enzymy2

96

Sekcja C -

) wadzenie

Koenzymy i grupy prostetyczne

Izoenzymy

Pewne enzymy, aby funkcjonować, wymagają obecności kofaktorćnm • małych jednostek niebiałkowych. Kofaktorami mogą być nieorgar jony lub złożone cząsteczki organiczne, nazywane koenzymami. Kofaktor związany z enzymem kowalencyjnie jest nazywany grupą 1 prostetyczną. Holoenzym jest katalitycznie aktywną formą enzymu I z jego kofaktorem, natomiast apoenzym to tylko sama jego część białkowa. Wiele koenzymów pochodzi z prekursorów, jakimi są witaminy pobierane z pokarmem, których niedobór powoduje określone choroby. Szeroko rozpowszechnionymi koenzymami, biorącymi udział w reakq'ach oksydoredukcyjnych, są: dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD"), fosforan dinukleotydu nikotyno] amidoadeninowego (NADP⁺), dinukleotyd flawinoadeninowy (FADf i mononukleotyd flawinowy (FMN).

Izoenzymy są różnymi formami danego enzymu, które katalizują tę samą reakcję, ale wykazują odmienne właściwości fizyczne lub kinetyczne. Izoenzymy dehydrogenazy mleczan owej (LDH) można rozdzielić elektroforetycznie, co stanowi na przykład podstawę klinicznej diagnozy zawału mięśnia sercowego.

Tematy pokrewne

Obrazowanie biologiczne (A4)

Struktura białka (B3) Oczyszczanie białek (B6) Elektroforeza białek (B7)

Termodynamika (C2)

Kinetyka enzymów (C3)

Inhibicja enzymów (C4)

Regulacja aktywności enzymatycznej (C5)

Enzymy jako Enzymy są katalizatorami, które zwiększają szybkość reakqi chemics katalizatory    same nie ulegając zmianie. W nieobecności enzymu reakcja może zac

dzić niezwykle wolno, natomiast w jego obecności szybkość reakcji znć nie wzrasta, nawet do 10^/ razy. Reakcje katalizowane przez enz^ zazwyczaj przebiegają we względnie łagodnych warunkach (temperarj poniżej 100°C, ciśnienie atmosferyczne i obojętne pH) - w porówna z warunkami odpowiednich niekatalizowanych reakcji chemiczny; Enzymy są wysoce specyficzne względem substratów, na które dział i produktów, które tworzą. Poza tym aktywność enzymatyczna może bjfl regulowana, zmieniając się w zależności od stężenia substratów /jtej innych cząsteczek (patrz temat C5). Prawie wszystkie enzymy są białkat-i mi, chociaż zidentyfikowano też kilka rodzajów cząsteczek RNA aktyw* nych katalitycznie.

^Specyficzność u. ostratowa

Miejsce aktywne Miejsce aktywne enzymu jest regionem, który wiąże substrat i przemienia go w produkt. Zazwyczaj jest to względnie niewielka część całej! cząsteczki enzymu, stanowiąca określoną trójwymiarową przestrzeń, utworzoną przez reszty aminokwasów, które w liniowym łańcuchu pc peptydowym mogą leżeć daleko od siebie (patrz temat B3). Miejsce akt wne jest często szczeliną lub zagłębieniem na powierzchni cząstecz enzymu, które tworzy środowisko w znacznym stopniu niepolarne, ułatwia wiązanie substratu. Substrat(y) jest wiązany w miejscu aktywmi przez liczne słabe siły (oddziaływania elektrostatyczne, wiązania wodc rowe, siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe; patrz temat B3),