Obraz8 3

aldehydu służą do syntezy glukozy

a

<Hi

^>\o<C^O-

ItW*

“te. i**.

totU

(Mi.

. Wh?hAv.VdUC\ (iCiimu* umiXu(\

H-«-OU

H-Ć-OH

H-C-oR

l ,

oh cm

^HiCTTⁿY'^Usi'°

Hit

2.

COC

ę«i

cHi

u&zs. y

bu^oiLiA wkJ    «ł*viW

W

t

c-- o_

5 l \

i

fOl, I

Hi

r-

UW

CWiOf

ę-ott

9).

It u * ^Olło9

OUUlt

■Ó

•< i- ”

HIN-C

(O O"

2. PGA ulega redukęjji do 21 cz. aldehydu 3P-g»cerynowego Jest to nąprostszy cukier w fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasnej fazy fotosyntezy

Regeneracja akceptora C02 czyli rybozo 1.5bifosforanu Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz triozy aldehydu 3-fbsfogticcrynowego Tylko 2 cz.

fotosynteza typu C4 JjWWfr .|j

i- or-co^^^KooHiC⁰'*#

I0«l*

toott

I

L~-0

7.BUDOWA 1 ROLA FAD:

(FAD) dinukleotyd flawinoadeninowy. Jego składnikiem jest ryboflawina wit B2 zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się zajadów Dzienne zapotrzebowanie człowieka na wit. B2 to 1,8 mg, najwięcej je zawierają warzywa liściaste, mięta, mleko, białko jaj, wątroba, nerki

Część flawinowa nie może być zanurzona w nuideotyd gdyż nie zawiera typowegoffH\. wiązania N-$

ffilt) 0

Koenzymy flawinowe współdziałają z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+, czyli z reduktazami lub w niektórych wypadkach bezpośrednio z substratu czyli z dechydrogenazami Grypą czynna przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izoalloksazynowy, który odwracalnie może przyłączyć do atomów azotu w

tUflOlMUi

H. /°o

i \/

J4U.M9-    || -o R-C-COOB

0

8.PRZEBIEG CYKLU GLIOKSA LO W EGO:

Cyld gKoksaiowy jest modyfikacją cyklu Krebsa Spotyka się go u wielu roślin i drobnoustrojów zdolnych do bezpośredniego użytkowania octanu do budowy ustrojowych substancji organicznych Modyfikacja polega na ominięciu stadiów dehydro- genazy izocytrynianowej i 2 oksogłutaranowęj i zastąpieniu ich przemianą izocytryniinu do

^bura?g£j;

H-C-<ooH    +

Mic-CooH CHi-to*¹' bli.-tceCl

IUv-ł-<.A    ćoolrt

# ^    ĆHi

cooV\;_afc\n#H

Wytworzony kw. gioksylowy ulega kondensacji z cząst. Acetyio-S-Co A i tworzy kw jabłkowy W jednym obrocie cyklu przemianom podlegają 2 cz. acetyło-S-Co A. zachodzi więc szybkie /metabolizowanie powstającego w nadmiarze metabolitu- co ma miejsce przy m katabolizmie lioidów ^

Cykl glioksalowy przebiega bez udziału tlenu i pełni w kom. rolę dostarczania dla innych przemian produktów pośrednich, które są wytwarzane z octanu. Reakcja a jest katalizowana przez liazę izocytrynianową a reakcja b przez syntezę jabłezanu. enzymy te są zokab- /cwane w gliosomach Cykl kw. trójkarboksyłowych i jego modyfikacje pełnia role e kom. w warunkach tlenowych, doprowadzających do końca spalania szkieletu węglowego do C02, przekształcaniu ich na łańcuch oddechowy i dostarczanie produktów pośrednich

9.KATA BO LICZ N E I ANABOLICZNE

PRZEMIANY

GLICEROLU:

Fosforan dkhydroksyacetln (w procesie z rozszczepie- niem .6 trifosforanu fmłoozy) .

