Przykładowe zagadnienia do seminarium z aminokwasów, peptydów i białek

1. Wyjaśnić na jakiej podstawie aminokwasy dzielimy na hydrofilowe i hydrofobowe, kwasowe, zasadowe i polarne

2. Wyjaśnić co rozumiemy pod pojęciem aminokwasy pierwszorzędowe

3. Jak prawidłowo zapisywana jest sekwencja aminokwasów w białku (omówić możliwe sposoby zapisu)

4. Wyjaśnić różnicę pomiędzy składem aminokwasowym, a sekwencją aminokwasów w białku

5. Omówić czym różni się konfiguracja względna od absolutnej w przypadku aminokwasów pierwszorzędowych na przykładzie L-alaniny i L-cysteiny

6. Wyjaśnić dlaczego białka w roztworach są naładowane elektrycznie

7. Podać, które aminokwasy białkowe mogą teoretycznie występować w postaci diastereoizomerów, określić konfigurację każdego centrum stereogenicznego

8. Wyjaśnić dlaczego pK_a grupy -COOH w aminokwasach jest niższe niż w jednofunkcyjnych kwasach karboksylowych

9. Omówić na czym bazuje metoda elektroforezy w odniesieniu do aminokwasów i białek

10. Wyjaśnić co rozumiemy pod pojęciem wiązania peptydowego, jaka jest jego budowa oraz jakie konsekwencje wynikają z tej budowy

11. Wyjaśnić różnice pomiędzy peptydem, izopeptydem oraz depsipeptydem

12. Wymienić czynniki decydujące o sposobie zwijania się białek

13. Narysować glicylolizyloalaninę i podać jej możliwe zapisy skrótowe oraz skład aminokwasowy

14. Wymienić i narysować możliwe struktury powstałe w reakcji kondensacji Alaniny i Lizyny

15. Wyjaśnić dlaczego łańcuch boczny Glutaminy nie ma charakteru zasadowego

16. Rozszyfrować budowę peptydu zapisanego jako: ADAGFWKFAAGPS i podać skład aminokwasowy tego peptydu

17. Wyjaśnić możliwość racemizacji aminokwasów w trakcie tworzenia wiązania peptydowego

18. Wyjaśnić różnice pomiędzy syntezą peptydów „step by step” i syntezą blokową (wymienić wady i zalety obu metod)

19. Wyjaśnić funkcję grup zabezpieczających w syntezie peptydów i omówić strategie ich doboru

20. Wyjaśnić dlaczego konieczne jest stosowanie czynników kondensujących podczas syntezy peptydów

21. Podać przykłady najczęściej stosowanych czynników kondensujących stosowanych w syntezie peptydów

22. Wyjaśnić zasadę działania DCC w syntezie peptydów i podać możliwe produkty uboczne

23. Wyjaśnić dlaczego zwijanie białek jest nazywane procesem kooperatywnym

24. Omówić w jaki sposób opisywana jest struktura białek

25. Podać przykłady naturalnych modyfikacji aminokwasów budujących białka

26. Jakie odczynniki można zastosować do rozerwania wiązań niekowalencyjnych w białkach

27. Zaproponować procedurę wydzielania białka enzymatycznego z wątroby wieprzowej (z uzasadnieniem kolejności etapów)

28. Wyjaśnić jaki jest sens dodawania L-metioniny do preparatów zawierających paracetamol

29. Zaproponować możliwą drogę syntezy tripeptydu ProGlyAla i przeanalizować, czy zaproponowaną sekwencję reakcji można zastosować do syntezy tripeptydu w którym zamiast glicyny w stawiana będzie leucyna.

---