1.Budowa i skład chemiczny komórki eukariotycznej

Średnio ich długość mieści się w granicach 10-100 μm. Kształt komórki u roślin i grzybów determinuje ściana komórkowa, zaś u zwierząt środowisko zewnętrzne (zwłaszcza ciśnienie osmotyczne). Ściana komórkowa grzybów zbudowana jest najczęściej z chityny, zaś roślin z włókien celulozowych tworzących mikrofibryle zatopione w macierzy. Macierz ta składa się głównie z wody, hemiceluloz, pektyn i białek.

• jądro to magazyn informacji genetycznej

• mitochondria uwalniają z pokarmu energię

• chloroplasty wychwytują energię światła słonecznego

• błony tworzą wewnątrz komórkowe przedziały mogące pełnić odmienne funkcje

• cytozol to zagęszczony żel wodny wielkich i małych cząsteczek

• cytoszkielet jest odpowiedzialny za ruchy komórki i w komórce

2.Rola poszczególnych pierwiastków chemicznych w organizmach żywych

Wapń czynnik obniżający stopień uwodornienia koloidów komórki, składnik i regulator funkcji błon biologicznych, przekaźnik informacyjny w komunikacji wewnątrz- i międzykomórkowej.

Magnez czynnik osłabiający uwodornienie koloidów komórki, czynnik utrzymujący strukturę rybosomów

Żelazo składnik zwierzęcych białek oddechowych.

Miedź enzymy katalizujące reakcje utlenienia

3.funkcje soli mineralnych i składników organicznych w komórce

4.Funkcje struktur podkomórkowych. Jądro, cytoplazma, mitochondria, plastydy itd

Jądro warunkuje i reguluj metabolizm, uczestniczy w podziałach komórkowych, przechowuje większość informacji genetycznych,.

Cytoplazma ośrodek zachodzenia reakcji metabolicznych, umożliwią dyfuzyjny transport substancji

Mitochondria biorą udział w procesie oddychania komórkowego, centrum energetyczne komórki, uczestniczą w niektórych procesach syntezy.

Plastydy związane z syntezą, jej produktami i barwnikami

Aparat goldiego gromadzenie, segregowanie i ostateczna modyfikacja produktu białkowego, przed wydzieleniem go przez komórkę na zewnątrz. Formowanie fragmentów błon przeznaczonych do wbudowania w plazmolemę.

Rybosomy uczestniczą w syntezie białek

Wodniczki osmoregulacja

Lizosomy umożliwiają rozkład pochłoniętych substancji usuwanie obumarłych części cytoplazmy

Retikulum endoplazmatyczne związana z synteza białek i ich dojrzewaniem.

5.Struktura błon biologicznych i ścian komórkowych

podstawowymi składnikami błon biologicznych są lipidy oraz białka. Na skutek oddziaływania ze środowiskiem wodnym lipidy formują dwuwarstwę. Białka błonowe są albo wbudowane w błonę albo też zakotwiczone są na jej powierzchni. Ze względu na hydrofobowy charakter wnętrza dwuwarstwy lipidowej białka wbudowane w błonę (integralne) muszą również posiadać hydrofobowe fragmenty mogące przenikać przez dwuwarstwę. Fragmenty te w przeważającej części przyjmują strukturę alfa-helisy. Dobrym przykładem białek integralnych są białka typu G - uczestniczące w procesach recepcji rozmaitych sygnałów docierających do powierzchni błony. Wszystkie białka tego typu posiadają siedem alfa-helikalnych fragmentów przenikających przez błonę.

Strukturalnie ściany komórkowe są układem dwufazowym, złożonym z homogennej chemicznie krystalicznej fazy mikrofibryl celulozowych,

zanurzonych w amorficznej matriks, utworzonej przez polisacharydy, białka i związki fenolowe.

6.Procesy metaboliczne - rodzaje

katabolizm rozkład związków chemicznych występujących w żywności oraz wcześniej istniejących tkankach, który jest głównym źródłem energii potrzebnej do życia

anabolizm synteza złożonych związków chemicznych, prowadząca do wzrostu masy organizmu i rozrostu jego tkanek, wymagająca zwykle wydatkowanie energii.

7.ATP - budowa i funkcje w procesach metabolicznych

Forma kumulacji energii chemicznej w obrębie komórki w wysokoenergetycznych wiązaniach i przeznaczonej do szybkiego wykorzystania. Głównymi szlakami metabolicznymi w których powstaje ATP - fosforylacja,

8.Co to są związki makroergiczne. Przykłady

Procesy metaboliczne komórek i organizmów są ściśle uzależnione od pobierania i przekształcania energii, w związku z tym w komórkach istnieją specjalne „akumulatory” i przenośniki energii, zawierające wiązania wysokoenergetyczne (makroergiczne). Energia zmagazynowana w tych związkach nazywana jest energią użyteczną biologicznie. Należą do nich trójfosforany rybonukleozydów: ATP - adenozynotrójfosforan, GTP - guanozynotrójfosforan, UTP - urydynotrójfosforan, CTP - cytydynotrójfosforan. Nazywane są wspólnymi metabolitami. Są to związki wysokoenergetyczne.