***%ts%*ts?*

' H-c-oW

H.-C-0P

<r'-°

hm -ę H

H -t-oH ₍4_ę.-oU H-C-OP

^WUAoao.*ta-

lAiotoo. ’

!> łom^UlA

fcij^00\0VOU.CA

Organizm zwierzęcy może syntezować tłuszcze, z tych które spożywają ale podstawowym ich źródłem są węglowodany a w nielicznym stopniu białka

10.CZYNNIKI DETEM1NUJACE SZYBKOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ:

Szybkość reakcji enzymatycznej zalezy od wielu czynników hamujących, obecnych w środowisku. Czynniki te dzielimy na działające niespecyficznie i specyficznie Do działających niespecyficznie należą czynniki fizycze (jak zmiana pH, czy podwyższanie temperatury), oraz chemiczne (jak niektóre rozpuszczalniki organiczne, stężone roztwory soli metali ciężkich, niektóre kw aromatyczne czynniki te powodują denaturację białka enzymowego, a więc działają nieodwracalnie i są nazwane n aktywatorami, aktywatorami proces niespecyficznego i nieodwracalnego hamowania-inaktyweją

I    Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji enzymatycznej jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Szybkość reakcji jest w pewnych granicach zalezna od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu przyrost szybkości reakcji jest wprost proporcjonalny do stężenia substratu, natomiast przy wysokim stężeniu substratu szybkość reakcji osiąga stałą wartość max. Niezależną od dalszego zwiększania stężenia substratu Przy niskim stężeniu substratu centra aktywne cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycane. W miarę zwiększania się stężenia substratu wysycenie centrów aktywnych enzymu stopniowo wzrasta i przy pełnym

wy syceniu szybkość jest max. I dalszy wzrost stężenia substratu nie powoduje zwiększenia szybkości reakcji

II    Zależność szybkości enzymatycznej od temp

Wpływ temp. Zgodnie z regułą vant'Hoffe-podniesienie temp O 10 stopni C zwiększa szybkość reakcji 2-3 razy w określonym zakresie temp. Enzym jest substancja białkową i wzrost temp powyżej optymalnej dla jego działania powoduje stopniową denaturacjię i zanik własności katalitycznych. Optymalna temp Dla działania enzymów jest zalezna od ich pochodzenia npmzymy zwierzęce temp.zbliżona do temp.ciała, enzymy roślinne temp. wynosi od 20-30 stopni C, enzymy bakteryjne-/różnicowana temp.nawet powyżej 100 stopni C.enzymy w większości przypadków ulegają nieodwracalnym zmianom w strukturze chemiczną po ogrzaniu powyżej 50-70 stopni C. istnieją jednakże odstępstwa od reguły (np miliona) zachowuje swoje właściwości katalityczne nawet przy ogrzaniu do 100 stop.C.

III    Zależność od pH środowiska Bardzo charakterystyczne jest zachowanie się enzymów pod wpływem zmiany pH środowiska, zbyt duże stężenie jonów wodorowych albo wodorotlenowych niszczy zdolność katalityczną enzymów nieodwracalnie Natomiast zmiany pH w pewnym zakresie powodują charakterystyczne zmiany właściwości katalitycznych enzymów Enzymów reguły istnieje ściśle określona strefa pH w obrębie, którą enzymy rozwijają max. Zdolność katalityczną Ta optymalna wartość pH zawiera optimum pH dla danego enzymu jest różne dla różnych enzymów i stanowi charakterystyczną cechę Środowisko silnie kwaśne i silnie zasadowe działa z reguły denaturujące niszcząc nieodwracalnie aktywność enzymów. Niewielkie odchylenie od wartości optymalną nic powoduje dcnaturacji, ale obniża szybkość katalizowaną reakcji. Małe zmiany pH wpływają na stopień jonizacji enzymu i substratu. Optimum pH dla większości enzymów znajduje siew pobliżu pH odpowiadającego środowisku obojętnemu łub słabo kwaśnemu

IV    Duży wpływ maja aktywatory i inhibitory

Aktywatory-zwiększaja aktywność enzymów ułatwiają powstawanie układu enzym-substrat Aktywatorami enzymów mogą być jony metali lub aniony współdziałając z białkiem enzymu, związki regulujące potencjał redox środowiska, od którego zależy budowa centrów aktywnych, związki odczepiające pewne grupy chem blokujące centra aktywne enzymów Substancje chem o różnorodną budowie hamują specyficzne działanie enzymów noszą nazwę inhibitorów. Zatrzymywanie reakcji biochemicznej w wyniku działania inhibitorów nazywamy inhibicją. Działanie inhibitorów polega na ograniczeniu możliwości ut wożenia kompleksu enzym-substrat z powodu łączenia się z jednym ze składników uczestniczących w reakcji enzymatycznej i blokowania ich współdziałania Wyróżnia się różne inhibitory ze względu na mechanizm działania:-inhibitory współzawodniczące (kompetycyjne); _inhibrtory nicwspółzawodniczącc (mek om petycyjne)

ll.BUDOWA I ROLA BIAŁEK:

