Rzadko występują jako materiał zapasowy (wyjątkiem nasiona niektórych roślin)
nasiona zbóż - białka typu glutenom
soja - glikoproteina 7s (magazyn aminokwasów i azotu)
U zwierząt nie występują jako materiał zapasowy, pobierają za to duże ich ilości wraz z pokarmem roślinnym i właśnie te białka są katabolizowane.
Wewnątrz komórkowe (informacyjne, regulacyjne, enzymatyczne, strukturalne) podlegają obrotowi metabolicznemu - są syntetyzowane i rozkładane równocześnie.
- okres półtrwania -> określa obrót metaboliczny poszczególnych białek (połowa cz. białka ulega degradacji)
bardzo zróżnicowany dla różnych białek (od kilku sekund do kilku tygodni)
b. informacyjne oraz regulacyjne żyją bardzo krótko.
b. enzymatyczne - od kilku minut do kilku tygodni
b. strukturalne - najbardziej trwałe (np.: b. cytoszkieletu)
Obrót metaboliczny związany jest z rozkładem białek na aminokwasy(AA).
Hydroliza wiązań peptydowych (rozcinanie białek do aminokwasów poprzez dołączenie wody)
proteazy/proteinazy - działają na natywne(?) białka.
peptydazy - działają na pewne fragmenty peptydowe uzyskane w wyniku zapoczątkowanej wcześniej hydrolizy.
Enzymy są ogromną rodziną i nie wszyscy trzymają się tego podziału.
Uczestniczących w hydrolizie białek pokarmowych jak i b. wewnątrzkom.
Często charakteryzują się dużą specjalizacją np.: enzymy występujące w przewodzie pokarmowym, produkowane przez trzustkę:
chymotrypsyna - rozszczepia wiązania peptydowe tylko w tych miejscach, gdzie grupa karboksylowa aminokwasu aromatycznego (tyrozyna, fenyloalanina itp.) wiąże się z innym, dowolnym aminokwasem.
trypsyna - rozcina wiązania peptydowe tworzone przez gr. karboksylowe aminokwasów zasadowych takich jak: lizyna, arginina.
Duża specyficzność -> dużo enzymów w przewodzie pokarmowym.
Podział enzymów ze względu na miejsce nacięć w łańcuchu:
endopeptydazy - tną łańcuch polipeptydowy gdzieś w jego środku, np.: trypsyna, chymotrypsyna.
egzopeptydazy - tną łańcuch na końcu. Wyróżniamy:
karboksypeptydaza - odszczepia kolejno od C końca pojedyncze reszty aminokwasowe.(?)(aktywuje cz. nukleofilu np.: wody oraz polaryzuje gr. karbonylową)
aminopeptydazy - rozszczepiają kolejno wiązania od N końca.
Enzymów proteolitycznych jest bardzo wiele.
Proteoliza w komórkach zachodzi w proteosomach, które są jakimś odpowiednikiem rybosomów; są to złożone struktury w skład, których wchodzi wiele różnych białek, w tym enzymów proteolitycznych.
Hydroliza białek do aminokwasów katalizowana przez proteinazy lub peptydazy jest procesem, w którym wydziela się dość dużo energii ale zbyt mało żeby mogła towarzyszyć jej synteza ATP lub innych związków wysokoenergetycznych; więc podobnie jak w przypadku cukrowców i lipidów, ta faza hydrolityczna jest jałowa energetycznie. (powstała E wydzielana jest w postaci ciepła)
Powstałe aminokwasy mogą być dalej katabolizowane.
W białku występuje 20 kodowanych aminokwasów, oprócz tego występują jeszcze AA niekodowane, które powstają w wyniku potranslacyjnej modyfikacji pewnych reszt aminokwasowych, np.: część reszt lizyny może być hydroksylowana w wyniku czego powstaje 5-hydroksylizyna, część proliny może być przekształcona w 4-hydroksyprolinę. Po hydrolizie białek często uzyskujemy więcej niż 20 AA.