9.Budowa i właściwości fizykochemiczne aminokwasów

Aminokwasy są związkami biologicznie ważnymi jako materiał budulcowy wszystkich białek, w których połączone są wiązaniami peptydowymi. Niektóre aminokwasy stanowią produkty wyjściowe do biosyntezy ważnych hormonów np. z tyrozyny powstaje tyroksyna i adrenalina.

10. Klasyfikacja aminokwasów

obojętne (pI przy pH ok. 6,3),

zasadowe (pI w zakresie zasadowym pH)

kwaśne (pI w zakresie kwaśnym pH).

11.Rola w organizmie poszczególnych aminokwasów białkowych

izoleucyna, leucyna aminokwasy rozgałęzione, występujące w kukurydzy i mleku. Są wykorzystywane jako materiał budulcowy i energetyczny dla pracującego mięśnia. Nie przechodzą przez wątrobę i dlatego praktycznie natychmiast trafiają do potrzebujących je mięśni.

histydyna niezbędna w mięśniach, gdyż bierze udział w syntezie białka i hemoglobiny.

lizyna buduje chrząstki, konieczna do produkcji białka, wraz z witaminą C tworzą L-karnitynę.

metionina działa ochronnie na komórki wątroby, ułatwia szybkie pozbycie się tkanki tłuszczowej. Najobficiej występuje w białku jaja i mleka.

fenyloalanina niezbędna do syntezy hormonów tyroksyny i adrenaliny. Ponieważ przekształca się w tyrozynę, dlatego też ma zastosowanie w leczeniu depresji.

treonina ważny składnik kolagenu, który jest głównym składnikiem podporowym tkanki łącznej.

tryptofan prekursor serotoniny, może uwalniać hormon wzrostu.

arginina może zwiększać wydzielanie insuliny i hormonu wzrostu.

tyrozyna prekursor takich związków jak adrenalina (pobudzacz receptorów autonomicznego układu nerwowego), dopamina i noradrenalina (spełniają rolę przekaźników impulsów).

cysteina bierze udział w odtruwaniu organizmu

alanina przyspiesza metabolizm mięśni poprzez przenoszenie do wątroby resztek węglowych, które zużyte są do syntezy glukozy

kwas asparginowy redukuje poziom amoniaku

cystyna niezbędna do syntezy białek osocza, bierze udział w syntezie kreatyny, glukagonu, insuliny

12.Peptydy naturalne i ich rola w organizmie

13.Budowa i właściwości fizykochemiczne białka

Białka są wielkocząsteczkowymi związkami zbudowanymi z około dwudziestu różnych aminokwasów połączonych ze sobą za pomocą wiązań peptydowych. W cząsteczkach wszystkich aminokwasów, wchodzących w skład białka grupa aminowa -NH2 jest położona w pozycji α. Aminokwasy, które wchodzą w skład białek należą do szeregu konfiguracyjnego L. Poszczególne aminokwasy posiadają jedynie odmienne łańcuchy boczne (pozostałe elementy są niezmienione. Łańcuchy boczne aminokwasów mogą mieć różne kształty, wielkości, ładunki elektryczne, reaktywność oraz zdolność do tworzenia wiązania hydrofobowego oraz wodorowego.

Podstawowymi pierwiastkami, które budują cząsteczki białek są węgiel (43-56%), tlen (12-30%, azot (10-32%), wodór (60-10%), siarka (0,2-4%) oraz fosfor (0-5,5%). Poza tym w skład białek mogą wchodzić jony metali, na przykład jony molibdenu, miedzi, żelaza, magnezu, cynku, manganu.

14.Klasyfikacja białek

Skleroproteiny białka fibrylarne (włókienkowe) są nierozpuszczalne w wodzie, mają budowę włókienkową, służą jako substancje podporowe w organizmie, np. keratyna, fibroina, miozyna, aktyna, elastyna, kolagen.

Sferoproteiny białka globularne (kuliste) są rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, ich cząsteczki są sferyczne, nawet gdy mają kształt nieregularny, np. albuminy, globuliny, histony,

Białka złożone zawierają oprócz aminokwasów składniki niebiałkowe, tj. reszty kwasu fosforowego, reszty cukrowcowe, kwasy nukleinowe, metale, kwasy tłuszczowe lub układ hemowy. Są to odpowiednio: fosfoproteiny, glikoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny, lipoproteiny, chromoproteiny.

15.Struktura a funkcje białek

Białka proste można podzielić na:

albuminy białka obojętne, cechujące się dobrą rozpuszczalnością w wodzie oraz w roztworach soli o niskim stężeniu, z łatwością koagulują; są to enzymy, hormony oraz odmienne substancje biologicznie aktywne; białka te występują w osoczu krwi, mleku oraz w mięśniach;

globuliny źle rozpuszczają się w wodzie a podobnie jak albumina dobrze w roztworach soli; znajdują się w nie małych ilościach w mięśniach oraz we krwi: między innymi są to fibrynogen osocza, miozyny, immunoglobuliny;

protaminy silnie zasadowe, zawierające duże ilości argininy oraz nie posiadające aminokwasy mające atom siarki, dobrze rozpuszczają się w wodzie, jest to między innymi: ezocyna, cyprynina, klupeina, salmina, gallina;

