8598


Aminokwasy - grupa organicznych związków chemicznych zawierająca zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH.

Aminokwasy egzogenne - nie podlegają syntezie bezpośrednio w organizmie człowieka oraz u zwierząt wyższych, dlatego należy dostarczyć je wraz z pokarmem białkowym pochodzącym z zewnątrz . przykłady: leucyna, walina, lizyna, treonina, tryptofan, metionina, arginina, fenyloalanina

Aminokwasy endogenne - ą syntetyzowane bezpośrednio w organizmie człowieka i zwierząt. Przykłady: alanina, cysteina, glicyna, seryna, prolina, kwas glutaminowe

Forma występowania zależy od zmiany pH roztworu:

- kationowa = środowisko kwaśne

- anionowa = środowisko zasadowe

Punkt izoelektryczny (pI) - jest to takie pH środowiska, przy którym cząsteczka aminokwasu w danych warunkach jest obojętna, nie ma zdolności wędrowania w polu elektrycznym. W roztworze o pH większym od punktu izoelektrycznego cząsteczka występuje w formie anionu, a poniżej Pi w formie kationu.

Amfoteryczność - zdolność związku chemicznego do reakcji z kwasami i zarazem zasadami. Aminokwasy posiadają grupę kwasową i zasadową, dzięki który ulegają wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas - zasada i występują głównie w formie jonu obojnaczego.

- w wodnym kwaśnym roztworze jon obojnaczy aminokwasu przyłącza proton, tworząc kation

- w wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy traci proton, tworząc anion

- w punkcie izoelektrycznym - istnieje jon obojętny

Podział aminokwasów

1. ze względu na występującą liczbę aminowych oraz karboksylowych grup w cząsteczce:

- obojętne - ilość grup aminowych i karboksylowych jest równa

- kwaśne - ilość grup karboksylowych jest większa od ilości grup aminowych

- zasadowe - ilość grup aminowych jest większa od ilości grup karboksylowych

2. ze względu na budowę łańcucha węglowego:

- siarkowe - cysteina, metionina

- aromatyczne- tyrozyna, tryptofan, fenyloalanina (zawierają podstawnik aromatyczny)

- alifatyczne - seryna, treonina

3. ze względu na miejsce syntezy:

- endogenne

- egzogenne

4. ze względu na położenie grupy aminowej:

- aminokwasy alfa - grupa aminowa połączona jest z atomem węgla alfa, który znajduje się w sąsiedztwie grupy karboksylowej

- aminokwasy beta

- aminokwasy gama

- aminokwasy delta

5. ze względu na polarność:

- polarne(hydrofilowe) - rozpuszczalne w wodzie

- niepolarne(hydrofobowe)- nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych

Rola białek:

1. transport i magazynowanie

- hemoglobina przenosi tlen w krwinkach czerwonych

- mioglobina jest odpowiedzialna za transport tlenu w mięśniach

- ferrytyna magazynuje żelazo w wątrobie

2. funkcje mechaniczno-strukturalne:

- kolagen - duża elastyczność mięśni i tkanki kostnej

3. kataliza enzymatyczna: biorą w niej udział jako enzymy

4. ochrona immunologiczna organizmu: immunoglobiny

5. materiał zapasowy: w jajach, nasionach roślin

6. umożliwiają ruch: białka motoryczne - miozyna

7. źródło energii: białko dostarczane w jedzeniu

8. wspomagają biosyntezę hormonów białkowych

Oligopeptydy:

1. Angiotensyna:

Skład: 453 reszt aminokwasowych

Miejsce syntezy i wydzielania: wątroba

Rola: kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie

2. Bradykinina:

Skład: 9 aminokwasów

Miejsce syntezy: enzymy w pocie, ślinie, wydzielinie gruczołów wydzielania zewnętrznego

Rola: podnosi ciśnienie krwi, zwiększa przepuszczalność naczyń krwionośnych, kurczy mięśnie macicy i jelit

3. Oksytocyna:

Skład: 9 reszt aminokwasowych

Miejsce syntezy: podwzgórze

Rola: znaczenie podczas akcji porodowej (skurcze mięśni macicy), ułatwianie wydzielania mleka

4. Wazopresyna:

Skład: 9 aminokwasów

Miejsce syntezy: podwzgórze

Rola: regulacja zasobów wody w ustroju i zapobieganie nadmiernej jej utracie z moczem