Pierwszym etapem katabolizmu białek/AA jest deaminacja.(?)
Deaminacja białek i aminokwasów
Usunięcie gr. aminowej w postaci amoniaku (w kom. występuje on w postaci jonów amonowych)
Może zachodzić na początku (alanina, kw. glutaminowy) lub po pewnych przekształceniach (prolina przekształca się w kw. glutaminowy i dopiero ulega deaminacji)
Może zachodzić na różnych etapach katabolizmu poszczególnych AA.
Niektóre AA w wyniku utraty gr. aminowej mogą przekształcić się w pirogronian, niektóre w acetylo-CoA, a inne w różne metabolity cyklu Krebsa,
np.: kw. 
-ketoglutarowy, szczawiooctan, bursztynian.(są włączane w różne etapy katabolizmu złożonych cukrowców, niepotrzebna reszta zostaje degradowana do amoniaku)
Ważną grupą enzymów biorącą udział w usuwaniu gr. Aminowych są aminotransferazy.
Transaminacja (aminotransferazy):
Reakcje katalizowane przez:
Aminotransferazę asparaginową
Aminotransferazę alaninową
Jest bardzo dużo różnych aminotransferaz, które katalizują reakcję transaminacji.
Określony aminokwas oddaje gr. aminową na ketokwas, którym najczęściej jest
-ketoglutaran; w wyniku tego z aminokwasu powstaje odpowiedni -ketokwas,
a -ketoglutaran ulega aminacji i powstaje glutaminian.
Procesy transamincji nie prowadzą do całkowitej deaminacji - jeden AA zmieniany jest na inny (asparaginian / alanina na glutaminian)
Oznaczenie aktywności tych enzymów w otoczeniu jest ważnym narzędziem diagnostycznym: obie te aminotransferazy wys. wew.-kom. np.: w mięśniu sercowym, wątrobie. Każdy narząd charakteryzuje się pewnym stosunkiem aktywności jednego enzymu do drugiego - jeśli w osoczu pojawia się podwyższony poziom transferaz oznacza to, że narząd uległ uszkodzeniu.
Koenzym aminotransferaza jest pochodną pirydyny: fosforan pirydoksalu (PLP), który w komórkach ssaczych wytwarzany jest z witaminy B6 (pirydoksyny); żeby mogła się ona przekształcić w PLP to gr. alkoholowa 1 musi się utlenić do gr. aldehydowej i inna gr. musi ulec fosforylacji.
Witamina jest wykorzystywana jako element budulcowy do syntezy koenzymu, substancji która uczestniczy w procesie katalitycznym.
Fosforan pirydoksalu, w trakcie procesu transaminacji, przejściowo jest w stanie przyjąć gr. aminową aminokwasu, powstający fosforan pirodoksyny (PMP) oddaje tę gr. aminową na odpowiedniego biorcę (najczęściej jest nim -ketoglutaran)
Transaminacja: AA reaguje z enzymem zawierającym jako koenzym fosforan pirydoksalu (PLP); w drugim etapie reakcji -ketokwas reaguje z fosforanem pirydoksaminy, w wyniku czego powstaje aminokwas.
aminokwas
+ E - PLP -ketokwas
+E - PMP
-ketokwas
+ E - PMP aminokwas
+ E - PLP
Odpowiedni enzym (aminotransferaza) zawiera kowalencyjnie związany fosforan pirydoksalu, przyłączony do gr. -aminowej (epsilon) lizyny wchodzącej w skład łańcucha peptydowego enzymu, tworząc w ten sposób zasadę Schifa. Zasada Schifa b. łatwo powstaje kiedy mamy do czynienia z aminą i zw. Karboksylowym - w wyniku eliminacji cząsteczki wody powstaje 
(zasada Schifa). Grupa aldehydowa PLP tworzy w stanie podstawowym zasadę Schifa z grupą aminową lizyny. Lizyna jest AA zasadowym, który zamiast gr. _aminowej zawiera E-aminową grupę w łańcuchu bocznym, która jest związana z PLP.
