enzymy28

122 Sekcja C - Enz’

(a) Model jednoprzejściowy

podjednostki w formie T

podjednostki w formie R

(b) Model sekwencyjny

Rys. 2. Modele funkcjonowania białek allosterycznych. (a) Model jednoprzejściowy lub symetryczny: kwadraty I i koła reprezentują odpowiednio podjednostki w formie T i R. (b) Model sekwencyjny: wiązanie substratu wywołuje stopniowo zmiany struktury (konformacyjne) podjednostek

my R. Wszystkie podjednostki zmieniają strukturę przestrzenną równocześnie, co wskazuje, iż czynnikiem określającym strukturę przestrzenną danej podjednostki jest jej oddziaływanie z innymi podjednostkami. Innymi słowy, w obrębie białka w tym samym czasie nie występują podjednostki w formie T i R, a molekularna symetria białka ulega zachowaniu podczas zmiany konformacyjnej (rys. 2ci).

W alternatywnym modelu sekwencyjnym, zaproponowanym przez Daniela Koshlanda, w miarę wiązania substratu przez kolejne miejsca aktywne podjednostek enzymu oligomerycznego zachodzą w jego obrębie sekwencyjne zmiany struktury (rys. 2b). Wiązanie substratu z jednym miejscem aktywnym zmienia powinowactwo względem tego substratu w przypadku sąsiednich miejsc aktywnych bez konieczności zmiany w obrębie całego enzymu. W związku z tym, molekularna symetria takiego białka nie musi zostać zachowana (rys. 2b). Model sekwencyjny nawiązuje do modelu indukowanego dopasowania, wyjaśniającego oddziaływanie między enzymem i substratem, natomiast model jednoprzejściowy zakłada słuszność modelu zamka i klucza (patrz temat Cl). W modelu sekwencyjnym wiązanie substratu wywołuje zmianę konformacyjną w obrębie podjednostki, przy czym zaistniałe zmiany w strukturze oddziałują na sąsiednie podjednostki, co jest źródłem oddziaływań kooperatywnych. Siła tych oddziaływań zależy od stopnia mechanicznego sprzężenia między podjednostkami. W modelu sekwencyjnym powinowactwo enzymu względem substratu zmienia się zależnie od liczby związanych cząsteczek substratu. Natomiast w modelu jednoprzejściowym powinowactwo to zależy tylko od czwartorzędowej struktury enzymu. Badania nad białkami allosterycznymi wskazują, że większość z nich zachowuje