scan0130

198

Tablica 17.1

Podział enzymów

Nazwa	Działanie	Przykłady
Oksyreduk- tazy	katalizują reakcję utleniania i redukcji poprzez przenoszenie protonów lub elektronów	-    dehydrogenazy - przenoszenie protonów i elektronów na (lub z) koenzym lub tlen; -    oksydazy - aktywują tłen cząsteczkowy przez przeniesienie nań elektronów, wskutek czego może on sią łączyć z protonami wydzielonymi uprzednio z roztworu, tworząc H20, rzadziej H202; -    oksygenazy i hyaroksylazy katalizują przyłączenie tlenu do związku organicznego z przeniesieniem protonów i elektronów; -    peroksydazy - działają utleniająco na związki organiczne w obecności H202
Transferazy	katalizują przeniesienie pewnych grup z jednego związku (donoru) na inny związek (akceptor)	-    aminotransferazy (przeniesienie grupy aminowej); -    kinazy (przeniesienie reszty fosforanowej); -    acylotransferazy (przeniesienie grupy acy-lowcj —CO—CH3); -    glikozylotransferazy (przeniesienie reszty glikozydowej z jednej grupy OH cukru na inną nic wymaga dostarczania energii i jest odwracalne, np. w ten sposób następuje wydłużanie łańcucha wiclocukru podczas tworzenia skrobi w roślinach)
Iiydrolazy	katalizują reakcją hydrolizy	-    esterazy - rozkładają wiązania estrowe; -    glikozydazy - działają na wiązania gliko-zydowc; -    peptydazy - rozkładają wiązania peptydo-we; -    amidazy - rozkładają wiązania amidowe
Liazy	katalizują odłączenie od sub-slratu grup. bez udziału wody	-    dekarboksylazy - atakują wiązania C—C; -    hydratazy - działają na wiązanie C—0; -    deaminazy - katalizują rozkład wiązań C—N
Izomerazy	katalizują odwracalnie transformacją w odmiany izomeryczne danego związku	izomeraza glukozowa przetwarzająca glukozą w równowagową mieszaniną glukozy i fruktozy
Ligazy (syntetazy)	katalizują wytwarzanie wiązań między cząsteczkami, co jest połączone z rozpadem bogatego w energią wiązania w związku makrocrgicznym np. ATP.	aktywacja wiązania C—C (karboksylazy), aktywacja wiązania C—N (np. ligazy kwas- -aminokwas), aktywacja wiązania C—S. aktywacja wiązania C—0

ic\ enzymu. Wiele enzymów jest aktywowanych przez sole nieorganiczne, np. kationy magnezowe, kationy wapniowe lub aniony chlorkowe. Inne jony mogą działać dezaktywująco.

Świat enzymów jest przebogaty. Szeroki jest też zakres ich zastosowań. Z grubsza można je podzielić na:

-    enzymy produkowane i stosowane w dużych ilościach; są to głównie enzymy hydrolitycżne (glukoamylazy, amylazy, proteazy i pektynazy), o stosunkowo niskich cenach rzędu kilku dolarów za kilogram preparatu technicznego; produkcja w skali światowej jest rzędu setek tysięcy ton;

-    enzymy specjalne, produkowane w znacznie mniejszych ilościach, za to w formie bardzo czystej; ceny są bardzo wysokie rzędu od kilku do kilkudziesięciu dolarów za gram preparatu; otrzymywanie enzymów tej grupy ma zwykle charakter preparatywny i przeprowadzane jest w skali laboratoryjnej.

17,2. Źródła enzymów

Enzymy występują we wszystkich żywych komórkach. Jednakże synteza enzymów w komórkach związana jest z regulacją metabolizmu. Ilość syntetyzowanych enzymów jest zwykle mała i zależy od potrzeb danej komórki. Z tego względu jedynie niektóre rośliny oraz organy zwierzęce mogą stanowić źródło enzymów dla zastosowań przemysłowych.

Główne źródła enzymów to:

—    Organy zwierzęce. Ze ścian żołądków cieląt otrzymuje się podpuszczkę — preparat proteolityczny stosowany w serowarstwie. Z wątroby bydlęcej otrzymuje się enzymy proteolityczne: pepsynę, trypsynę oraz katalazę — enzym będący oksyreduktazą.

—    Rośliny. Kiełkujące ziarna różnych zbóż, tzw. słód, są wykorzystywane jako źródło preparatów amylolitycznych. Niektóre rośliny tropikalne stanowią źródło enzymów proteolitycznych. Z lateksu drzewa Carica papaya otrzymywana jest papaina, z soku fig - ficyna, zaś z łodyg ananasa - bromclaina.

—    Mikroorganizmy. W odpowiednich warunkach, wyselekcjonowane szczepy drobnoustrojów mogą syntetyzować duże ilości enzymów. Producentami enzymów mogą być bakterie, drożdże i grzyby strzępkowe. Drobnoustroje mogą wytwarzać kompleksy enzymów; znane są też szczepy wydzielające w znacznych ilościach jeden tylko enzym.

Tradycyjne techniki otrzymywania preparatów enzymatycznych polegały na wykorzystaniu własności naturalnych źródeł enzymów. Obecnie coraz szerzej stosuje się metody mikrobiologiczne. Wynika to ze wzrastającego zapotrzebo-