histony są silnie zasadowe, dobrze rozpuszczalne w wodzie oraz w roztworach słabych kwasów, cechują się dużą zawartością lizyny i argininy; występują w jądrach komórkowych wraz z kwasem dezoksyrybonukleinowym oraz w erytrocytach;

skleroliny cechują się nie rozpuszczalnością w wodzie i w roztworach soli; występują u zwierząt w tkance ochronnej i podporowej dzięki włóknistej strukturze; jest to m.in. kreatyna, kolagen, elastyna;

prolaminy łatwo się rozpuszczają w stężonym alkoholu etylowym (70%), występują wyłącznie w nasionach roślin;

gluteliny są to także białka występujące u roślin, dobrze rozpuszczalne w kwasach i zasadach o niskim stężeniu; mają duże ilości aminokwasu - kwasu glutaminowego i glutaminy oraz proliny;

Białka złożone dzielimy na:

nukleoproteidy zawierające jako grupę prostetyczną nukleotydy i kwasy nukleinowe, występujące w jądrach komórkowych;

glikoproteidy cukrowce, występują w ślinie, w substancji ocznej i płynie torebek stawowych;

chromoproteidy metale, zaliczamy do nich różne enzymy, hemoglobinę, cytochromy;

fosfoproteidy reszty kwasu fosforowego i należą tu kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb;

lipoproteidy tłuszcze i sterydy; są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL);

16.Rola w organizmie ważniejszych białek prostych i złożonych

Proste: keratyna- zapewnia wytrzymałość biologiczną/ Miozyna i Aktyna - tworzą aktomizynę, odgrywającą główną rolę w skurczu mięśni // Kolagen - duża wytrzymałość, odporność na enzymy.

Złożone: fosfoproteidy- substancje zapasowe i odżywcze. Lipoproteiny - udział w transporcie i metabolizmie lipidów // metaloproteiny - funkcje enzymatyczne, transport jonów metali

17.Ogólne właściwości enzymów

Enzymy mają zdolność zwiększania szybkości reakcji chemicznych przebiegających w organizmie, czyli obniżają energię niezbędną do rozpoczęcia i przeprowadzenia reakcji chemicznej, tzw. energię aktywacji. Enzymy jako cząsteczki białkowe posiadają podobne właściwości jak białka: są labilne i podatne na wpływy różnych czynników środowiska.

18.Czynniki wpływające na kinetykę reakcji enzymatycznych

stężenia enzymu, substratu, temp. pH, stężenia soli. Przy niskim stężeniu substratu centra cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycane i enzym nie pracuje z pełną szybkością.

19.Mechanizm działania enzymów. Swoistość i specyficzność

Jak każde białko, enzymy są syntezowane jako długie łańcuchy aminokwasowe, które następnie zwijają się i przybierają odpowiednią strukturę przestrzenną. Indywidualne, zwinięte łańcuchy białkowe, mogą także asocjować w większe kompleksy. Takie enzymy nazywa się wtedy multimerycznymi (wielopodjednostkowymi). W przypadku asocjacji kilku takich samych peptydów (podjednostek) mówi się o homomerach (np. homodimer - kompleks złożony z dwóch jednakowych peptydów), a gdy asocjują różne jakościowo podjednostki, o heteromerach (np. heteropentamer - kompleks pięciu różnych łańcuchów peptydowych). Asocjacja podjednostek enzymów może być wymagana by dopełnić nawzajem swoje funkcje, by w ogóle móc katalizować reakcję biochemiczną, lub by obsługiwać wielokrotność tej samej reakcji czy cały ich szereg.

Enzymy charakteryzują się zwykle dużą specyficznością pod względem katalizowanej reakcji, jak i również konwertowanych substratów. Za wysoką specyficzność odpowiada kształt cząsteczki enzymu dopasowany do substratów geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych.

20.Klasyfikacja enzymów i funkcji poszczególnych klas.

1.oksydoreduktazy enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne.

2.transferazy przenoszą grupę z jednego związku na inny.

3.hydrolazy katalizują hydrolitycznie rozrywanie wiązań C-O, C-N, C-C i kilka innych rodzajów, włączając w to bezwodnikowe wiązania fosforowe.

4.liazy odwracalnie lub nieodwracalnie katalizują odłączenie grup od substratu, bez udziału wody.

5. izomerazy katalizują geometryczne lub strukturalne zmiany wewnątrz jednej cząsteczki. W zależności od typu izomeryzacji mogą nosić nazwy: racematy, empirazy, cis- trans- izomerazy, izomerazy, tautomerazy, mutazy lub cykloizomerazy

6. ligazy katalizują połaczenie dwóch cząstek, sprężone z hydrolizą pirofosforanowego wiązania ATP albo podobnym trifosforanie.

21.Enzymy układu trawiennego

Enzymy katalizujące trawienie należą do grupy hydrolaz, inaczej enzymów hydrolitycznych (hydro oznacza wodę, a liza lub lityczny - rozkład). Zgodnie z nazwą enzymy te katalizują rozkład związków bardziej złożonych do prostszych, z przyłączeniem wody.

