IMG 1404013703

totem te, j0>_r 9

fi (rn~ -57°, 9 i

tedujących ł sobą grup atomów! Sąsiednie (tf.

:a) kątv <p i 9 muszą więc być dobierane w sposób zsynchro^

te wywoftj sytuacji fizycznie niemożliwej. Pierwszy uświa/'

SssH

parametry h

+45°. Podobnie ć

tdv)^oraz<5>=_n9°'

I

mil sobie tę konieczność indyjski badacz Gopalasamudram Narajana chadran. Próbował on wygenerować wszystkie możliwe konformacje tr^ 1 ąo dipeptydu, alanyioalaniny, a wyniki odkładał na wykresie 9 (oś \ ma). 9 (oś pionowa), zostawiając białe pola dla par kątów odpowiadający* I ntefirvcznvm sytuacjom oraz kolorując mapę konformacyjn<&-;>gdy dan, i kombinacje 9/9 udało się ustawić. Kolor był tym ciemniejs^i^n konw 1 macja była energetycznie korzystniejsza. Powstał w tern sp@s||> wykres R, 1 machandrana, na którym dziś przedstawiamy zwykłą; mąjp konturową 1 energii dipeptydu w zależności od wartości kątów <p i 9 (Rys. 7,3)> ₄

Największe pola na wykresie Ramachandrana zajmują obszary niecb. I zwolone* W zasadzie są tylko dwa pola    korzy^^^jenąĘgii. Mają 1

one dość rozciągłe zakresy kątów 9 i p, ąle z .dobrym₁ ,orzybliża?i^^.imn7_Ł j my przyjąć, że centrum jednego z nich |^y przy tp ^ a^jP d! 9 m ^IpP, is dm. gjego przy 9 = -120° i 9 = +120°. Gdybysmkr zafeżeli budó\^ć model poR. peptydu, wybierając kąty 9 i 9 zawsze z pierwszego obszaru, ofrzymdita. śmy zwój a-helikalny! Podobnie dHbierańie' ||ątów z ,dxug3||^ obszaru dałoby nam łańcuch p. Okazało    jm<lBip|Se skonstruowany wykres Ramachandrana    przewi

dziane przez Paulinga.

Jeszcze silniejsze potwierdzenie przysżło    krystald^S£p białek;

w kolejno rozwiązywanych strukturach katy^ljfśSoałańcucha Równego dokładnie odpowiadają wartościom wynikającym ‘z ^:ivykx^u. Dziś postępu- j jemy wręcz odwrotnie, używając wykresu Ramachahi^aigl dl) weryfikaqi poprawności wyznaczonych eiśperymfentalnie ŚtrilktSM białkowyeffW tym celu nanosi się na wykres cp/\|/ ustalone drcświa d^Mtoie^artośei par kątów torsyjnych, oczekując że dla poprawnią wybaczonych modeE, punkty eksperymentalne znajdą się na ciemnych polach diagramu.^

Na wykresie Ramachandrana znajduje się jeszcze MewielM rejon dopuszczalny, leżący wyjątkowo w dodatniej. części ką^a cp.’ Spostrzegawczy student zauważy, że jest on z gru,bsźh centrosymąb^znyiń odbićill^ środkowej części pola 9 = -60°, 9 ^ItóO⁹.    odpoyM^onle-

woskrętnej helisie, którą należałoby stworzyć, odbijąią&w^ lustrzy helisę o! Ogólnie sytuacja taka jest nięinożliwa,    wymagałaby zamiany

L-aminokwasów na ich enancjomery ©’. Jedynki wyjątkiem byłaby helisa utworzona z achiralnych reszt glicyny. Tak teżjęsjl w rzeczywistości- fCon-formaqa L z wykresu Ramachandrana może być zrealizowani tylko przez peptydy połiglicynowe.

Oprócz najbardziej typowej helisy a spotykamy fasami fragmenty He* likalne o bardziej zwartym zwoju, uplecionym i 3 reszt aminokwasowych

¥’

n

Rys. 73. Wykres! tanu. o uprzywile +120°). Czarne p

Inne elemen

Oprócz najb< muszą aę te połączy i zwroty. R ^cucha o

Wp%3l 3 tóamy _dv,_;

l|jj|

|f|&

112

ni

w