temperatura
PH
!rtuK)£>
J constans u |
O |
temperatura |
|—i—L |
-j | ||
szybkość |
pH 1 stężenie enzymu |
constans |
? - - - | |
;__i______ |
—;-----;__i |
reakcji (V0
V_„
szybkość reakcji (V)
\ s^zenie enzymu KM stężenie substratu
- od stężenia enzymu, - od stężenia
~r—r, stężenie substratu, przy którym połowa miejsc aktywnych jest zajęta, a szyb-ość reakcji odpowiada połowie szybkości maksymalnej, nosi nazwę stałej Michaełisa (Km). Wartość stałej Michaełisa jest ważną właściwością enzymu, ponieważ określa jego powinowactwo do substratu. Im większa wartość K^, tym mniejsze powinowactwo enzymu do substratu, a w konsekwencji mniejsza efektywność działania enzymu.
CsJ
oj>Łumvtxttv^cA j
U7JO OMJZJL, \JO ^xymuyrujXUJL Km Lad. |
1 | ||
V “ lImx\x | |||
1 | |||
CsyCsl OujJ* 1/ l/ryuxx 2. |
trypsyna, mają nazwy nieodnoszące się do ich substratów (nazwy |
_____L_l-Ó)ipS^rru |
Li . . | ||
zwyczajowe). W celu ujednolicenia nazw enzymów został opracowany |
1 ^ | |||
międzynarodowy system ich nazewnictwa. System dzieli wszystkie enzymy na sześć klas, opartych na typie prowadzonych reakcji. |
. ZtirzjohinkrdO^LjoiAtŁ |
Im. a |
JmxXMJDJAJL-JtAJUtsfo)L ItOWl. | |
Klasa Nazwa Typ katalizowanej reakcji Przykłady |
oAjl
if\jp. &f\x*ynuLL-
C |cfcsijv
1. oksydoreduktazy reakcje oksydo-redukcyjne dehydrogenaza.
związane z przenoszeniem oksydaza, katalaza, peroksydaza
elektronów.(użU&yu^uiz ittolult.).___
2. transferazy
transaminaza (przenosi grupy aminowe), kinaza (przenosi grupy fosforanowe).
reakcje przenoszenia grup funkcyjnych (np. aminowej, karboksylowej) między poszczególnymi związkami.
3. |
hydrolazy |
reakcje hydrolizy (rozkład z udziałem wody). |
4. |
liazy |
rozszczepianie wiązań C-C, C-0, C-N bez udziału cząsteczek wody lub oksydoredukcji |
5. |
: izomerazy |
reakcje izomeryzacji, czyli przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych |
ó. |
; ■ -..... : ligazy |
tworzenie wiązań: C-C, C-O, C-N, C-S sprzężone z hydrolizą ATP |
amylaza, trypsyna, pepsyna
dekarboksylaza pirogronianowa
izomeraza cytrynianowa
karboksylaza pirogronianowa