enzymy29

C5 - Regulacja aktywności enzymatycznej 123

C5 - Regulacja aktywności enzymatycznej 123

się zgodnie z modelem mieszanym, łączącym elementy modelu jedno-przejściowego i sekwencyjnego.

Poza tym enzymy allosteryczne mogą być kontrolowane przez cząsteczki efektorów (aktywatory i inhibitory), które wiążą się z enzymem w miejscu odmiennym od miejsca aktywnego (na tej samej podjednostce lub na innej podjednostce), powodując przez to zmianę konformaqi miejsca aktywnego, co zmienia szybkość działania enzymu (np. wiązanie CO2, H⁺ oraz 2,3-bisfosfoglicerynianu do hemoglobiny; patrz temat B4). Aktywator allosteryczny zwiększa aktywność enzymu, natomiast inhibitor al-losteryczny aktywność tę zmniejsza.

Karbamoilotransferaza asparaginianowa

Karbamoilotransferaza asparaginianowa (transkarbamoilaza asparaginianowa; ATCaza), kluczowy enzym w biosyntezie pirymidyn (patrz temat FI) jest dobrym przykładem regulaqi allosterycznej. ATCaza katalizuje tworzenie N-karbamoiloasparaginianu z asparaginianu i karbamoi-lofosforanu, co jest decydującym etapem w biosyntezie pirymidyn {rys. 3). Związanie dwóch substratów, asparaginianu i karbamoilofosforanu jest kooperatywne, na co wskazuje sigmoidalna krzywa Vo jako funkcji stężenia substratu {rys. 4).

C0₂ + glutamina + ATP----t

aktywacja

inhibicja

Rys. 3. Powstawanie H-karbamoiioasparaginianu w wyniku działania karbamoilotransferazy asparaginianowej (ATCaza) jest decydującym etapem w biosyntezie pirymidyn i ważnym punktem kontroli