Rys. 31. Mechanizm przeniesienia reszty fosforanowej pomiędzy kreatyną i ADP w powiązaniu z enzymem
rozluźnione wiązanie między skrajną resztą fosforanową i ADP, natomiast tworzy się nowe, pomiędzy tą resztą i azotem kreatyny.
Badania nad wyjaśnieniem mechanizmu poszczególnych reakcji enzymatycznych są żmudne i wymagają przede wszystkim ustalenia budowy centrum aktywnego i udziału poszczególnych jego grup funkcyjnych w wiązaniu sub-stratu. Badania tego rodzaju prowadzi się: przy użyciu specyficznych inhibitorów niewspółzawodniczych, które blokują określone grupy funkcyjne, przy użyciu określonych inhibitorów współzawodniczych lub zmodyfikowanych w niewielkim stopniu substratów, pozwalających następnie poprzez hydrolizę białek enzymowych na wyizolowanie i szczegółowe przebadanie fragmentu enzymu biorącego bezpośredni udział w reakcji i wreszcie przez określenie właściwości fizyko-chemicznych kompleksu enzymu z substratem, którego wyodrębnienie lub wykazanie obecności udało się w kilku przypadkach.
Działalność metaboliczna' komórki jest uzależniona od wielu czynników i w związku z tym^musi być regulowana. Tym samym szybkość reakcji katalizowanych przez enzymy powinna być pod stałą kontrolą. Komórka jest więc wyposażona w wiele możliwości regulowania działania enzymów. Regulacja ta jest potrzebna ze względu na konieczność przystosowania się do zmiennych warunków otoczenia oraz zmieniających się i 'funkcji komórki w Zależności od wieku. Istnieją zasadniczo dwa typy regulowania procesów metabolicznych:
1) regulacja genetyczria polegająca na kontroli syntezy enzymów (rozdz. 8, str. 192) i
2) regulacja szybkości działania istniejących już enzymów.
Poza hamowaniem reakcji enzymatycznych, omówionych na
str. 96, podstawową rolę odgrywają czynniki kinetyczne oraz czynniki strukturalne, a także aktywacja enzymów (str. 102).
Czynniki kinetyczne. Czynniki te zostały szerzej omówione w poprzedniej części rozdziału. Należą do nich: stężenia enzymu, substratu i 10