skanowanie0018

błonowe mogą swobodnie migrować w płaszczyźnie błony. Część białek jest związaa na z białkami szkieletu komórkowego; mimo wszystko, nawet i te białka mogą się przemieszczać na ograniczone odległości i kierunki dając tym świadectwo, że ich powiązania ze szkieletem komórkowym są dynamiczne - mogą się tworzyć i zanika® W układach tkankowych swobodna dyfuzja białek błonowych jest ograniczoną?isfl nieniem między komórkami połączeń zamykających.

Specjalną grupą białek błonowych są białka szkieletowe, które tworzą tuż poci błoną komórkową subtelną i skomplikowaną „włóknistą" wyśdółkę. Białka szkieł® towe kotwiczą się do niektórych białek transbłonowych, np. do glikoforyny lub biali ka 3 szczytu elektroforetycznego, i są również powiązane wzajemnie, utrzymując! kształt komórki i zapewniając jej błonie elastyczność i wytrzymałość. Analiza roz-\ działu elektroforetycznego białek błon komórkowych erytrocytów pozwoliła zide® tyfikować około 11 rodzajów białek, ale tylko nielicznym przypisano funkcje podporowe dla błony (ryc. 3.1.12).

Ryc. 3.1.12. Schemat struktury kory komórkowej. Białka szkieletowe tworzą tuż pod błoną komórko™ (A) subtelną i skomplikowaną, „włóknistą" wyśdółkę (B). Białka szkieletowe kotwiczą się do niektórych białek transbłonowych, np. do glikoforyny (I) lub białka 3 szczytu elektroforetycznego (2) i są również wzajemnie powiązane utrzymując kształt komórki i zapewniając jej błonie elastyczność ^wytrzymałość. 3 - łańcuchy CL- i jS-spektryny, 4 - adduktyna, 5 - ankyryna, 6 - filamenty aktynowe + tro-pomiozyna, 7 — tropomodulina, 8 — białka: 4.1,4.2,4.9

Jednym z najważniejszych białek podbłonowego szkieletu erytrocytów jesi spektryna. Występuje ona zawsze jako dimer, dwóch wzajemnie helikalnie spięci® nych monomerów a i (i. Masa cząsteczkowa monomerów wynosi - odpowiednio;240 i 220 kDa. Dimery spektryny wiążą się ze sobą „głowa do głowy" tworząc filamen® 100 nm długości. Końce tak powstałych tetramerów wchodzą w połączenie z fila-mentami aktyny i tropomiozyny. Do kompleksu spektryna, aktyna, tropomiozyn dołączają się dwa następne białka szkieletowe, adduktyna i białko 4.1. Oba białka kotwiczą, przy pomocy białka ankyryny, cały kompleks do białka 3 szczytu elektro^ foretycznego, które jest silnie wbudowane w lipidową frakcję błony. Białka podbłonowego szkieletu erytrocytów utrzymują charakterystyczny kształt erytrocyt® dwuwklęsłego dysku. Nieprawidłowości w ekspresji poszczególnych białek tęga kompleksu mogą mieć poważne następstwa kliniczne. Zaburzenia w ekspresji o lub /5-spektryny oraz innych pojedynczych nawet białek podbłonowego szkieletu erytrocytów wpływają na zmiany ich kształtu, co może powodować poważne zaburzenia metaboliczne. Nieprawidłowości mają zazwyczaj podłoże genetyczne.