no wię byly 2 gr, pytan 20, uzupelnianka,test wyboru(jedno i wielokrotnego;/) i jedno pytanie opisowe
Tak na świeżo póki jeszcze coś pamiętam to grA :
1.Podać dwa głowne enzymy w tej metodzie ELISA
2.Był podany dlugi wzór i tzrzeba bylo napisac czego to jest specyficzność substratowa(chodzilo o poligalakturonazę i jeszce jedno,ten wzor jest w instrukcjach)
3.Pytanie o pullulanazę
4.Co to jest KATAL
5.Teoria indukcyjnego dopasowania Koschlanda
6.Wiązania stabilizujące strukturę wtórną białek
7.Co to jest TEMED i aldehyd glutarowy(jedyne zadanie opisowe)
8.Czego wynikiem jest powstająca barwa w metodzie Lowry'ego
9.o chemicznych metodach immobilizacji(byly 2 odpowiedzi ze sa tanie i proste i cos tam po przecinku, i 2 odpowiedzi ze są pracochłonne i kosztowne i rowniez pisalo cos po przecinku)
10.Guma guar (bylo napisane ze jest dodawna do agarozy i bierze udzial w sieciowaniu, druga odpowiedz to bylo ze jest to polimer.....i....... ;
11.Karagenian( odpowiedz byla ze wraz z jonami np potasu tworzy żel a reszty odpowiedzi nie pamiętam)
12.W piekarstwie są enzymy......i.......(do uzupełnienia, chodzilo o amylolityczne i rpoteolityczne)
13.Pod wplywem sily odsrodkowej nastepuje rozdzial czasteczek cial rozniacych się gestościa.Jak ten proces się nazywa?(do uzupelnienia)
14.Pytanie o upłynnianiu skrobi a konkretnie o prepartach Optiherm i Thermamyl że ofrują one termostabilne....(do uzupelnienia,chodzilo o alfa amylazy)
15.Cos o rozkladzie wiązań 1,6 glikozydowych w amylopektynie (trzeba bylo napisac enzymy)
Wiecej niestety nie pamiętam ale jakby ktoś chciał uzupelnić wersję A to niech tez napisze no i proszę dobre duszyczki aby napisały to co było w gr B.Myślę że później moze to byc przydatne do ewentualnej poprawki:)
Grupa B
1.Narysuj schemat metody kanapkowej
2. Podaj 4 zalety stosowania metody ELISA w analizie żywności
3. Stosując metodę ELISA mozna wyksyc aflatoksyny.Aflatoksyny mogą występować w zbożu, kukurydzy, orzechach zaatakowanych przez plisnie..... ... i ..... ... (Aspergillus flavus i Aspergillus parasitikus)
4.Zaznacz fałszywe zdanie, pektyny wysokometylowane:
a. odznaczają sie krótkim czasem żelowania, poniżej 3 min
b.są zdolne do tworzenia żeli niskocukrowych lub bezcukrowych w obecności jonów wapnia
..... odpB
5.Dlaczego przy oznaczaniu aktywności pektynoesteraz utrzymuje sie stałe pH nie przekraczające 7.3
a. ponieważ powyżej tego pH następuje dezaktywowanie enzymu
b. ponieważ nastepuje rozpad substratu
c. powyżej pH 7.3 aktywność enzymu nie jest max aktywnością enzymu
d. wszystkie odpowiedzi poprawne..... i tu sie wacham która prawdziwa
6.Podaj przykład polisacharydu kwaśnego używanego przy pułapkowaniu..... np. agaroza, karagenina
7.Pułapkowanie fizyczne przeprowadza się na:
a.
b.
c.
d.
