C B G
Ryc. 10-13. Naprawa przez wycinanie przez kompleks białkowy UvrABCD
zmiany będzie zależał od jej rodzaju i od typu genu, w którym zaszła. Stacji mogą podlegać geny strukturalne, geny regulatorowe, geny kodujące IklA i tRNA oraz odcinki DNA związane z regulaq'ą (operatory, promotory — Hz s. 350).
Mutacje genów strukturalnych
if^raniczmy się teraz do omówienia mutaqi genów strukturalnych.
.-podstawienie jednej zasady przez inną może zmienić znaczenie trójki kodo-w której zmiana zaszła. Należy jednak pamiętać, że większość amino-||^aSów kodowana jest przez kilka (do sześciu) kodonów (patrz tab. 7-1). podstawienie jednej zasady w trójce często prowadzi do wytwarzania innego jjodonu dla tego samego aminokwasu. W takiej sytuacji mutacja nie wywoła (|adnej zmiany w kodowanym białku (niekiedy może zmodyfikować nieco szyb-iSlośćjeg0 syntezy), będzie więc niewykrywalna. Nazywamy ją mutacją milczącą 7pg. silent). Obliczono, że około 20% podstawień zasad powoduje zmiany tego 'V|pu. Zmiana kodonu może doprowadzić jednak nie do podstawienia innego aminokwasu, ale do zwolnienia translacji. Wykorzystywanie różnych kodonów dla danego aminokwasu może być bowiem bardzo różne u różnych bakterii, jak to ilustruje tabela 10-III. Ponadto trzecia zasada kodonu odgrywa mniejszą rolę d-jest odczytywana nieraz nieprecyzyjnie. Zjawisko to nazywamy „chwiejnośrią" ifjjang. wobble). Podstawienie trzeciej zasady w kodującym tryplecie może się ' /wskutek tego również nie ujawnić jako zmiana aminokwasu w białku.
Tabela 10-UI
Wykorzystanie różnych kodonów przez bakterie
pyy yłniiriokwas ggj£V: |
Kodofi |
Względne wykorzystanie kodonów przez: | ||
Micrococcus luieus |
Escherichia coli |
Mycoplasma sp. | ||
Fen |
uuu |
1 |
23 |
75 |
uuc |
57 |
53 |
9 | |
Leu |
luja |
D |
■ 9 |
100 |
UUG |
1 |
14 |
5 | |
cuu |
0 |
11 |
13 | |
cuc |
62 |
13 |
0 | |
CUA |
0 |
1 |
12 | |
CUG |
93 |
100 |
0 |
fei — fenyioalanina, Leu — leucyna
Pewna część podstawień nie wywołuje zatem żadnych lub prawie żadnych
_________ _______________________ efektów. Wpływ pozostałych podstawień będzie zależeć od rodzaju białka i po-
aminokwasy są ważne, ale nie wszystkie >y aktywnego centrum enzymu będą bć
tom unieczynni enzym. Zmiany w pozostałej części łańcucha peptydowego, o ile
112 — dimer UvrA łączy się z UvrB, proces wymaga hydrolizy ATP, 3 — UvrA^UvrB przesuwatycji Zmienionego aminokwasu. Pamiętamy, iż W łańcuchu polipeptydowym
wzdłuż DNA do miejsca uszkodzenia,
UvrA2 zostaje odłączone a na jego miejsce wchodzi UvrC, 5 uszkodzenia, 6 — UvrC nacina DNA od strony 5' uszkodzenia, 7 bierze polimeraza DNA I
nia, ten etap również wymaga hydrolizy ATP, 4 następny m Wszystkie aminokwasy są wrażne, ale nie wszystkie ważne tak samo. Amino-
- w następnych etapach naprawy;
- ^ żywnego centrum enzymu będą bardzo ważne, a jakakolwiek zmiana w
322