1. Podaj kasyfikację aminokwasów białkowych ze względu na budowę łańcuchów bocznych. przedstaw wzór peptydu naturalnego, który nie jest syntetyzowany na rybosomach. Podaj jego nazwę oraz nazwę enzymów katalizujących jego syntezę. Jakie funkcję pełni ten peptyd w komórkach.

Podział ze wzg na budowę łańcuchów bocznych:

-niepolarne- z alifatycznym lub aromatycznym łańcuchem bocznym np. glicyna, alanina, walina,leucyna, metionina, tyrozyna

-polarne niezjonizowane-(bez ładunku) zawierające w łańcuchu bocznym grupę -OH lub - SH np. seryna, cysteina, treonina

-kwaśne- z dodatkową grupą - COOH np. kwas asparaginowy i glutaminowy

-zasadowe- z dodatkową grupą -NH2 lub gr. Guanidynową lub pierścieniem imidazolowym. Np. lizyna, arginina, histydyna

Glutation:

------------------------________++++++++++++++

Gamma-glu cys gly

Enzymy:

-syntetaza glutationowa

-ligaza gamma-glutamylo-cysteinowa

Pełni funkcje potencjału redox w komórce. Jest antyutleniaczem. Bierze udział w neutralizacji jonów metali ciężkich wiążąc je i tworząc fitohelatyny.

2. Jaka jest różnica między białkami globularnymi a fibrylarnymi. Na przykładzie hemoglobiny omów budowę białka globularnego. Wymień funkcje hemoglobiny oraz wyjaśnij jaką rolę w cząsteczce hemoglobiny pełni histydyna proksymalna i dystalna.

Białka globularne - ich cząsteczki mają postać kłębków (globul), mają budowę bardziej złożoną niż białka fibrylarne, cząstecki ich charakteryzują się specyficznością nie tylko struktury pierwotnej, lecz także struktur drugo- i trzeciorzędowej w roztworze i wysoką czułością struktury na zmiany własności fizykochemicznych środowiska.

Białka fibrylarne - z reguły odznaczają się dość dużą sprężystością i trwałością, w związku z czym organizm wykorzystuje je do tworzenia struktur sprężystych

Cząsteczka hemoglobiny jest tetramerem złożonym z dwóch par białkowych podjednostek. Podjednostki oznaczone są najczęściej literami greckiego alfabetu (np. α,β,γ,δ).

Podjednostki nie są związane kowalencyjnie. Każda podjednostka zawiera, jako grupę prostetyczną (niebiałkową), cząsteczkę hemu. Cząsteczka hemu zawiera położony centralnie atom żelaza (Fe²⁺) umożliwiający jej wiązanie cząsteczek tlenu (O₂). Jedna cząsteczka hemoglobiny może przyłączyć od jednej do czterech cząsteczek tlenu, co powoduje, że hemoglobina może występować albo w stanie "odtlenowanym" (deoxyHb) lub w różnym stopniu "utlenowania" (oxyHb). Hem nadaje białku (i krwi) czerwony kolor.

Konformacja łańcuchów α i β ludzkiej hemoglobiny wykazuje podobieństwa do cząsteczki mioglobiny.

Funkcje:

-transport tlenu z płuc do komórek oraz transport dwutlenku węgla z komórek do płuc.

Histydyna proksymalna- zajmuje 8 pozycję w helisie F hemoglobiny, natomiast 6 miejsce służy wiązaniu tlenu w pobliżu tego miejsca znajduje się 2 reszta histydyny zwanej dystalną- chroni ona grupy hemowe przed kontaktem i utlenieniem do postaci Fe3+, w której nie mogą one wiązać tlenu oraz przeciwdziała wiązaniu tlenku węgla.

3 Wymień przemiany prowadzące do całkowitego utlenienia (CO2 i H2O) cząsteczki glukozy. Przedstaw wzorami 3 reakcje oksydacyjnej dekarboksylacji przebiegające podczas katabolizmu glukozy. Podaj nazwy enzymów katalizujących te reakcje.

-Dekaboksylacja oksydacyjna pirogronianu.

Pirogronian Acetylo-CoA

DEHYDROGENAZA PIROGRONIANOWA

-Szczawiobursztynian+ H⁺ CO2 + 2-oksoglutaran

Dehydrogenaza izocytrynianowa

- α-Ketoglutaran+NAD⁺ + CoA-SH + NAD⁺ bursztynylo-CoA NADH + H⁺ + CO₂

Dehydrogenaza α-ketoglutaranowa

4 Podaj pełną nazwę i wzór koenzymu, który stanowi siłę redukcyjną w procesie biosyntezy kwasów tłuszczowych. Przedstaw dwie reakcje w których może być wytwarzany ten koenzym

Acetylo - S - CoA, acetylokoenzym A

1 Dekaboksylacja oksydacyjna pirogronianu. DEHYDROGENAZA PIROGRONIANOWA

Pirogronian Acetylo-CoA

2 Betaoksydacja

Acylo- CoA Acetylo- CoA

5 Wymień kolejno kompleksy białkowe i ruchome przenośniki łańcucha oddechowego. Wskaż pompy protonowe. Jaka jest zależność między pompami protonowymi i aktywnością syntazy ATP. Przedstaw wzór ATP.

kompleks I

reduktaza NADH -Q

koenzym Q- ruchomy przenośnik

Kompleks II

reduktaza bursztynylo CoA -Q

kompleks III

reduktaza cytochromowa

Cytochrom C

Kompleks IV

Oksydaza cytochromowa

Pompy protonowe: kompleksy 1,3,4

• Dehydrogenaza NADH (reduktaza NADH- Q )

• Reduktaza cytochromowa

• Oksydaza cytochromowa

Przenośniki łańucha oddechowego za pomocą uwalnianej energii „pompują” protony z roztworu mitochondrialnego (matriks) poprzez błonę wewnętrzną (nieprzepuszczalną dla H+) do przestrzeni międzybłonowej, wytwarzająć gradient stężenia jonów H+.