Jeśli pojawi się właściwy AA to następuje wyparcie PLP, powstaje np.: …………………... ………………………………………………………………………………………………..………………………………………………………………………………………………..………………………………………………….....(źle skserowane, nie dało się odczytać)
Zewnętrzna aldoimina w wyniku odprotonowania i protonacji w inny sposób prowadzi do powstania struktury zwanej ketoiminą, a następnie w wyniku przyłączenia cząsteczki wody do podwójnego wiązania następuje rozpad na -ketokwas i fosforan pirydoksaminy, który może reagować z innym -ketokwasem np.: z -ketoglutaranem - zachodzi odwrotny ciąg reakcji (wszystkie te reakcje są odwracalne), w wyniku czego odtwarza się aldoimina i może zajść następująca reakcja (także odwracalna): zewnętrzna aldoimina rozpada się na AA i powstaje kowalencyjne połączenie fosforanu pirydoksalu z enzymem.
Innym ważnym procesem związanym z katabolizmem AA jest oksydacyjna deaminacja.
Najważniejszym enzymem z gr. katalizujących tego typu reakcje jest dehydrogenaza glutaminianowa, która działa na glutaminian jako substrat.
Prosty mechanizm reakcji: przy udziale odpowiedniego utleniacza odbierane są 2 atomy wodoru w wyniku czego powstaje podwójne wiązanie i imina; przyłączenie wody do podwójnego wiązania daje -ketokwas.
AA może oddać gr. aminową (przy udziale aminotransferazy) na -ketoglutaran, w wyniku czego a aminokwasu wyjściowego powstaje -ketokwas, a -ketoglutaran ulega aminacji do glutaminianu.
Dehydrogenaza glutaminianowa prowadzi właściwą deaminację powstającego glutaminianu w rozlicznych procesach transaminacji rozkładając glutaminian
na -ketoglutaran i amoniak (jon amonowy); potrzebny jest utleniacz bo reakcja ma charakter red-ox, dlatego też NAD
i NADP
mogą również uczestniczyć (powstaje odpowiednia zredukowana forma)
Aminotransferazy współdziałają z dehydrogenazą glutaminianową prowadząc do deaminacji różnych AA.
Amoniak jest toksyczny dla komórek więc muszą się go jak najszybciej pozbyć, nie może dojść do sytuacji gdy stężenie amoniaku będzie zbyt wysokie; u zwierząt wodnych sytuacja jest prosta, można się go pozbyć także przez skórę, u ryb przez skrzela na drodze dyfuzji (zwierzęta amonioteliczne); u zwierząt lądowych sytuacja jest bardziej skomplikowana, są problemy z usunięciem amoniaku. Jest to różnie rozwiązane: u ssaków amoniak przekształcany jest w mocznik, który następnie jest wydalany z organizmu z moczem; u ptaków amoniak przekształcany jest w kwas moczowy i również usuwany wraz z moczem.
Przekształcenia amoniaku w mocznik dzieją się w cyklu mocznikowym ze zużyciem pewnej ilości energii, ale pozwala to na zagospodarowanie i pozbycie się toksyny.
Cykl mocznikowy zachodzi w kom. wątroby: częściowo w mitochondriach, a częściowo w cytoplaźmie. Następnie mocznik wydzielany jest do krwi, która jest filtrowana w nerkach; powstały mocz zostaje wydalony z organizmu.
Organizmy urynoteliczne - amoniak przekształcany jest w mocznik.
Organizmy urykoteliczne - amoniak przekształcany jest w kwas moczowy.
(omawiamy tylko syntezę mocznika w cyklu mocznikowym)
Cykl mocznikowy (cykl Krebsa - Henseleita): Zlokalizowany w wątrobie!
