4 (1569)

Budowa łańcucha polipeptydowego

reszty aminokwasów©

/ \

R, 0 1 II •H.N—C—C	_u 0=0 1 xo 1 z -Ł-	Rj 0	-N—C—COp-
		1 U
H	H 1 *2	H H	H 1 R4

końcowa reszta aminowa

koniec N

Ala- Ser-Asp-Phe-Gly alanyfoseryfoaspatytofenyfoaianylogiicyna

końcowa reszta karboksylowa

koniec C

Struktura białek

Łańcuch polipeptydowy fałduje się. dzięki czemu powstaje specyficzny kształt (konformacja) białka

Konformacja to przestrzenne ułożenie atomów w białku, które można wyznaczyć na podstawie sekwencji aminokwasów

Uzyskanie odpowiedniej konformacji przez łańcuch polipeptydowy warunkuje jego aktywność biologiczną

pierwotna (pierwszorzędowa)

wtórna {syn. struktura przestrzenna, konformacja)

-    drugorzędowa

-    trzeciorzędowa

-    czwartorzędowa (podjednostkowa)

Struktura drugorzędowa stabilizowana jest przez wiązania wodorowe

Struktura trzeciorzędowa stabilizowana jest przez wiązania wodorowe, oddziaływania hydrofobowe, oddziaływania elektrostatyczne (wiązania jonowe i van der Waalsa) i mostki dwusiarczkowe (wiązania kowalencyjne)

Hemoglobina

-    Uczestniczy w transporcie 0₂, C0₂, i H*

-    Tlen wiązany jest do atomu żelaza (Fe”) grupy hemowej.

Hemoglobina jest białkiem globularnym złożonym z 4 łańcuchów polipeptydowych W rozwoju osobniczym występuje kilka form hemoglobiny:

•    płodowa (ę^)

•    hemoglobina F (u₂y₂)

•    hemoglobina A (u₂(S₂)

•    hemoglobina A₂ (a2§₂)

Oenaturacja białek

Nieodwracalne zniszczenie struktury wtórnej białek (drugo-, trzecio-, i czwartorzędowej) pod wpływem takich czynników jak:

•    wysoka temperatura

•    kwasy lub zasady

•    wysokie stężenia soli metali ciężkich

•    rozpuszczalniki organiczne

Zniszczenie struktury przestrzennej białek związane jest z utratą ich właściwości biologicznych