Aminokwasy - grupa organicznych związków chemicznych zawierająca zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH.
Aminokwasy egzogenne - nie podlegają syntezie bezpośrednio w organizmie człowieka oraz u zwierząt wyższych, dlatego należy dostarczyć je wraz z pokarmem białkowym pochodzącym z zewnątrz . przykłady: leucyna, walina, lizyna, treonina, tryptofan, metionina, arginina, fenyloalanina
Aminokwasy endogenne - ą syntetyzowane bezpośrednio w organizmie człowieka i zwierząt. Przykłady: alanina, cysteina, glicyna, seryna, prolina, kwas glutaminowe
Forma występowania zależy od zmiany pH roztworu:
- kationowa = środowisko kwaśne
- anionowa = środowisko zasadowe
Punkt izoelektryczny (pI) - jest to takie pH środowiska, przy którym cząsteczka aminokwasu w danych warunkach jest obojętna, nie ma zdolności wędrowania w polu elektrycznym. W roztworze o pH większym od punktu izoelektrycznego cząsteczka występuje w formie anionu, a poniżej Pi w formie kationu.
Amfoteryczność - zdolność związku chemicznego do reakcji z kwasami i zarazem zasadami. Aminokwasy posiadają grupę kwasową i zasadową, dzięki który ulegają wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas - zasada i występują głównie w formie jonu obojnaczego.
- w wodnym kwaśnym roztworze jon obojnaczy aminokwasu przyłącza proton, tworząc kation
- w wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy traci proton, tworząc anion
- w punkcie izoelektrycznym - istnieje jon obojętny
Podział aminokwasów
1. ze względu na występującą liczbę aminowych oraz karboksylowych grup w cząsteczce:
- obojętne - ilość grup aminowych i karboksylowych jest równa
- kwaśne - ilość grup karboksylowych jest większa od ilości grup aminowych
- zasadowe - ilość grup aminowych jest większa od ilości grup karboksylowych
2. ze względu na budowę łańcucha węglowego:
- siarkowe - cysteina, metionina
- aromatyczne- tyrozyna, tryptofan, fenyloalanina (zawierają podstawnik aromatyczny)
- alifatyczne - seryna, treonina
3. ze względu na miejsce syntezy:
- endogenne
- egzogenne
4. ze względu na położenie grupy aminowej:
- aminokwasy alfa - grupa aminowa połączona jest z atomem węgla alfa, który znajduje się w sąsiedztwie grupy karboksylowej
- aminokwasy beta
- aminokwasy gama
- aminokwasy delta
5. ze względu na polarność:
- polarne(hydrofilowe) - rozpuszczalne w wodzie
- niepolarne(hydrofobowe)- nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych
Rola białek:
1. transport i magazynowanie
- hemoglobina przenosi tlen w krwinkach czerwonych
- mioglobina jest odpowiedzialna za transport tlenu w mięśniach
- ferrytyna magazynuje żelazo w wątrobie
2. funkcje mechaniczno-strukturalne:
- kolagen - duża elastyczność mięśni i tkanki kostnej
3. kataliza enzymatyczna: biorą w niej udział jako enzymy
4. ochrona immunologiczna organizmu: immunoglobiny
5. materiał zapasowy: w jajach, nasionach roślin
6. umożliwiają ruch: białka motoryczne - miozyna
7. źródło energii: białko dostarczane w jedzeniu
8. wspomagają biosyntezę hormonów białkowych
Oligopeptydy:
1. Angiotensyna:
Skład: 453 reszt aminokwasowych
Miejsce syntezy i wydzielania: wątroba
Rola: kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie
2. Bradykinina:
Skład: 9 aminokwasów
Miejsce syntezy: enzymy w pocie, ślinie, wydzielinie gruczołów wydzielania zewnętrznego
Rola: podnosi ciśnienie krwi, zwiększa przepuszczalność naczyń krwionośnych, kurczy mięśnie macicy i jelit
3. Oksytocyna:
Skład: 9 reszt aminokwasowych
Miejsce syntezy: podwzgórze
Rola: znaczenie podczas akcji porodowej (skurcze mięśni macicy), ułatwianie wydzielania mleka
