omgbiochemia1ip8

,

6 5-6-    (9f /-

|9f9-

WITAM NA EGZAMINIE Z BIOCHEMII    ^C

DLA STUDENTÓW FIZYKI MEDYCZNEJ AGH 2004/05

W DNIU 03.10.2005

Podpisz pracę, napisz datę egzaminu, zamieść odpowiedź na nowej odpowiedniej numerowanej kartce,

numeruj podpunkty odpowiedzi zgodnie z numeracją pytań

1.

Białka

A.

2.

Napisz wzór dowolnego tripeptydu w pH 7.4 i podpisz go. Oznacz końce: N i C. Oblicz jego ładunek. Wartości pK_a grup dysocjujących są następujące: pK_{a a}.coo_H = 2.5, pK_a p._Cooh = 3.5,

pKa y-COOH ~ 4.5, pK._a jmjdazolu “ Ó.0, pK SH ^— 8.5, pK*OH-tyr ^— 10 5, pK. '_s-NH2 ^— 10.5, pKa _a.NH2 ⁼

9.5.

B.    Dla v>7branego powyżej peptydu przedstaw', w iakich_ wiązaniach stabilizujących

trzeciorzędową i czwartorzędową strukturę białka mogłyby uczestniczyć grupy chemicżne jego łańcuchów bocznych.    1^ °

C.    Porównaj stopień utlenienia i rolę biologiczną jonów żelaira zlokalizowanych w: mioglobinie, hemoglobinie, cytochromach, peroksydazie, katalazie i centrach żelazowo-siarkowych białek.

D.    Co to jest elektroforeza? Co to jest ruchliwość elektroforetyczna? Dlaczego białka wędrują w polu elektrycznym w pH 8.6 \na bibule? Dlaczego białka surowicy krwi różnią^ się ruchliwością? Czy wszystkie są naładowane jednoimienne? W którą stronę wędrują? Jak obserwowaliśmy obecność bezbarwnych białek na bibule po elektroforezie? Czy metoda ta ma znaczenie diagnostyczne?

E.    Czy koloidowe roztwory białek są zazwyczaj przezroczyste?,Co się dzieje z nimi w procesie

koagulacji? Co to jest koagulacja? Czy nadal są to roztwory? Czy podane procesy powodują koagulację białek, a jeśli tak to w jaki sposób: wysolenie siarczanem amonu, ogrzewanie, _ dodanie etanolu lub acetonu, zakwaszenie?    * i

Enzymy

?

<?

A. Do iakiei klasy enzymów należy peroksydaza? Omów klasyfikacje enzymów. Jaka reakcje

TAK

3.

katalizowana? W jaki sposób powodowaliśmy denaturację peroksydazy? Co to jest denaturacja? Czy jest ona równoznaczna z koagulacją i czy jej (zawsze czy niekiedy) ‘ towarzyszy?

^ C. Jak obliczaliśmy v₀ reakcji dla każdej mieszaniny inkubacyjnej?

D. Jak v₀ reakcji katalizowanej zależy od stężenia substratu, a jak od stężenia enzymu w probówce? Narysuj na oddzielnych wykresach.

» E. Czy enzym bierze udział w reakcji katalizowanej i czy zaburza równowagę reakcji katalizowanej? Jak; zatem działa każdy katalizator, w tym enzym?    ł* nuy&p;e±L<z_ jęJ

Kwasy nukleinowe    ¹ osfcę>pe

Narysuj wzór trójnukleotydu (trideoksyrybonukleotydu) pTpGpC (lub: JGC). Oznacz końce. Wskaż i nazwij wiązania łączące nukleotydy w tej cząsteczce; ewentualnie też inne wiązania. Napisz symbolami sekwencję trinukleotydu DNA oraz trinukleotydu RN A do niego komplementarnych i oznacz końce.

Czy nukleotydy, oligonukleotydy, polinukleotydy i kwasy nukleinowe są naładowane elektrycznie? Jaki mają ładunek? la>    ^

D. Czy makrocząsteczki ulegają elektroforezie w żelu agarozowym? Co obserwujemy po .

B.

C.

9

zadziałaniu specyficzną nukleazą (deoksyrybonukleaza lub rybonukleazą). ną__gząsteczkę PNĄ. JutLENA?' Jaką reakcją katalizują nukleazy? Do jakie klasy enzymów należą? faofOf roltLź. Jaką metodą fizykochemiczną można obserwować proces „topienia” DNA, podobny do zachodzącego podczas replikacji? Jaki czynnik powoduje topienie DNA, jak i dlaczego? Narysuj wykresy obserwowane podczas ćwiczeń.

4. Utlenianie biologiczna

A.    Opisz rolę biologiczną i budowę łańcucha oddechowego? Czy służy do 4-elektronowej redukcji cząsteczki tlenu, czy też^do 1-elektronowej (4^raz

B.    Co tworzy się wbrew' gradientowa stężeń/joilów podczas transpT3rttrełektTonó\v-z^ADHlia~Q7?^.A^st"P

C.    Skąd syntetaza grzybka mitochondrialnego Czerpie energię, aby zsyntetyzować ATP w' reakcji endoergiczńej? Napisz tę reakcję syntezy ATP, jej stałą równowagi standardowa zmianę energii swobodnej.

i\ r® —

mA ~

E.

1 ęlej

:ięki enbrgii swobodnej uwalnianej

i w'zor na

\Ł

M

-i

<220

32