Enzymy trawienne (gastralne) występują:

w jamie ustnej: ptialina (α-amylaza ślinowa) - trawi wielocukry (m.in. skrobię); maltaza - powoduje rozkład maltozy powstałej z rozkładu skrobi na dwie cząsteczki glukozy;

w żołądku: podpuszczka - ścina białko mleka, u człowieka występuje w okresie niemowlęcym, katalizuje rozkład rozpuszczalnego kazeinianu wapnia do nierozpuszczalnego parakazeinianu (twaróg); pepsyna - endopeptydaza rozkładająca białka na krótsze odcinki oligopeptydów, lipaza żołądkowa - przyczynia się do emulgacji tłuszczów i nieznacznie je hydrolizuje; enzymy żołądkowe wykazują optimum działania przy bardzo niskich pH (około 1), wchodzą w skład soku żołądkowego

w dwunastnicy: trypsyna, chymotrypsyna, elastaza, karboksypeptydaza, amylaza trzustkowa, laktaza, sacharaza, maltaza, lipaza trzustkowa, deoksyrybonukleaza, rybonukleaza

Moje TŁ

22.Koenzymy. Mechanizm działania i klasyfikacja. Przykłady dla poszczególnych klas enzymatycznych

Oksydoreduktazy: dehydrogenazy, reduktazy, oksydazy, oksygenazy, hydroksylazy, peroksydazy. Przenoszą elektrony i protony do odpowiedniego akceptora, enzymy katalizujące reakcje, w których dochodzi do zmiany stopnia utlenienia, na przykład: dehydrogenaza mleczanowa uczestnicząca w wątrobie w pozbywaniu się szkodliwego kwasu mlekowego i oksydaza L-aminokwasowa bezpośrednio utleniająca aminokwasy w mikrociałkach.

Transferazy: aminotransferazy, fosfotransferazy, kinazy, acylotransferazy, glikozylotransferazy. Przenoszące określoną grupę chemiczną (np. aminową, acetylową) z jednego związku do drugiego, czyli katalizujące reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z jednej cząsteczki na drugą, na przykład: transaminaza glutaminianowa przenosząca grupę aminową na ketoglutaran przez co powstaje m. in. kwas glutaminowy i syntaza laktozowa przenosząca w gruczołach mlecznych ssaków galaktozę na glukozę przez co powstaje laktoza.

Hydrolazy: esterazy, glikozydazy, peptydazy, amidazay. Rozkładające substrat hydrolitycznie, z jednoczesnym przyłączeniem cząsteczki wody. Zazwyczaj są to białka proste przeprowadzające reakcje rozpadu z udziałem wody. Enzymy te rozkładają wiązania w cząsteczkach używając wody - (hydroliza wiązań peptydowych, glikozydowych, estrowych), np.: wszystkie enzymy trawienne układu pokarmowego.

Liazy: Enzymy katalizujące wiązania -C-C-: dekarboksylazy aminokwasów, oksokwasy C-O, enzymy katalizujące rozkład wiązań C-N, rozkładające wiązania C-S. Odszczepiające pewne grupy od substratu bez udziału wody, czyli katalizują reakcje rozpadu bez udziału wody, przy czym tworzą się zazwyczaj wiązania podwójne, np.: dekarboksylaza pirogronianowa odpowiedzialna za pgronianu dwutlenku węgla, w wyniku czego powstaje aldehyd octowy (fermentacja alkoholowa).

Izomerazy: racemazy, empirazy, cis-trans-izomerazy, izomerazy, tautomerazy, mutazy, cylkoizomerazy. Przeprowadzają reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych, czyli przebudowują strukturę cząsteczki bez zmiany jej składu atomowego, np.: izomeraza cytrynianowa katalizująca reakcję przekształcania cytrynianu w izocytrynian (cykl Krebsa).

Ligazy: enzymy aktywujące powstawanie wiązań C-O, wiązań C-S, wiązań C-N, wiązań C-C. Katalizujące tworzenie nowych wiązań, czyli łączenie się dwóch cząsteczek (reakcje syntezy).

23.Monosacharydy. Budowa i właściwości fizykochemiczne

Związki zbudowane z węgla z wodoru i tlenu, zawierające w swych cząsteczkach grupy karbonylową (aldehydową lub ketonową) oraz grupy hydroksylowe.

Właściwości fizyczne:

białe, krystaliczne substancje o słodkim smaku.

dobrze rozpuszczalne w wodzie, nierozpuszczalne w alkoholu i rozpuszczalnikach organicznych.

odczyn roztworu wodnego obojętny.

Właściwości chemiczne:

reagują z wodorotlenkiem miedzi (II) tworząc rozpuszczalne związki kompleksowe- analogicznie do alkoholi wielowodorotlenowych - ze względu na obecność kilku grup hydroksylowych w cząsteczce.

dają pozytywne wyniki prób Tollensa i Trommera.

reakcja z wodą bromową w obecności wodorowęglanu sodu Glukoza utlenia się do kwasu glukonowego, a fruktoza nie reaguje.

24.Oligo i polisacharydy. Budowa i właściwości fizykochemiczne

Oligomery węglowodanowe zawierają od 2 do 10 monomerów, którymi są cukry proste (monosacharydy) np. glukoza, fruktoza, galaktoza.

Właściwości:

są podobne do właściwości monosacharydów, jednak niektóre oligosacharydy nie wykazują właściwości aldehydów (np. nie redukują).