8.Pytanie o żel poliakrylamidowyżel powstaje gdy liniowe łańcuchy zbudowane z jednostek akrylamidu zostaną usieciowane przez tworzenie poprzecznych wiązań z N,N-metylenobisakrylamidem, wielkość porów może byc regulowana .
a.
b.
c. przez zmianę całkowitego stężenia akrylamidu (AA+BIS) jak i przez zmianę stosunku obu monomerów C% (BIS/AA)
9.pytanie o allosterię -a,b,c,d
10.Metoda Bradforda. a,b,c,d odp. połączenie barwnika Coomasie z białkiem w środowisku kwasowym daje zabarwienie niebieskie
11.Metody oznaczania białek. które zdanie prawdziwe
a. metoda biuretowa jest 100 razy dokładniejsza od Lowry'ego - FAŁSZ
b. ..... nie pamietam pozostałych;)
12.Co reaguje z barwnikiem w metodzie Bradforda
a. arginina i cysteina
b. tyrozyna i tryptofan
c. fenol i histydyna.. ODP B
13.Enzymatyczna hydroliza laktozy w serwatce lub mleku jest procesem realizowanym w systemie ciągłym z wykorzystaniem..... B-galaktozydazy
14. jakis tam preparat zawieraz enzym ...... produkowany przez Bacillus subtilis ODP alfa-amylaza
W gr A było jeszcze pytanie o immunoenzymatyczną metodę ze zwielokrotnioną reakcją enzymatyczna czyli EMIT(testowe) i coś o metodzie spektrofotometrycznej ilościowego oznaczania białek(testowe, zdanie fałszywe do wyboru)
15. Metoda Lowry'ego-co powoduje rekcje barwna oprócz miedzi przyłączonej-koordynacyjnie do wiązania peptydowego-test
16. Jednostka międzynarodowa-uzupełnienie definicji
17. Co otrzymujemy w wyniku działania izomerazy glukozowej-test
18. Czemu enzym unieruchomiony jest lepszy od nieunieruchomionego-ogólnie taki był sens pytania-test
19. Coś o zaletach pułapkowani, ale nie pamiętam dokładnie-test
Z grupy B to już wszystkie pytanka bo u nas było ich o 1 mniej, ale za to pytanie o schemat kanapkowej ELISY jest liczone
podwójnie.
do grupy A:
- pytanie dotyczące metody Bradforda: za pośrednictwem jakiej grupy barwnik Coomasie łączy się i z czym
- metoda Lowry: coś chyba o utlenieniu kwasu fosforomolibdenowego i fosforowolframowego
W gr A była też definicja jednostki aktywności pektynoesterazy do uzupełnienia.
W gr A była też definicja jednostki aktywności pektynoesterazy do uzupełnienia.
Zalety i wady zastosowanych metod pułapkowanie:
Zalety:
Możliwość powtórnego (wielokrotnego) użycia, niezależnie od rozwiązań technicznych, które to umożliwiają
zachowanie struktury enzymu
łatwość i niski koszt przeprowadzenia tego procesu
Wady:
częste wymywanie biokatalizatora ze złoża
stosowanie metod chemicznych zapewnia stabilność układu ale często wiąże się z częściową utratą aktywności enzymu
proces kosztowny, wymagający użycia dodatkowych związków sieciujących lub aktywujących grupy funkcyjne złoża lub enzymu
membrany półprzepuszczalne i mikrokapsułkowanie stosować można jedynie do reakcji z udziałem małocząsteczkowych substratów
wrażliwość na warunki fizykochemiczne, tj. temperatura, pH, obecność detergentów, zanieczyszczenia metalami ciężkimi czy kontakt z bąbelkami gazu w spienionej mieszaninie reakcyjnej co działa dezaktywująco.
Przykłady przemysłowego zastosowania enzymów unieruchomionych:
produkcja syropu fruktozowego ze skrobi kukurydzianej lub innego pochodzenia, katalizowana przez immobilizowaną izomerazę glukozową
unieruchomione enzymy pektolityczne stosuje się w przemyśle owocowo-warzywnym do rozkładu pektyn
immobilizowaną β-D-galaktozydazę stosuje się z powodzeniem do hydrolizy laktozy w mleku lub serwatce
stosowanie immobilizowanej reduktazy diacetylowej w produkcji piwa.