tematyka biochemia

Śląska Akademia Medyczna Katedra i Zakład Biochemii i Genetyki Medycznej

40-752 Katowice, ul. Medyków 18    2006/''

tel./fax [phone] _T£_MATY ĆWICZEŃ Z BIOCHEMII

Dla Kierunku Fizjoterapia

3. Temat: Enzymy, witaminy i składniki mineralne

Ćwiczenie 3: Enzymy i ich kofaktory - pomiary aktywności enzymatycznej Praktyczne:

3.1    Identyfikowanie i badanie aktywności enzymatycznej amylazy w ślinie od różnych studentów.

3.2    Siedzenie przebiegu katalizy biologicznej na podstawie zmian w koenzymie (np. NAD—>NADH+H).

3.3    Badanie wpływu temperatury i pH na przebieg katalizy biologicznej.

3.4    Wykrywanie witamin B1 i B2 metodą fluorescencyjną

3.5    Spektrofotometryczne odróżnianie NADH+Ff od NAD⁺.

3.6    Wykrywanie witamin D i A we wskazanych ekstraktach produktów odżywczych

3.7    Wykrywanie jonów żelazawych Fe²" i żelazowych Fe^

Zagadnienia teoretyczne do ćwiczeń i egzaminu

1.    Enzymy- klasyfikacja, właściwości, funkcje

•    Budowa enzymów prostych, złożonych, izoenzymów, zymogenów, allosterycznych

•    koenzym/grupa prostetyczna, rola witamin

•    centrum aktywne, centrum allosteryczne,,

•    enzymy wielofunkcyjne, kompleksy wieloenzymatyczne;

•    Właściwości - swoistość: pod względem typu reakcji i substratowa:

•    teoria klucza i zamka, teoria indukowanego dopasowania,

•    pomiary aktywności enzymatycznej.

•    Enzymy wskaźnikowe — występowanie, budowa. zróżnicowanie narządowe aktywności, znaczenie, zastosowanie w diagnostyce

•    Dehydrogenaza mleczanowa; kinaza kreatynowa; aminotransferaza asparaginianowa, aminotransferaza alaninowa

•    Kinetyka reakcji enzymatycznej: - wpływ stężenia substratu i enzymu na szybkość reakcji,

•    Wpływ temperatury, pH, inhibitorów, inaktywatorów i aktywatorów na szybkość reakcji

•    Odwracalna inhibicja kompetycyjna, allosteryczna i niekompetycyjna,

•    Nieodwracalna inhibicja przez inaktywatory - analogi substratów

•    Kontrola enzymów poprzez: sprzężenie zwrotne: ujemne, dodatnie, kontrola allosteryczna,

•    Białka regulacyjne: - Stanowiące podjednostki enzymu lub wolne białka

•    Odwracalne modyfikacje kowalencyjne: - fosforylacja/defosforylacja

•    Nieodwracalną ograniczoną proteołizę (zymogeny, proenzymy),

•    Syntezę i rozpad enzymu.

•    Mechanizmy wpływu hormonów na enzymy, na ich ilość i aktywność.

2.    Witaminy i prowitaminy - definicje, funkcje biochemiczne w organizmie człowieka.

•    Źródła, zapotrzebowanie, awitaminozy, hipowitaminozy, hiperwitaminozy - przyczyny

•    Podział witamin: wg rozpuszczalności w wodzie i tłuszczach, witaminy grupy B

•    Budowa chemiczna, nazewnictwo, źródła, zapotrzebowanie, rola biochemiczna — przykłady reakcji, objawy awitaminozy, hipowitaminozy i hiperwitaminozy:

•    Witamina C (kwas askorbinowy); Witamina P (bioflawonoidy)

•    Witamina Bl(tiamina); Witamina B2 (ryboflamina); Witamina PP (niacyna)

•    Witamina B5 (kwas pantotenowy); Wit. B6 (pirydoksyna); Wit. BI2 (cjanokobalamina)

•    Kwas foliowy (kwas pteroiloglutaminowy); Kwas liponowy; Witamina H (biotyna)

•    Witamina U (S-metylometionina); Koenzym Q (ubichinony)

•    Witamina A (retinol) i retinoidy; Wit. D (cholekalcyferol), kalcytiol; Wit. E (tokoferol)

•    Wit. K (menachinony); Wit. F (wielonienasycone niezbędne kw. tłuszczowe: WNKT).

3.    Składniki mineralne jako kofaktory - rola biochemiczna, zapotrzebowanie, źródła, wchłanianie i transport w organizmie, niedobory - Magnez, Żelazo ; Miedź ; Kobalt; Cynk ; Jod; Selen Fluor.

KiEROWNl K

Katedry i Zakładu Biochemii Genetyki Medycznej 5!ąs7>gj^ądepnii Medycznej