Polisacharydy związki łańcuchowe złożone z połączonych ze sobą wiązaniami glikozydowymi reszt glukopiranozowych Zawierają ponad 10 monosacharydów.

Właściwości:

nie wykazują właściwości redukcyjnych, bardzo mała ilość wolnych grup funkcyjnych w długich łańcuchach cukrowych.

słabo lub bardzo słabo rozpuszczalne w wodzie.

nie posiadają słodkiego smaku.

nie wykazują własności redukujących.

biała bezpostaciowa substancja, bez smaku i zapachu.

25.Lipidy właściwe i złożone. Budowa i funkcje

Ze względu na budowę chemiczną należą do estrów, składnikiem alkoholowym jest glicerol, a kwasowym - jednokarboksylowe, wyższe kwasy tłuszczowe, np. mirystynowy, palmitynowy, stearynowy, linolenowy.

Zawierają w cząsteczce oprócz kwasów tłuszczowych i alkoholi (glicerolu lub sfingozyny) kwas fosforowy, cholinę, etanoloaminę, sacharydy (np.galaktozę) i inne. Należą do nich tak zwane lipidy narządowe: fosfolipidy i glikolipidy, wchodzące w skład elementów strukturalnych komórek (błon i ziarnistości), a u zwierząt występujące w szczególnie dużej ilości w tkance mózgowej i włóknach nerwowych.

Funkcje:

są najbardziej skoncentrowanym źródłem energii.

są wygodnym i głównym źródłem materiału zapasowego.

nagromadzony w tkance tłuszcz chroni przed nadmiernym wydzieleniem ciepła, pozwala na adoptowanie się w niskiej temperaturze, wewnątrz organizmu utrzymuje narządy w stałym położeniu, zapobiega ich przemieszczaniu się.

odłożone w organizmie lipidy są magazynem wody.

pełnią funkcję budulcową, są składnikiem błon komórkowych oraz stanowią ważny element wchodzący w skład wielu hormonów.

26.Woski. Budowa i funkcje biologiczne

Estry wyższych alkoholi jednowodorotlenowych wyższych kwasów tłuszczowych.

Funkcje:

spełniające w przyrodzie rolę ochronną.

tworzą warstwy chroniące przed nadmiernym parowaniem wody.

27.Budowa i funkcje DNA

Funkcje DNA: Stanowi magazyn informacji genetycznej/ Bierze udział w: 1.Przekazywaniu cech dziedzicznych 2.Syntezie substancji białkowej 3.Podziale komórek

Budowa.: podwójna helisa, 2 nici polipeptydowe spir. skręc, na zewnątrz są cukry fosforanowe, wewnątrz zasady azotowe, zasady łączą się słabymi wiązaniami wodorowymi/ w skład nukleotydu wchodzi: dezoksyrybozy/ grupa fosforanowa/ zasada azotowa.

28.Budowa i funkcje poszczególnych frakcji DNA

mRNA jest pojedynczą cząsteczką RNA (ssRNA), która jest nośnikiem informacji genetycznej, zawartej w postaci sekwencji zasad azotowych w cząsteczce. Stanowi kopię genu, matryce która jest odczytywana w procesie biosyntezy białka.

tRNA służy do odczytywania kodu genetycznego i transportu odpowiednich aminokwasów do - rybosomu, w trakcie procesu translacji. Cząsteczki tRNA zbudowane są z ok. 75 nukleotydów, podobnie jak mRNA wytwarzane są one w wyniku obróbki cząsteczki pierwotnego transkryptu. Transportuje aminokwasy oraz odczytuje informacje.

rRNA rybosomalny, biosynteza białka. Przyjmują złożoną strukturę drugorzędową łącząc się z polipeptydami wchodzącymi w skład poszczególnych podjednostek rybosomu. Rybosomalny, biosynteza białka.

snRNA i scRNA małe cząsteczki rybonukleinowe, których długość nie przekracza 300 nukleotydów. Biorą udział w procesach obróbki pierwotnego transkryptu takich jak splicing editing, czy poliadenylacja 3'końca.

29.Biosynteza kwasów nukleinowych. Replikacja i transkrypcja

Kopiowanie podwójnej helisy DNA jest procesem złożonym. Proces dzieli się na fazy inicjalizacji, wydłużania i terminacji. W kolistych cząsteczkach DNA replikacja rozpoczyna się w miejscu inicjacji, o długości ok. 200-300 par nukleotydów. W liniowych chromosomach aktywnych przebiegać może wiele (tysiące) jednoczesnych procesów replikacji. Aby replikacja przebiegła prawidłowo, podczas rozdzielenia obu nici nie może dojść do zaburzenia ich struktury podstawowej (I-rzędowej). Muszą także zostać spełnione następujące warunki:

matryca DNA musi zostać dokładnie odczytana,

dostępna musi być odpowiednia ilość wolnych nukleotydów,

podczas procesu musi zostać zachowana komplementarność nici.

Na koniec musi dojść do terminacji replikacji, ewentualnego uzupełnienia braków na końcu nowopowstałego łańcucha i połączenia nowego łańcucha z łańcuchem macierzystym w helisę.

