0000008 4

+ H.0

OH

9    ?*"

R-C-0-R,^R-C;0-R,

(a>WD

|Ąą) tl

Rys. 29. Mechanizm katalizy pólifunkcyj-nej reakcji hydrolizy

Rys. 30. Schemat obrazujący teorię „pułapki" katalizy enzymatycznej: .4 i B — miejsca reaktywne substratu, a — stan przed reakcją, b — stan naprężenia w kontakcie z enzymem, c — rozerwanie wiązania, d — uwolnienie produktów reakcji

W pewnym stopniu związana z teorią katalizy polifunkcyjnej, ale

0    bardziej ogólnym charakterze — jest tzw. „teoria pułapki”, przedstawiona schematycznie na rysunku 30. Substrat jest tu zbudowany z dwóch części połączonych wiązaniem zaznaczonym linią falistą. Powierzchnia enzymu ma wgłębienia (elementy centrum aktywnego), których odległość jest jednakże większa od odległości między obiema częściami substratu. Dla połączenia się substratu z powierzchnią enzy>-mu w miejscach wgłębień musi nastąpić znaczne rozciągnięcie wiązania; dzięki wytworzonemu naprężeniu następuje jego osłabienie, co z kolei umożliwia rozerwanie tego wiązania. Teoria „pułapki” jest potwierdzona w przypadku np. działania arginazy, czyli enzymu katalizującego hydrolizę argininy do omityny i mocznika (str. 217). Gdy zamiast argininy jest użyty jej ester metylowy, kompleks enzymu z substratem nie tworzy się, gdyż jeden z elementów nie pasuje do wgłębienia — „pułapki”; mimo, że jest oddalony od rozrywanego wiązania, jego modyfikacja uniemożliwia połączenie z centrum aktywnym, a więc i przebieg reakcji.

Odmienny schemat zaproponowano dla enzymatycznego przenoszenia grup. W tym przypadku w reakcję z enzymem wchodzi .zarówno dawca, jak i akceptor przenoszonej grupy. Istnieje wtedy możliwość określonych przegrupowań elektronowych, w których uczestniczą oba substraty, rodniki aminokwasów kontaktowych w centrum aktywnym enzymu oraz koenzym. Efektem tych przegrupowań jest rozluźnienie

1    rozerwanie wiązania między grupą przenoszoną i dawcą, a wytworzenie nowego wiązania tej grupy z akceptorem. Przykład takiego przeniesienia dla reakcji kinazy kreatynowej jest przedstawiony schematycznie na rys. 31. Enzym ten katalizuje odwracalne przeniesienie reszty fosforanowej między kreatyną i ADP zgodnie z reakcją

•\TP+kreatyna =: ADP+kreatyno-®    [5-24]

Jak wynika ze schematu, kreatyna i ATP są przyłączone do powierzchni enzymu i przez kolejne przegrupowania elektronów zostaje

109