nowa wytworzona nić jest komplementarna do matrycy DNA, do rozpoczęcia procesu nie są potrzebne startery, Transkrypcja rozpoczyna się od wyszukania przez polimerazę RNA miejsca na matrycy DNA. Zakończenie odbywa się dzięki sygnałom `stop' na matrycy DNA. Najprostszym i głównym sygnałem jest tzw. region bogaty w pary G-C i A-T

8. Wymień nazwy enzymatycznych kompleksów łańcucha oddechowego działających jako pompy protonowe. Wyjaśnij związek między ich działaniem a syntezą ATP.

Kompleksy:

I - reduktaza NADH, CoQ lub kompleks dehydrogenazy NADH

II - reduktazy bursztynianowej CoQ

III - kompleks reduktazy cytochromowej lub kompleks cytochromów BC

IV - oksydazy cytochromowej

Proces fosforylacji oksydacyjnej zakłada, że E swobodna uwalniana podczas transportów elektronów zostaje wykorzystana do tworzenia w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej gradientu protonowego. Gradient protonowy jest jedna z dwóch sił napędzających syntezą ATP. Największa zmiana E swobodnej mająca miejsce w 3 głównych kompleksach enzymatycznych (I, III, IV)jest postawą tego, ze kompleksy te pełnią funkcję pompy protonowej. Syntezę ATP prowadzi syntaza ATP. Enzym ten jest aktywowany siłą protonometryczną, do której wytworzenia przyczyniają się pompy protonowe.

9. Napisz wzór kw. fosfatydowego oraz 3 związków azotowych o charakterze alkoholi mogących wchodzić w skład fosfolipidów.

Kw. fosfatydowy

Fosfatydyloseryna

Kefalina

Lecytyna (fosfatydylocholina)

---