Transkrypcja to proces, w którym informacja zawarta w DNA - zapisana w formie sekwencji deoksyrybonukleotydów - przepisana zostaje na język rybonukleotydów w pre-mRNA podczas reakcji katalizowanej przez enzym zwany polimerazą II RNA. Każdy z etapów ekspresji jest bardzo złożony. Sama transkrypcja nie jest wyjątkiem, dzieli się ją bowiem dalej na trzy następujące po sobie zdarzenia:

inicjację transkrypcji,

elongację łańcucha pre-mRNA (zobacz i porównaj: mRNA),

terminację.

30.Mechanizm biosyntezy białka- translacja

Proces, w którym następuje odczyt informacji genetycznejz mRNA i synteza białka. Biorą w nim udział oprócz matrycy (mRNA) i aminokwasów także cząsteczki tRNA (dostarczające aminokwasów), rybosomy oraz szereg czynników wspomagających. Przetransportowany do cytoplazmy mRNA może ulec translacji, bądź też zostać szybko zdegradowany, jeśli białko jakie jest przezeń zakodowane występuje w komórce w dostatecznej ilości. I tak na przykład mRNA dla histonów jest bardzo stabilne w fazie S cyklu komórkowego, tj. w tym momencie, kiedy obserwuje się najwyższe zapotrzebowanie na histony. Zatem w fazie S następuje translacja mRNA histonowego. W innych fazach cyklu komórkowego stabilność tych transkryptów jest ok. 5-krotnie niższa, co oznacza, że ulegają one degradacji. Wniosek z tego, że synteza białka zachodzi w zależności od potrzeb komórki, a zatem regulacja ekspresji informacji genetycznej odbywa się także na etapie poprzedzającym translację.

++++++++++++++++++++++++++++++++++

W aktywacji właściwy aminokwas jest dołączany do właściwego tRNA za pomącą wiązania estrowego, powstałego przez reakcję grupy karboksylowej aminokwasu i grupy OH przy końcu 3' tRNA. Taki zespół określa się mianem aminoacylo-tRNA.

Inicjacja translacji ma miejsce, kiedy mała podjednostka rybosomu przyłącza się do końca 5' mRNA. Do małej podjednostki przyłącza się duża podjednostka rybosomu. Na podjednostce 50s uaktywniają się dwa miejsca: P - miejsce peptydowe i A - miejsce akceptorowe. Pierwszy aminoacylo-tRNA ustawia się w miejscu P.

Elongacja ma miejsce, kiedy następny aminoacylo-tRNA przyłącza się do rybosomu w miejscu A. Następnie proces translacji zachodzi na zasadzie komplementarności kodonu mRNA z antykodonem na tRNA. Rybosom i tRNA są tak ukształtowane, aby dwa aminokwasy, przyłączone do tRNA zajmujące w rybosomie miejsca A i P znajdowały się blisko siebie. Dzięki temu zachodzi reakcja między resztą aminową i karboksylową - dwa aminokwasy łączą się. Ten proces - tworzenie wiązań peptydowych jest katalizowany przez peptydylotransferazę - rybozym (rRNA) wchodzący w skład rybosomu. Po syntezie, tRNA szybko zwalnia miejsce P i wraca do cytoplazmy, z kolei aminoacylo-tRNA ulega przesunięciu z miejsca A na miejsce P. Proces ten nazywamy translokacją. Jednocześnie przesuwa się także mRNA. Wielkość tego przesunięcia wynosi zawsze trzy nukleotydy. Na miejsce A nasuwa się nowy tRNA zawierający antykodon odpowiadający kolejnemu kodonowi na mRNA. Proces elongacji powtarza się aż do napotkania przez podjednostkę mniejszą rybosomu w miejscu A kodonu stop (UAA, UAG lub UGA). Tych trójek kodonowych, w normalnych warunkach, nie koduje żaden tRNA.

W tym momencie następuje terminacja translacji. Łańcuch polipeptydowy zostaje uwolniony do cytoplazmy, tRNA zostaje oddzielone od mRNA, a rybosom rozpada się na podjednostki, które mogą zostać ponownie wykorzystane do inicjacji translacji kolejnego mRNA.

31.Witaminy rozpuszczalne w wodzie. Przykłady i funkcje

Witaminy B (kompleks): B1-tiamina(produkcja krwinek czerwonych), B2-ryboflawina(właściwe funkcyjnie skóry i błon śluzowych), B5-kwas pantotenowy(metabolizm tłuszczów, węglowodorów i białek), B6 pirydoksyna(produkcja czerwonych i białych komórek krwi), B12-kobalamina(tworzenie czerwonych komórek krwi), PP-witamina B3 niacyna kwas nikotynowy(regulacja poziomu cholesterolu), C-kwas askorbinowy(zwiększenie wydajności układu odpornościowego), Kwas foliowy-Folacyna, witamina B9(zapobieganie chorobom serca i miażdżycy), Witamina H-biotyna(wspomaganie funkcji tarczycy).