4. Wazopresyna:
Skład: 9 aminokwasów
Miejsce syntezy: podwzgórze
Rola: regulacja zasobów wody w ustroju i zapobieganie nadmiernej jej utracie z moczem
5. Wazotocyna:
Skład: 9 aminokwasów
Miejsce syntezy: podwzgórze
Rola: rola antydiuretyczna (hamująca wydzielanie moczu) u płazów, gadów i ptaków; u ptaków - stymuluje skurcz jajowodu i ułatwia złożenie jaj
Polipeptydy:
1. ACTH:
Skład: 39aminokwasów
Miejsce syntezy: przysadka mózgowa
Rola: pobudza korę nadnerczy do syntezy hormonów
2. Glukagon:
Skład: 29 aminokwasów
Miejsce syntezy: komórki wysp trzustkowych
Rola: podnosi poziom glukozy we krwi
3. Insulina:
Skład: 51 aminokwasów
Miejsce syntezy: komórki wysp trzustkowych
Rola: obniża poziom glukozy we krwi, wpływa na czynność jajników
Białka proste (proteiny):
- zbudowane wyłącznie z aminokwasów
- protaminy, histony, albuminy,, globuliny, prolaminy, gluteiny, skleroproteiny
- w wyniku hydrolizy ulegają rozpadowi jedynie na aminokwasy
Białka złożone (proteidy):
- oprócz podstawowego łańcucha białkowego zawierają także inne grupy, tzw. prostetyczne:
* foso proteiny - zawierają resztę kwasu fosforowego - kazeina
* glikoproteiny - zawierają cukrowce - ślina
* chromoproteiny - zawierają część barwnikową - chlorofil, hemoglobina
* lipoproteiny - zawierają tłuszczowiec
* nukleoproteiny - zawierają kwasy nukleinowe
* metaloproteiny - zawierają atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, kobalt, molibden)
Białka fibrylarne:
- kształt wydłużony, w postaci włókien
- nierozpuszczalne w wodzie i wodnych roztworach soli
- wytrzymałe
Białka globularne:
- kształt kulisty
- rozpuszczalne w wodzie i wodnych roztworach soli
- tworzą roztwory koloidalne
Struktura pierwszorzędowa:
- prosty łańcuch polipeptydów ułożonych w określonej kolejności aminokwasów; struktura pierwotna białka
- wiązania peptydowe
Struktura drugorzędowa:
- dwa rodzaje: typ alfa (prawoskrętna helisa), typ beta (postać harmonijki)
- powstaje wskutek różnego rodzaju oddziaływań pomiędzy aminokwasami o strukturze pierwszorzędowej
- wiązania wodorowe, tworzące się pomiędzy aminokwasami
Struktura trzeciorzędowa:
- powstaje, gdy w strukturze drugorzędowej dojdzie do przyciągania pomiędzy łańcuchami bocznymi, co powoduje silniejsze skręcanie i wygięcie struktury drugorzędowej
- wiązania wodorowe oraz tzw. mostki dwusiarczkowe (pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasu siarkowego - cysteiny)
Struktura czwartorzędowa
- powstaje wskutek połączenia się kilku łańcuchów polipeptydowych o konformacji przestrzennej
- utrzymywana orzez wiązania niekonwalencyjne
- mogą występować wiązania kowalencyjne typu mostki disiarczkowe
Denaturacja:
- zmiany w II, III i IV - rzędowej strukturze białka pierwotnego
- prowadzi do utraty aktywności biologicznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów
- proces nieodwracalny
- czynniki chemiczne: ogrzewanie, temperatura, silne mieszanie, naświetlanie nadfioletem, promieniowaniem rentgenowskim, działanie ultradźwiękami
- czynniki chemiczne: na skutek działania: kwasów lub zasad (pH poniżej 3 lub powyżej 9), soli metali ciężkich, mocznika, stężony alkohol
Wysalanie:
- strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli
- czynniki: sole metalu lekkiego (KCl) lub amonu (siarczan amonu)
- proces odwracalny, nie narusza struktury białka
Reakcje:
- wykrywania tryptofanu:
* reakcja Voiseneta (z aldehydem mrówkowym)
* reakcja Adamkiewicza- Hopkinsa (z kwasem glikosalonym)
- wykrywanie histydyny: reakcja Pauly'ego
- wykrywanie cysteiny: reakcja cystynowa
- wykrywanie białek:
* reakcja z ninhydryną
- reakcja Libermanna