ObrazE214

Dehydrogenaza NADH -* ubichinon (CoQ)

Elektrony z centrów źelawwgarknwyrh dehydrogenazy NADH-przechodzę do ubichinonu (CoQ), malej    »L.,

czach, znajdującej «ię w wewnyWreej Klonie milnchniuinalnej C?a«łe^>Ł . ta funkcjonuję iiko przenośnik elektronów mngyy prTy[y ar dwa ele-ktrony i dwa iony H". W ten sposób ubichinon (CoQ) przekształca «( w ubichinoł (CoQHł).

Ubichinol -» kompleks bci

Kiedy nhu-h.nnl (CoQH>) oddaje twoje dwa elektrony do następnego przenośnika, kompleksu bc, (nazywanego też irduklttą tyltKhromową lub kompleksem III), iony H* zostają uwolnione jeszcze raz- W skład kompleksu bc\ wchodzą dwa typy cytocłiromów, cyteęhrom b i cyto-chrom p. a także białko Fr-S (rys. 2) Cytnrhrom jest białkiem mającym grupę hemnwa zawierającą atom rslaza (patrz temat M4. rys. 1). Różne cytochromy maja różne grupy hemowe. ale mimo to wszystkie cyto-chromy mogą funkcjonował! jako preepnaniki elektronów Atom żelaza z grupy Hemnwej przyjmujący elektron przechodzi ze stanu Fe** (utlenionego) do stanu IV* (zredukowanego). Na rysunku 2 pokazano przejecie elektronu z ubichinol u (QHj) przez cytochrom b. Fe-S i cytochrom c₍ — składniki kompleksu hej —do następnego przenośnika elektronów, cyto-chromu c. Ponieważ ubichinol jest przenośnikiem dwuelektronowym, a cytochromy sa prranośnikami jednoelektronowymi, droga transportu elektronów z kompleksu cytocłiromów hci jest skomplikowana; ubichinol (CoQH2) najpierw uwalnia jeden elektron i jon H*. wskutek czego staje się ubisemichinonem (CoQH*). a następnie po odłączeniu drugiego elektronu i jonu H* przechodzi w ubichinon (CoQ).

Kompleks cytocłiromów bej —> cytochrom c -» oksydaza cytochromouia Cytochrom c jest peryferycznym białkiem błonowym, luźno związanym z zewnętrzną powierzchnią wewnętrznej błony mitochondrialnei. Wiąże się on z kompleksem cytochromów bc\ i odbiera elektron przechodząc ze stanu Fe³* do stanu Fe²*. Następnie cytochrom c wiąże się z_oksydazą cytQ£haunową i przekazuje jej elektron z atomu źelazą hemowegn przechodzącego wówczas do stanu Fe'* (rys. 2).

Oksydaza cytochromouia —* tlen

Oksydaza cytochromowa (nazywana też kompleksem IV) zawiera dwa cytochromy (cytochrom a i cytochrom aj). Cytochrom a stanowi parę z ato-mem miedzi Cu_A, a cytochrom tli występuje w parze Łodmiennym atomem miedzi, Cub- W czasie przenoszenia elektronów atomy żelaza cytochromów oscylują między stanem Fe³* a stanamfe²*, atomy miedzi zaś oscylują między stanem Cu²* a stanem Cu*. Reakcja katalizowana przez oksydazę cytochromowa jest skomplikowana; zachodzi w-nie) przeniesienie czterech elektronów z czterech cząsteczekcytochromu c oraz czterech jonów H* do tlenu cząsteczkowego z wytworzeniem dwóch cząsteczek wo4y:

oksydaz* cyłocfiromotM

4 cyt. c (Fe¹*) + 4 H" + O

4 cyt. c (Fe³*) «-2H,0

W łańcuchu transportu elektronów wszystkie przenośniki elektronów oddziałują wzajemnie zgodnie z ich potencjałami redoks. Za każdym razem, gdy zachodzi przeniesienie elektronu, przenośnik przyjmujący ma większe powinowactwo do elektronów od przenośnika oddającego. W ten sposób przebiega przepływ elektronów netto z NSDH (bardziej memny potenoał redoks. najmniejsze powinowactwo do elektronów) do tlenu (najbardziej dodatni potencial redoks. największepowinowactwo do elektronowi To zapewnia jednokierunkowy przepływelektronów. Należy jednak zwrócić uwagę, że każdy cytochrom, każde centrum Fe-S i każdy atom miedzi może przenosić tylko jeden elektron, podczas gdy każda cząsteczka NADH oddaje dwa elektrony. Co więcej, każda cząsteczka tlenu (Oj) musi przyjąć cztery; elektrony, żeby mogła być zredukowana do cząsteczki wody, Hj& Te tak różne komponenty uporządkowane są w taki sposób, który umożliwia im pracę bez zakłóceń, mimo odmiennych właściwości dotyczących przekazywania elektronów.

Tworzeni* gradientu H*

Zmiana potencjału redoks obserwowana w lańfwhn oddechowym jest miarą zmiany effergu swobodnej (patrz wyżej). Potencjał spada (staje się bardziej dodatnilod początku do końca łańcucha, ale największe spadki zaznaczają się w trzech miejscach, odpowiadających trzem głównym kompleksom białkowym kompleksowi dehydrogenazy NADH. kompleksowi cytochromów hej i kompleksowi oksydazy cytochromowej. Wielka zmiana energii swobodnej w każdym z tych trzech miejsc, i tylko tych trzech miejsc, jest wystarczająco duża do wypompowania jonów H' z matriks mitochondrialnej poprzez wewnętrzna błonę mitochondriałną do przestrzeni międzybłonowej. Tak więc każdy z tych trzech kompleksów )oi pompą H' napędzaną przez transport elektronów (rys. 1 i 2). Podsumowując, podczas, transportu elektronów z NADH przez łańcuch oddechowy uwalnia się energia, która zostaje wykorzystana do tworzenia gradientu H*.

Tranaport elektronów I FADHj

Dehydrogenaza hnrotyniannwa lulali ruje w <-yk[|j j^u/a«n cytrynowego utlenianie bursztynianu do himarann (temat LI). Dehydrogenaza bur-sztynianowa zawiera związany FAD. który w tej reakcji ulega redukcji do FADHj. Utlenianie FADHi przeprowadza reduktaza burszty-nian-koęjuym Q (nazywana też kompleksem li), która jest integralnym białkiem wewnętrznej błony mitochondrialnej. Dehydrogenaza burszty-manowa jest częścią tego kompleksu, który zawiera też centra Fe-S. Podczas utleniania FADHj. dwa elektrony przechodzą do rpntnśw Fe-S i dalej dtyubichinonu (CoQ; patrz rys. 2). Następnip lychodzą one do głównego łańcucha transportu elektronów, co umożliwia wypompowa-nie jonów H‘ z mitnrhnndriAw tak samo jak w przypadku utleniania NADH. Jednakże sama reduktaza bursztynian-CoQ nie jest pompą H* ponieważ zmiana energii swobodnej całkowitej reakcji katalizowanej przez nią jest zbyt mała. FADHj związany z innymi flawnprnteinami. takimi jak ^I"ilnr^hr*"^/Ir'ł^l"s rtphyii^gppara glicerolft-Vfeforanftwa w czółenku glictfolfijdosioanowym (patrz niżej) i dehydrogenaza acy-lo-CoA uczestnicząca w utlenianiu kwasów tfus7cymuy/-h (temat K2), wprowadza elektrony do łańcucha transportu elektronów również na pęziomi^ ubichinonu.