Wszystko zaczyna się w mitochondrium: w matrix z CO
i amoniaku (jonów amonowych) karbamoilofosforan; żeby mógł powstać potrzebne jest ATP (2 cz. ATP do syntezy 1 cz. karbamoilofosforanu - reakcja b. kosztowna energetycznie); w matrix powstaje bardzo dużo CO
w cyklu Krebsa, a na drodze fosforylacji oksydacyjnej masowo syntetyzowany jest ATP - daje to szczególnie korzystne warunki dla kosztownej energetycznie syntezy karbamoilofosforanu
Karbamoilofosforan (pochodna kw. karbamowego) ma wiązanie typu mieszany bezwodnik z resztą kw. ortofosforowego, więc jest to zw. wysokoenergetyczny; posiada wysoki potencjał transportu reszt kw. karbamowego (-CONH
) na AA nie występujący w białkach - ornitynę(podobna do lizyny ale ma o jeden atom C krótszy łańcuch). Ornityna oprócz
-aminowej gr. zawiera w łańcuchu bocznym dodatkową gr. aminową.
Resta karbamoilowa jest przenoszona na gr. aminową ornityny i daje inny aminokwas - cytrulinę. Cytrulina dzięki obecności specjalnego nośnika migruje z mitochondrium do cytoplazmy, w której zachodzi reszta reakcji cyklu.
Z asparaginianu (dikarboksylowy aminokwas) i cytruliny następuje synteza argininobursztynianu.
Argininobursztynian w kolejnej reakcji przekształca się w argininę (AA występujący m.in. w białkach), a jako poboczny produkt powstaje fumaran (kw. fumarowy).
Arginina ulega hydrolitycznemu rozpadowi w wyniku czego, przy udziale enzymu zwanego arginazą, powstaje cz. mocznika i odtwarza się cz. ornityny, która może wnikać do mitochondrium, gdzie zostanie wykorzystywana jako biorca kolejnej reszty karbamolowej.
Mocznik zawiera dwie gr. NH
- jedna z nich pochodzi z amoniaku wytworzonego w procesie deaminacji AA, a druga z gr. aminowej asparaginianu, który się przekształca ostatecznie w fumaran - jest to także sposób na deaminację pewnych AA (np.: asparaginianu); obie gr. pochodzą więc z aminokwasów (1. - deaminacja głównie kw. glutaminowego, 2. - asparaginian)
Etapy cyklu mocznikowego (z uwzględnieniem działających enzymów):
Syntetaza karbamoilofosforanowa:
Jedna cz. ATP rozpada się do ADP i fosforanu organicznego, druga służy jako dawca gr. fosforanowej do syntezy karbamoilofosforanu.
2 cz. ATP (dwa wiązania wysokoenergetyczne) są wykorzystywane na syntezę jednej cz. Karbamoilofosforanu.
W mitochondrium szczególnie sprzyjające warunki dla tej reakcji: wysokie stężenie ATP i CO
, reakcja więc przebiega z łatwością pomimo tego, że jest kosztowna energetycznie.
Karbamoilotransferaza ornitynowa(kolejny działający enzym):
Reakcja zachodzi w matrix mitochondrialnej
Karbamoilofosforan oddaje resztę kwasu karbamowego na atom azotu gr. aminowej w ornitynie.
Ornityna jest niebiałkowym aminokwasem, który oprócz -aminowej gr. posiada w pozycji gr. aminową (przy C delta) - w lizynie łańcuch dłuższy o 1 C, więc druga gr. aminowa występuje w pozycji (epsilon).
Cytrulina, która powstała w wyniku przeniesienia reszty karbamoilowej na ornitynę, jest eksportowana z matrix mitochondrialnej za pomocą specjalnego przenośnika białkowego na teren cytoplazmy i tam zachodzą kolejne reakcje.
Syntetaza argininobursztynianowa:
Cytrulina, już na ternie cytoplazmy, reaguje z kw. asparaginowym - ta reakcja również wymaga ATP, który ulega rozpadowi na AMP i pirofosforan, który jest następnie hydrolizowany do dwóch reszt kw. ortofosforowego - powstaje argininobursztynian.
(Oznacza to, że wykorzystywane są dwa wiązania wysokoenergetyczne.)
