turZ m tetramerycznym; tworzą ja dwi 1 rz?dową. pr. K etn o struk. b‘f^ne) podjednostki p. Wzajemna aranża^^03^ a i dw°bina jest Pod° rp iV-rzędową hemoglobiny. Mioeloh- P°d!edrWstek a R 16 (bardzo
Regu^ rządzące zwijaniem się białek
JM więcej połowa spośród aminokwasów białka Sbowe. Druga połowa jest hydrofilowa. Taki ^ ł°
^ . >__„Ur/irTł-iTr TA7 KlirłrtTirirt k* 1 1 . . .
cząsteczki hy.
udział statystyczny w budowie białek. Wyobraźmy Lh? U
białkowy, w którego sekwencji rozmieszczone są U§i lańcuch
reszty hydrofilowe i hydrofobowe. Umieszczenie takiT^ przyPadk°w0 steczki w środowisku wodnym prowadzi do dwoistei] "°ZWuu?tei c*ą-strony grupy hydrofilowe, „miłujące wodę", mają doskonało?' ]ednej korzystnych oddziaływań, z drugiej strony reszty hydrofobowe ^ ^ dzące wody", są w środowisku skrajnie niekorzystnym. Jedyny sCsób^' prawy Sytuacji, to usunięcie ich z otaczającej wody. Jak to osią[L» Trick mógłby polegać na skupieniu wszystkich reszt hydrofobowych w jednym obszarze, rdzeniu hydrofobowym (co już samo w sobie zmniejszyłoby powierzchnię niekorzystnych kontaktów), i wyeksponowaniu na powierzchni pozostałych reszt, tj. grup hydrofilowych. Łańcuch białkowy musi więc przyjąć taką konformaqę, która zaspokoi te dwa warunki. Widzimy, że tak jak przypuszczał Bernal, siłą napędową zwijania się białka są nie tyle jakieś nadzwyczajne oddziaływania przyciągające, co tendencja do minimalizacji oddziaływań odpychających, zachodzących na początku z udziałem reszt hydrofobowych i wody. Zdajemy sobie również sprawę, że nie każdą przypadkową sekwencję aminokwasów uda się zwinąć zgodnie z tymi regułami. Istota poprawnej sekwencji białka tkwi w tym, że można mu nadać prawidłowy zwój globulamy. (Nie mówimy tu o białkach błonowych, które mają charakter hydrofobowy). Oznacza to w konsekwencji, że ostatecznie 23 strukturę białka odpowiedzialna jest, zgodnie z hipotezą sformułowaną Ptzez Christiana Anfinsena, jego sekwencja aminokwasowa.
85