skanuj0004

Mechanizm działania enzymów serynowych na przykładzie CHYMOTRYPSYNY

Ogólny przebieg reakcji

h₂o

E + S

ES

ES*

■> E P₂

T

Pi(cx-NH₂ )

P₂(a-COOH)

Struktura chymotrypsyny:    M_r = 25 kDa, 3 łańcuchy polipeptydowe połączone 2 mostkami

disulfidowymi. Wymiary cząsteczki 5,1 x 4,0 x 4,0 nm (kształt elipsoidalny). Enzym zawiera system przeciwbieżnych struktur p, jedynie przy C kodcu występuje 2 krótkie a-hełisy. Struktury p tworzą 2 cylindryczne domeny przedzielone kieszenią katalityczną.

Biosynteza: Chymotrypsyna jest wywarzana w postaci nieczynnego probiałka - chymotrypsynogenu, dojrzewającego na drodze ograniczonej proteolizy wg schematu:

łańcuchy:

Ł 1M5
chymotryp i		synogen trypsyna r
1 A 5	A6 ZĄB
chymotrypsy 2 dipeptydy		ma n (aktywna) chymotrypsyna nr (autokataiiza)
\ i3	A 6

A    B    C

chymotrypsyna a (aktywna)

W efekcie proteolizy N-koniec łańcucha B(llt1G) przemieszcza się do wnętrza cząsteczki i oddziaływuje z Asp 194. Met 192 przemieszcza się na powierzchnię białka, a reszty 187 i 193 rozsuwają się. Dzięki tym zmianom tworzy się miejsce wiążące substrat, specyficzne względem Phe,' Trp, Tyr (reszty aromatyczne) oraz Met i Leu (duże reszty apolame).