3. vv połączeniach substratów z enzymami diuku uuu<u 5WS
słabe siły wiązania:
stała równowagi kompleksu ES zazwyczaj około 10-2 do 10-8i\l co odpowiada energii swobodnej wiązania około -12 do -50 kJ/mol
4. Miejsca aktywne są zagłębieniami lub szczelinami
5. Specyficzność wiązania zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym:
lS90r. Emil Flescher układ enzym-substrat przy pomina układ klucz-
zamek
1958r. Daniel E. Koshland jr: miejsca aktywne niektórych enzymów nie są strukturami sztywnymi* a ich kształt ulega modyfikacji na skutek związania substratu (wymuszone dopasowanie)