Hemoglobina: występuje w erytrocytach, pełni funkcję transportu tlenu z płuc do tkanek obwodowych. Jest tetramerowym białkiem, składa się z 2 podjednostektypu L i 2 podjednostektypu B. Po przyłączeniu tlenu zmniejsza się odległość pomiędzy podjednostkami. Jest białkiem oddychającym
możMweśtkp>rzyJączrma^teRU-do-poHpeptydu-y^-spo sób-bczpośrednr hemu-=>Po2:H>'Hwriąganła4f0erdyrraeyj^^ a)
Mioglobina: występuje w mięśniach, nadaje im czerwoną barwę. Jest białkiem pojedynczym (prostym). Zbudowana z 4 podjednostek, zbliżona do B-globiny w hemoglobinie. Zawiera-h^tn-z-Fma zdolność do łączenia się z tlenem.
% Atente \
50 ••
Zo to jest enzym, jak jest zbudowany? ^ 0Ł
Są to białka katalizujące procesy biochemiczne, wytwarzane przez organizm. Są to biokatalizatory charakteryzujące się dużą aktywnością i opncyficzności-. Mogą być białkiem złożonym - z części białkowej (apoenzymu) i csyjmąj grupy niebiałkowej (koenzymu).
Klasyfikacja enzymów:
Każdy enzym, ma swój nr klasyfikacyjny przydzielony przez Komisję Enzymową Międzynarodowej Unii Biochemicznej. Nr tworzący system zwany kodem enzymatycznym składa się z 4 członów. Wszystkie enzymy podzielona na ójdasy
- oksyreduktazy-ucresJ-Mtcts w >\ rzśc* /P;N, v ** j
- transferazy - «****’« fr-f- A i**ff*. *<• *** 7*
- liazy
Ckonfenik)
re a sp^
„u - Jen Op
izomerazy y pne*,*.i&itJe
ligazy..
pW~*y
O
- -/faoftenće rtPiAjd* t-if 23.Mechanizm oddziaływań enzymu z substratem: teoria Fischera (klucz do zamka) odpowiednie ukształtowanie substratu znajduje odbicie w miejscu aktywnym enzymu. Pozwala to na wejście gr. katalitycznych w nietrwałe połączenia z substratem i przeprowadzenia reakcji. E- to zamek, S- to klucz do zamka, teoria Koschl.(wymusz dopasow) substrat tylko z gł&koz-ą-pasuje przestrzennie do centrum aktywnego. Wchodząc w stałe oddziaływania z enzymami, S wciągany jest przez E do centrum aktywnego. W czasie dopasowywania następuje pewne odkształcenie, co może prowadzić do niewielkiego nadwyrężenia wiązań w obu komponentach.
Q4)Podaj równanie reakcji enzymatycznej:
Reakcja enzymatyczna przebiega dwustopniowo: w I etapie enzym wiąże się z substratem tworząc pośredni produkt enzym-substrat, który następnie rozpada się uwalniając wolny enzym i produkt: E+S (reakcja szybka)-^ E-S (kompleks)-^ E+P (reakcja wolniejsza)
25. Jak na aktywność enzymatyczną wpływa temp. a jakpH środow?
Optimum temp. to +-37°C. Powyżej ok. 60°C może prowadzić do denaturacji białka (enzym traci swoje właściwości). pH: przesuwa stałą równowagi, np. pepsyna ma pH ok. 2, sahcaroza pH ok. 6, trypsyna pH ok. 9.
(póiJak enzymy wpływają na:
szybkość reakcji? Enzym powoduj-e-obniżeme-progu energetycznego aktywa-e^-szyłi przyspiesza reakcję. Obecność enzymu powoduje znacznie szybsze osiągnięcie stanu
równowagi;