Enzymy i ich aktywność biologiczna

Definicja biokatalizatorów

Aktywność enzymatyczna

Specyficzność działania i specyficzność substratowa

Klasy enzymów

Kataliza enzymatyczna

Izoenzymy

Zastosowanie enzymów w praktyce

Działanie katalityczne enzymu

Czyli jego aktywność mierzy się przez określenie zwiększenia szybkości reakcji w dokładnie zdefiniowanych warunkach,

powszechnym sposobem wyrażania szybkości reakcji jest określenie zmiany stężenia substratu w jednostce czasu - katal

Systematyka enzymów

Została wprowadzona decyzją Międzynarodowej
Unii Biochemicznej w 1961 roku,

Podstawową jednostką systematyczną enzymów
jest klasa,

Enzymy dzielimy na 6 klas,

Każda z wymienionych klas dzieli się na mniejsze
jednostki systematyczne zwane podklasami, a te z
kolei dzieła się na podpodklasy,

Każdy z enzymów wchodzący w skład danej podpodklasy
posiada indywidualną nazwę i numer kodowy

Międzynarodowy kod enzymatyczny złożony jest z dwóch
liter i czterech liter EC 1.1.1.37.

Aktywność enzymatyczną mierzy się zwiększeniem szybkości reakcji w dokładnie zdefiniowanych warunkach.
Powszechnym sposobem wyrażania szybkości reakcji jest określenie zmian stężenia substratu/produktu w jednostce czasu (mol∙l^-1 ∙sek^-1).
Przyjęta jest również jednostka międzynarodowa (U - µmol∙min^-1,
1U= 16,7 nkat)

Izoenzymy

Są to genetycznie uwarunkowane odmiany enzymu, występujące w organizmie tego samego gatunku, niekiedy tej samej komórki, katalizujące tę samą reakcję, a różniące się strukturą molekularną i niektórymi parametrami kinetyki enzymatycznej,

Zazwyczaj różnią się składem podjednostkowym lub sekwencją aminokwasową,

Niekiedy różnica miedzy nimi jest nieuchwytna, a mimo to izoenzymy takie dają się rozdzielić elektroforetycznie na żelu poliakrylamidowym,

W tym ostatnim przypadku różnią się one prawdopodobnie strukturą przestrzenną i rozmieszczeniem ładunków elektrycznych na powierzchni cząsteczki białka enzymatycznego,

Interesującym zjawiskiem jest występowanie izoform tego samego enzymu w różnych

przedziałach tej samej komórki. Dotyczy to głównie cytozolu i mitochondriów

Izoformy dehydrogenazy mleczanowej

• LDH1 - HHHH, występuje głównie w komórkach mięśnia sercowego

• LDH2 - HHHM, obecna w sercu, erytrocytach, mózgu

• LDH3 - HHMM, obecna w komórkach mózgu, nerki, leukocytach

• LDH4 - HMMM, obecna w wątrobie i mięśniach

• LDH5 - MMMM, obecna głównie w mięśniach, ale też w wątrobie

Wartość kliniczna LDH

W surowicy zdrowego człowieka występują wszystkie izoenzymy, ale największą aktywność wykazują LDH1 i LDH2. Ich aktywność znacznie wzrasta we wczesnym okresie zawału mięśnia sercowego a także w stanach nadmiernego rozpadu krwinek czerwonych, czyli hemolizy. LDH jest też wykładnikiem obrotu komórkowego w przypadku niektórych nowotworów - zwłaszcza tych o dużej złośliwości histologicznej: chłoniaków, białaczek, guzów zarodkowych, czerniaka. Wysoka aktywność LDH w surowicy stanowi u takich pacjentów negatywny czynnik rokowniczy

Zastosowanie enzymów w praktyce

Enzymy jako markery chorób - aktywność niektórych enzymów w tankach i płynach
ustrojowych zmienia się w przebiegu różnych chorób. Spostrzeżenie to zostało wykorzystane
w praktyce w diagnostyce laboratoryjnej,

• Enzymy jako leki - niektóre enzymy służą jako leki. Np. lipaza, enzym hydrolizujący tłuszcze,
  jest używany w leczeniu niedomogi wydzielniczej trzustki

• Enzymy jako odczynniki w praktyce laboratoryjnej. Np. ureaza zastosowana jest do oznaczania mocznika,

• Enzymy w biotechnologii i terapii
  genowej. Za pomocą odpowiednich enzymów
  można wycinać uszkodzone fragmenty DNA i
  wbudowywać w to miejsce fragmenty
  prawidłowe. Pozwala to na naprawę materiału
  genetycznego komórki. W podobny sposób
  można wymieniać pewne fragmenty DNA
  pomiędzy różnymi gatunkami. To drogą
  pozyskuje się rośliny i zwierzęta
  transgeniczne, będące nosicielami
  obcogatunkowego materiału genetycznego.

---