32.Witaminy rozpuszczalne w lipidach. Przykłady i funkcje

Witamina A-retinol, prowitamina(wzrost i ogólny rozwój organizmu), D-kalciferol(przemiany wapnia i fosforanów), E-tokoferol(ochrona przed rozwojem miażdżycy-hamuje utlenianie frakcji LDL cholesterolu), K-kompleks witamin K to: K1, K2, K3(utrzymywanie prawidłowej struktury kości i gojenie złamań)

33.Hormony. Przykłady i funkcje

Podwzgórze: Hormony uwalniające-liberyny i hamujące-statyny (stymulują lub hamują wydzielanie isę specjalnych hormonów), Tylny płat przysadki: Hormon antydiuretyczny-wazopresyna(wpływa na gospodarkę wodną organizmu przez regulację wydalania moczu),Grasica: Tymostymulina-pobudza wytwarzanie interferonu, Rdzeń nadnerczy: Noradrenalina-norepinefryna (dziłanie podobne do adrenaliny: podwyższona ciśnienie krwi, a w niej poziom glukozy)

34.Główne etapy fotosyntezy

Ogólne równanie 6CO2+H2O+Hv=C6H12O6(glukoza)+6O2. Faza jasna- zależna bezpośrednio od światła, podczas której dochodzi do wytworzenia tzw. siły asymilacyjnej umożliwiającej zachodzenie dalszych etapów. Przemiany zachodzące w tej fazie zapisuje się uproszczonym równaniem: 12H₂O+energia świetlna+18ADP+18P_i
12(H₂)+18ATP+6O₂
Faza ciemna- zachodzącą w stromie chloroplastów i niezależną bezpośrednio od światła, co oznacza, że odcięcie dopływu światła nie zatrzymuje od razu tej "części" fotosyntezy, dopiero wyczerpanie siły asymilacyjnej wywołuje taki skutek. W fazie ciemnej dochodzi do asymilacji CO₂ i powstania związków organicznych, czyli produktów fotosyntezy, które mogą służyć jako substancje wyjściowe do dalszych przemian. W tej części fotosyntezy dochodzi do przemiany substancji. Reakcję ogólną tego procesu można przedstawić równaniem:6CO₂+12(H₂)+18ATP
C₆H₁₂O₆+6H₂O+18ADP+18P_i

12(H₂)=12cząsteczek zredukowanego NADPH+H⁺

37.Chemosynteza

Starszy ewolucyjnie od fotosyntezy i mniej od niej skomplikowany sposób samożywności. Przeprowadzają go organizmy nazywane chemoautotrofami, wyłącznie bakterie, których źrodłem enegii do asymilacji dwutlenku węgla (CO2) są reakcje utlenienia prostszych związków nieorganicznych - chemolitotrofy, lub zwiazków organicznych (jak na przykład metan)- chemoorganotrofy. Pełni ona bardzo ważna rolę w obiegach pierwiastków ważnych biologicznie (azotu, węgla, fosforu). Tak jak u fotosyntetyzujących autotrofów, chemosynteza jest źródłem związków organicznych, czyli sześciowęglowych cukrów (jak na przykład glukoza) i ewentualnie związków trzywęglowych.Chemosyntezę można podzielić na dwa etapy:

utlenianie związku chemicznego (odpowiednik fazy jasnej fotosyntezy, w którym dany organizm wytwarza energie użyteczną biologicznie (ATP).

związanie CO2 i produkcja glukozy (na tej samej zasadzie co faza ciemna fotosyntezy).

38.Oddychanie wewnątrz komórkowe. Główne etapy. Metabolizm

Pierwszym z nich jest glikoliza. Przebiega w cytoplazmie komórki. Jest to proces przemiany 6- węglowej cząsteczki glukozy w dwie 3- węglowe cząsteczki kwasu pirogronowego. Proces ten nie wymaga obecności tlenu więc przebiega jednakowo w warunkach tlenowych i beztlenowych. Proces zapoczątkowuje fosforylacja, czyli przyłączenie fosforanu do cząsteczki glukozy. Cząsteczka glukozy ulega rozpadowi i powstają dwie cząsteczki trójwęglowego związku - aldehydu 3-fosfoglicerynowego, co wymaga dopływu energii i fosforanów z dwóch cząsteczek ATP (strata energetyczna). Następnie aldehyd zostaje utleniony do kwasu pirogronowego. Podczas tych reakcji uwalniana jest energia, która zostaje zmagazynowana w czterech cząsteczkach ATP. Produktem glikolizy jest też zredukowany przenośnik wodoru NADPH2. Powstały w wyniku glikolizy kwas pirogronowy przenika do wnętrza mitochondrium i ulega oksydacyjnej dekarboksylacji z odłączeniem grupy karboksylowej i uwolnieniem cząsteczki dwutlenku węgla. Podczas tego procesu uwalniane są atomy wodoru, wiązane przez przenośnik wodoru w komórce - NAD. Powstaje związek dwuwęglowy acetylo-CoA. Związek ten zostaje włączony w cykl przemian zwanych Cylkem Crebsa.

Cykl Crebsa: Zachodzi w macierzy mitochondrialnej i stanowi ciąg reakcji, w których acetylo-CoA jest przekształcony do dwutlenku węgla i atomów wodoru. Pierwszym etapem Cyklu Crebsa jest przyłączenie acetylo-CoA do kwasy szczawiooctowego, czego produktem jest kwas cytrynowy, Potem odbywa się ciąg przemian kwasu cytrynowego w inne kwasy np. bursztynowy, czy jabłkowy. Podczas tych reakcji dochodzi do dwukrotnej dekarboksylacji (w wydzielenie dwóch cząsteczek CO2) i czterokrotnej dehydrogenacji z wytworzeniem 3 cząsteczek NADPH2 i jednej cząsteczki FADH2. Nośniki te niosą wodór na grzebienie mitochondrialne, gdzie zachodzi ostatni etap oddychania: łańcuch oddechowy.