Białka są to zw złożone z co najmniej 100 aminokwasów a pewna ich grupa dodatkowo zawiera składnik nieb lalkowy, co dzidi je na proste i złożone. Ze względu na kształt rozróżnia się białka głobulame czyli sferyczne i włókniste czyli fibrylame Białka fibrylame - b. Czynne o charakterze enzymów, antygenów, itp Białka włókniste- b. Strukturalne podporowe jak kreatyna, fibroina, miozyna, kolegen

Budowa przestrzenna białek może być przedstawiona w postaci kolejno po sobie następujących grup aminową, karboksylową i węgla 2 z występującymi na zewnątrz rodnikami poszczególnych aminokwasów. Składniki te są powiązane wiązaniami peptydowymi i stanowią strukturę pierwszorzędową białka Białka mają zasadnicze znaczenie w przemianach żywych organizmów. Podstawowe czynniki katabo- liczne- enzymy, czyli katalizatory biologiczne umoż- hwiające przebieg reakcji biochemicznych z dostate- czną szybkością w łagodnych warunkach fizjologie/- nych komórki są białkami. Roztwory białek mają charakter koloidalny, rozproszone cz. mają charakter hydrofilny i otaczają się płaszczem wodnym co chroni je przed łączeniem się w większe zespoły

12.KARBOKSYLACJA I REGENERACJA AKCEPTORA W FOTOSYNTEZIE C3:

Na cykl Cahina składają się 3 fazy

1.    Karbksylacji- do 6 cząsteczek rybozo

1 .Sbifosforanu przyłącza się 6 cząsteczek C02 z powietrza i 6 cz. H20 przy udziale enzymu karboksylazy RuBP Produktem reakcji jest 12 cz. kw. fbsfogiicerynowego

2.    PGA ulega redukcjji do 21 cz. aldehydu 3P-giccrynowego Jest to najprostszy cukier w fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasną fazy fotosyntezy.

3.    Regeneracja akceptora 002 czyli rybozo 1,Sbifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3-fosfogłicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy.

CtkOP CHiOP 1-0 ^»-C-oK (Oy . -ć-oU «ę-.c.-oH (owufc. -ć-oW    twAouo.

Uł^Of {thOM A-oW to-0 -ę-oH c*-o‘

ho -y-o

cHior

Uw-l-J[od\o-

FGAL ulega wewnątrzcząst eczk owym przemianom: powst RuBP hib cukier PGA zostaje ufosforylowany kosztem ATP proton (H+) i 4, otrzymane z NADPH prowadzą do powstania PHAL Produkt jasnej fazy fotos

NADPH i ATP są wykorzystywane e fezie ciemną, w otrzymywaniu cukrów i innych zw. org z C02. Ze względu na przebieg ciemną fezy fotosyntezy wyróżniamy fazy niższe typu C3 i C4.

Faza ciemna fotosyntezy

1) .Karboksy!aza rybulozobi fosforanowa

2) .Kinaza fosfogJiceryraanowa

3) . Dehydrogenaza triozofosforanowa

4) OODDDDDDDO trioza.

5)    .Aldon (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z Cl fosforanu trihydroksyacetalu)

6) . Fosfataza

7) Tramketołaza (przeniesienie reszty glikolową wydzielenie fosforanu krylułozy)

8)    Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforami dihydroksyacetału

10)    Transkctołaza (przeniesienie reszty glikolową z fosforanu scroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy)

11)    Epimeraza (fosforan ksyłułozy »fosforanu rybulozy).

12)    Izomeraza pentozofosforanowa

13)    Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

13.BUDOWA I ROLA ATP:

ATP adeaozynotrłfosforan współdziała z transferazami Ze względu na zawartość w cz aż dwóch wiązań bezwodnikowych,

ATP ma znaczny potencjał przenoszenia (jest szcze- golnie przystosowany do przenoszenia łub stanowiąca części składowe jako cząsteczki Zw. ten przy współpracy z białkami enzymów może przekazywać na substraty różne grupy wchodzące w jego skład powodując ich akt;

* O o i

OH

fwtuoJUuii    1«\»

Ukoił    cH<of

^CH. ■

" ¹ dU    . *. ó*(ł

(|dńoWLt\

»lows.0ouu^

lir

.iii    oH

+ŚMP

^fH»    'SjH.-ttfc-

14.CYKL MOCZNIKOWY: Mechanizm cyklu :omitynowego i mocznikowego : l-ornityna, 2-karbamo-ilofbsforan, 3-cytrulina, 3a-forma enołowa cytruliny, 4-asparaginian, 5-argininoburszty- nian, 6-umuran, 7-

l f    tog-

CHz

<©