W większości reakcji gdzie ATP służy jako dawca energii mamy do czynienia z rozpadem na ADP i fosforan nieorganiczny, ale np.: w tej reakcji i szeregu innych ATP rozpada się do AMP i pirofosforanu, który następnie może się rozpadać do dwóch reszt ortofosforanu. Żeby z AMP odtworzyć ATP muszą zajść dwie rekcje:
AMP + ATP 
2ADP
Fosforylacja ADP prowadzi do utworzenia ATP.
Regeneracja ATP z AMP wymaga wytworzenia dwóch wiązań wysokoenergetycznych, dlatego przeliczeniowo mówimy, iż w tego typu procesach wykorzystywane są 2 wysokoenergetyczne wiązania, mimo, że fizycznie uczestniczy tylko 1 cz. ATP.
Liaza argininobursztynianowa:
Liaza argininobursztynianowa powoduje rozszczepienie argininobursztynianu (pęka wiązanie N-C i transfer H) w wyniku czego powstaje arginina, a z reszty powstaje transfumaran.
Arginina jest jednym z AA występujących w białkach; uczestniczy jako metabolit pośredni w cyklu mocznikowym.
W wyniku działania arginazy i przez przyłączanie cz. wody, następuje odszczepienie jednego ugrupowania w postaci mocznika oraz odtwarza się ornityna, która dzięki obecności w błonie wewnętrznej mitochondrialnej specjalnego nośnika, może być przeniesiona z powrotem do matrix mitochondrialnej gdzie cykl się zamyka.
Synteza 1 mola mocznika będzie wymagała 4 moli ATP (lub 4 moli wiązań wysokoenergetycznych) - po dwa wiązania przy syntezie karbamoilofosforan i argininobursztynianu.
Włączający się w pewnym momencie asparaginian oddaje grupę aminową, w wyniku czego powstaje arginina, natomiast ze szkieletu węglowego asparaginianu powstaje fumaran, który jest metabolitem cyklu Krebsa.
Fumaran wędruje do matrix mitochondrialnej i tam może zostać zmetabolizowany - ważne powiązanie cyklu mocznikowego z cyklem Krebsa, ponieważ istotnie wpływa na energetykę cyklu ………… .
Wiązanie podwójne ulega hydratacji - powstaje jabłczan, który jest utleniany do szczawiooctanu.
Powstające NADH może oddać elektrony na łańcuch oddechowy, w wyniku czego zostaną zsyntetyzowane 2,5 mola ATP (na drodze fosforylacji oksydacyjnej).
Szczawiooctan może ulegać reakcji (przy działaniu aminotransferaz), w której z jakiegoś aminokwasu przenoszona jest reszta aminowa na szczawiooctan
(-ketokwas), w wyniku czego powstaje asparaginian.
Całkowity koszt syntezy 1 mola mocznika:
Synteza karbamoilofosforan - 2 mole ATP
Synteza argininobursztynianu - 2 mole ATP
Przemiany fumaranu + 2,5 mola ATP (1 mol NADH)
Suma 1,5 mola ATP
Proces nie jest więc kosztowny energetycznie, ale za to bardzo ważny dla organizmu
- pozwala na przekształcenie toksycznego amoniaku w bezpieczny mocznik, a następnie jego usunięcie z organizmu.
Losy szkieletów węglowych
Szkielety węglowe powstają poprzez usunięcie z amoniaku gr. Aminowej
Niektóre AA (alanina szczególnie łatwo) mogą się przekształcać w pirogronian, a on w wyniku dekarboksylacji oksydacyjnej może się przekształcać w acetylo-CoA, reszty acetylowe mogą się włączyć do cyklu kwasu cytrynowego; pirogronian może się przekształcić w szczawiooctan, który może być prekursorem do syntezy glukozy na szlaku glukoneogenezy.
Asp, Asn mogą w wyniku transaminacji dawać szczawiooctan.
Aminokwasy mogą się także przekształcać w fumaran lub bursztynylo-CoA.
