biochemia

biochemia



Określa skład i kolejność aminokwasów budujących łańcuch polipeptydowy. Jest ona uwarunkowana genetycznie



Wzajemne przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych sąsiadujących ze sobą w sekwencji liniowej; np. helisa(alfa). harmonijka(beta)

zniszczenie struktury przestrzennej białka(IV.III.II-rzędowej), prowadzące do utratywłaściwości biologicznych tego białka.

Może byćwynikiem działania czynników chemicznych i silnych kwasów i zasad, sol i metali ciężkich, alkoholi lub czynników fizycznych: wysoka temp. promieniowanie jonizujące. Nieprawidłowa zniana struktury białka sprawia,że nie może ono pełnić swoich funkcji.

I.    |zbudowane wyłącznie z aminokwasów.np. Histony (białka jądra comórkowego). albumina ( główne białko osocza).

II.    ^^IH^Hobok części białkowej występuje część niebiałkowa (grupa prostetyczna)

5i-zawierają składnik cukrowy, np.. kolagen, substancje grupowe krwi(ABO)

| połączenie białek z lipidami (trójglicerydami.fosfolipidami i cholesterolami), np. lipoproteiny osocza YLDL. LDL. HDL.

3.    mmmm biała połączone z jonami metali (Fe, Cu. Ca. Zn. Mg).np. Hemoglobina (Fe+2), transferyna (Fe), kalmodulina (Ca+2)

4.    białka barwnikowe.np. Zawierające hem w hemoglobinie, mioglobinie i cytochromach melanoproteiny.

I


unkcje białek_

1    Mechaniczno- strukturalna: funkcja podporowa białka występujące w substancji pozakomórkowej,tkanka łączna- kolagen, elastyna, laminina.

2    : fc : . enz> matyczua)| biokatalizatory regulujące szybkość reakcji chemicznych w organizmie oraz określające kierunek przemian w układach biologicznych

•    pepsyna katalizuje rozkład wiązań peptydowych

•    anhydraza węglanowa katalizuje synteze i rozkład kwasu węglowegoz dwutlenku węla i wody.

3.    Warunkują ruch upor/adkow uanj| białka kurczliwe mięśni, aktyna, miozyna, troponina. ruch rzęsek i w icijdyneina.

4.    Transportowa i magazynująca:

•    hemoglobiną- transport tlenu z płuc do tkanek i dwutlenek węgla oraz protonów (H+) z tkanek do płuc

•    transterynal transport żelaza.

•    albumina- białko osocza będące nieswoistym transporterem bilirubiny, hormonów, witamin.

•    miogłobina-[magazynuje tlen w mięśniach.

.Ocł


ńa- funkcja immunologiczna- immunoglobuliny    v

iVR-SYCONfc - bOiyJOC&M H\xS>£.c£jCXDQ.    2>QX£)iQx<Qr

Ot)    . U)    ^ Ufł

oO    * <2>Q 10i£mOUjL& ^ A

.i-mv irstiCM



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
CAM01887 mtirm^rzą domu - to sekwencja I (kolejność) aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. I
Zdjęcie0103 Struktura Grzędowa: Opisuje sekwencjo aminokwasów które budują łańcuch polipeptydowy Okr
skanuj0014 (14) KOD GENETYCZNY > sekwencja nukleotydów określa rodzaj i kolejność aminokwasów w b
DSC00073 (3) Znacznie bartne, złota jest kwestia określano krzywizny na Innych krzywych. Generalnie
CIMG4110 długości kodowanego przez niego łańcucha polipeptydowego o określonej sekwencji aminokwasów
IMG11 Łańcuch polipeptydowy - struktura pierwszorzędowa • struktura I-rzędów a: kolejność, sekwencj
Translacja aminokwasy łańcuch aminokwasów (łańcuch polipeptydowy)mRNA kierunek mchu ryhosomu
4 (1569) Budowa łańcucha polipeptydowego reszty aminokwasów© / R, 0 1
DSC04652 -określa trójwymiarowe pofałdowanie danego łańcucha polipeptydowego wywołane
DSC00254 (11) Struktura I rzędowa •    -sekwencja czyli kolejność aminokwasów w 
Skład chemiczny białek• Liniowe łańcuchy tworzone przez reagujące ze sobą L-aminokwasy-
DSCN1737 3. Projektowanie odlewów procentu. Kolejne symbole określają skład chemiczny staliWa obowią
łańcuch polipeptydowy - 245 aminokwasów 1 245 ETAP 1 trypsyna 1 15 16 245 ETAP
4 4 łańcuch polipeptydowy niepolarne łańcuchy boczne aminokwasów
P4210016 MODYFIKACJE AMINOKWASÓW W ŁAŃCUCHU POLIPEPTYDOWYM
P5070925 Każdy aminokwas , który ma wejść do łańcucha polipeptydowego, musi być najpierw przyłączony

więcej podobnych podstron