Syntaza ATP napędzana kosztem energii przepływu protonów z przestrzeni międzybłonowej do matrix. Zapotrzebowanie na protony do syntezy jednej cząsteczki ATP jest ocenianie na 2 do 4.

ATP - Adenozynotrifosforan

6. Wymień kolejno klasy enzymów. Napisz reakcję katalizowaną przez enzym z klasy liaz przebiegającą: w cyklu kwasów trikarboksylowych, w glikolizie. Pozdaj nazwy enzymów

Klasy enzymów:

1. oksydoreduktazy

2. transferazy

3. hydrolazy

4. liazy

5. izomerazy

6. ligazy

W glikolizie:

Enzym - aldolaza

W cyklu kwasów trikarboksylowych:

Enzym - syntaza cytrynianowa

7. Co to jest proteoliza, jakie wyróżniamy typy proteolizy, jakie sygnały chemiczne decydują o długości życia białek komórkowych, co to jest proteasom 26S. Pisząc odpowiednie reakcje wykaż, jakim ogólnym przemianom podlegają w komórkach aminokwasy. Jakie funkcje mogą pełnić produkty tych reakcji.

PROTEOLIZA to rozkład białek na peptydy i aminokwasy, katalizowany przez enzymy proteolityczne z klasy hydrolaz zwane proteazami.

Proteoliza wewnątrzkomórkowa

• szlak lizosomalny

• szlak pozalizosomalny

PRZYKŁAD TRANSAMINACJI:

dekarboksylacja, czyli odłączenie grupy karboksylowej

Reakcja jest katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową.

Wszystko o proteasomie:

Aktywny kompleks proteasomu komórki eukariotycznej ma stałą sedymentacji 26S. Występuje w cytoplazmie komórek eukariotycznych. Składa się z części rdzeniowej o stałej sedymentacji 20S, w której zachodzi proteoliza oraz kompleksu wiążącego ubikwitynę o stałej sedymentacji 19S.

Proteasom jest pustym wewnątrz cylindrem, do którego wnikają naznaczone ubikwityną białka. W części środkowej cylindra znajdują się centra aktywne proteaz, np. podobnej w działaniu do trypsyny, chymotrypsyny.

Proteoliza z udziałem proteasomów jest procesem wymagającym udziału cząsteczek ATP jako źródła energii .

Degradację białek zapoczątkowują (sygnały chemiczne decydujące o długości życia białek komórkowych):

Występowanie określonych aminokwasów N-końcowych

Katalizowane przez jon metalu utlenienie specyficznych reszt aminokwasowych,

Występowanie sekwencji PEST,

Przyłączenie ubikwityny

8. Co to jest holoenzym. Przedstaw wzorem matematycznym oraz graficznie zależność pomiędzy stężeniem substratu a szybkością reakcji enzymatycznej przy stałym stężeniu enzymu. Podaj definicje i wyjaśnij znaczenie stałek KM. Wyjaśnij, w jaki sposób inhibitory kompetencyjne wpływają na kinetykę reakcji enzymatycznej.

Katalitycznie aktywny enzym nazywany jest holoenzymem. Apoenzym to białkowa część enzymu, która po połączeniu z koenzymem stanowi holoenzym.

Wzór:

Km - stała Michaelisa-Menten

k - stałe równowagi

Wykres:

Definicja Km:

Km to takie stężenie substratu w mol/dcm3, przy którym reakcja osiąga połowę Vmax.

Km informuje o powinowactwie enzymu do substratu. Wysoka zawartość Km oznacza słabe wiązanie substratu, a niska wartość - silne wiązanie substratu.

Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat.

Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).

9. Co to jest glukoneogeneza. Podaj sumaryczną reakcję glukoneogenezy, wymień enzymy swoiste dla tego procesu. W jakich przedziałach komórkowych przebiega ten proces.

Glukoneogeneza - szlak biosyntezy glukozy z substratów niecukrowych.

Reakcja sumaryczna:

Enzymy katalizujące reakcje swoiste dla glukoneogenezy:

1. karboksylaza pirogronianowa

2. karboksylaza fosfoenolopirogronianowa

3. fruktozo-1,6-bisfosfataza

4. glukozo-6-fosfataza

Przedziały komórkowe:

w mitochondriach, cytoplazmie i retikulum endoplazmatycznym.

10. Wyjaśnij pojęcia: replikacja, fragmenty Okazaki, promotor, rybosom, rybozym.

Replikacja DNA to proces, w którym podwójna nić DNA (podwójna helisa) ulega skopiowaniu.

Odcinki Okazaki - krótkie fragmenty nici DNA, dobudowywane przez polimerazę DNA do startera w procesie replikacji DNA podczas syntezy nici opóźnionej.

Promotor - odcinek DNA, położony zazwyczaj powyżej sekwencji kodującej genu, który zawiera sekwencje rozpoznawane przez polimerazę RNA zależną od DNA.

Rybosomy - organelle służące do produkcji białek w ramach translacji.

Rybozymy - substancje zbudowane z kwasu rybonukleinowego (RNA) zdolne do katalizowania pewnych reakcji chemicznych.

---