Glutaminian bezpośrednio w wyniku deaminacji oksydacyjnej daje -ketoglutaran; Arg, Gln, His, Pro mogą się przekształcić w -ketoglutaran najpierw przekształcając się w glutaminian.
Aminokwasy glukogenne - wszystkie AA, które charakteryzują się tym, że w wyniku przemian ich szkieletów węglowych powstają metabolity cyklu Krebsa (wzbogacają pulę cyklu Krebsa; dzięki nim jest więcej szczawiooctanu, który jest prekursorem glukozy).
Aminokwasy ketogenne - AA, które w wyniku degradacji szkieletów węglowych przekształciły się w acetylo-CoA (reszty acetylowe w cyklu Krebsa są całkowicie spalane - nie wzbogacają puli metabolitów), który następnie może przekształcić się w
acetoacetylo-CoA (może powstać łatwo w wyniku degradacji szkieletów węglowych: Leu, Trp, Lys, Phe); dalszy metabolizm prowadzi do powstania ciał ketonowych.
Acetoacetylo-CoA w wyniku rozszczepienia wiązania C ~ S może dawać kwas acetooctowy (a właściwie anion - acetooctan), który po dekarboksylacji daje aceton.
Może też zajść inna reakcja: przy udziale NADH (działa przy tym odpowiednia dehydrogenaza) może powstać związek czterowęglowy - kwas -hydroksymasłowy.
Ciałami ketonowymi są powstające ostatecznie:
Kwas -hydroksymasłowy (-hydroksymaślan)
W wyniku degradacji szkieletów węglowych AA ketogennych, w pewnych warunkach zaburzeń metabolicznych, dochodzi do nadmiernej produkcji metabolitów (szczególnie acetonu, który może się pojawić w moczu), albo w wyniku spożywania nadmiernej ilości aminokwasów ketogennych, wtedy cykl Krebsa nie jest w stanie przetworzyć wszystkich reszt acetylowych - tworzy się cetoacetylo-CoA.
glutaminian kwas γ-aminomasłowy (GABA) (neurotransmiter)
histydyna histamina (hormon tkankowy)
seryna etanotamina (ważny składnik strukturalny fosfolipidów błonowych)
są to reakcje usunięcia grupy karboksylowej z aminokwasu
stosunkowo niewielka pula aminokwasów podlega tego rodzaju metabolizmowi, ale jest to bardzo ważna reakcja, bo w jej wyniku powstają aminy (zwane często aminami biogennymi), z których wiele ma istotną wartość dla metabolizmu komórkowego
z asparaginianu dekarboksylacja prowadzi do powstania β-alaniny, która jest wykorzystywana do syntezy CoA
proces deaminacji aminokwasów może zachodzić w różny sposób (czasami deaminacja jest na poziomie jednego aminokwasu, a czasem jeden aminokwas musi przekształcić się w inny zanim ulegnie deaminacji i musi zajść przemiana metaboliczna); taki skomplikowany proces jest w przypadku: Arg, Gln, His, Pro
wszystkie w efekcie utraty grupy aminowej dają α-ketoglutaran
w przypadku kwasu glutaminowego jest to bardzo proste, ponieważ wystarczy, iż zadziała dehydrogenaza glutaminianowa - powstaje α-ketoglutaran
pozostałe żeby ulec metabolizmowi muszą przekształcić się w glutaminian
prolina (tak naprawdę jest aminokwasem): najpierw działa dehydrogenaza, która wprowadza podwójne wiązanie (są usuwane dwa atomy H) - powstaje nienasycony analog proliny; następuje przyłączenie cząsteczki wody i powstaje semialdehyd kwasu glutaminowego (różni się od kwasu glutaminowego tym, że zamiast drugiej grupy COO- zawiera grupę aldehydową), który w wyniku działania kolejnej dehydrogenazy może zostać utleniony do kwasu glutaminowego (utl. NAD+)
również inne rodziny aminokwasów aby ulec deaminacji .............................................. .............................................................................................................................................
