53 2

e) struktura syntazy ATP

Fi - zawiera pięć łańcuchów polipeptydowych. Jej fizjologiczna rola to katalizowanie syntezy ATP. Aktywność ATP - azowa, jaką wykazuje solubilizowana podjednostka F₁₍ jest odwróceniem jej prawidłowej aktywności.

F₀ - hydrofobowy segment zakotwiczony w wewnętrznej błonie mitochondrialnej. F₀ stanowi kanał protonowy kompleksu. Podjednostka ta obejmuje cztery rodzaje łańcuchów polipeptydowych. Trzonek łączący F₀ z F., zawiera jeszcze kilka innych białek. Jedno z nich decyduje o wrażliwości kompleksu na oligomycynę, antybiotyk, który przeszkadzając w wykorzystaniu gradientu protonowego, hamuje syntezę ATP.

f) mechanizm zmian siły związania nukleotydów w syntazie ATP

Trzy miejsca katalityczne cyklu w trzech stanach komformacyjnych: O (otwarty), L (luźno związany) i T (ściśle związany).

Wzajemnie przejścia stanów są narzucone przez przepływ protonów przez syntazę. Podstawą proponowanego mechanizmu jest to, że przepływ protonów powoduje uwolnienie ściśle zwiążanego ATP.

53