kscan
21

transmitancja tła, czyli T₀. Absorbancja substancji badanej A, określona metodą linii podstawowej, wyniesie:

A

, 100 , 100 , log—- log—- = log

ⁱs    ¹0

Zo

T_s

(7.70)

W celu oceny ilościowej badanej próbki należy przeprowadzić kalibrację na podstawie roztworów wzorcowych. Współczesne spektrofotometry IR zaopatrzone w komputer mają możliwość ustalenia linii podstawowej i eliminację tła na drodze numerycznej.

7.4.5.3. Przykłady zastosowań spektrofotometrii IR

Spektrofotometria w podczerwieni jest podstawowym narzędziem pracy w laboratoriach chemicznych o profilu naukowym, w laboratoriach przemysłowych, a także w laboratoriach związanych z badaniami biochemicznymi, medycznymi, z kontrolą środków spożywczych, z ochroną środowiska itd. Główne dziedziny zastosowań to:

a)    Identyfikacja związków organicznych

Bogaty materiał doświadczalny w postaci widm IR, zebrany praktycznie dla wszystkich grup związków organicznych, stanowi podstawę takiej identyfikacji. Metoda spektroskopii IR pozwala nie tylko na ustalenie grup funkcyjnych w związku, ale także na wyciągnięcie wniosków odnośnie do struktury badanego związku. Jest też dogodną metodą badania oddziaływań międzycząsteczko wych.

b)    Zastosowanie spektroskopii IR w biologii

Specjalną dziedzinę zastosowań spektroskopii IR stanowią badania biochemiczne. Metoda ta okazała się bardzo wygodną techniką w badaniach:

1)    białek, polipeptydów i aminokwasów. Jest to domena badań spektroskopii w dalekiej podczerwieni w zakresie 500 cm^-1 —10 cm^-1. W dużych cząsteczkach białek zachodzą bowiem drgania o niskich częstościach czułych zrębów molekularnych lub fragmentów aminokwasowych. Daleka podczerwień jest dogodnym zakresem tych badań także z tego względu, że nie przeszkadza w tym rejonie obecność wody. Spektroskopia IR pozwala m.in. na rozwiązanie takich problemów, jak:

•    ustalenie konformacji łańcucha polipeptydowego polimerów i kopolimerów aminokwasowych,

•    ustalenie sposobu orientacji cząsteczek w strukturach wyższego rzędu, np. włókien białkowych,

•    badanie oddziaływania białek ze związkami niskocząsteczkowymi, takimi jak np. koenzymy,

•    badanie procesów hydratacji łańcuchów polipeptydowych;

2)    kwasów nukleinowych,

3)    cukrów,

4)    błon biologicznych i ich składników.

128