Łańcuch oddechowy: zlokalizowany na wewnętrznej błonie mitochondrialnej. Tam zachodzi zasadniczy dla oddychania tlenowego proces utleniania wodoru tlenem atmosferycznym. Połączony ze stopniowym uwalnianiem energii, która jest wykorzystywana do syntezy ATP. Częśc energii rozpraszana jest w postaci ciepła. W wyniku tych przemian zachodzących podczas oddychania komórkowego, z utleniania jednej cząsteczki glukozy powstaje 38 cząsteczek ATP, co stanowi 405 energii zawartej w tej cząsteczce. Pozostała energia wydziela się w postaci ciepła. Zysk energetyczny utleninia jednej czasteczki glukozy wynosi 36 cząsteczek ATP (38 ATP - 2 ATP strata podczas glikolizy.

39.Fosforylacja- rodzaje (oksydacyjna, substratowa, fotofosforylacja)

Fosforylacja oksydacyjna: utworzenie podczas glikolizy oraz cyklu kwasu cytrynowego NADH i FADH2 są cząsteczkami bogatymi energetycznie bo zawierają pary elektronowe o dużym potencjale przenoszenia. Podczas ich przenoszenia na cząst O2 uwalniana jest energia która jest wykorzystywana do syntezy ATP proces ten zachodzi w miarę przepływu elektronów z NADH lub FADH2 na O2 przez zespól przenośników elektronów nosi nazwę fosforylacji oksydacyjnej.

Fosforylacja substratowa: związek traci grupe fosforanową i przekazuje ja na ADP. Przylączenie grupy fosofranowej do cząsteczki ADP związane z przechodzeniem cząstek substratów określonej reakcji biochemicznej z wyższego do niższego stanu energetycznego. Energia uwalniana przez cząstki substratu jest związywana do utworzenia wiązania wysokoenergetycznego w postaci cząsteczek ATP.

Fosforylacja fotofosforylacja: przepływ elektronów od fotosystemu II do fotosystemu I, poprzez kompleks cytochrom bf, prowadzący do transportu elektronów od H₂O do NADP+ (z wydzieleniem cząsteczki tlenu O₂) i do równoczesnej generacji gradientu protonów, koniecznego warunku utworzenia ATP.

40.Beztlenowe przemiany węglowodanów- glikoliza

Oddychanie wewnątrz komórkowe. Główne etapy. Metabolizm

41.Przemiany węglowodanów warunkach tlenowych - cykl Krebsa (kwasu cytrynowego)

Cykl kwasu cytrynowego (cykl Krebsa) - enzymy cyklu znajdują się w matriks mitochondrialnej (oprócz dehydrogenazy bursztynianowej - na błonie mitochondrialnej). Jon pirogronianowy transportowany do matriks antyportem pirogronian/hydroksyl, następuje dekarboksylacja oksydacyjna do acetylo-CoA katalizowana przez dehydrogenazę pirogronianową. Dwuwęglowa grupa acetylowa włączana jest do cyklu za sprawą syntazy cytrynianu kondensującej acetylo-CoA, szczawiooctan i wodę, dając trikarboksylową cząsteczkę cytrynianu i wolny CoA-SH. Akonitaza katalizuje izomeryzację cytrynianu do izocytrynianu poprzez cis-akonitan. Sześciowęglowy izocytrynian z katalizatorem dehydrogenazą reaguje z NAD dając 2-oksoglutaran. Pięciowęglowy 2-oksoglutaran katalizowany dehydrogenazą 2-oksoglutaranową uwalnia CO2. Następuje dekarboksylacja 2-oksoglutaranu, wydzielenie CO2. Dołącza się CoA, dzięki syntetazie bursztynylo-CoA powstaje bursztynylo-CoA. Aby zdegradować jedną cząsteczkę glukozy cykl obraca się 2 razy. Energia hydrolizy wiązania tioestrowego bursztynylo-CoA pozwala na syntezę ATP z ADP i fosforanu nieorganicznego. Bursztynian utleniany jest przez dehydrogenazę bursztynianową do fumaranu, FAD odbiera elektrony od bursztynianu, redukowany do FADH2. Fumaran jest uwodniony do jabłczanu, a ten do szczawiooctanu, powstaje cząsteczka NADH.

42.Metabolizm lipidów

Biosynteza i przemiana kwasów tłuszczowych zachodzi w cytoplazmie komórek wątroby. W hepatocytach następuje: przekształcenie kwasów tłuszczowych w trójglicerydy, ich estryfikacja z cholesterolem, wbudowanie w fosfolipidy lub utlenianie do dwutlenku węgla i ciał ketonowych. Większość kwasów tłuszczowych poprzez przyłączenie białka apoproteiny ulega przekształceniu w wątrobie w lipoproteiny. Wątroba odgrywa główną rolę w regulacji poziomu tych związków. W wątrobie odbywa się również synteza cholesterolu i kwasów żółciowych.

---