224 DK. POŻERSK1
wem trypsyny nie zatrzymuje się na albumozaeh i peptonach, lecz rozkład białka zostaje posunięty znacznie dalej.
Gdy białko lub fibrynę pozostawiamy dość długo w czynnym soku trzustkowym, spostrzegamy obecność kryształów tyrozyny i cząstek leucyny, które jako aminy nie dają już reakcyi biure-towej. Leucyna jest kwasem aminokaproinowym wzoru C5 H10 N2 H2 CO OH. Tyrozyna jest kwasem oksyfenylaminopropio-nowym wzoru H0C6 H± C2 Hs H2 CO OH. Leucyna i tyrozyna nie są jedynymi kwasami aminowymi, które zjawiają się w rozczynach pod wpływem działania trypsyny. Powstają mianowicie jeszcze:
kwas asparaginowy czyli aminosukcynionowy „ glutaminowy „ aminoglutazowy
i tryptofan czyli kwas indolaminopropionowy.
W związku z kwasami aminowemi i obok nich znajdujemy także zasady hexoniczne jakoto: lizynę, argininę, histydynę.
Trawienie pod wpływem trypsyny zamienia więc białka na-samprzód na proteozy i peptony, a następnie te ostatnie ciała rozkłada dalej i uwalnia kwasy aminowe i zasady hexoniczne, jako ciała wchodzące w skład drobiny białka. Widzimy więc, że białka, wprowadzone do organizmu, jako pokarmy, zostają zamienione dzięki działaniu soku trzustkowego na ciała nie posiadające żadnych charakterystycznych cech białek, jako związków kolloidalnych. Przeciwnie ciała te mogą być bardzo łatwo wessane przez błonę śluzową jelit i tym sposobem zasymilowane przez organizm.
Trawienie tryptyczne odbywa się tylko w środowisku alkalicznym. Kwaśna zawartość żołądka, dostając się do dwunastnicy, zostaje zobojętnioną zasadami, które się znajdują w soku trzustkowym i jelitowym.
Sposoby badania trawienia tryptycznego. Metody, opisane przy trawieniu peptycznem, mogą być zastosowane także do oznaczenia działania sprawności soku trzustkowego. Oznaczenie ilościowe kwasów aminowych i zasad hexoni-cznych przekracza nasze zadanie. Wszelako pozwolimy sobie jeszcze wspomnieć tu o metodzie bardzo łatwej i bardzo szybkiej, która może oddać wielkie usługi, gdy pragniemy prędko oznaczyć działanie proteolityczne soku trzustkowego. Jest to metoda żelatynowa.
Przygotowuje się z góry probówki, zawierające 2 cm8 10°/o-ej żelatyny. Probówki muszą być wyjałowione i jak w doświadczeniach bakteryologicznych zatkane watą. W takim razie można je przechowywać- całemi miesiącami po zamknięciu kapturkami.
Pragnąc porównać działanie proteolityczne dwóch soków trzustkowych A i B należy postąpić jak niżej: roztapia się żelatynę w dziesięciu probówkach,