IMG 1404013612

spełnione byłyby wszystkie postulały I’.iu/, wyjątkiem jedne®*.-czące poprzecznie do kierunku łańcucha białkowego donory N-H i _d^⁺⁷ tory OO nie byłyby związane wmiorowo. Sytuację ratuje ustawienie^L^ siebie kolejnych łańcuchów, lak aby donory znalazły cję naprzeciw akcept rów. Jeśli sąsiednie łańcuchy mają przei twne zwroty, dopasowanie jest ne, a tworząca się struktura nosi nazwy antyrównoległego arkusza f' 7.2a). Zwróćmy uwagę, że o ile helisa u uwita była na ciągłym odcinku łato, cha polipeptydowego, o tyle arkusz fi, który często zawiera sporą liczbę nici i (np. 6,8), może być utworzony z nieciągłych odcinków w strukturze białka Można też utworzyć równoległy arkusz p z łańcuchów p mających % sam zwrot (Rys. 7.2b). Wzór powiązań wodorowych jest nieco inny, a* wszystkie donory i akceptory są również wysycone. Często spotykamy arkusze mieszane, gdzie część łańcuchów ma ten sam zwrot, a część prze. ciwny. Przyjmuje się, że stabilność arkuszy p wzrasta od mieszanego do antyrównoległego. W każdym arkuszu p spajające go wiązania wodorowe biegną w kierunku prostopadłym do jego osnowy, którą stanowią nici fł.

dłużą arkusz o 3.5 j 47-4.8 A.

Oprócz pofałdow cji. np. skręcenie. K( też ustawiać się pod gpi co prowadzi do i jest też ustawianie ostatni z nich do kc mvka strukturę cyk rzadkie są też przyj wą, ukrywając swo ki*. Ich łańcuchy p i

Kąty torsyjne łań

Rys. 7.2. Rozciągnięte łańcuchy | tworzące antyrównoległy (a) i równoległy (b) arkusz B

Kolejność atomów -CO-N-Ca-CO-N i py). Podobnie mo jących po sobie 1 wiązania peptydc z racji planamośc ków zablokowan sąsiadują z sobc i 1 (N-Ca-CO-N' rozpoczynają się

Arkusze | nie są płaskie lecz pofałdowane, a z angielska „plisowane Stąd wziął się polski kolokwializm „harmonijka P", którym określa się czasem pofałdowany arkusz p. W złożonym w harmonijkę arkuszu widzimy, w tym samym poprzecznym kierunku co wiązania wodorowe, rzędy grup bocznych sterczących na przemian nad i pod płaszczyzną arkusza. Odstęp między sterczącymi w tę samą stronę kolejnymi rzędami grup bocznych wynosi 7.0 A. Oznacza to, że jeden „rządek" reszt aminokwasowych wy-

Wydawałot pojedynczych 1 dowolną konfo manipulowana