10986 IMG95 (6)

Aktywacja kinazy PERK w czasie stresu siateczki śródplazmatycznej

Kinaza PERK jest transbłonowym białkiem ER.

W prawidłowych warunkach PERK wstępuje jako nieakt

Brak aktywności spowodowany jest przez oddziaływania kinazy PERK z czaperonem Grp78/BiP.

W warunkach stresu ER, kiedy pojawia się nadmierna ilość nieprawidłowo sfałdowanych polipeptydów, BIP/grp78 oddysocjowuje z PERK i przyłącza się do nienatywnych peptydów.

Uwolniona z kompleksu z Grp78, kinaza PERK ulega autofosforylacji i dimeryzuje, co prowadzi do powstania aktywnej formy PERK.

Aktywna forma PERK fosforyluje czynnik inicjacji translacji elF2a.