44 (358)

46

Struktura pierwszorzędowa białek

Kolejność występowania aminokwasów, czyli ich sekwencja w łańcuchu polipeptydowym, określa strukturę pierwszorzędową. Sekwencja aminokwasów jest warunkowana genetycznie (wyznacza ją sekwencja nukleotydów w DNA).

— Arg — Val —Glu — Lys —Met — Val — Leu — Ala —Gly Rys. 31. Struktura pierwszorzędowa (sekwencja aminokwasów)

Dwadzieścia rodzajów aminokwasów występujących w białkach można uważać za litery białkowego alfabetu; każde białko oznaczone jest słowem utworzonym z liter aminokwasów.

Struktura drugorzędowa białek

Regularne pofałdowanie regionów łańcucha polipeptydowego określa strukturę drugorzędową białka. Najczęściej występującymi sposobami pofałdowania są a helisa i struktura p.Wa helisie aminokwasy ustawiają się w ten sposób, że powstaje regularna konformacja przypominająca cylinder. Tlen karbonylowy każdego wiązania peptydowego jest połączony wiązaniem wodorowym z wodorem grupy aminowej czwartego z kolei aminokwasu. Wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz cylindrycznej helisy.

3,6 aminokwasów na obrót

atomy C_a kolejnych reszt aminokwasów

położenie szkieletu polipeptydowego złożonego z atomów C_a i C-N wiązania peptydowego

	H	H	H	0		H	H	H	0 II		H
N -	-C —C	—N	—C-	-c	—N -	C C	-N	—C-	-c-	-N	C C
H	R, 0				H	r3 ó		R,		H	R5 0

t

L___________________________

wiązanie wodorowe

Rys. 32. Fałdowanie się łańcucha polipeptydowego w a helisę. A - model a helisy; B - w helisie grupa CO reszty n jest połączona wiązaniem wodorowym z grupą NH reszty (n + 4).