60

Ł-Y-glutamylcystehM?

NHo

TT X

OH

^ NH_t

Oiv ¹

SH

i

CH,

ulutatNone synthat^' GSH2 6.3.2.3

O

\

ATP

;ih

MH-

-glycine

HO

C-CH-CH₂-CH₂-C-NH-CH-ę-NH-CH₂-C

AOP

O

O

OH

y~carboxył linkngc

y-glutamyl cysteiny! glycine

oi'OH

MH

MH

retłuce-tf git.tlaliuone

jH

Powyższa reakcja ulega inhibicji przez glutation na zasadzie sprzężenia zwrotnego(-).

Glutation, który w komórkach zwierząć obecny jest w dużym stężeniu (~5mM), jako bufor holowy chroni krwinki czerwone przed uszkodzeniami powstającymi przez utlenianie. Glutation działa w tiolowej formie zredukowanej ( GSH ) i utlenionej ( GSSG ), które ulegają wzajemnym, cyklicznym przekształceniom. W formie utlenionej dwa tripeptydy zostają połączone wiązaniem dwusiarczkowym. Reduktaza glutationowa, flawoproteina, wykorzystująca NADPH jako źródło elektronów, odpowiedzialna jest za redukcje GSSG do GSH. W większości komórek forma GSH jest ponad 500 razy liczniejsza niż GSSG. Glutation reagując z H₂0₂ i nadtlenkami organicznymi pełni zasadniczą funkcję w procesie ochrony komórek przed związkami powstającymi w konsekwencji życia w warunkach tlenowych.

2 GSH + RO—OH    GSSG + H₂0 + ROH

Cechą charakterystyczną peroksydazy glutationowej, która przeprowadza powyższą reakcję, jest to, że enzym ten ma zmodyfikowany aminokwas zawierający atom selenu. Aminokwas ten znajduje się w centrum aktywnym enzymu i jest analogiem cysteiny, w której atom selenu zastępuje atom siarki.

SH

i

Cysteina

glutation

60