5. Wazotocyna:

Skład: 9 aminokwasów

Miejsce syntezy: podwzgórze

Rola: rola antydiuretyczna (hamująca wydzielanie moczu) u płazów, gadów i ptaków; u ptaków - stymuluje skurcz jajowodu i ułatwia złożenie jaj

Polipeptydy:

1. ACTH:

Skład: 39aminokwasów

Miejsce syntezy: przysadka mózgowa

Rola: pobudza korę nadnerczy do syntezy hormonów

2. Glukagon:

Skład: 29 aminokwasów

Miejsce syntezy: komórki wysp trzustkowych

Rola: podnosi poziom glukozy we krwi

3. Insulina:

Skład: 51 aminokwasów

Miejsce syntezy: komórki wysp trzustkowych

Rola: obniża poziom glukozy we krwi, wpływa na czynność jajników

Białka proste (proteiny):

- zbudowane wyłącznie z aminokwasów

- protaminy, histony, albuminy,, globuliny, prolaminy, gluteiny, skleroproteiny

- w wyniku hydrolizy ulegają rozpadowi jedynie na aminokwasy

Białka złożone (proteidy):

- oprócz podstawowego łańcucha białkowego zawierają także inne grupy, tzw. prostetyczne:

* foso proteiny - zawierają resztę kwasu fosforowego - kazeina

* glikoproteiny - zawierają cukrowce - ślina

* chromoproteiny - zawierają część barwnikową - chlorofil, hemoglobina

* lipoproteiny - zawierają tłuszczowiec

* nukleoproteiny - zawierają kwasy nukleinowe

* metaloproteiny - zawierają atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, kobalt, molibden)

Białka fibrylarne:

- kształt wydłużony, w postaci włókien

- nierozpuszczalne w wodzie i wodnych roztworach soli

- wytrzymałe

Białka globularne:

- kształt kulisty

- rozpuszczalne w wodzie i wodnych roztworach soli

- tworzą roztwory koloidalne

Struktura pierwszorzędowa:

- prosty łańcuch polipeptydów ułożonych w określonej kolejności aminokwasów; struktura pierwotna białka

- wiązania peptydowe

Struktura drugorzędowa:

- dwa rodzaje: typ alfa (prawoskrętna helisa), typ beta (postać harmonijki)

- powstaje wskutek różnego rodzaju oddziaływań pomiędzy aminokwasami o strukturze pierwszorzędowej

- wiązania wodorowe, tworzące się pomiędzy aminokwasami

Struktura trzeciorzędowa:

- powstaje, gdy w strukturze drugorzędowej dojdzie do przyciągania pomiędzy łańcuchami bocznymi, co powoduje silniejsze skręcanie i wygięcie struktury drugorzędowej

- wiązania wodorowe oraz tzw. mostki dwusiarczkowe (pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasu siarkowego - cysteiny)

Struktura czwartorzędowa

- powstaje wskutek połączenia się kilku łańcuchów polipeptydowych o konformacji przestrzennej

- utrzymywana orzez wiązania niekonwalencyjne

- mogą występować wiązania kowalencyjne typu mostki disiarczkowe

Denaturacja:

- zmiany w II, III i IV - rzędowej strukturze białka pierwotnego

- prowadzi do utraty aktywności biologicznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów

- proces nieodwracalny

- czynniki chemiczne: ogrzewanie, temperatura, silne mieszanie, naświetlanie nadfioletem, promieniowaniem rentgenowskim, działanie ultradźwiękami

- czynniki chemiczne: na skutek działania: kwasów lub zasad (pH poniżej 3 lub powyżej 9), soli metali ciężkich, mocznika, stężony alkohol

Wysalanie:

- strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli

- czynniki: sole metalu lekkiego (KCl) lub amonu (siarczan amonu)

- proces odwracalny, nie narusza struktury białka

Reakcje:

- wykrywania tryptofanu:

* reakcja Voiseneta (z aldehydem mrówkowym)

* reakcja Adamkiewicza- Hopkinsa (z kwasem glikosalonym)

- wykrywanie histydyny: reakcja Pauly'ego

- wykrywanie cysteiny: reakcja cystynowa

- wykrywanie białek:

* reakcja z ninhydryną

- reakcja Libermanna



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
8598
8598
sciaga 8598
8598
8598
1 OGÓLNE ZASADY ĆWICZEŃ CZYNNYCHid 8598 ppt
8598
8598
8598 12145 1 PB

więcej podobnych podstron